SUMÁRIO

LIPÍDEOS
1. O que são?..................................................................... 3
2. Ácidos graxos............................................................... 3
3. Triacilgliceróis............................................................... 8
4. Cerídeos.......................................................................12
5. Glicerofosfolipídeos..................................................12
6. Esfingolipídios............................................................14
7. Esteróides....................................................................20
8. Lipoproteínas..............................................................23

PROTEÍNAS
1. Aminoácidos...............................................................27
2. Peptídeos.....................................................................35
3. Estrutura das proteínas..........................................38
4. Desnaturação das proteínas................................55

Referências Bibliograficas..........................................58
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 3

LIPÍDEOS característica em comum que os de-

1. O QUE SÃO?
São moléculas relativamente peque-
nas que apresentam uma forte ten-
dência a se associarem através de
forças não covalentes (ex.: interações
hidrofóbicas). São um grupo de com-
postos quimicamente diversos, cuja
fine é a baixa ou ausente solubilida-
de em água, ou seja, apolares. Des-
se modo, são altamente solúveis em
solventes orgânicos como o éter ou a
acetona (substâncias lipofílicas).
Muitos lipídeos são compostos anfi-
páticos (ou anfifílicos), ou seja, apre-
sentam na molécula uma porção

HORA DA REVISÃO!
Substâncias que se dissolvem facilmente em água são hidrofílicas, compostas de íons ou
moléculas polares que, por possuírem carga parcial elétrica disponível para interagir, atra-
em moléculas de água. Essas moléculas de água envolvem cada íon ou molécula polar e
carregam a substância para a solução. Já as moléculas que contêm predominantemente
ligações não polares são usualmente insolúveis em água e são chamadas hidrofóbicas.
Moléculas de água não são atraídas por essas moléculas, e, portanto, têm pouca ten-
dência a carregá-las para a solução. Devido à ausência de afinidade pela água, as subs-
tâncias hidrofóbicas apresentam propriedades semelhantes aos lipídeos, tendo afinidade
por eles e, por isso, são chamadas de lipofílicas.

polar, hidrofílica, e uma porção apolar, com outras moléculas, mas formando
hidrofóbica. uma unidade monomérica. A forma
As principais funções dos lipídeos mais simples de lipídeos, encontra-
são: da principalmente no plasma, é a dos
ácidos graxos.
• Armazenamento de energia
• Composição de membranas 2. ÁCIDOS GRAXOS
biológicas
São ácidos carboxílicos com cadeias
• Isolamento térmico, elétrico e hidrocarbonadas variando de 4 a 35
mecânico carbonos, sendo que o grupo carbo-
• Moléculas mensageiras (hormô- xila (- COOH) constitui a parte polar
nios e vitaminas) e a cadeia carbônica constitui a par-
Os lipídeos são formados por núme- te apolar, logo, são moléculas anfi-
ros variados de átomos de carbono páticas. Sua fórmula geral é RCOOH
e hidrogênio, por vezes conjugados (onde o R representa a cadeia de hi-
drocarboneto). Ácidos graxos livres
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
são poucos encontrados nos orga-
nismos: mais frequentemente es-
tão ligados a um álcool (ex.: glicerol,
esfingosina.)
Quanto à saturação, podem ser:
• Saturados – ausência de ligações
duplas entre dois carbonos na
cauda de hidrocarbonetos; são en-
contrados principalmente em pro-
dutos de origem animal, como car-
ne bovina, de carneiro, de porco e
de galinha, além da gema de ovo e
nas gorduras lácteas do creme, do
leite, da manteiga e do queijo.
◊ Estrutura: CnH2n02
• Monoinsaturados - Presença de
apenas uma ligação dupla entre
Figura 1. Exemplo de ácido graxo saturado com 18 carbonos. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1: Módulo 1.
5. ed. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 1 v.
4
carbonos; a dupla ligação provoca
um arranjo diferente dos elétrons
dos carbonos, de forma que a or-
ganização espacial da molécula é
alterada e apresenta uma “dobra”;
encontrados em óleos de oliva e
de amendoim, nozes, amêndoas e
abacate.
◊ Estrutura: CnH2n-2O2
• Poli-insaturados – Presença de
mais de uma ligação dupla entre
carbonos; encontrados nos óleos
de sementes vegetais como o óleo
de açafrão, de girassol, de soja e
de milho
◊ Estrutura: CnH2n-2O2
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 5

SE LIGA! Os ácidos graxos saturados, que têm arranjos lineares, permitem que essas molé-
culas, ao se associarem, se mantenham mais próximas entre si. Já os ácidos graxos insatu-
rados apresentam um arranjo tridimensional que impede seu empacotamento, uma vez que
suas estruturas possuem uma conformação não-linear e, com isso, acabam mantendo-se
mais afastados uns dos outros.

Grupo Ácidos graxos Mistura de ácidos graxos

carboxil saturados saturados e insaturados

Cadeia
hidrocarbonada

Figura 2. O empacotamento de ácidos graxos em agregados estáveis. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M..
Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v

Propriedades
As propriedades dos ácidos graxos
são determinadas em grande parte
pelo comprimento e pelo grau de in-
saturação da cadeia hidrocarbonada.
• Baixa solubilidade em água =
quanto mais longa a cadeia e quan-
to menos insaturações, menor é a
solubilidade em água.
• Ponto de fusão = Quanto mais in-
saturações e quanto mais curta a
cadeia, menor é o ponto de fusão.
• Estado físico = Os ácidos graxos
com menores pontos de fusão
tendem a estar líquidos e, aqueles
com pontos de fusão mais eleva-
dos, tendem a estar sólidos.
Nomenclatura
O nome sistemático do ácido graxo é
derivado do nome do hidrocarboneto
correspondente, pela inclusão do su-
fixo -óico no final do nome.
Ex.: Ácido graxo com 18 carbonos:Á-
cido octadecanóico, pois deriva do
hidrocarboneto octadecano. Um áci-
do graxo de 18 carbonos com uma
dupla ligação é o ácido octadecenói-
co; com duas duplas ligações, ácido
cotadecadienóico; e com três duplas
ligações, ácido octadetrienóico.
Quando o ácido graxo apresenta in-
saturação, sua abreviação é feita in-
dicando o número de carbonos e o
número de ligações duplas, sepa-
rados por dois pontos (:), seguidos
pelo carbono em que a insaturação
ocorre. Desse modo, o símbolo 18:0
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 6

denota um ácido graxo de 18 carbo- os carbonos 9 e 10; trans - ∆2 indica

nos saturado (sem ligações duplas),
enquanto 18:2 significa que existem
duas ligações duplas na cadeia. A po-
sição da dupla ligação é representa-
da pelo símbolo ∆ (delta) seguido por
um ou mais número em sobrescrito.
Por exemplo, cis - ∆9 significa que
existe uma dupla ligação CIS entre
uma dupla ligação trans entre os car-
bonos 2 e 3.
Portanto, o ácido palmitoleico, com-
posto por 16 carbonos e uma ligação
dupla entre os carbonos 9 e 10, apre-
senta como nome sistemático cis – 9
– Hexadecenóico e como abreviação
16:1∆9

SE LIGA! Nós, seres humanos, não produzimos todos os ácidos graxos de que precisamos,
tornando necessária a obtenção dos mesmo por meio da alimentação. Nesse sentido, vários
ácidos graxos poli-insaturados, principalmente o ácido linoleico (ômega-6) e o ácido alfa-
-linolênico (ômega-3), são considerados ácidos graxos essenciais à dieta. Essas moléculas
são precursoras de outros ácidos graxos biologicamente ativos, importante para o bom fun-
cionamento do corpo. A deficiência de ácidos graxos considerados essenciais pode causar
a dermatite, o desenvolvimento precários de bebês e alterações neurológicas. No entanto, o
consumo excessivo dessas substâncias pode trazer efeitos colaterais bastante nocivos ao
nosso corpo como infecções e diabetes.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 7

