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Biologia Celular e Molecular – (Junqueira; Carneiro)

Capítulo 3

Macromoléculas: polímeros constituídos pela repetiçã o de unidades menores


chamadas monô meros. Um polímero constituído por monô meros iguais é chamado
homopolímero e da mesma forma um que seja formado por monô meros diferentes
é conhecido heteropolímero. Por sua vez há também os biopolímeros que sã o os
polímeros encontrados nos seres vivos e possui como principal constituiçã o
carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.
A diversidade estrutural e funcional de um polímero depende da variedade de
seus monô meros. É freqü ente também a associaçã o de polímeros formando
complexos como as lipoproteínas, glicoproteinas, proteoglicanas e as
nucleoproteínas.
Água: molécula morfoló gica e eletricamente assimétrica presente em todas as
células. Os á tomos de hidrogênio formam com o á tomo central do oxigênio um
â ngulo estimado em 104,9°, formando assim um tetraedro dipolar que possui
extremidades positivas (hidrogênio) e negativas (oxigênio). Devido a essa
característica bipolar ela é o solvente mais eficiente existente no planeta já que
possui afinidade tanto com substancias negativas quanto positivas.
A afinidade pela á gua é determinada pela polaridade da molécula. Moléculas
polares possuem afinidade com a á gua que também é polar sendo que moléculas
apolares sentem repulsã o. As que sentem atraçã o sã o chamadas de hidrofílicas e as
que sentem repulsã o sã o chamadas de hidrofó bicas.
Há também as moléculas que possuem as duas extremidades (uma polar e
outra apolar) e que sã o chamadas de anfipá ticas desempenhando um importante
papel bioló gico e estã o presentes em todas as membranas celulares.
Ligações intermoleculares: sã o de dois tipos, fortes e fracas, sendo que essa
comparaçã o é feita analisando a energia necessá ria para se realizarem ou se
desfazerem essas ligaçõ es. As ligaçõ es fortes, também conhecidas como covalentes,
necessitam de uma energia muito alta para se formarem e sã o resultantes da
superposiçã o das ó rbitas externas das moléculas. Podem ser observadas nas
ligaçõ es peptídicas entre aminoá cidos por exemplo.
As ligaçõ es fracas podem ser de três tipos: pontes de hidrogênio, ligaçã o iô nica
ou eletrostá tica e interaçõ es hidrofó bicas. A ponte de hidrogênio é caracterizada
pelo compartilhamento de um mesmo á tomo de hidrogênio por dois á tomos
extremamente eletronegativos, pode ser observada nas proteínas e na cadeia de
DNA.
As ligaçõ es eletrostá ticas se formam quando um grupo á cido se prende a um
grupo bá sico e podem ser encontradas entre corantes á cidos e proteínas bá sicas
dos tecidos. Por fim as interaçõ es hidrofó bicas ocorrem quando duas moléculas se
mantém unidas devido à forte repulsã o pela á gua e pode ser observada nas
membranas das células onde duas camadas de lipídios se associam.
As ligaçõ es fracas sã o mais interessantes para a célula, pois permitem a ela
uma certa flexibilidade podendo modificar compostos sem um uso exagerado de
energia o que inviabilizaria a atividade celular.
Proteínas: macromoléculas contendo um nú mero variá vel de L-aminoá cidos
unido por ligaçõ es peptídicas. Sã o conhecidos ao total 150 aminoá cidos, mas
apenas 20 sã o utilizados na síntese de proteínas pelos seres vivos comprovando a
tese de que todos derivamos de apenas uma ú nica célula ancestral que aproveitava
apenas os L-aminoá cidos do meio passando essa característica a seus
descendentes.
Os L-aminoá cidos possuem em comum um grupo amino (NH₂) e um grupo
carboxila (COOH), ambos ionizá veis o que confere carga elétrica à s partículas
sendo o amino um agrupamento bá sico e a carboxila um agrupamento á cido. Há
dois tipos de proteínas, as que possuem apenas aminoá cidos conhecidas como
proteínas simples e as que possuem uma parte nã o protéica conhecida como
proteínas conjugadas. Alguns exemplos de proteínas conjugadas sã o as
nucleoproteínas (proteínas + á cidos nucléicos), glicoproteinas (proteínas +
polissacarídeos), lipoproteínas (proteínas + lipídios) e assim por diante.
