Aminoácidos, peptídeos e

proteínas
 AMINOÁCIDOS
• São unidades estruturais básicas dos
peptídeos e das proteínas.
• Todos os 20 aminoácidos comuns encontrados
em proteínas são α-aminoácidos. Possuem
um grupo carboxil e um grupo amino ligados
ao mesmo átomo de carbono (o carbono α)

Carbono α
 AMINOÁCIDOS
• Exceção prolina (um aminoácido cíclico)
• Os aminoácidos diferem entre si na estrutura da
cadeia lateral (grupo R), a qual varia em
estrutura, tamanho e carga elétrica  influencia
a solubilidade dos aminoácidos em água.

Estrutura geral de um aminoácido

 AMINOÁCIDOS
• Todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina,
possuem o carbono α ligado a quatro grupos
diferentes:
– Um grupo carboxil,
– Um grupo amino
– Um átomo de hidrogênio
– Um grupo R

• Um átomo de carbono ligado a quatro grupos

diferentes é considerado assimétrico e chamado
de centro quiral.
 AMINOÁCIDOS
• Aminoácidos possuem 2
possíveis estereoisômeros
(moléculas com as mesmas
ligações químicas, mas com
≠ configurações), D ou L
• Os aminoácidos presentes
nas proteínas são
estereoisômeros L
• Glicina não tem isomeria
óptica
 FUNÇÕES BIOLÓGICAS DOS AAs

• Constituição de proteínas
• Estrutura da célula
• Hormônios
• Receptores de proteínas e hormônios
• Transporte de metabólitos e íons
• Atividade enzimática
• Imunidade
• Gliconeogênese no jejum e diabetes
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

• Os aminoácidos podem ser classificados segundo

dois princípios:
– Classificação com base nas propriedades do
grupo R, em particular, suas polaridade ou
tendência em interagir com a água em pH
biológico (próximo a 7).
– Classificação segundo a essencialidade.
Classificação pelo grupo R
 Grupo R apolares e alifáticos
• Aminoácidos apolares e hidrofóbicos (insolúveis em
água)
• Ala, Val, Leu, Iso  tendem a se aglomerar entre si nas
proteínas
• Interações hidrofóbicas
• Gly  Estrutura mais
simples
• Met  Possui átomo
de enxofre - tioéter
• Pro  Iminoácido,
menor flexibilidade
estrutural
 Grupo R aromáticos
• São relativamente apolares hidrofóbicos
• Tirosina pode formar ligações de hidrogênio
• Fenilalanina
– Mais apolar
 Grupos R polares, não carregados
• Solubilidade intermediária em água
• Possuem grupos funcionais capaz de formar
ligações de hidrogênio com a água
• Serina e treonina
– Grupos hidroxil
• Asparagina e glutamina
– Grupo amida
• Cisteína
– Grupo sulfidril
– Ligações dissulfeto
 Grupos R polares, não carregados
• Asparagina e glutamina
– Por hidrólise ácida ou básica
geram aspartato e glutamato,
respectivamente
• Cisteína
– É oxidada a cistina
 Grupos R carregados Positivamente
(básicos)
• Aminoácidos hidrofílicos
– Carga positiva
– Lisina, segundo grupo amino
– Arginina, grupo guanidina
– Histidina, grupo aromático
imidazol ( pode estar
carregada positivamente como
não carregada em pH 7,0
- Resíduos de His facilita diversas reações catalisadas
por enzimas ao servirem como aceptores/doadores de
prótons
 Grupos R carregados negativamente
(ácidos)

• Aminoácidos ácidos
– Carga negativa
– Possuem segundo
grupo ácido
carboxílico
 Proteínas são moléculas tridimensionais.

A forma da molécula é determinante de sua função.

A Lipase gástrica é uma

proteína solúvel em meio
aquoso.

A Citocromo C oxidase é uma

proteína integral da membrana
interna de mitocôndrias
 Aminoácidos
polares
Corte
transversal da
membrana
interna da
mitocôndria
Aminoácidos
apolares

A Citocromo C oxidase é uma proteína de membrana.

