UNIVERSIDADE DO ESTADO DO PARÁ

CENTRO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS E DA SAÚDE

CURSO DE FISIOTERAPIA
EIXO MORFOFUNCIONAL

Turma 2020
Curso: Fisioterapia
Professor: Cassiano Junior Saatkamp
Monitora: Lenise Ascenção Silva Nunes
Aluna: Anna Belle da Silva Pedroso

Enzimas

• Definição (enzimas e coenzimas);

• Estruturas;
• Nomenclatura;
• Classificação;
• Mecanismos de regulação da atividade enzimática;
• Mecanismos de inibição da atividade enzimática;
• Fatores que influenciam na velocidade da reação;
• Exemplos de enzimas e suas funções.
 Definição
Enzimas- são proteínas especializadas que funcionam na aceleração de
reações químicas.
Coenzimas- substância orgânica necessária ao funcionamento de certas
enzimas. A parte protéica de uma enzima é a apoenzima. Uma coenzima pode se
destacar de sua respectiva apoenzima para designar função específica.

Estruturas
Tal como todas as proteínas, as enzimas são formadas por longas cadeias
lineares de aminoácidos que sofrem um enovelamento que tem como resultado um
produto com estrutura tridimensional. Cada sequência única de aminoácidos produz
também uma estrutura tridimensional única que tem propriedades específicas.
Cadeias individuais de proteínas podem por vezes agrupar-se para formar
um complexo proteico. A maioria das enzimas pode sofrer desnaturação, isto é, a
sua estrutura pode sofrer desagregação e inativação pelo aumento de temperatura,
o que provoca alterações na conformação tridimensional da proteína. Dependendo
da enzima, a desnaturação pode ter efeitos reversíveis ou irreversíveis.
Como toda proteína, as enzimas também são sensíveis a variações de pH. O
pH pode alterar fatores como a ligação do substrato à enzima, a atividade catalítica
da enzima, a ionização do substrato e a variação da estrutura da proteína.

Nomenclatura
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:
• Nome Oficial: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função
metabólica da enzima. Ex: ATP:Glicose:Fosfo-Transferase EC X.X.X.X ( Enzyme
Commission )
• Nome Clássico: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com
enzimas; utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Ex: Urease, Hexoquinase,
Peptidase, etc.
• Nome Trivial: Consagrados pelo uso. Ex: Tripsina, Pepsina, Ptialina.
Muitas enzimas são nomeadas pela adição do sufixo “ase” ao nome do seu
substrato, ou à palavra ou frase que descreve sua atividade:
- urease = catalisa a hidrólise da uréia.
 - DNA polimerase = catalisa a polimerização dos nucleotídeos para formar o
DNA.
Classificação
As enzimas podem ser classificadas de acordo com os vários critérios pelos
quais elas estão envolvidas:
Hidrolases: São aquelas enzimas que se associam às moléculas de água
para promoverem a quebra das ligações covalentes, como a peptidases
Ligases: São responsáveis por formar novas moléculas através da união de
duas já pré-existentes, como a sintetases
Oxidoredutases: São responsáveis por efetuar a transferência de elétrons, o
que podemos definir como oxi-redução. Exemplo: desidrogenases
Transferases: São enzimas que têm como finalidade realizar a translocação
de grupos funcionais como grupamento amina, carbonila, carboxila, fosfato, de uma
molécula para outra. Podemos citar como exemplo a quinase.
Liases: Atuam na remoção de molécula de água, gás carbônico e amônia, a
partir da ruptura de ligações covalentes. Exemplo: descarboxilase
Isomerases: Responsáveis por mediar a conversão de substâncias
isoméricas, sejam elas geométricas ou ópticas, como a epimerases.

Mecanismos de regulação da atividade enzimática

Regulação Alostérica - A inibição por Feedback é um exemplo de regulação
alostérica, no qual a atividade da enzima é controlada pela ligação de pequenas
moléculas em sítios regulatórios sobre a enzima (Figura abaixo). O termo "regulação
alostérica"  vem do fato de que a molécula reguladora  não se liga ao sítio catalítico,
mas em um outro local sobre a proteína (allo = "outro" estérico = "local"). A
ligação da molécula reguladora muda a conformação da proteína, que por sua
vez altera a forma do sítio ativo e sua  atividade catalítica. No caso
da treonina deaminase , a ligação da molécula reguladora (isoleucina) inibe a
atividade enzimática. Em outros casos, moléculas regulatórias podem servir
como ativadores, estimulando, em vez de inibir a  enzima alvo.
Regulação por fosforilação- Atividade das enzimas também podem ser
regulada por modificações covalentes, tais como a adição de grupos fosfato a
resíduos de serina, treonina ou tirosina. A fosforilação é um mecanismo muito
comum na regulação da atividade enzimática, a adição de grupos fosfato estimula
ou inibe as atividades de muitas enzimas. Por exemplo, células musculares
respondem à epinefrina (adrenalina) quebrando o glicogênio em glicose, fornecendo
assim energia para a atividade muscular aumentada. A quebra do glicogênio é
catalisada pela enzima Glicogênio Fosforilase, que é ativada por fosforilação em
resposta à ligação de epinefrina a um receptor na superfície da célula muscular.
Fosforilação de proteínas desempenha um papel central no controle de muitas
outras funções celulares, incluindo o crescimento e diferenciação celular.

Enzimas reguladoras: Estas atuam regulando a taxa das vias metabólicas. Muitas

vezes, elas ocupam o primeiro lugar da sequência da via metabólica e aumentam ou
diminuem a atividade mediante alguns sinais, como os níveis de substrato ou a
demanda energética da célula.