A forma tridimensional que uma proteína ocupa dentro da célula é conhecida
como configuraçã o nativa e essa estrutura pode ser mantida tanto por ligaçõ es
peptídicas como por pontes de hidrogênio, interaçã o hidrofobia ou ligaçõ es
dissulfeto (S-S).
A estrutura primaria de uma proteína é composta pelo numero e pela
sequencia dos aminoá cidos (assegurados pelas ligaçõ es peptídicas) já a estrutura
secundá ria corresponde à forma como a proteína efetua seus dobramentos
(assegurados pelas outras ligaçõ es) e a estrutura terciá ria seria um novo
dobramento em cima do já existente.
Há também a estrutura quaterná ria que seria a forma como os monô meros se
unem. É através desta estrutura que se formam os microtú bulos, microfilamentos e
complexos enzimá ticos.
Pode-se dividir as proteínas também em fibrosas e globulares. Essa divisã o se
baseia na reaçã o entre o comprimento e a largura da mesma, sendo que se essa
relaçã o comprimento-largura for menor que 10:1 ela será globular e se for maior
será fibrosa.
As funçõ es das proteínas podem ser listadas da seguinte forma: atividade
enzimá tica, estrutural, informacional (hormô nios), no movimento das células e
pequena importâ ncia energética já que a maior fonte energética está localizada nos
lipídios e hidratos de carbono.
Moléculas chaperones: proteínas cujas funçõ es podem ser listadas a seguir:
o Asseguram a formaçã o das proteínas e para isso elas se unem á s
cadeias polipeptídicas assegurando que as mesmas se liguem a outras
cadeias polipeptídicas;
o Minimizam a agregaçã o errada das cadeias peptídicas;
o Desfazem as agregaçõ es erradas;
o Promovem a hidrolise das moléculas protéicas erroneamente
formadas;
o Impedem o enovelamento das moléculas protéicas sintetizadas no
citossol, mas com destino à s mitocô ndrias (o mecanismo para
transporte de proteínas para dentro da mitocô ndria só aceita
moléculas protéicas distendidas e nunca já enoveladas.)
Todas as funçõ es citadas requerem o uso de energia das moléculas de ATPs.
Enzimas: moléculas protéicas dotadas da capacidade de acelerar
determinadas reaçõ es químicas (tanto de síntese como de degradaçã o)
trabalhando como catalisadores nelas. Além do aumento na velocidade há também
a obtençã o apenas dos produtos ú teis à s células sem criaçã o de subprodutos
descartá veis como ocorre em laborató rio.
Ação enzimática: o composto que sofre a açã o da enzima é conhecido como
substrato. A molécula da enzima possui um ou mais centros ativos aos quais o
substrato se combina par que seja exercida a açã o enzimá tica.
Co-fator: íon metá lico ou molécula que possui como funçã o a ativaçã o da
enzima podendo permanecer ligada a ela indefinidamente ou desfazer a ligaçã o
apó s a açã o enzimá tica. O conjunto co-fator-enzima é conhecido como holoenzima
e quando o co-fator se desmembra da enzima sobrando apenas a parte protéica da
mesma esta é chamada de apoenzima. Há também a necessidade de citar que
quando o co-fator é uma molécula ela recebe o nome de coenzima.
Nomenclatura enzimática: a maioria das enzimas é designada pelo nome do
substrato sobre o qual atual + o prefixo -ase. Mas sempre há exceçõ es à regra como
por exemplo as pepsinas e as tripsinas que hidrolisam proteínas.
Inibição enzimática: pode ocorrer devido a diversos fatores como
temperatura (quando está abaixo do normal inibe a açã o da enzima), concentraçã o
do substrato e presença de ativadores ou inibidores. Podem ser de dois tipos:
o Inibição competitiva: ocorre quando há uma molécula que nã o é
atacada pela enzima, mas que possui a mesma configuraçã o eletrô nica
das moléculas que o sã o ocupando assim os centros ativos da mesma e
impedindo a fixaçã o dos substratos. Depende exclusivamente da
concentraçã o do substrato, pois quando maior esta for menor será a
chance da enzima se chocar com a outra molécula.
o Inibição não-competitiva: ocorre quando uma substancia se combina
à molécula enzimá tica modificando sua forma tridimensional e seus
centros ativos. Pode ocorrer também por falta dos ativadores da
enzima. Essa inibiçã o depende exclusivamente da concentraçã o de
inibidores e ativadores na soluçã o.

