Bioquímica - Enzimas adicionado a uma palavra sem relação
com o substrato(nome usual):
Definição Tripsina e pepsina - proteases Catalase - H2O2 Enzimas são catalisadores proteicos que aumentam a velocidade de uma reação, -Sistemático: nome proposto, mais ao diminuir sua energia de ativação, sem complexo, embora mais descritivo pela serem consumidas durante o processo. União Internacional de Bioquímica e A substância cuja reação é catalisada é Biologia Molecular (IUBMB) para cada conhecida como substrato. enzima. Cada enzima catalisa a reação de um ou Cada enzima recebe um número de poucos substratos, ou seja, as enzimas código com 4 dígitos, o enzyme são específicas para cada substrato ou comission, que a caracteriza. para um grupo restrito. O primeiro número indica a classe, o Elas são responsáveis por “guiar” os seus segundo a subclasse, o terceiro a substratos para uma sequência de sub-subclasse e o quarto a função reações, mais favoráveis catalítica. energeticamente, que resultam na Ex: Hexoquinase – EC: 2. 7. 1. 1 formação de um produto. 2: indica uma transferase 7: transferência de grupos que contém Ribozimas fósforo Nem toda enzima é uma proteína, alguns 1: é uma fosfotransferase com um grupo tipos de RNA podem agir como álcool como aceptor do grupo enzimas, catalisando a clivagem e síntese fosfato de ligações fosfodiéster. 1: Neste caso, uma hexoquinase. Os RNAs com atividade catalítica são denominados ribozimas e são menos Classes enzimáticas comuns. 1.Oxiredutases: envolvidas em reações de Ex: Peptidil transferase é uma atividade oxidação e redução (oxirredução). intrínseca do RNAr 23S encontrado na 2. Transferases: transferem grupos subunidade ribossômica 50S. funcionais ou radicais (ex. Grupo amino e fosfato) entre doadores e aceptores. Nomenclatura 3. Hidrolases: transferem água, ou seja, As enzimas recebem dois tipos de nome: catalisam a hidrólise de um substrato. -Recomendado: nome conveniente para 4. Liases: Catalisam a quebra de ligações o uso corriqueiro, é formado através da entre carbonos, carbono e enxofre ou adição do sufixo -ase ao nome do carbono e nitrogênio. substrato. 5. Isomerases: catalisam mudanças Gorduras (lipo - grego) - Lipase dentro de uma molécula. Inclui-se Amido (amylon - grego) - Amilase racemases e epimerases isomerização Proteínas - Protease 6. Ligases: união de 2 compostos com o Nessa categoria ainda se inclui nomes de rompimento de uma ligação de alta enzimas em que o sufixo -ase foi energia - ATP. Propriedades Mecanismo de ação As enzimas contêm uma região Para a reação ocorrer, há uma barreira de tridimensional formada pelas cadeias energia chamada de energia livre de laterais, onde ocorre o encaixe entre ativação, definida como a diferença entre enzima e substrato conhecida como sítio a energia dos reagentes e a energia de um ativo. intermediário altamente energético que Existem duas teorias para o encaixe da ocorre durante a formação do produto, enzima com o seu substrato: que apresenta menos energia basal que O sítio ativo é complementar os reagentes por causa da liberação de tridimensionalmente a ele. energia durante o processo. (chave-fechadura). Pelo fato de que as enzimas oferecem O substrato induz mudanças estruturais uma rota de reação com uma menor na enzima através de interações energia livre de ativação, isso faz com eletrostáticas, o que permite o encaixe que a reação possa ocorrer em maior (encaixe induzido-atração do substrato proporção e velocidade. pela enzima). O sítio ativo influencia diretamente nesse Durante a catálise, a enzima se liga ao processo, uma vez que é um molde substrato formando um complexo flexível que estabiliza o substrato no Enzima-Substrato, o qual se dissocia estado de transição, aumentando a liberando um produto. concentração de moléculas reativas nesse As enzimas podem ser totalmente estado, o que acelera a reação. proteicas ou podem estar ligadas a um Além disso, a enzima pode realizar co-fator, o qual é essencial para a função reações ácido-básicas com o substrato ou da proteína. uma ligação covalente transitória que O cofator pode ser