MAPA MENTAL – ÁCIDOS GRAXOS

Abreviação

H Nº de
Nº de carbonos : insaturações Comprimento da cadeia
OH C Fórmula geral Nome do Determinadas por
hidrocarboneto - óico
correspondente Grau de insaturação

Cadeia carbônica Parte apolar

Nomenclatura ↑ comprimento =
↓ solubilidade
Grupo carboxila
Parte polar Solubilidade em água
( - COOH)
↓ nº de insaturações =
↓ solubilidade
Estrutura anfipática
ÁCIDOS Propriedades
GRAXOS
↓ comprimento =
↓ Ponto de fusão
Ausência de Ponto de fusão
ligações duplas ↑ nº de insaturações =
Saturados Saturação ↓ Ponto de fusão
Produtos de origem
animal, gema de ovo e ↓ Ponto de fusão
gorduras lácteas
Poli - insaturados
Líquidos
Apenas uma Estado físico
ligação duplas
Mais de uma ↑ Ponto de fusão
Monoinsaturados ligação duplas
Óleos de oliva e de
Sólidos
amendoim, nozes,
Óleos de sementes
amêndoas e abacate
vegetais
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 8

3. TRIACILGLICERÓIS ácidos graxos, cada um em ligação

São os mais simples compostos de
ácidos graxos, também chamado de
triglicerídeos, gorduras ou gordu-
ras neutras. São compostos por 3
éster com uma molécula de glicerol.
OBS.: Uma ligação éster é aquela que
liga o oxigênio de um ácido carboxíli-
co a um outro radical (R)

1 – estearoil, 2 – linoleoil, 3 – palmitoil glicerol,

um triacilglicerol misto
Figura 3. O glicerol e um triacilglicerol misto. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de
Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 9

SE LIGA! A reação de esterificação permite a formação de uma ligação éster entre um ácido
graxo e um glicerol, com a liberação de uma molécula de água. Para isso, a hidroxila de uma
molécula se une a um hidrogênio que se dissocia da hidroxila da outra molécula; os dois com-
postos ficam unidos por uma ligação éster e forma-se uma molécula de água. Nesse sentido,
para a formação do triacilglicerol, temos três reações de esterificação com a liberação de três
moléculas de água.

Figura 4. Esquema da formação de água na reação de esterificação. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1. Rio
de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009.

Classificação microscópicas de óleo no citosol, ser-

• Simples: Ácidos graxos do mesmo
tipo
• Misto: Dois ou três tipos diferentes
de ácidos graxos
São moléculas apolares de reserva
energética pela capacidade de in-
teração hidrofóbica e estocagem.
Na maioria das células eucarióticas,
os triacilgliceróis formam gotículas
vindo como depósito de combustível
metabólico. Em vertebrados, os adi-
pócitos armazenam grandes quanti-
dades de triacilgliceróis em gotículas
de gordura que quase preenchem a
célula. Em resposta aos sinais hormo-
nais, essas gotículas são degradadas
por lipases, liberando glicerol e ácidos
graxos no plasma para o metabolis-
mo em outros tecidos, principalmen-
te no músculo e no fígado. Também
são armazenados como óleos nas
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 10

sementes de vários tipos de plantas, As gorduras animais e os óleos ve-

fornecendo energia e precursores
biossintéticos durante a germinação.
As gorduras também auxiliam no
transporte e absorção das vitaminas
lipossolúveis.
SE LIGA! Durante sua oxidação (que-
bra), as gorduras liberam muito mais
energia que os carboidratos ou as pro-
teínas. Por isso elas foram selecionadas
pela natureza para serem nossas reser-
vas energéticas.
getais são misturas de triacilgliceróis,
que diferem na sua composição em
ácidos graxos e, consequentemente,
no seu ponto de fusão. Os triacilgli-
ceróis das gorduras animais são ricos
em ácidos graxos saturados, atribuin-
do uma consistência sólida a tempe-
ratura ambiente. Enquanto isso, os de
origem vegetal, ricos em ácidos gra-
xos insaturados, são líquidos.

SAIBA MAIS!
A fabricação de margarina ocorre por um processo de hidrogenação de óleos vegetais, redu-
zindo parte de suas duplas ligações e os torna sólidos à temperatura ambiente.

SAIBA MAIS!
Se a hidrólise dos triacilgliceróis for realizada em meio alcalino, formam-se sais de ácidos
graxos, os sabões, elucidando o processo de saponificação. Desse modo, os sabões são fa-
bricados a partir de gordura animal fervida em presença de hidróxido de sódio ou hidróxido
de potássio.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 11

MAPA MENTAL – TRIACILGLICERÓIS

Óleos de sementes Adipócitos

Plantas Animais

Transporte e absorção
Reserva energética Isolante térmico
de vitaminas

Funções
trocar

TRIACILGLICERÓIS

Estrutura
trocar Classificação

Misto
Glicerol

Tipos diferentes de
ácidos graxos
Ligação éster

Simples
3 ácidos graxos

Ácidos graxos
do mesmo tipo
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
4. CERÍDEOS
As ceras biológicas são ésteres de
ácidos graxos saturados e insatura-
dos de cadeia longa com álcoois de
cadeia longa. Seus pontos de fusão
são, geralmente, mais altos do que os
dos triacilgliceróis.
No plâncton, as ceras são a principal
forma de armazenamento de com-
bustível metabólico para microrganis-
mos de vida livre.
Também servem para várias funções
relacionadas às suas propriedades
impermeabilizantes e consistência
firme. Certas glândulas da pele de
vertebrados secretam ceras para pro-
teger os pelos e a pele e mantê-los
flexíveis, lubrificados e impermeáveis.
5. GLICEROFOSFOLIPÍDEOS
Também chamados de fosfogli-
cerídeos, são lipídios polares de
Ácido graxo saturado
(p. ex., ácido palmítico)
Ácido graxo insaturado
(p. ex., ácido oleico)
Ácidos graxos
FIgura 5. Glicerofosfolipídeos. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6.
ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
12
membrana nos quais 2 ácidos graxos
estão unidos por ligação éster ao 1º e
ao 2º carbono do glicerol e um grupo
fortemente polar está unido por liga-
ção fosfodiéster ao 3º carbono.
São derivados do precursor, o ácido
fosfatídico, de acordo com o álco-
ol polar na cabeça. Em todos esses
compostos, o grupo cabeça está uni-
do ao glicerol por uma ligação fosfo-
diéster, na qual o grupo fosfato tem
carga negativa em pH neutro. O álco-
ol polar pode estar carregado nega-
tivamente, positivamente ou neutro.
A fosfatidilcolina e a fosfatidiletanola-
mina têm colina e etanolamina como
grupos cabeças polares, por exem-
plo. O ácido fosfatídico, além de ser
encontrado como um componente
menor de membranas celulares, atua
como intermediário da síntese de
triacilgliceróis.
Glicerol
Grupo cabeça
substituinte
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Quando dispersos em solução aquo-
sa, os fosfolipídios formam esponta-
neamente estrutura lamelares e, sob
circunstâncias apropriadas, se or-
ganizam em bicamadas estendidas
que podem formar estruturas vesicu-
lares fechadas – micelas. A micela é
um modelo para a estrutura de uma
membrana biológica, uma bicamada
de lipídeos com as porções polares
expostas ao ambiente aquoso e as
cadeias de ácido graxo mergulhadas
no interior hidrofóbico da membrana.
Um fosfolipídio pode apresentar dife-
rentes graus de ionização por causa
da presença em sua estrutura do fos-
fato e dos grupos substituintes, que
também podem se ionizar. Assim,
13
dependendo do pH em que se encon-
trem, terão carga positiva ou negativa.
SE LIGA! LIPÍDEOS ÉTER - Alguns te-
cidos animais e organismos unicelula-
res são ricos em lipídeos éter, nos quais
uma das duas cadeias de ácidos graxos
está unida ao glicerol em ligação éter em
vez de éster. A cadeia em ligação éter
pode ser saturada ou conter uma liga-
ção dupla entre os carbonos 1 e 2. O fa-
tor ativador de plaquetas é um exemplo
de um importante lipídeo éter que atua
como potente sinalizados molecular. É
liberado de basófilos e estimula a agre-
gação de plaquetas e a liberação de se-
rotonina das plaquetas, além de exercer
diversos efeitos no fígado, em músculos
lisos, no coração, nos tecidos uterinos e
pulmonares.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 14

