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Bioquímica - Enzimas adicionado a uma palavra sem relação

com o substrato(nome usual):


Definição Tripsina e pepsina - proteases
Catalase - H2O2
Enzimas são catalisadores proteicos que
aumentam a velocidade de uma reação, -Sistemático: nome proposto, mais
ao diminuir sua energia de ativação, sem complexo, embora mais descritivo pela
serem consumidas durante o processo. União Internacional de Bioquímica e
A substância cuja reação é catalisada é Biologia Molecular (IUBMB) para cada
conhecida como substrato. enzima.
Cada enzima catalisa a reação de um ou Cada enzima recebe um número de
poucos substratos, ou seja, as enzimas código com 4 dígitos, o enzyme
são específicas para cada substrato ou comission, que a caracteriza.
para um grupo restrito. O primeiro número indica a classe, o
Elas são responsáveis por “guiar” os seus segundo a subclasse, o terceiro a
substratos para uma sequência de sub-subclasse e o quarto a função
reações, mais favoráveis catalítica.
energeticamente, que resultam na Ex: Hexoquinase – EC: 2. 7. 1. 1
formação de um produto. 2: indica uma transferase
7: transferência de grupos que contém
Ribozimas fósforo
Nem toda enzima é uma proteína, alguns 1: é uma fosfotransferase com um grupo
tipos de RNA podem agir como álcool como aceptor do grupo
enzimas, catalisando a clivagem e síntese fosfato
de ligações fosfodiéster. 1: Neste caso, uma hexoquinase.
Os RNAs com atividade catalítica são
denominados ribozimas e são menos Classes enzimáticas
comuns. 1.Oxiredutases: envolvidas em reações de
Ex: Peptidil transferase é uma atividade oxidação e redução (oxirredução).
intrínseca do RNAr 23S encontrado na 2. Transferases: transferem grupos
subunidade ribossômica 50S. funcionais ou radicais (ex. Grupo amino
e fosfato) entre doadores e aceptores.
Nomenclatura 3. Hidrolases: transferem água, ou seja,
As enzimas recebem dois tipos de nome: catalisam a hidrólise de um substrato.
-Recomendado: nome conveniente para 4. Liases: Catalisam a quebra de ligações
o uso corriqueiro, é formado através da entre carbonos, carbono e enxofre ou
adição do sufixo -ase ao nome do carbono e nitrogênio.
substrato. 5. Isomerases: catalisam mudanças
Gorduras (lipo - grego) - Lipase dentro de uma molécula. Inclui-se
Amido (amylon - grego) - Amilase racemases e epimerases isomerização
Proteínas - Protease 6. Ligases: união de 2 compostos com o
Nessa categoria ainda se inclui nomes de rompimento de uma ligação de alta
enzimas em que o sufixo -ase foi energia - ATP.
Propriedades Mecanismo de ação
As enzimas contêm uma região Para a reação ocorrer, há uma barreira de
tridimensional formada pelas cadeias energia chamada de energia livre de
laterais, onde ocorre o encaixe entre ativação, definida como a diferença entre
enzima e substrato conhecida como sítio a energia dos reagentes e a energia de um
ativo. intermediário altamente energético que
Existem duas teorias para o encaixe da ocorre durante a formação do produto,
enzima com o seu substrato: que apresenta menos energia basal que
O sítio ativo é complementar os reagentes por causa da liberação de
tridimensionalmente a ele. energia durante o processo.
(chave-fechadura). Pelo fato de que as enzimas oferecem
O substrato induz mudanças estruturais uma rota de reação com uma menor
na enzima através de interações energia livre de ativação, isso faz com
eletrostáticas, o que permite o encaixe que a reação possa ocorrer em maior
(encaixe induzido-atração do substrato proporção e velocidade.
pela enzima). O sítio ativo influencia diretamente nesse
Durante a catálise, a enzima se liga ao processo, uma vez que é um molde
substrato formando um complexo flexível que estabiliza o substrato no
Enzima-Substrato, o qual se dissocia estado de transição, aumentando a
liberando um produto. concentração de moléculas reativas nesse
As enzimas podem ser totalmente estado, o que acelera a reação.
proteicas ou podem estar ligadas a um Além disso, a enzima pode realizar
co-fator, o qual é essencial para a função reações ácido-básicas com o substrato ou
da proteína. uma ligação covalente transitória que
