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Enzimas?

 A vida depende da realização de inúmeras reações químicas que ocorrem


no interior das células e também fora delas (em cavidades de órgãos, por
exemplo). Por outro lado, todas essas reações dependem, para a sua
realização , da existência de uma determinada enzima. As enzimas são
substâncias do grupo das proteínas e atuam como catalisadores de reações
químicas.
Catalisador é uma substância que acelera a velocidade de ocorrência de
uma certa reação química.
Muitas enzimas possuem, além da porção protéica propriamente dita, constituída
por uma seqüência de aminoácidos, uma porção não-protéica.

A parte protéica é a apoenzima e a não protéica é o co-fator. Quando o co-fator é uma


molécula orgânica, é chamado de coenzima. O mecanismo de atuação da enzima se
inicia quando ela se liga ao reagente, mais propriamente conhecido como substrato. É
formado um complexo enzima-substrato, instável, que logo se desfaz, liberando os
produtos da reação a enzima, que permanece intacta embora tenha participado da
reação.
Toda enzima é uma proteína e sempre termina em (ase) e não faz ligação covalente ao
substrato.

Os cofatores podem ter origem orgânica.

Coenzima se associa de uma forma fraca, com ligação covalente dando origem ao grupo
prostético. Sua função é favorecer a catalise.

Catalisadores> são substancias que aceleram a velocidade de uma reação sem alterar a
proporção entre reagentes e produtos encontrados no final da reação e sem serem
efetivamente consumidos durante o processo. As enzimas aumentam de varias ordens de
grandeza a velocidade das reações que catalisam a oxidação de glicose pó oxigênio. Os
catalisadores cumprem a importante tarefa de fazer com que as moléculas presentes em uma
reação reajam com uma velocidade maior. A velocidade de um grande número de reações é
influenciada pela presença dessas substâncias, elas aceleram a reação e não influenciam na
composição e nem na quantidade do produto final da reação, isto é, permanecem
quimicamente inalteradas no processo. 
Km= k³+k¹/k² (dissociação ES / formação ES)

Km pra Baixomaior afinidade

Com aumento de km vai aproximar- se de zero

A velocidade máxima é obtida quando toda a enzima se encontra sob a forma de ES.

Inibidores Enzimáticos competitivos> competem com o substrato pelo centro ativo da enzima.
São usados na quimioterapia de diversos tipos de câncer. A tendência é aumentar o km e a
manutenção da velocidade máxima.
Inibidores Enzimáticos não competitivos> não compete com sitio ativo, não interfere no km,
se liga no complexo enzima substrato, interfere na renovação da enzima. Seu efeito é
provocado por ligação a radicais que não pertencem ao centro ativo; esta ligação altera a
estrutura enzimática a tal ponto que inviabiliza a catalise. O ponto de ligação é a cadeia lateral
de um aminoácido.

Incompetitivo> interfere em tudo.

Regulação enzimática:

1- controle da disponibilidade de enzimas, exercido sobre as velocidades de sínteses e de


degradação das enzimas, que determinam sua concentração celular.

2- controle da atividade da enzima, efetuado por mudanças estruturais da molécula enzimática


e que redundam em alterações da velocidade de catalise.

Cofatores enzimáticos: são indispensáveis para a atividade de inúmeras enzimas.

As coenzimas são moléculas orgânicas, não proteicas de complexidade variada. Atuam como
aceptores de átomos ou grupos funcionais retirados do substrato em uma dada reação e como
doadores destes mesmos grupos ao participarem de outra reação.

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