MAPA MENTAL - GLICEROFOSFOLIPÍDIOS

A carga pode ser negativa, Diferentes graus

Depende do pH
positiva ou neutra de ionização

Ligação
2 ácidos graxos Ligação éster Glicerol Grupo polar
fosfodiéster

Estrutura
trocar

GLICEROFOSFOLIPÍDEOS

Componentes das
Percursor
trocar
membranas biológicas

Ácido fosfatídico Formam bicamadas lipídicas

Micelas

6. ESFINGOLIPÍDIOS aminoalcool – Esfingosina – de ca-

De forma semelhante aos glicero-
fosfolipídeos, também têm um gru-
po cabeça polar e duas caudas apo-
lares; contudo não contêm glicerol.
São compostos por uma molécula de
deia longa ou um de seus derivados.
Quando um ácido graxo é unido em
ligação amida ao – NH2 no 2º carbono,
o composto resultante é uma cerami-
da, o precursor estrutural de todos os
esfingolipídios.

SAIBA MAIS!
A porção glicídica de certos esfingolipídios define o grupo sanguíneo em humanos e, portan-
to, o tipo de sangue que um indivíduo pode receber com segurança em transfusões.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 15

Esfingosina

Ácido graxo
Grupo cabeça
substituinte

Figura 6. Esfingolipídios. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed.
Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v

Podem ser divididos em: nervosas, contêm fosfocolina ou

fosfoetanolamina como grupo ca-
• Esfingomielinas: Descobertas a
beça polar, sendo assim classifica-
partir da bainha de mielina que
dos como fosfolipídios.
envolve os axônios nas células

Ceramida
Esfingosina

Fosfocolina

Esfingomielina

Figura 7. Estrutura da esfingomielina.

Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 1. ed, v. 3

• Glicoesfingolipídios: Ocorrem am- cerebrosídeos apresentam um úni-

plamente na face externa das co açúcar ligado à ceramida e os
membranas plasmáticas; possuem globosídeos contêm dois ou mais
grupos cabeças com um ou mais açúcares. Ambos são chamados
açúcares conectados diretamente de glicolipídios neutros, pois não
ao -OH no carbono 1 da porção têm carga em pH 7.
ceramida; não contêm fosfato. Os
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 16

SE LIGA! Os cerebrosídeos que apresentam galactose são característicos de membranas

plasmáticas de células do tecido nervoso, enquanto aqueles com glicose são característicos
de membranas plasmáticas de células de outros tecidos.

Esfingosina

Glicocerebrosídeo

Ceramida
Esfingosina

Globosídeo

Figura 8. Estruturas do glicocerebrosídeo e de um globosídeo. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1. Rio de
Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 1. ed, v. 3

• Gangliosídeos: Mais complexos, pela carga negativa em pH 7, nas

têm oligossacarídeos como grupo terminações. Assim como os ce-
cabeça polar um ou mais resídu- rebrosídeos, são encontrados pre-
os do ácido N – acetilneuramíni- dominantemente no cérebro, ocor-
co, um ácido siálico, caracterizado rendo em quantidades menores
nos outros tecidos.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 17

SAIBA MAIS!
O tipo e a quantidade de esfingolipídios mudam drasticamente durante o desenvolvimento
embrionário, e a formação de tumores induz a síntese de novos gangliosídeos. Diversas do-
enças hereditárias humanas, como a doença de Niemann-Pick e a de Tay-Sacks, são cau-
sadas por anomalias no metabolismo de esfingolipídios. O principal sintoma da doença de
Niemann-Pick é o retardo mental em crianças. Os sintomas da doença de Tay-Sacks são
retardo mental progressivo, paralisia e cegueira. Ambas levam a uma morte prematura entre
três e quatro anos de idade.

N - acetilgalactosamina

Ceramida

Glicose

Galactose
Dissacarídeo (duas moléculas de
açúcar – glicose e galactose)

Ácido N – acetilneuramínico
(ácido siálico)

Figura 9. Estrutura de um gangliosídeo.

Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 1. ed, v. 3
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 18

MAPA MENTAL – ESFINGOLIPÍDIOS

Ceramida

Ácido graxo Ligação amida Esfingosina Grupo polar

Carga negativa
em pH 7
Estrutura
Fosfocolina
Resíduos de N -
Grupo polar Grupo polar
acetilneuramínico
Fosfoetanolamina

Esfingomielinas ESFINGOLIPÍDEO Gangliosídeos

Predominantes
Fosfolipídios
no cérebro

Glicoesfingolipídios

Abundantes na face
Açúcares conectados
Cerebrosídeos externa das membranas Globosídeos
à ceramida
plasmáticas

Um único açúcar Glicolipídeos neutros Mais de um açúcar

LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 19

Figura 10. Alguns tipos comuns de lipídeos de armazenamento e de membrana. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 20

7. ESTERÓIDES como precursor à síntese de todos

São lipídeos estruturais que apresen-
tam um núcleo esteroide caracterís-
tico em sua estrutura. Esse núcleo é
tetracíclico, contendo quatro anéis
fusionados, três com seis carbonos e
um com cinco. É quase planar e rela-
tivamente rígido (os anéis não permi-
tem a rotação em torno das ligações
C – C).
São sintetizados a partir de subuni-
dades de isopreno simples com cinco
carbonos.
Atuam como constituintes de mem-
brana e são precursores de hormô-
nios, além de outros produtos biológi-
cos específicos
Colesterol
Principal esteroide nos tecidos ani-
mais (exclusivamente) que serve
os outros esteroides, que incluem
hormônios, sais biliares e vitamina
D. É um lipídeo anfipático caracteri-
zado por uma molécula hidrofóbica
(núcleo esteroide + cadeia lateral hi-
drocarbonada) rígida, plana, com um
grupo polar hidroxila no carbono 3. O
colesterol é encontrado em todas as
membranas biológicas e age como
um modulador da fluidez da mem-
brana. Em temperaturas mais baixas
ele interfere com as associações en-
tre as cadeias de ácidos graxos e au-
menta a fluidez, e em temperaturas
mais altas tende a limitar a desordem
e diminuir a fluidez. Assim, as mis-
turas colesterol-fosfolipídio têm as
propriedades intermediárias entre os
estados de gel e de líquido cristalino
dos fosfolipídios puros; eles formam
estruturas de membrana estáveis po-
rém flexíveis.