Cadeia enzimática: conjunto de enzimas trabalhando em cooperaçã o na qual


o produto enzimá tico de uma serve de substrato para a outra. O sistema mais
eficiente de cadeia enzimá tica é representado pelos complexos de moléculas
enzimá ticas nos quais as enzimas permanecem unidas por forças fracas o que evita
do substrato se deslocar de uma enzima para outra.
Regulação alostérica: permite que um nú mero de determinada proteína
permaneça constante na célula evitando assim seu excesso ou sua falta. Isso ocorre
devido à enzima reguladora que é inibida quando há excesso do modulador
(proteína) ou ativada quando há falta da mesma. Essa inibiçã o ocorre pois o
modulador se fiz na enzima no centro alostérico o que resulta na modificaçã o do
centro ativo e o impedimento da síntese.
Isoenzimas: enzimas de uma mesma espécie animal que atacam o mesmo
substrato que outra enzima também ataca mas que apresentam diferenças nas
atividades, no pH ó timo de açã o, na mobilidade eletroforética ou outras.
Lipídios: compostos de carbono extraídos de célula e tecidos por solventes
apolares. Possuem funçõ es nutritiva, estrutural, informacionais e fisioló gicas.
Podem ser divididos em grupos de interesse de estudo:
o Lipídios de reserva nutritiva: sã o compostas principalmente de
gorduras neutras e se demonstraram uma ó tima fonte de
triacilgriceró is ou triglicerídeos. Embora todas as células possam
possuir gorduras neutras há um tipo especializado conhecido como
célula adiposa.
o Lipídios estruturais: sã o anfipá ticos e mais complexos que os de
reserva. Constituem todos os tipos de membranas. Sã o os fosfolipídios
(fosfoglicerídeos e esfingolipídios), glicolipídios e o colesterol.
A presença de longas cadeias hidrofó bicas nos lipídios permite a sua
associaçã o para formar a bicamada lipídica nas membranas celulares. A fixaçã o das
proteínas integrais das membranas é devida à interaçã o das porçõ es hidrofó bicas
das moléculas dessas proteínas com os lipídios das membranas.
Polissacarídeos: sã o divididos em polissacarídeos simples (com apenas um
tipo de monossacarídeo – mais frequentes) e em polissacarídeos complexos (dois
ou mais tipos de monossacarídeos – menos frequentes). Possuem funçã o de
reserva, estrutural e informacional:
o Polissacarídeo de reserva: glicogênio nas células animais e amido nas
células vegetais.
 Glicogênio: além do polissacarídeo apresenta também
proteínas (enzimas). As moléculas de D-glicose em
excesso nas células sã o aderidas à s extremidades do
glicogênio e em momentos de necessidades sã o utilizadas
pela célula.
 Amido: composto por dois tipos de moléculas a amilose e
a amilopectina.
o Polissacarídeos estruturais e informacionais: participam do
reconhecimento da célula para constituir os tecidos, da constituiçã o
dos receptores celulares e das ligaçõ es estruturais entre o citoplasma e
a matriz extracelular. Se combinados com proteínas fazem parte do
glicocá lice nas células animais, da parede das células bacterianas e da
parede das células animais. A maioria é heteropolímeros