Proteínas de membrana possuem uma região de aminoácidos hidrofóbicos apolares,

cujas cadeias laterais interagem com a porção lipídica de membrana celulares.
Outras regiões dessas proteínas ricas em aminoácidos hidrofílicos polares projetam-
se para os meios aquosos extra- ou intracelular, e podem formar “canais” hidrofílicos
que atravessam a membrana, interconectando os meios separados por ela.
Classificação segundo a essencialidade
Aminoácidos essenciais
- Não podem ser sintetizados pelos animais ou
os são, porém, em quantidades inferiores às
necessidades do organismo

– Valina – Triptofano
– Leucina – Treonina
Aminoácidos não essenciais
– Isoleucina – Lisina
– Metionina – Arginina
– Fenilalanina – Histidina
Classificação segundo a essencialidade
Aminoácidos não essenciais
- Podem ser sintetizados pelos tecidos em
quantidades que satisfazem as exigências
do metabolismo, a partir de fontes de
carbono e grupos amino
– Glicina – Cisteína
– Alanina – Asparagina
– Prolina – Glutamina
– Tirosina – Aspartato
– Serina – Glutamato
aa essenciais
 Aminoácidos incomuns
• Modificações pós-traducionais

Encontrada em proteínas de
parede celular
São encontrados no de plantas uma
colágeno,
proteína fibrosa do tecidos conectivos

Encontrado
Constituinte da miosina na
 proteina
protrombina e proteínas
do músculo
que ligam Ca2+
 Aminoácidos incomuns
• Modificações pós-traducionais

- Selênio é adicio-
nado durante a
síntese proteica
- Derivada da
serina
- Derivado de 4 resíduos de lisina
- Encontrado na proteína elastina
Aminoácidos incomuns
Alguns resíduos de aminoácidos em uma proteína podem
ser modificados para alterar a função da proteína
Aminoácidos incomuns
Alguns resíduos de
aminoácidos em uma
proteína podem ser
modificados para alterar a
função da proteína
 Aminoácidos incomuns
• Intermediários-chave na biossíntese
de arginina e no ciclo da ureia
 Aminoácidos podem atuar como
ácidos e bases
• Grupo amino, carboxil e os
grupos R ionizáveis de alguns
aminoácidos  funcionam
como bases e ácidos fracos
– Doam (ácidos) ou recebem Forma não iônica não
(base) prótons
ocorre em
• Zwitterion  aa sem um quantidades
grupo R ionizável é
dissolvido em água a pH significativas em
neutro ele passa a existir soluções aquosas
como um íon dipolar
• Substâncias anfóteras 
possui natureza dual (ácido-
base)
 Aminoácidos podem atuar como
ácidos e bases
• Um α-aminoácido simples (monocarboxílico e
monoamínico), quando totalmente protonado, é
um ácido diprótico, possuindo dois grupos,
(COOH e NH3+), que podem fornecer prótons

Carga
Llquida: +1 0 -1
Ponto isoelétrico (pI)
Peptídeo

ligações peptídicas = grupo

α-carboxil de um
aminoácido e o grupo
α-amino do outro
Peptídios de importância biológica

Fonte: MARZZOCO, A., TORRES, B.B., 2007.

 Classificação de Peptídeo

• Os peptídeos são classificados de acordo com o

número de unidades de aminoácidos.

- Dipeptídeos, tripeptídeos, tetrapeptídeos...

• Quando alguns poucos aminoácidos são unidos a

estrutura resultante é chamada de oligopeptídeo.

• Quando muitos aminoácidos são unidos, o produto é

chamado de polipeptídeo.
 Níveis estruturais das proteínas

A estrutura secundária é o arranjo

espacial A estrutura
dos átomos da terciária
cadeia é o quaternária
A estrutura arranjo é o
A estrutura primária consiste
tridimensional emde arranjo
total todos ostridimensional
átomos de de duas
principal
uma sequência em um determinado
deproteína.
aminoácidos
segmento uma
da cadeia Aminoácidos distantes
ou mais
polipeptídica. cadeiasepolipeptídicas,
em
unidos por ligações peptídicas
diferentes e
estruturas secundárias
ou podem
subunidades.
Hélices α, folha
inclui algumas β e voltas β
ligações dissulfeto.
interagir.
.