Região apolar

Grupo
polar

Figura 11. Estrutura do colesterol. Fonte: Chorilli, Marlus & Rimerio, Thereana & Oliveira, Anselmo & Scarpa, Maria.
(2007). Study of liposomes stability containing soy phosphatidyleholine and hydrogenated soy phosphatydylcholine
adding or not cholesterol by turbidity method. LATIN AMERICAN JOURNAL OF PHARMACY. 26. 31-37.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 21

MAPA MENTAL – ESTEROIDES

3 anéis com + 1 anel com

6 carbonos 5 carbonos

Núcleo esteroide
Quase planar Relativamente rígida
tetracíclico
Modulador da fluidez

Estrutura Presente nas

membranas biológicas

Exclusivo dos
tecidos animais
Isopreno simples (5C) Precursor ESTEROIDES Colesterol
Precursor à síntese
de outros esteroides

Molécula hidrofóbica
Funções

Núcleo esteroide
Constituintes de Precursores de
membranas hormônios
Cadeia hidrocarbonada
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 22

MAPA MENTAL – RESUMO GERAL LIPÍDEOS

Armazenamento
Cadeia carbônica Parte apolar
de energia

Composição de
Grupo carboxila Parte polar
membranas plasmáticas

Isolamento térmico,
Ácidos graxos Forma mais simples Funções
elétrico e mecânico
Saturados

Baixa solubilidade Associam – se por

Poli - insaturados Saturação Moléculas mensageiras
em água forças não covalentes

Monoinsaturados
Características
Formam bicamadas Reserva energética
lipídicas

Glicerofosfolipídeos Triacigliceróis 3 Ácidos graxos

Derivados do ácido
fosfatídico
LIPÍDEOS +
Esfingolipídeos Cerídeos Glicerol
Ácido graxo

+ Combustível metabólico
Esfingomielinas
Glicerol de microrganismos
Esteroides
+ Propriedades
Glicoesfingolipídeos
impermeabilizantes
Grupo polar
Colesterol
Gangliosídeos Éster de ácido graxo + Álcool

Núcleo esteroide
Grupo polar + Ceramida tetracíclico
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 23

8. LIPOPROTEÍNAS circundado por uma monocamada

Por serem insolúveis em água, para
serem transportados pelos sistema
circulatórios, os lipídeos podem for-
mar agregados moleculares hidros-
solúveis. Nessas estruturas, lipídeos
apolares e polares e proteínas for-
mam uma partícula hidrofílica, a lipo-
proteína plasmática.
São partículas esféricas com um nú-
cleo central de lipídeos apolares (como
ésteres de colesterol e triacilgliceróis),
de lipídeos anfipáticos (fosfolipídios
e colesterol), que estão associadas a
moléculas de proteínas – apolipopro-
teínas. As apolipoproteínas têm um
papel tanto estrutural quanto meta-
bólico. Introduzidas na superfície da
partícula, elas determinam seu des-
tino metabólico através da interação
com receptores celulares, além de
servirem como reguladoras da ativi-
dade de enzimas envolvidas no trans-
porte e na distribuição de lipídeos.

Proteína + Lipídeos apolares + Lipídeos polares = Lipoproteína

(apoproteína)

Fosfolipídeos e
colesterol
são encontrados na
Apolipoproteínas superfície da partícula
localizam-se na em virtude do seu
superfície, dando caráter anfipático
estabilidade à partícula
e permitindo sua
interação com o meio
aquoso. Além disso, as
apolipoproteínas
permitem a interação
entre a lipoproteína e
os tecidos específicos Triacilgliceróis e
ésteres de colesterol
formam um centro
hidrofóbico

Figura 12. Estrutura básica de uma lipoproteína.

Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 1. ed, v. 3

As lipoproteínas podem ser classifi- Quilomícrons

cadas com base na sua densidade e
Bem pouco densos, são produzidos
tamanho, ou no conjunto de apolipo-
nas mucosa intestinal com os lipíde-
proteínas que as constituem. As prin-
os da dieta e são ricos em triacilgli-
cipais classes de lipoproteínas são:
ceróis, que serão transferidos ao teci-
do adiposo.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
VLDL (Very Low Density
Lipoproteins)
De origem hepática, transportam tria-
cilgliceróis e colesterol para outros te-
cidos do corpo, principalmente mús-
culo e tecido adiposo. A partir da ação
de uma lipoproteína lipase, os ácidos
grados da VLDL são retirados e sua
densidade aumenta, convertendo-
-a em uma lipoproteína de densida-
de intermediária (IDL – Intermediate
Density Lipoproteins)
IDL (Intermediate Density
Lipoproteins)
Assim que formadas, são direciona-
das da corrente sanguínea para o fí-
gado, onde a ligação das apolipopro-
teínas ao receptor na superfície do
hepatócito faz com que esse comple-
xo seja endocitado pela célula. Essa
internalização do IDL permite que as
células do fígado utilizem o coleste-
rol associado a essas lipoproteínas
na forma de ésteres de colesterol. Se
mais triacilgliceróis são removidos
das IDLs, estas são convertidas em
LDLs.
LDL (Low Density Lipoproteins)
Atua na distribuição do colesterol, na
forma de ésteres de colesterol, pelas
células do corpo.
24
HDL (High Density Lipoproteins
Apresentam a função oposta à dos
LDLs, atuando na remoção do coles-
terol dos tecidos para encaminhá-los
ao fígado. São as menores e mais
hidrossolúveis lipoproteínas, inicial-
mente pobres em colesterol e ésteres
de colesterol. Enquanto circula pelo
sangue, captura moléculas de coles-
terol que estejam livre na circulação,
o que ela pode fazer esterificando es-
ses colesteróis. Ao fazer isso, a HDL
diminui a concentração de colesterol
no sangue e, por isso, é chamada de
“colesterol bom”.
As funções de transporte dos tria-
cilgliceróis e do colesterol realizadas
pelas lipoproteínas envolvem três
vias metabólicas:
Via do transporte de combustível
Os triacilgliceróis da dieta que chegam
ao duodeno são degradados pelas
enzimas pancreáticas e absorvidos
pelos enterócitos – células do intesti-
no. No interior dessas células, os tria-
cilgliceróis são reconstituídos e, junto
com os fosfolipídios e o colesterol ab-
sorvidos, formam os quilomícrons.
Por meio da circulação sanguínea, os
quilomícrons alcançam os tecidos pe-
riféricos e os triacilgliceróis são degra-
dados pela lipoproteína lipase (LPL),
possibilitando que os ácidos graxos
resultantes da quebra entrem nas cé-
lulas. O que sobrou dos quilomícrons,
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 25

os quilomícrons remanescentes, ad- de ésteres de colesterol oriundos das

quirem ésteres de colesterol das HDL HDL em troca de triacilgliceróis, bem
e retornam ao fígado. como também podem ser hidrolisa-
Enquanto isso, os triacilgliceróis sin- das pela HTGL, originando LDL.
tetizados no fígado, tanto em jejum,
quanto no período pós-prandial, são Via do fluxo excedente
transportados pelo sangue por meio
das VLDL. Essas lipoproteínas adqui- As LDL, pobres em triacilgliceróis
rem ésteres de colesterol e apolipopro- e relativamente ricas em colesterol,
teínas das HDL e alcançam os tecidos constituem os produtos do fluxo ex-
periféricos, onde distribuem os ácidos cedente da via do transporte de com-
graxos originados da quebra dos tria- bustível e representam o principal
cilgliceróis, via LPL. Tal processo gera transportador e reservatório de co-
as VLDL remanescentes, ou IDL. lesterol no plasma.
As IDL ou são captadas pelo fígado ou A maioria das células do nosso cor-
são posteriormente hidrolisadas pela po sintetiza colesterol de acordo com
HTGL (Triglicerídeo lipase hepática) suas necessidades. Contudo, quando
que remove seus triacilgliceróis, con- a concentração intracelular diminui,
vertendo-as em LDL. As VLDL rema- as células podem adquiri-lo do meio
nescentes podem ser enriquecidas externo pela LDL.
Intestino Células periféricas

Quilomícrons (pós – prandial)

Triacilgliceróis
e colesterol VLDL (jejum) Ácidos graxos
da dieta
Via de transporte de combustível

Componente
Fígado de troca com
HDL Células periféricas
Artéria

LDL
Triacilgliceróis
endógenos
Via de fluxo excedente

Figura 13. Metabolismo das lipoproteínas: a via do transporte de combustível e a via do fluxo excedente. Fonte:
BAYNES, John W.; DOMINICAZK, Marek H. Bioquímica Médica. 4. ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2015
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 26