Basicamente, existem dois mecanismos para a regulação da atividade enzimática:

1. Controle da disponibilidade de enzimas exercido sobre as velocidades de síntese
e de degradação das enzimas que determinam sua concentração celular;
2. Controle da atividade da enzima, efetuado por mudanças estruturais da molécula
enzimática e que redundam em alterações da velocidade de catálise.
*Este efeito pode ser exercido mediante união não-covalente de moduladores
(enzimas alostéricas), ou por modificação covalente da enzima.

Mecanismos de inibição da atividade enzimática

Existem alguns fatores que podem contribuir para que a enzima tenha algum
tipo de disfunção e consequentemente se torne inativa. Entre essas influências
externas podemos citar a alteração da temperatura ou do pH.
É interessante também salientar que a temperatura adequada não pode ser
nem baixa nem elevada demais pois, do mesmo jeito que as baixas podem causar a
inativação da enzima, a temperatura elevada pode gerar sua desnaturação. Um fato
curioso é quando estamos com alto teor de febre. É super importante baixarmos a
temperatura, pois a alta taxa de calor corporal pode causar
a desnaturação enzimática.
Outro fator que interfere na atividade enzimática é o pH, índice que nos
informa se uma solução é ácida, básica ou neutra.
Sua escala vai de 0 a 14, sendo que pH = 7 corresponde ao pH neutro.
Valores abaixo de 7 indicam que a solução é ácida e valores acima de 7 indicam que
é básica ou alcalina. Cada enzima tem seu ótimo de atividade em um determinado
pH. Alterações no pH podem provocar desnaturação e inativação da mesma.
Inibição por "feedback"- Um tipo comum de regulação das enzimas é
a inibição por feedback, em que o produto de uma viametabólica inibe a atividade de
uma enzima envolvida na sua síntese. Por exemplo, a isoleucina é
um aminoácidosintetizado por uma série de reações a partir doaminoácido treonina.
O primeiro passo na via é catalisado pela enzima treonina desaminase, que é inibida
por isoleucina, o produto final da via. Assim, uma quantidade adequada de
isoleucina na célula inibe a treonina deaminase, bloqueando a síntese de isoleucina.
Se a concentração de isoleucina diminui, feedback inibição é aliviado, a treonina
desaminase já não é inibida, e isoleucina adicional é sintetizada. Fazendo assim a
célula sintetiza a quantidade necessária de isoleucina, mas evita o desperdício de
energia na síntese desnecessária de isoleucina.  
- A atividade enzimática pode ser diminuída por várias substâncias (constituintes
normais ou estranhas às células) provocando alterações significativas no organismo;
- os inibidores normalmente encontrados nas células constituem um mecanismo
importante de controle da atividade enzimática; - o uso in vitro de inibidores tem
trazido um grande conhecimento sobre a estrutura das enzimas, a organização do
centro ativo e o mecanismo de catálise.
muitos medicamentos de uso na prática terapêutica baseiam suas propriedades na
inibição específica de certas enzimas; - as propriedades tóxicas de muitos inibidores
possibilita também o seu emprego no combate contra insetos (inseticidas).

Os inibidores enzimáticos podem ser agrupados em duas categorias, de

acordo com a estabilidade de sua ligação com a molécula de enzima, em
inibidores reversíveis e irreversíveis. -os inibidores reversíveis são divididos em
dois grupos: os competitivos e os não-competitivos, baseando-se na competição (ou
não) entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima;
Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro ativo da enzima
por apresentarem configuração espacial semelhante à do substrato.
Os inibidores não-competitivos não possuem qualquer semelhança estrutural com
o substrato da reação que inibem e seu efeito é provocado pela ligação a radicais
não pertencentes ao centro ativo.
Os inibidores irreversíveis reagem quimicamente com as enzimas, levando a uma
inativação praticamente definitiva; Ex: compostos compostos organofosforados
organofosforados → formam ligações ligações covalentes covalentes com o grupo
-OH de resíduos de serina Aspirina → transfere seu grupo acetil para o grupo -OH
de um resíduo de serina na molécula da ciclooxigenase, inativando-a Penicilina →
liga-se especificamente as enzimas da via de síntese da parede bacteriana,
tornando-as susceptíveis à lise.

Fatores que influenciam na velocidade da reação

Temperatura: A temperatura condiciona a velocidade da reação.
Temperaturas extremamente altas podem desnaturar as enzimas. Cada enzima atua
sob uma temperatura ideal.
pH: Cada enzima possui uma faixa de pH considerada ideal. Dentro desses
valores a atividade é máxima.
Tempo: Quando mais tempo a enzima tiver contato com o substrato, mais
produtos serão produzidos.
Concentração da enzima e do substrato: Quanto maior a concentração da
enzima e do substrato, maior será a velocidade da reação.

Exemplos de enzimas e suas funções

Catalase: decompõe o peróxido de hidrogênio;
DNA polimerase ou Transcriptase Reversa: catalisa a duplicação do
DNA;
Lactase: facilita a hidrólise da lactose;
Lipase: facilita a digestão de lipídios;
Protease: atuam sobre as proteínas;
Urease: facilita a degradação da ureia;
Ptialina ou Amilase: atua na degradação do amido na boca, transformando-o
em maltose (molécula de menor tamanho);
Pepsina ou Protease: atua sobre proteínas, degradando-as em moléculas
menores;
Tripsina: participa da degradação de proteínas que não foram digeridas no
estômago.