O cofator pode ser tanto um íon metálico, facilita a formação do produto.
como o Fe+2, quanto uma molécula
orgânica conhecida como coenzima Enzimas alostéricas
(geralmente derivada de vitaminas), e
pode estar ligado covalentemente à parte São enzimas cuja atividade catalítica
protéica ou por ligações não-covalentes. pode ser regulada ou modulada pela
Enzima + co-fator = Holoenzima presença de efetores alostéricos, nos
Enzima sem seu co-fator: Apoenzima sítios alostéricos (região não-catalítica).
Grupo prostético: Coenzima fortemente São amplamente distribuídas na
aderida à proteína e que dela não se natureza e tendem ocupar
dissocia. posições-chave, geralmente no início
As enzimas apresentam uma localização para evitar gastos de energia com reações
específica dentro da célula, o que fornece desnecessárias, na regulação das rotas
um ambiente propício para executar a metabólicas.
sua função por causa do sistema de São proteínas simétricas que contém,
endomembranas que impede a interação pelo menos, duas subunidades.
entre partes específicas da célula, Efetores alostéricos podem ser
evitando, assim, interferências. homotrópicos quando o próprio
substrato é um efetor na sua rota
metabólica e heterotrópicos quando uma
substância não relacionada com a rota catalítica ser retomada, ou irreversível,
metabólica atua como efetor. quando a enzima não consegue recuperar
São considerados positivos quando a sua função com a diluição do inibidor.
aumentam a atividade enzimática e A inibição competitiva ocorre quando o
negativos quando a inibem. inibidor liga-se reversivelmente ao
Fatores que interferem na mesmo sítio que o substrato
normalmente ocuparia. Logo, o inibidor
atividade enzimática compete com o substrato por aquele
-Temperatura: a temperatura até um sítio. Esse tipo de inibição é reversível
certo ponto, acelera a velocidade da com o aumento da concentração do
reação pela conversão de energia térmica substrato, altera v0 e o km, mas não
em química. Entretanto, um aumento altera o vmáx.
demasiado pode causar a desnaturação No caso da inibição não-competitiva, o
da enzima através da ruptura de suas inibidor e o substrato ligam-se em
ligações não covalentes que a diferentes sítios da enzima. O inibidor
estabilizam. não competitivo pode ligar-se a enzima
-pH: A alteração de pH até um certo livre ou ao complexo ES (enzima-
limite pode favorecer a ação catalítica. substrato), impedindo assim a ocorrência
Entretanto, cada enzima tem um pH da reação. Esse tipo de inibição é
ideal para sua ação e alterações irreversível, não altera v0, já que, no
significativas no pH podem desnaturar a início da catálise, poucas enzimas
enzima, uma vez que, para exercer sua apresentam o sítio ativo ocupado, não
função, ela precisa ter grupos protonados alteram o km, mas alteram vmáx.
ou desprotonados que favoreçam uma Os antibióticos penicilina e amoxicilina,
interação iônica com o substrato. atuam inibindo uma ou mais enzimas
- Concentração do substrato: A envolvidas na síntese da parede
velocidade de uma reação catalisada por bacteriana.
enzimas aumenta com o aumento da Drogas inibidoras da enzima conversora
concentração do substrato, até atingir de angiotensina (ECA; captopril,
uma velocidade máxima, a qual enalapril, lisinopril): diminuem a pressão
corresponde ao momento em que todos arterial por bloquear a enzima que cliva a
os sítios catalíticos estão ocupados. angiotensina I para formar um potente
Acima desse limite, a concentração nada vasoconstritor que é a angiotensina II.
ou pouco interfere na velocidade. Resultado: vasodilatação e redução da
pressão arterial.

Inibição
Unidade Internacional (IU)
Inibidor é qualquer substância que
diminua a velocidade de uma reação É a quantidade de enzima que catalisa a
catalisada ou a impeça de ocorrer e que conversão de 1 μmol de produto/min/mL
se ligam a uma enzima por ligações não nas condições experimentais de T e pH.
covalentes.
O inibidor pode ser reversível, quando o l U/mL de enzima – atividade relativa
inibidor pode se dissociar e a atividade l U/mg de proteína – atividade específica
Lembrete: Equações no resumo
escrito.

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