Via do transporte reverso do pela LCAT (Lectitina colesterol acetil-

colesterol transferase) e introduzido no interior
da partícula, tornando-a HDL – 3. Em
As HDL são sintetizadas no fígado e
seguida, através da ação da CETP
no intestino e sua função é transportar
(proteína de transferência de éste-
colesterol da periferia para o fígado. É
res de colesterol), alguns ésteres de
importante notar que as HDL são ca-
colesterol são trocados por triacilgli-
pazes de trocar seus componentes
ceróis da lipoproteínas ricas nele, for-
(apolipoproteínas, fosfolipídios, triacil-
mando as HDL – 2. Esse processo de
gliceróis e ésteres de colesterol) com
troca é a principal via do transporte
as partículas ricas em triacilgliceróis,
reverso do colesterol.
isto é, VLDL e IDL. Desse modo, são
parcialmente construídas a partir do O colesterol restante nas HDL – 2 é
excesso de fosfolipídios liberado pelas transportado para o fígado e as par-
VLDL durante sua hidrólise pela LPL. tes que sobraram das lipoproteínas
tornam-se as HDL nascentes, rei-
O colesterol livre obtido pelas HDL,
niciando o ciclo. Ela pode ainda ser
pela ação de proteínas de membra-
digerida pela HTGL, originando uma
na (ABCA1 e ABCG1), é esterificado
subclasse de HDL – 3 pequenas.

Fígado
VLDL
LDL
Receptor
IDL
de LDL
Ésteres de
colesterol

HDL - 3
Triglicerídeos
LCAT esterifica o
colesterol e as
partículas HDL se Colesterol
tornam esféricas livre
HDL - 3
Células
periféricas
HDL - 2 HTGL

ApoAI
Transportador HDL nascente novamente
ABCA1
sintetizada Receptor Receptor
Células scavenger HDL putativo
periféricas B1
Colesterol livre ApoAI
novamente
sintetizada

Fígado
Figura 14. Transporte reverso do colesterol. Fonte: BAYNES, John W.; DOMINICAZK, Marek H. Bioquímica Médica. 4.
ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2015
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 27

PROTEÍNAS nos seres vivos, são as moléculas

mais diversificadas quanto à forma e
As proteínas, além de constituírem o função. As funções desempenhadas
componente celular mais abundante podem ser estruturais ou dinâmicas.

MAPA MENTAL – FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS

Composição do esqueleto
celular e estruturas de
sustentação

Controle da
Ação enzimática
atividade dos genes
Funções das
Proteínas
Contração muscular
Transporte de moléculas
(actina e miosina)

Ação hormonal Mecanismos de defesa

As proteínas, apesar de apresenta-

rem estruturas e funções tão diver-
sas, são sintetizadas a partir de 20
monômeros diferentes, os aminoáci-
dos, que são combinados de diversas
maneiras e sequências.
1. AMINOÁCIDOS
São compostos que apresentam,
na sua molécula, um grupo AMINO
(-NH2) e um grupo CARBOXILA (
- COOH).
SE LIGA! A única exceção é a prolina,
que contém um grupo imino ( - NH -) no
lugar do amino.
Os aminoácidos têm uma fórmula
básica comum, na qual os grupos
amino e carboxila estão ligados ao
carbono α, ao qual também se liga
um átomo de hidrogênio e um grupo
variável chamado de cadeia lateral
ou grupo R.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 28

Figura 15. Estrutura geral de um aminoácido. Fonte: http://www2.fct.unesp.br/docentes/edfis/ismael/nutricao/Ami-

no%E1cidos%20e%20prote%EDnas%20pgs%209%20a%2013%20e%2017.pdf

As propriedades das cadeias laterais solubilidade em água e são impor-

dos aminoácidos (estrutura, tamanho tantes para a conformação e para a
e carga elétrica) influenciam na sua função das proteínas.
AMINOÁCIDOS APOLARES

Glicina Alanina Valina

Leucina Isoleucina Fenilalanina

Triptofano Metionina Prolina

Figura 16. Cadeias Laterais Apolares. Fonte: http://www2.fct.unesp.br/docentes/edfis/ismael/nutricao/Amino%E1c-

dos%20e%20prote%EDnas%20pgs%209%20a%2013%20e%2017.pdf
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 29

AMINOÁCIDOS POLARES DESPROVIDAS DE CARGA

Serina Treonina Tirosina

Asparagina Cisteína Glutamina

Figura 17. Cadeias Laterais Desprovidas de Carga. Fonte: http://www2.fct.unesp.br/docentes/edfis/ismael/nutricao/
Amino%E1cidos%20e%20prote%EDnas%20pgs%209%20a%2013%20e%2017.pdf

AMINOÁCIDOS POLARES ÁCIDOS

Aspartato Glutamato

AMINOÁCIDOS POLARES BÁSICOS

Histidina
Lisina Arginina

Figura 18. Cadeias Laterais Ácidas e Básicas. Fonte: http://www2.fct.unesp.br/docentes/edfis/ismael/nutricao/Ami-

no%E1cidos%20e%20prote%EDnas%20pgs%209%20a%2013%20e%2017.pdf
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 30

MAPA MENTAL - CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS E CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

Grupo carboxila Grupo amino

está AMINOÁCIDOS está
( - COOH) (-NH2)

desprotonado (COO-) protonado (- NH3+)

