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UNIVERSIDADE FEDERAL DE MATO GROSSO

Introduç
Introdução
Qual a importância das proteínas?
- São os “blocos de construção” da célula e
Estrutura e Função de constituem a maior parte da massa celular seca;
Proteínas - Fornecem forma e estrutura às celulas;
- Participam de quase todas as funções celulares;
Origem
Fabiane de Mesquita Batista
- Animal
- Vegetal

 Aminoácidos naturais ou não essencias: são


Estrutura produzidos pelo próprio organismo.
• Organismo animal produz apenas 12 dos 20 aminoácidos existentes na
 A forma de uma proteína é determinada por sua natureza;
sequência de aminoácidos; • Os vegetais são capazes de produzir os 20 aminoácidos;

 Aminoácidos essenciais: aminoácidos que os animais não


conseguem produzir. Devem ser retirados dos alimentos.
 Estrutura geral dos aminoácidos:
Grupo carboxílico (-)
Ex.: Naturais ou não essencias Essenciais
Grupo amina Glicina Histidina Fenilalanina
(+)
Alanina Asparagina Valina
Serina Glutamina Triptofano
Cisteína Prolina Treonina
Carbono α Tirosina Lisina
Radical
Ácido Aspártico Leucina
• O radical varia de acordo com o aminoácido; Ácido Glutâmico Isoleucina
Arginina Metionina
 Polipeptídeos: são aminoácidos conectados por ligações
 As proteínas
peptídicas
são formadas por
uma cadeia
principal e
cadeias laterais.

http://www.icb.ufmg.br/prodabi/grupo1/pag2.html

Cadeia lateral confere a


cada aa propriedades
específicas

Fonte : Alberts, 2006.


Fonte : Alberts, 2006.

 Nível de organização das proteínas

 Primá
Primária - Formada por
uma sequência de
aminoácidos;
 Secundá
Secundária - Inclui α-
hélices e folhas β que se
formam em segmentos de
cadeias polipeptídicas;
Terciá
Terciária - Conformação Quaternária - Formada por
completa, tridimensional formada um complexo de mais de
por toda cadeia polipeptídica – uma cadeia polipetídica.
incluindo α-hélices e folhas β,
espiras desordenadas ou
qualquer outra volta ou alça que
se formem entre as extremidades
N e C terminal.
Enovelamento das proteínas  Moléculas hidrofóbicas
Força na determinação da forma de uma proteína;
• Permite à proteínas várias formas;
• Forma em que será capaz de exercer suas funções;
• Estabilidade da proteína é dada pela combinação de um
grande número de ligações não – covalentes fracas (ex.: pontes
de hidrogênio, interações hidrofóbicas e interações
eletrostáticas);

Fonte : Alberts, 2006.

Fonte : Alberts, 2006.


Fonte : Alberts, 2006.

Cada tipo de proteína possui: Cada tipo de proteína possui:

- Estrutura determinada pela ordem, tipo, sequência e - Aminoácidos unidos por ligações peptídicas;
quantidade de aminoácidos;
- Conformação (estrutura enovelada) determinada por
 A conformação da proteína é determinada apenas pela fatores energéticos (menor energia livre de Gibbs) ;
sequência de aminoácidos
- Conformação variável quando esta interage com outras
moléculas da célula, sendo esta característica essencial
para que exercer sua função;
Fonte : Alberts, 2006.

Agente desnaturante – rompe


as interação não-covalentes.
Ex.: temperatura, pH, uréia
entre outros
As proteínas podem se agregar formando:
Enovelamento, normalmente, é estável; Filamentos, Lâminas ou Esferas

 Porém quando ocorre enovelamento


errôneo  há formação de agregados 
responsável por alguma doenças (Ex.:
Doenças Príônicas como o mal da vaca
louca);

- Chaperones: ajudam as proteínas a atingir


sua conformação nativa da maneira mais
favorável energeticamente (tornam o
processo mais eficiente). Fonte : Alberts, 2006.

Fonte : Alberts, 2006.

 Formas Fibrosas Alongadas


Proteínas que precisam atravessar longas distâncias
Ex.: Colágeno – mantém tecido unido;
Fonte : Alberts, 2006. Elastina – permite a pele e outros tecidos esticarem e
retornaremao tamanho original sem rasgar.

Fonte : Alberts, 2006.

Fonte : Alberts, 2006.


Importância da sequência de aminoácidos: Software

Estudo interativo da estrutura e função de proteínas


- Útil para a elucidação de seu mecanismo de ação das
proteínas;

- A análise da sequência e estrutura de proteínas está http://www.ib.unicamp.br/lte/bdc/visualizarMaterial.php?idMaterial=247


revelando as regras que comandam o enovelamento das
cadeias polipeptídicas. E estudo de genética reversa;

- Alterações na sequência dos aminoácidos podem produzir


funções anormais e doenças – patologia molecular;

- A sequência de uma proteína revela muito sobre sua


história evolutiva.

Quanto a função podem ser divididas em dois grandes


Função das Proteínas grupos:
Atividade depende de Dinâmicas:
eventos químicos Enzimas – catalisa a formação ou a quebra de ligações covalentes
baseados nas suas
Ex.: DNApol.
propriedades químicas e
no arranjo estrutural Transporte – transporta pequenas moléculas ou íons
Ex.: hemoglobina que transporta oxigênio.
Armazenamento – armazena pequenas moléculas ou íons
Ex.: ovoalbumina, proteína da clara de ovo, utilizada
como fonte de aa pelo embrião de aves.
Conformaç
Conformação da Proteí
Proteína Funç
Função Especí
Específica Sinalização Celular – transporta sinais de uma célula a outra
Ex.: insulina, controla os níveis de glicose no sangue.

Estruturais:
Elementos estruturais – prevê suporte mecânico para células e tecidos
Ex.: colágeno e elastina formam fibras em tendões
e ligamentos
Motoras – gerar movimento em células e tecidos
Ex.: miosina (célula do músculo esquelético)
Todas as proteínas se ligam a outras moléculas; Sítios de Ligação permitem a interação específica entre
proteína e ligante
Em alguns casos, essa ligações são muito fortes; em
Cadeias laterais de aminoácidos
outros elas são muito fracas e de curta duração

A ligação proteína – molécula sempre apresenta


especificidade

Qualquer substância ligada a uma proteína é um ligante

Fonte : Alberts, 2006.

a) O enovelamento de cadeias polipeptídicas cria fendas ou cavidades na


superfície da proteína;
b) Visão mais detalhada de um sítio de ligação. Ex.: AMPc (rosa)
Fonte : Alberts, 2006.

CONCLUSÃO
Atividade depende de
eventos químicos
baseados nas suas
propriedades químicas e
no arranjo estrutural

Conformaç
Conformação da Proteí
Proteína Funç
Função Especí
Específica

Fonte : Alberts, 2006.