Ácidos Nucléicos: sã o polímeros formados por nucleotídeos que por sua vez
sã o formados por uma molécula de á cido fosfó rico, uma de pentose e uma base
pú rica (A, G) ou pirimídica (C, T e U). Nucleosídeo é um nucleotídeo sem a pentose.
Os á cidos nucléicos sã o moléculas informacionais que controlam os processos
bá sicos do metabolismo celular, a síntese de macromoléculas, a diferenciaçã o
celular e a transmissã o do material genético de uma célula para suas filhas.
Cada molécula de á cido nucléico possui uma cadeia diéster-fosfato entre os
carbonos 3’ e 5’ da pentose. No DNA a pentose é denominada desoxirribose e no
RNA a pentose é a ribose.
DNA –
Funçã o: comandar todo o funcionamento da célula e transmitir a informaçã o
genética para outras células.
Localizaçã o: nú cleos (eucariontes), nucleó ide (procarionte), mitocô ndrias e
cloroplastos.
Responsá vel pelo armazenamento e transmissã o da informaçã o genética. Nas
células eucariontes encontra-se associado a proteínas bá sicas, principalmente as
histonas.
Cadeias antiparalelas = uma é 3’→5’ e outra é 5’→3’.
Adenina se liga apenas a timina ou uracila através de duas pontes de
hidrogênio e a citosina apenas à guanina através de três pontes de hidrogênio.
Logo (U)T+G = C+A.
Sã o essas pontes de hidrogênio que mantém as cadeias unidas e podem ser
separadas com o aumento da temperatura e ser novamente unidas com o
resfriamento. A desnaturaçã o pelo rompimento das ligaçõ es pode ser completa ou
parcial. Na parcial ocorre um rompimento apenas de A-T já que possui apenas duas
pontes e permite identificar as regiõ es ricas em A-T e ricas em C-G. A desnaturaçã o
completa ocorre quando todas as ligaçõ es sã o rompidas.
- Distancia entre das bases = 0,34nm
- Nú mero de nucleotidios por volta completa da hélice = 10
- Diâ metro da hélice dupla = 2nm
A estabilidade das cadeias é também mantida através de interaçõ es
hidrofó bicas entre as bases (hidrofó bicas – internas) e os resíduos de
desoxirribose (pentose – hidrofílica – externa). Os fosfatos por sua vez permitem
ao DNA ligar-se a proteínas bá sicas (carregadas positivamente) devido a sua carga
negativa.
RNAt –
Funçã o: transportar os aminoá cidos ligando seus anticó dons aos có dons do
RNAm e determinar a posiçã o dos aminoá cidos na proteína.
Localizaçã o: citoplasma e em pequena quantidade no nú cleo onde é
produzido.
É o menor dos RNAs e possui anticó dons responsá veis pela fixaçã o dos
aminoá cidos nos có dons do RNAm. Para cada aminoá cido existe pelo menos um
RNAt. É um filamento com extremidade terminando sempre por um acido
adenilico precedido de dois á cidos citidilicos, CCA.
O aminoá cido se liga à molécula de RNAt através de um processo enzimá tico
no qual o aminoá cido esterifica uma hidroxila do acido adenilico. Apresenta forma
de trevo devido à s poucas ligaçõ es de pontes de hidrogênio entre suas bases.
É um á cido nucléico diferente dos outros já que além do A, C, G e U apresenta
outras bases como a hipoxantina e a metilcitoseina. Há também a presença nã o
muito comum do á cido ribotimidílico que possui uma T, e também o á cido
pseudoutidílico com a U ligada ao carbono 5 ao invés de se ligar ao carbono 3.
Essas exceçõ es servem para sua melhor identificaçã o. Nos locais onde existem
essas bases nã o habituais nã o se formam pontes de hidrogênio, lhe dando o cará ter
peculiar de forma de trevo, o que também é mecanismo eficiente para sua
identificaçã o.
No RNAt também ocorre o processo de splicing, mais estudado no RNAm. Sua
transcriçã o ocorre sobre a molécula de DNA. A enzima que liga o aminoá cido ao
RNAt chama-se aminoacilsintetase. Há também a presença de microRNAs que sã o
de importâ ncia fundamental na reestruturaçã o dos genes e nunca abandonam o
nú cleo.
Apresenta 4 regiõ es de cadeia simples, nas extremidades da folha de trevo:
a) Liga-se ao aminoá cido e é contrá ria à quela que apresenta os anticó dons;
b) Liga-se ao ribossomo;
c) Liga-se ao có don do RNAm (apresenta anticó dons);
d) Liga-se à enzima aminoacilsintetase.