em pH fisiológico em pH fisiológico
são compostos por

Cadeias laterais Cadeias laterais (- R) Cadeias laterais

apolares de 20 tipos diferentes polares

Caráter de Localização interna na Presentes na superfície Carga elétrica líquida

hidrocarboneto molécula de proteína da molécula proteica ou cargas residuais

Não interagem Alanina Capazes de interagir Subdivididas em

com a água Glicina com a água
Isoleucina
Leucina
Metionina
Fenilalanina Desprovidas de carga Ácidas Básicas
Prolina
Triptofano Asparagina Ácido aspártico Arginina
Grupo
Valina amida
Glutamina Histidina
Grupo Ácido glutâmico
Cisteína Lisina
sulfidrila
Serina caracterizadas por caracterizadas por
Grupo
Treonina
hidroxila
A cadeia lateral se dissocia A cadeia lateral é
Tirosina protonada e geralmente
em – COO- em pH
apresenta carga positiva
fisiológico (carga negativa) em pH fisiológico
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
O carbono α de todos os aminoácidos,
com exceção da glicina (pois o grupo
R é um hidrogênio), é assimétrico, já
que está ligado a quatro grupos dife-
rentes – Carbono quiral. Em decorrên-
cia do arranjo tetraédrico dos orbitais
de ligação em volta do carbono quiral,
os quatro grupos diferentes podem
ocupar dois arranjos espaciais únicos
e, portanto, os aminoácidos têm dois
estereoisômeros possíveis – D e L.
Uma vez que elas são imagem espe-
culares não sobreponíveis uma da ou-
tra, as duas formas representam uma
classe denominada enantiômeros.
Todas as moléculas com um carbono
L - Alanina
Figura 19. Estereoisomerismo em α - aminoácidos. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquí-
mica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
31
quiral são opticamente ativas, ou seja,
giram ao plano da luz polarizada.
Todas as proteínas encontradas nos
seres vivos são formadas por L-ami-
noácidos, pois as enzimas que sinte-
tizam os aminoácidos possuem sítios
ativos capazes de sintetizar apenas
as formas L dos aminoácidos. Os
D-aminoácidos aparecem apenas em
certos antibióticos e em peptídeos
componentes da parede de algumas
bactérias.
CONCEITO!
Sítio ativo = Local onde ocorre a rea-
ção química catalisada pela enzima.
D - Alanina
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
SE LIGA! O sistema D, L de classifica-
ção dos estereoisômeros foi criado com
base na configuração absoluta do açú-
car de três carbonos gliceraldeído, uma
convenção proposta por Emil Fischer
em 1891. Para todos os compostos qui-
rais, os estereoisômeros com configu-
ração relacionada à do L-gliceraldeído
são designados L, e os estereoisômeros
relacionados ao D-gliceraldeído foram
designados D. Os grupos funcionais de
L-alanina são combinados com aque-
les de L-gliceraldeído pelo alinhamento
daqueles que podem ser interconver-
tidos por reações químicas simples, de
etapa única. Portanto, o grupo carboxila
de L-alanina ocupa a mesma posição ao
redor do carbono quiral que o grupo al-
deído de L-gliceraldeído, porque um al-
deído é prontamente convertido em um
grupo carboxila por meio de uma oxida-
ção de etapa única.]
Ionização dos aminoácidos –
Propriedades ácido-base
Os aminoácidos têm pelo menos dois
grupos ionizáveis, que podem existir
na forma protonada (- COOH, - NH3+)
ou desprotonada (- COO- , - NH2), de-
pendendo do pH do meio em que se
encontram.
Em pH 7, um aminoácido com grupo
R não ionizável, dissolvido em água,
apresenta uma região carregada po-
sitivamente (amina) e outra carregada
negativamente (carboxila). Quando
uma molécula apresenta duas cargas
distintas em duas regiões da sua es-
trutura, dizemos que essa molécula é
um íon dipolar, também chamado de
32
zwitterion. Essa dualidade de car-
gas faz com que o aminoácido possa
atuar tanto como ácido quanto como
base. Qual dos dois comportamento
a molécula vai assumir dependerá de
uma mudança de pH do meio.
Em soluções muito ácidas, os dois
grupos, amina e carboxila, apresen-
tam-se protonados; em pH muito al-
calino, ambos se apresentam despro-
tonados; e em soluções próximas da
neutralidade, o aminoácido apresen-
ta-se como íon dipolar. A conversão
entre essas formas em função do pH
do meio é refletida na curva de titula-
ção do aminoácido e permite a atua-
ção do aminoácido como um tampão.
Curva de titulação dos
aminoácidos
Vamos utilizar a glicina como exemplo
haja vista que apresenta um grupo R
( - H) não ionizável. Em uma solução
com pH ácido, há uma elevada con-
centração de íons H+ livres, fazendo
com que a glicina se torne comple-
tamente protonada pela inserção de
um íon H+ à carboxila ( - COOH). En-
quanto a carboxila recebe os prótons
do meio, o pH da solução se mantém
constante, ou seja, a glicina está atu-
ando como tampão.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Em pH 7...
Glicina
Figura 20. Comportamento da glicina em pH neutro e em pH ácido. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1:
Módulo 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed.
Se adicionarmos uma base forte,
como o hidróxido de potássio (KOH),
à solução de pH 1, ela irá se disso-
ciar, fazendo com que o pH se eleve.
Isso ocorre, pois, a hidroxila (OH-) da
base atrairá os prótons livres da so-
lução, formando moléculas de água.
Desse modo, a concentração de íons
H+ tende a diminuir no meio, aumen-
tando o pH. Adicionando mais base
a este meio, o pH continuará a subir
até alcançar um ponto em que, co-
locando mais hidróxido de potássio,
o pH (ainda ácido) não irá se alterar
muito. (MOMENTO 1) Nesse ponto,
o grupo – COOH da glicina começa a
perder seu próton para as hidroxilas
adicionadas da base. Assim, o ami-
noácido atua como um tampão, pois,
ao perder o hidrogênio da carboxila,
33
Aumentando a acidez... Em pH 1...
Glicina
Glicina
impediu que o pH da solução aumen-
tasse muito.
Adicionando mais KOH à solução em
pH neutro, todas as moléculas de gli-
cina perderão seu hidrogênio da car-
boxila (encontram-se na forma de
zwitterion) e o pH da solução voltará
a subir muito rapidamente, até alcan-
çar um novo estágio em que o pH se
mantém. (MOMENTO 2) Isso se deve
ao fato de que, com a elevação do pH,
a concentração de prótons livres ficou
muito baixa e a de hidroxilas livres
significativamente alta. O grupamen-
to amino da glicina passa a perder seu
próton que se junta às hidroxilas pro-
venientes da base, formando água.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 34

Em pH ácido Em pH neutro Em pH básico

Glicina Glicina parcialmente Glicina

protonada protonada desprotonada
Figura 21. Comportamento dos grupos ionizáveis da glicina em diferentes pHs. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bio-
química 1: Módulo 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed.

Figura 22. Curva de titulação da glicina. Nas regiões em destaque, a inclinação da curva fica menos acentuadas, o que
indica a atuação do aminoácido como tampão, evitando alterações significativas no pH mediante a adição da base. Fon-
te: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
SE LIGA! Os pontos observados no
meio das regiões em destaque, indi-
cam o pK dos grupamentos carboxila
(pK1) e amino (pK2). O pK indica o valor
de pH no qual metade desses grupos
está protonada e a outra metade está
desprotonada.
2. PEPTÍDEOS
Os aminoácidos podem formar po-
límeros através da ligação amida do
Figura 23. Ligação peptídica. Fonte: https://querobolsa.com.br/enem/biologia/proteinas
A ligação peptídica, apesar de ser re-
presentada por apenas um traço de
ligação, apresenta caráter parcial de
dupla ligação (características inter-
mediárias entre uma ligação simples
e uma dupla ligação), devido às inte-
rações entre duas formas de resso-
nância. A consequência disso é que
não há possibilidade de rotação em
35
grupo carboxila de um aminoácido
com o grupo amino de outro. Esta li-
gação covalente é denominada liga-
ção peptídica, obtida pela liberação
de uma molécula de água e resulta na
formação de um peptídeo. Tal proces-
so ilustra uma reação de condensa-
ção baseada na desidratação.
torno dela. Assim, os quatro átomos
dos grupamentos que participam da
ligação peptídica ficam dispostos em
um plano rígido, que recebe o nome
de grupo peptídico ou unidade pep-
tídica. Tais grupos são unidos entre
si por uma articulação flexível, o car-
bono α. Assim, forma-se uma cadeia
polipeptídica.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Figura 24. O grupo peptídico planar. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehnin-
ger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
A cadeia polipeptídica por conter de
dois a milhares de aminoácidos (mais
especificamente, resíduos de amino-
ácidos após a perda da molécula de
água).
• 2 aminoácidos = dipeptídeo
• 3 aminoácidos = tripeptídeo
• 4 aminoácidos = tetrapeptídeo
• 5 ...
• Até 30 aminoácidos = oligopeptí-
deos (ou apenas peptídeos)
• > 30 aminoácidos = polipeptídeos
Embora os termos “proteína” e “po-
lipeptídeo” sejam algumas vezes
36
intercambiáveis, as moléculas cha-
madas de polipeptídeos têm massas
moleculares abaixo de 10.000, e as
chamadas de proteínas têm massas
moleculares mais elevadas.
Em um peptídeo, o resíduo de amino-
ácido na extremidade com um grupo
α-amino livre é chamado de resíduo
aminoterminal (ou N – terminal); o re-
síduo na outra extremidade que tem
um grupo carboxila livre é o resíduo
carboxiterminal (ou C – terminal).
O comportamento ácido-básico de
um peptídeo pode ser previsto a par-
tir de seus grupos α-amino e α-car-
boxila livres combinado com a natu-
reza e o número dos seus grupos R
ionizáveis.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 37

MAPA MENTAL - PEPTÍDEOS

Dipeptídeo 2 aminoácidos

Tripeptídeo 3 aminoácidos

Até 30
Aminoácido 1 Aminoácido 2 Oligopeptídeo
aminoácidos

Cadeia
- COOH Ligação amida NH2 - Polipeptídeo > 30 aminoácidos
polipeptídica

Liberação de uma
Plano rígido Grupo peptídico Grupos unidos formam
molécula de água
Ligação peptídica
Caráter parcial Reação de
de dupla ligação condensação
Polímeros de
aminoácidos

