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Los glicosaminoglicanos (GAGs) son los heteropolisacáridos más abundantes del cuerpo.
Estas moléculas son polisacáridos largos sin ramificaciones y contienen repeticiones de una
unidad de disacáridos. Las unidades de disacáridos contienen una de dos azúcares
modificadas, ^uacetilgalactosamina (GaINAc) ó ^uacetilglucosamina (GlcNAc) y un ácido
urónico como el glucuronato ó iduronato. Los GAGs son moléculas negativamente
cargadas con una conformación extendida que brinda alta viscosidad a una solución. Los
GAGs están principalmente ubicados en la superficie de las células o en la matriz
extracelular (MEC). Junto con la viscosidad que brindan los GAGs también se observa una
compresibilidad baja la cual hace que estas moléculas sean ideales como líquido lubricante
de las articulaciones. Al mismo tiempo, su rigidez brinda integridad estructural a las células
y provee vías entre las células, permitiendo la migración celular. Los GAGs específicos de
significancia fisiológica son el ácido hialurónico, dermatan sulfato, condroitin sulfato,
heparina, heparan sulfato y queratan sulfato. A pesar de que cada GAG tiene un
componente disacárido que predomina (ver la Tabla abajo), existe una heterogeneidad entre
los azúcares que forman parte de cualquier clase de GAG.

El hialurónico es único entre los GAGs ya que no contiene ningún sulfato y no se encuentra
unido de manera covalente a ninguna proteína como un proteoglicano. Sin embargo, si es
parte de los complejos que se forman de manera no covalente con proteoglicanos en la
MEC. Los polímeros de ácido hialurónico son de gran tamaño (con pesos moleculares entre
100.000±10.000.000) y pueden desplazar un gran volumen de agua. Esta propiedad les
permite actuar como lubricantes y absorbentes de golpes.

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Compuestos de Du
glucoronato + GlcNAc
unión tipo ȕ(1, 3)
· 

Compuestos de Lu
iduronato (muchos
contienen sulfato)
+ GalNAcu usulfato
unión tipo Į(1, 3)






Compuesto de Du
glucoronato
y GalNAcu u o 6u
sulfato
unión tipo ȕ(1, 3)
(la figura contiene
GalNAc usulfato)
‰ 

‰ 

Compuesto de
iduronatou
usulfato (Du
glucuronatou
usulfato)
y ^usulfouDu
glucosaminau6usulfato
unión tipo Į(1, )
(heparan tienen menos
sulfato que las
heparinas)

o 

Compuestos de
galactosa + GlcNAcu6u
sulfato
unión tipo ȕ(1, )
Regreso al inicio

 
  
GAG Localización Comentarios
Líquido sinovial, humor vítreo, MEC del tejido Polímeros grandes,
Hialuronato
conectivo laxo absorben golpes
Condroitin
cartílago, hueso, válvulas cardiacas GAG más abundante
sulfato
Contiene más
Heparan Membranas basales, componentes de las
glucosamina acetilada que
sulfato superficies celulares
la heparina
Componente de los gránulos intracelulares de los
Contienen más sulfato
Heparina mastocitos que recubren las arterias de los
que los heparan sulfatos
pulmones, hígado y piel
Dermatan
Piel, vasos sanguíneos, válvulas cardiacas
sulfato
Keratan Córnea, hueso, cartílago agregado con condroitin
sulfato sulfatos

Regreso al inicio

 


La mayoría de los GAGs en el cuerpo están unidos a proteínas centrales y así forman
proteoglicanos (también conocidos como mucopolisacáridos). Estos GAGs se extienden
perpendicularmente desde el centro como una estructura tipo cepillo. La unión de los GAGs
a la proteína central involucra un trisacárido específico compuesto de dos residuos de
galactosa y un residuo de xilosa (GAG±GalGalXyl±O±CH
±proteina). El trisacárido de
unión está acoplado a la proteína central a través de una unión ´uglicosídica a un residuo S
en la proteína. Algunas formas de queratan sulfatos están unidos a la proteína central a
través de una unión ^uasparaginil. Las proteínas centrales de los proteoglicanos son ricas en
residuos S y T lo cual permite la adhesión de múltiples GAG.
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Regreso al inicio