RNAm –
Funçã o – Traduçã o. Também determina a posiçã o dos aminoá cidos na cadeia.
Localizaçã o – citoplasma, e em pequena quantidade no nú cleo onde é
produzido.
É transcrito a partir do DNA onde o ultimo se separa temporariamente com
quebra das pontes de hidrogênio. E maior que a proteína formada pois, além de um
aminoá cido ser formado por 3 nucleotídeos, algumas proteínas também sofrem
perda de suas partes no processo finalizaçã o.
Nas células procariontes a molécula de RNAm pode sintetizar mais de uma
proteína a partir de locais diferentes havendo em seu decorrer vá rios có dons de
iniciaçã o e de terminaçã o. Logo, nas células eucariontes possui apenas uma regiã o
de ligaçã o ao ribossomo (AGGA) que dista de 8 a 13 nucleotídeos do primeiro
có don, enquanto nos procariontes possui mais de uma regiã o de ligaçã o.
Nas suas extremidades há a adiçã o de um capuz na 5’ ou um prolongamento
na 3’ (poli-A - AAA) que nã o requer molde de DNA, sendo adicionados por enzimas
que participam do processo.
O RNAm final é precedido pelo RNAhn (heterogenous RNA) que possui partes
ativas na traduçã o, os éxons, e partes inativas, os íntrons. Antes da molécula
transpor a membrana nuclear e migrar para o citoplasma ocorre o splicing onde os
introns sã o separados e os éxons soldados resultando na molécula final.
Essa processo de RNAhn só foi observado em celular eucariontes. Há também
genes que nã o possuem íntrons fazendo com que a molécula de acido nucléico
mensageiro saia da transcriçã o direto para o citoplasma.
RNAr –
Funçã o –Formaçã o dos polirribossomos ao combinar-se com o mensageiro.
Localizaçã o – no citoplasma, e em pequena quantidade no nú cleo onde é
produzido.
Constituem cerca de 80% do RNA celular. Formam os ribossomos e os mesmo
se ligam ao RNAm formando os polirribossomos que sã o sede para a síntese de
proteínas.
Há uma molécula de DNA especializado na transcriçã o do RNAr chamado
DNAr que codifica uma molécula extremamente grande de RNAr e é responsá vel
pela formaçã o do nucléolo. O nucléolo desaparece durante a divisã o celular porque
esse DNA é inativado.
Sã o classificados em dois, usando para tanto o coeficiente de sedimentaçã o
Svedberg (S). Os ribossomos procariontes sã o 70S e os eucariontes sã o 80S. Ambos
ainda sã o divididos em duas subunidades: uma maior e outra menor que se
prendem de modo reversível durante a traduçã o separando-se quando a proteína
está formada.
Subunidade maior: Eucariontes – 28S, 5,8S e 5S.
Procariontes – 23S e 5S.
Subunidade menor: Eucariontes – 18S
Procariontes – 16S

Nos cloroplastos e mitocô ndrias os ribossomos sã o iguais aos procariontes


(teoria da simbiose). A característica basó fila (afinidade com corantes bá sicos) se
deve aos ribossomos.

Ação enzimática: foi observada em protozoá rios que possuem o processo de


splicing onde os pró prio íntrons catalisam sua remoçã o e a uniã o dos éxons. Esse
segmento de RNA também é capaz de catalisar a polimerizaçã o de
polinucleotídeos, sendo chamado riboenzima.
Outra observaçã o foi efetuada nos RNAt que sã o sintetizados em tamanho
maior. A clivagem para atingir o tamanho final é catalisada por um complexo RNA-
proteína (ribonuclease P). A proteína, no caso, efetua um papel secundá rio.
Proteína isolada nã o possui atividade enzimá tica, RNAt isolado possui atividade
enzimá tica mínima enquanto o conjunto possui atividade enzimá tica má xima.
A descoberta da açã o enzimá tica repercutiu na teoria da evoluçã o onde
chegou-se a conclusã o que a primeira molécula seria um RNA com capacidade de
autoduplicaçã o.
Hibridação – técnica utilizada para caracterizar as moléculas de á cidos
nucléicos que consiste na separaçã o pelo aquecimento das duas hélices de DNA
que ao se resfriarem se combinam com as moléculas de RNA que sintetizaram.

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