tanto um íon metálico, facilita a formação do produto. como o Fe+2, quanto uma molécula orgânica conhecida como coenzima Enzimas alostéricas (geralmente derivada de vitaminas), e pode estar ligado covalentemente à parte São enzimas cuja atividade catalítica protéica ou por ligações não-covalentes. pode ser regulada ou modulada pela Enzima + co-fator = Holoenzima presença de efetores alostéricos, nos Enzima sem seu co-fator: Apoenzima sítios alostéricos (região não-catalítica). Grupo prostético: Coenzima fortemente São amplamente distribuídas na aderida à proteína e que dela não se natureza e tendem ocupar dissocia. posições-chave, geralmente no início As enzimas apresentam uma localização para evitar gastos de energia com reações específica dentro da célula, o que fornece desnecessárias, na regulação das rotas um ambiente propício para executar a metabólicas. sua função por causa do sistema de São proteínas simétricas que contém, endomembranas que impede a interação pelo menos, duas subunidades. entre partes específicas da célula, Efetores alostéricos podem ser evitando, assim, interferências. homotrópicos quando o próprio substrato é um efetor na sua rota metabólica e heterotrópicos quando uma substância não relacionada com a rota catalítica ser retomada, ou irreversível, metabólica atua como efetor. quando a enzima não consegue recuperar São considerados positivos quando a sua função com a diluição do inibidor. aumentam a atividade enzimática e A inibição competitiva ocorre quando o negativos quando a inibem. inibidor liga-se reversivelmente ao Fatores que interferem na mesmo sítio que o substrato normalmente ocuparia. Logo, o inibidor atividade enzimática compete com o substrato por aquele -Temperatura: a temperatura até um sítio. Esse tipo de inibição é reversível certo ponto, acelera a velocidade da com o aumento da concentração do reação pela conversão de energia térmica substrato, altera v0 e o km, mas não em química. Entretanto, um aumento altera o vmáx. demasiado pode causar a desnaturação No caso da inibição não-competitiva, o da enzima através da ruptura de suas inibidor e o substrato ligam-se em ligações não covalentes que a diferentes sítios da enzima. O inibidor estabilizam. não competitivo pode ligar-se a enzima -pH: A alteração de pH até um certo livre ou ao complexo ES (enzima- limite pode favorecer a ação catalítica. substrato), impedindo assim a ocorrência Entretanto, cada enzima tem um pH da reação. Esse tipo de inibição é ideal para sua ação e alterações irreversível, não altera v0, já que, no significativas no pH podem desnaturar a início da catálise, poucas enzimas enzima, uma vez que, para exercer sua apresentam o sítio ativo ocupado, não função, ela precisa ter grupos protonados alteram o km, mas alteram vmáx. ou desprotonados que favoreçam uma Os antibióticos penicilina e amoxicilina, interação iônica com o substrato. atuam inibindo uma ou mais enzimas - Concentração do substrato: A envolvidas na síntese da parede velocidade de uma reação catalisada por bacteriana. enzimas aumenta com o aumento da Drogas inibidoras da enzima conversora concentração do substrato, até atingir de angiotensina (ECA; captopril, uma velocidade máxima, a qual enalapril, lisinopril): diminuem a pressão corresponde ao momento em que todos arterial por bloquear a enzima que cliva a os sítios catalíticos estão ocupados. angiotensina I para formar um potente Acima desse limite, a concentração nada vasoconstritor que é a angiotensina II. ou pouco interfere na velocidade. Resultado: vasodilatação e redução da pressão arterial.
Inibição Unidade Internacional (IU) Inibidor é qualquer substância que diminua a velocidade de uma reação É a quantidade de enzima que catalisa a catalisada ou a impeça de ocorrer e que conversão de 1 μmol de produto/min/mL se ligam a uma enzima por ligações não nas condições experimentais de T e pH. covalentes. O inibidor pode ser reversível, quando o l U/mL de enzima – atividade relativa inibidor pode se dissociar e a atividade l U/mg de proteína – atividade específica Lembrete: Equações no resumo escrito.