Extremidade com Comportamento

PEPTÍDEOS Extremidades livres
grupo carboxila livre ácido básico

Resíduo Grupos R ionizáveis

carboxiterminal
Extremidade com Resíduo
grupo amino livre aminoterminal
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
As proteínas podem ser formadas
por uma ou mais cadeias polipeptídi-
cas; contêm, geralmente, mais de 50
aminoácidos e apresentam todos os
20 tipos de aminoácidos, com poucas
exceções. Cada proteína apresen-
ta uma estrutura espacial definida e
característica. O arranjo espacial dos
átomos em uma proteína é chamado
de conformação. A proteína tende
a sempre assumir a conformação de
menor energia livre, ou seja, a confor-
mação energeticamente mais favorá-
vel nas condições celulares, que ela
possa assumir sem a quebra de suas
ligações covalentes. Esta conforma-
ção, entretanto, não é permanente-
mente fixa e, muitas vezes, alterações
transitórias da estrutura estão rela-
cionadas com a função desempenha-
da pela proteína. Proteínas dobradas
em, qualquer uma de suas confor-
mações funcionais, são chamadas de
proteínas nativas.
As proteínas podem ser classificadas
quanto ao arranjo estrutural:
• Proteína monomérica – Apresenta
apenas uma cadeia polipeptídica
• Proteína multimérica – Caracteri-
zada pela associação de cadeias
polipeptídicas (monômeros)
◊ Homomultimérica – Possui um
tipo de cadeia
◊ Heteromultimérica – Possui
dois ou mais tipos de cadeias
diferentes
38
3. ESTRUTURA DAS
PROTEÍNAS
A organização espacial das proteína
é resultante dos tipos de aminoáci-
dos que a compõem e de como eles
estão dispostos uns em relação aos
outros. Sua composição tem um efei-
to profundo sobre suas propriedades
físico-químicas. A enorme diversida-
de de proteínas se deve às diferen-
tes composições e tamanhos que
elas podem apresentar, bem como às
modificações pós-traducionais (após
a tradução, processo de síntese de
uma proteína a partir da sequência de
RNA) que elas podem sofrer no meio
intracelular.
A sequência dos aminoácidos irá de-
terminar o tipo de interação possível
entre as cadeias laterais. A organiza-
ção tridimensional de uma proteína,
desde a sequência de aminoácidos,
passando pelo enrolamento da ca-
deia polipeptídica até a associação de
várias cadeias, pode ser descrita em
4 níveis estruturais de complexidade
crescente.
Estrutura primária
É a sequência de aminoácidos ao
longo da cadeia polipeptídica, que é
determina geneticamente, sendo es-
pecífica para cada proteína. Por con-
venção, a estrutura primária é escrita
na direção aminoterminal:carboxiter-
minal. A função de uma proteína de-
pende de sua sequência primária.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Qualquer alteração nela, gera uma
proteína diferente que pode até per-
der sua função biológica.
A sequência primária de uma proteí-
na é determinada pela sequência de
bases nitrogenadas do DNA. Altera-
ções de determinados aminoácidos
em uma proteína (geradas por muta-
ções no DNA) podem acarretar perda
da função desta, ao passo que altera-
ções em outros sítios da proteína po-
dem não ser nocivas; ao contrário, são
boas medidas para estabelecer rela-
ções filogenéticas entre as espécies.
SE LIGA! O que são proteínas homó-
logas? São aquelas que se relacionam
evolutivamente. Em geral, realizam a
mesma função em espécies diferentes.
Com isso, podemos concluir que sua se-
quência primária não pode variar muito.
Ou, pelo menos, não pode haver troca
dos aminoácidos que estejam mais di-
retamente relacionados com a função
específica da proteína. Assim, a taxa de
mutação de uma determina proteína de-
pende da extensão em que a mudança
afeta a sua função.
Estrutura secundária
A estrutura secundária de uma pro-
teína refere-se a uma estrutura local
da cadeia polipeptídica. Essa estru-
tura é determinada por ligações de
hidrogênio entre o oxigênio do grupo
carboxila de uma ligação peptídica e
o hidrogênio amídico de outra ligação
peptídica vizinha.
39
A formação da estrutura enovelada
de uma proteína se dá pelo aumento
da entropia a partir do encobrimen-
to de suas superfícies hidrofóbicas.
Além disso é importante que os gru-
pos polares presentes na proteína
possuam pares adequados para es-
tabelecer ligações de hidrogênio ou
interações iônicas. A ausência das
ligações de hidrogênio pode desesta-
bilizar a proteína.
Há dois tipos de estrutura secundária:
a α-hélice e a folha β-pregueada
α – hélice
Cadeia polipeptídica retorcida em tor-
no de um eixo imaginário longitudinal
que passa pelo centro da hélice, com
os grupos R voltados para a face ex-
terna da hélice. Essa estrutura otimiza
o uso das ligações de hidrogênio que
se dispõem paralelamente ao longo
do eixo da hélice.
A α – hélice apresenta as cadeias la-
terais dos resíduos de aminoácidos
projetadas para fora do eixo da espi-
ral, já que muitos deles são volumo-
sos e, por esta razão, dificilmente se
ajustariam ao interior da hélice. Cada
hidrogênio do grupamento amino de
um resíduo de aminoácido está ligado
através de uma ligação de hidrogênio
ao oxigênio do grupamento carboxi-
la de uma ligação peptídica distante
quatro resíduos na mesma cadeia. A
manutenção da estrutura da hélice é
garantida, ainda, pelas interações de
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 40

Van der Walls que acontecem em seu média, 3,6 resíduos de aminoácidos
interior, fazendo com que esta região por volta da hélice, e a hélice enrola-
seja bastante empacotada. Há, em -se para a direita (sentido horário) em
quase todas as proteínas.

Figura 25. α – hélice. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto
Alegre: Artmed, 2014. 1 v
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
SE LIGA! Interações de Van der Walls
são interações fracas estabelecidas en-
tre dois átomos que se aproximam muito
um do outro. Cada átomo apresenta uma
nuvem de elétrons que influencia o áto-
mo vizinho, atraindo-o ou repelindo-o.
Nem todos os polipeptídeos podem
formar uma α – hélice estável. Cada
resíduo de aminoácido em um poli-
peptídeo tem uma propensão intrín-
seca a formar essa hélice, conse-
quência das propriedades dos seus
grupos R e como elas interferem na
capacidade de seus átomos de cone-
xão da cadeia principal em aceitar os
ângulos características da espiral. Por
exemplo, se uma cadeia polipeptídica
possui uma longa sequência de resí-
duos de Glutamato (aminoácido polar
carregado negativamente em pH 7),
esse segmento não irá formar uma
α – hélice em pH 7. Os grupos car-
boxílicos carregados negativamente,
dos resíduos de glutamato adjacen-
tes repelem-se mutuamente de for-
ma tão forte que impedem a forma-
ção da hélice. Da mesma forma, se
existem muitos resíduos com grupos
41
R carregados positivamente em pH 7,
eles também se repelem.
A prolina e a glicina são aminoáci-
dos caracterizados por impedir a for-
mação da α – hélice. A prolina é má
formadora dessa estrutura porque
possui seu átomo de nitrogênio como
parte de um anel, o que impossibilita
que a ligação N – Cα gire para formar
uma espiral. Além disso, por conta
das características química da estru-
tura da prolina, o nitrogênio da prolina
envolvido neste anel não dispõe de
hidrogênios para formar ligações de
hidrogênio necessárias à formação
de uma hélice.
Enquanto isso, a glicina também não
funciona bem na formação de α – hé-
lices devido à sua grande flexibilida-
de. Por ser um aminoácido pequeno
(o menor deles), a glicina apresenta
grande mobilidade no espaço, o que
desestabiliza essa organização. So-
mente as estruturas conhecidas como
voltas – β permitem que as glicinas se
movimentem mais livremente e con-
centram grandes quantidades deste
aminoácido.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 42