ESTRUTURA PRIMÁRIA
• É o nível estrutural mais simples
e mais importante, pois dele
deriva todo o arranjo espacial da
molécula.
Estrutura primária
•Consiste
É a em seqüência
uma sequência de
de aminoácidosnaunidoscadeia
aminoácidos por
polipeptídica; mantida
ligações peptídicas por
e inclui
ligações
algumaspeptídicas
ligações .dissulfeto.
• As pontes dissulfeto (S-S)
também devem ser
assinaladas na estrutura primária
de uma proteína.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
 É o arranjo espacial dos átomos da
cadeia principal em um determinado
segmento da cadeia polipeptídica
• Ligações de hidrogênio ocorrem
entre o hidrogênio do grupo –NH
e o oxigênio do grupo C ═ O
• Estrutura secundária comum
ocorre quando cada ângulo
diedro, ϕ e ψ, permanece + ou -
igual, ao longo do segmento

• Hélices α; conformações β e volta β

 ESTRUTURA SECUNDÁRIA
ϕ = -570 e ψ = -470
Hélice α
Cada volta da hélice = 3,6 resíduos de aa

 Alanina melhor
tendência em
forma hélice-α

 Pro e Gly menor

propensão em
formar hélice α
 ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Conformações β
 O esqueleto da cadeia polipeptídica está estendido em forma
de zigue-zague, ao invés de uma estrutura helicoidal

ϕ = -1390 e ψ = +1350 ϕ = -1190 e ψ = +1130

Fazem pontes de H entre os

átomos da ligação peptídica
 ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Voltas β
 São elemento conectores que liga estruturas sucessivas de
hélices α e conformações β

Os resíduos Gly e Pro Conectam as extremidades de

frequentemente dois segmentos adjacentes de
ocorrem em voltas β uma folha β antiparalela
.

ESTRUTURA TERCIÁRIA
 É o arranjo tridimensional total de todos os átomos
da cadeia poliptídica
 Aminoácidos distantes na sequência polipeptídica e
em diferentes tipos de estruturas secundárias podem
interagir na estrutura proteica dobrada
 Enovelamento de uma cadeia polipeptídica como
um todo
 Ocorrem ligações entre os átomos dos radicais R de
todos os aminoácidos da molécula
.

ESTRUTURA TERCIÁRIA

Subunidade
(uma cadeia polipeptídica)
.

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

 Associação de duas ou
mais cadeias
polipeptídicas

Proteína
(Duas subunidades )
 Classificação das proteínas
QUANTO A SUA COMPOSIÇÃO
Proteínas simples: Por hidrólise liberam apenas
aminoácidos. Ex. albumina, globulina, actina, miosina.
Proteínas conjugadas: contém componentes químicos
associados denominado grupo prostético.
- lipoproteínas contêm lipídeos (lipoproteína sanguínea)
- glicoproteínas contêm carboidratos (Imunoglobulinas)
- metaloproteína contêm um metal específico (ferro –
ferritina)
 Classificação das proteínas
QUANTO AO NÚMERO DE CADEIAS POLIPEPTÍDICAS
Proteínas com uma única cadeia polipeptídica
- Mioglobina (153 resíduos)
- Citocromo C (104 “)
- Titina (humano) (27.000 “)
Proteínas Multissubunidade - Formadas por mais de
uma cadeia polipeptídica. Ex. Hexocinase (2). Quando
apresenta ao menos duas subunidades idênticas 
Oligomérica. Ex. Hemoglobina (4)
E as subunidades idênticas denominadas de
Protômero.
 Classificação das proteínas
QUANTO A SUA FORMA

Proteínas fibrosas - são adaptadas às funções

estruturais. Apresentam cadeias polipeptídicas
arranjadas em longos filamentos. Em geral são formadas
por um único tipo de estrutura secundária (hélices-α ou
conformações β). São insolúveis em água. Garantem aos
vertebrados suporte, forma e proteção externa.

- α-queratina (hélices-α ligadas por ligações dissulfeto)

- Fibroínas da seda (conformações β)

- Colágeno (hélice tripla de colágeno)

 Classificação das proteínas
QUANTO A SUA FORMA
Proteínas globulares- apresentam cadeias polipeptídicas
dobradas em uma forma esférica ou globular,
geralmente contêm diversos tipos de estruturas
secundárias na mesma cadeia de polipeptídeo. São
geralmente solúveis.
Exemplo: enzimas, Hemoglobina, mioglobina,
imunoglobulinas
Classificação das proteínas
 Desnaturação protéica

 Perda de estrutura tridimensional originada pela

ruptura de algumas ligações suficiente para causar a
perda de função
Causas: pelo calor, pHs extremos, solventes orgânicos
miscíveis (álcool ou acetona), certos solutos (ureia e
hidrocloreto de guanidina), ou detergentes.
 Na desnaturação ocorre o desdobramento da
proteína mantendo-se intacta a sua estrutura
primária.
 Renaturação protéica

 Se retornarem às condições ideais de

temperatura, pressão e pH  as moléculas
desnaturadas reassumem suas estruturas
nativas e suas atividades biológicas