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Los proteoglicanos y GAGs realizan varias funciones vitales en el cuerpo, algunas de las
cuales todavía no se han investigado.Una de las funciones, ya establecidas, de la heparina
es su papel en la prevención de la coagulación sanguínea.La heparina abunda en los
gránulos de los mastocitos que recubren los vasos sanguíneos.La liberación de la heparina
de estos gránulos en respuesta a una lesión y su ingreso al suero conlleva a la inhibición de
la coagulación sanguínea de la siguiente manera: La heparina libre forma un complejo y
simultáneamente activa a la antitrombina III, la cual a su vez inhibe todas las proteasas de
serina de la cascada de coagulación. Este fenómeno ha sido provechoso clínicamente en el
uso de la heparina inyectable para las terapias antiucoagulantes.
Varias enfermedades genéticas, por ejemplo la enfermedad del almacenamiento lisosomal,
resultan de defectos en las enzimas lisosomales responsables del metabolismo de los GAGs
asociados a la membrana. Estas enfermedades, conocidas como 



#$ (en referencia a un término anterior, mucopolisacárido utilizado para los
glucosaminoglicanos) resultan en una acumulación de GAGs dentro de los lisosomas de las
células afectadas. Existen al menos 1 tipos de enfermedades asociadas al almacenamiento
lisosomal que afectan al catabolismo de los GAG. Algunos de los ejemplos más frecuentes
se indican en la tabla a continuación. Todos de estos desórdenes, excepto el síndrome de
Hunter (herencia ligada a X), son heredadas de manera autosómica recesiva. Para ver un
diagrama de las localizaciones de los defectos enzimáticos en la degradación de GAG ir a
la página de Mucopolisacaridosis.

GAG
Tipo:Síndrome Defecto Enzimático Síntomas
Afectado
dermatan Anublamiento de la córnea, distosis
Hurler
sulfato, múltiple, organomegalia,
MPSIH ĮuLuiduronidasa
heparan enfermedades cardiacas, enanismo,
(MPS1H)
sulfato retraso mental, mortalidad temprana
Nublamiento de la cornea;
dermatan
Scheie enfermedad de la válvula aórtica,
sulfato,
MPSIS ĮuLuiduronidasa endurecimiento de las
heparan
(MPS1S) articulaciones; inteligencia y
sulfato
esperanza de vida normales
dermatan
HurleruScheie
sulfato,
MPSIHS ĮuLuiduronidasa Intermediario entre I H e I S
heparan
(MPS1HS)
sulfato
Formas moderadas y severas, solo
herencia ligada a X MPS, distosis
dermatan múltiple, organomegalia,
Hunter Luiduronatou
u sulfato, deformaciones faciales y físicas, no
MPSII (MPS
) sulfatasa heparan anublamiento de la cornea, retraso
sulfato mental, muerte antes de los 15 años
excepto en la forma moderada en la
cual sobreviven hasta
0±60 años
Detorioro mental profundo,
Sanfilippo A hiperactividad, piel, cerebro,
heparan
MPSIIIA heparan ^usulfatasa pulmones, corazón y músculo
sulfato
(MPS3A) esquelético están afectados en los
tipos de MPSuIII
Sanfilippo B
Įu^uacetiluDu heparan
MPSIIIB fenotipo similar al III A
glucosaminidasa sulfato
(MPS3B)
Sanfilippo C acetilCoA:Įu
heparan
MPSIIIC glucosaminidau fenotipo similar al III A
sulfato
(MPS3C) acetiltransferasa
Sanfilippo D
^uacetilglucosaminau heparan
MPSIIID fenotipo similar al III A
6usulfatasa sulfato
(MPS3D)
keratan Anublamiento de la cornea,
Morquio A
sulfato, hipoplasia odontoide, enfermedad de
MPSIVA galactosau6usulfatasa
condroitina 6u la válvula aórtica, anormalidades
(MPS A)
sulfato esqueléticas características
Morquio B
keratan Severidad de la enfermedad similar
MPSIVB ȕugalactosidasa
sulfato a la IV A
(MPS B)
MPS V, una denominación ya no utilizada
3 formas distintas que van desde
Maroteauxu arilsulfatasa B
moderadas a severas, enfermedad de
Lamy también llamada ^u dermatan
la válvula aórtica, distosis múltiple,
MPSVI acetilgalactosaminau sulfato
inteligencia normal, anublamiento
(MPS6) usulfatasa
de la córnea, rasgos faciales ásperos
heparan
sulfato,
Sly hepatosplenomegalia, distosis
dermatan
MPSVII ȕuglucuronidasa múltiple, amplio espectro de
sulfato,
(MPS7) severidad, hidropsia fetal
condroitina u
, 6usulfatos
MPS VIII, una denominación ya no utilizada
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