Figura 26. Esquema das α – hélices. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1: Módulo 1. Rio de Janeiro: Fundação
Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed

Folha – β pregueada adjacentes da cadeia polipeptídica

de forma perpendicular ao eixo das
As cadeias polipeptídicas estendem-
cadeias e pelos grupos R projetados
-se em uma estrutura em zigue-za-
em direções opostas (90° em relação
gue e podem ser dispostas lado a
ao plano da folha). Essa organização
lado, formando uma estrutura que se
confere bastante estabilidade e um
assemelha a uma série de pregas. São
certo grau de rigidez ao polipeptídeo.
caracterizadas por ligações de hidro-
gênio formadas entre os segmentos

Cadeias laterais
Folha β (acima)
Visão lateral

Cadeias laterais
(abaixo)

Figura 27. Folha β. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto
Alegre: Artmed, 2014. 1 v
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 43

As cadeias adjacentes em uma folha teremos uma folha paralela. Quando

- β podem ser paralelas ou antipara-
lelas. Toda vez que uma proteína se
dobrar de forma que a extremidade
carboxila esteja orientada no mes-
mo sentido da extremidade amino,
os grupos aminoterminal e carboxi-
terminal estiverem em sentidos opos-
tos, estaremos diante de uma folha
antiparalela.

A) Folha β antiparalela
Visão superior

B) Folha β paralela
Visão superior

6,5 Å

Figura 28. Conformações da folha - β de diferentes orientações. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios
de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 44

SE LIGA! A volta - β refere-se ao segmento do polipeptídeo onde ocorre uma inversão abrup-
ta de direção. Podem estar presente entre duas α – hélices, conectando uma α – hélice a uma
cadeia da folha - β ou, ainda, conectando duas cadeias polipeptídicas para formar a folha - β.
Resíduos de glicina e de prolina estão presentes frequentemente nas voltas - β na superfície
das proteínas globulares.

Figura 29. Exemplo de volta - β. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6.
ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v

Estrutura terciária de aminoácidos. Desse modo, ami-

noácidos que estão distantes e que
Corresponde ao arranjo biologica-
residem em diferentes tipos de estru-
mente ativo tridimensional total de
turas secundárias podem interagir no
todos os átomos de uma proteína, in-
interior de uma estrutura totalmente
cluindo aspectos envolvendo distân-
enovelada.
cia mais longas dentro da sequência
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 45

Estrutura primária

Aminoácidos

Fita β α - hélice

Estrutura secundária

Estrutura terciária
Representação da fita β
Representação da α - hélice

Figura 30. Os três primeiros níveis organizacionais de uma proteína. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1:
Módulo 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed.

As ligações entre os resíduos mais • Interações hidrofóbicas: Formadas

distantes para a manutenção dos do-
bramentos da estrutura terciária ocor-
rem pode meio de interações fracas
não - covalentes:
• Ligações de hidrogênio: estabele-
cidas entre grupos R de aminoá-
cidos polares com ou sem carga.
Naturalmente, não apresentam um
padrão regular de disposição, ao
contrário do que ocorre na estrutu-
ra secundária.
entre as cadeias laterais hidrofó-
bicas dos aminoácidos apolares.
Não interagem com a água, deter-
minando uma retração das molé-
culas de água ao seu redor. Natu-
ralmente, os grupos hidrofóbicos
aproximam-se e concentram-se
no interior da molécula proteica,
reduzindo a área apolar expos-
ta ao solvente. São as interações
mais importantes para a manuten-
ção da conformação espacial das
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 46

proteínas, dado o grande número Porém, esta não é uma situação

de aminoácidos hidrofóbicos. muito frequente, pois a maioria dos
grupos carregados de uma proteí-
• Ligações eletrostáticas ou iônicas:
na localizam-se na sua superfície,
Incluem interações de grupos com
estabelecendo interações íon – di-
cargas opostas. Têm importância
polo com a água. Assim, forma-se
fundamental para o dobramento da
uma camada organizada em volta
cadeia polipeptídica quando ocor-
da molécula proteica, a camada de
rem no interior apolar da proteína.
solvatação.
Detalhe das forças que mantêm a estrutura
terciária
Interações hidrofóbicas
(entre dois aminoácidos
hidrofóbicos)

Cadeia polipeptídica

Ponte de
nitrogênio

Ponte dissulfeto

Interações iônicas

Figura 31. Forças que mantêm a estrutura terciária de uma proteína. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1:
Módulo 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed.

Além dessas interações, os dobra- em proteínas intracelulares, prova-

mentos de uma cadeia polipeptídica
podem ser estabilizados por uma liga-
ção covalente chama de ponte dissul-
feto ( - S – S - ), formada entre dois re-
síduos de cisteína por uma reação de
oxidação. São raramente encontradas
velmente devido à presença de altas
concentrações citoplasmáticas de
glutationa, que rompem estas liga-
ções. A maioria das proteínas conten-
do pontes dissulfeto localizam-se na
superfície celular ou são secretadas
para o meio extracelular.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Cisteína 1 Cisteína 2
Figura 32. Formação da ponte dissulfeto. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1: Módulo 1. Rio de Janeiro: Fun-
dação Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed.
Muitas vezes, pode-se distinguir na
estrutura terciária de uma proteí-
na monomérica ou das subunidades
componentes de uma polimérica, re-
giões diferenciadas independente-
mente estáveis ou que podem se mo-
vimentar como uma entidade isolada,
chamadas domínios. Cada domínio
tem uma organização espacial com-
pacta, com o interior hidrofóbico e a
superfície externa polar. Geralmente,
longas cadeias polipeptídicas (+ de
200 resíduos de aminoácidos) são
as que se dobram em dois ou mais
domínios. O grau de interação entre
domínios pode variar desde domí-
nios independentes, ligados por um
segmento flexível, ou domínios se-
parados por uma fenda estreita, até
os que estabelecem contato íntimo.
Em qualquer um dos casos, os domí-
nios podem movimentar-se, uns em
relação aos outros. Esta flexibilidade
é fundamental para que a proteína
possa se ligar eficientemente a outros
compostos.
47
Ponte de enxofre ou
ponte dissulfeto
Estrutura quaternária
Arranjo de duas ou mais cadeias po-
lipeptídicas (que podem ser idênticas
ou diferentes) em complexos tridi-
mensionais para compor uma prote-
ína funcional oligomérica. É mantida
por ligações não covalentes entre
as subunidades, dos mesmos tipos
que mantêm a estrutura terciária. Se
a proteína tiver duas subunidades, é
chamada dímero; se três, trímero; se
quatro, tetrâmero; cinco, pentâmero, e
assim por diante.
OBS.: Proteína oligomérica = apre-
senta várias subunidades.
SE LIGA! Nem todas as proteínas al-
cançam o nível quaternário de organiza-
ção. Muitas proteínas se apresentam na
forma monomérica, isto é, com apenas
uma subunidade, como a mioglobina.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 48

MAPA MENTAL – ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

α - hélice

Arranjos regulares Folha β - pregueada

de aminoácidos Aumento da entropia
Formada por ligações
localizados próximos por encobrimento da
de hidrogênio
uns dos outros na superfícies hidrofóbicas
estrutura primária Tipos

Secundária
Arranjo biologicamente
Sequência de ativo tridimensional da
aminoácidos proteína completa

Determinada pela ESTRUTURA

sequência de bases Primária DAS Terciária Ligações de hidrogênio
nitrogenadas do DNA PROTEÍNAS

Descrita na direção Formada por interações

aminoterminal → Interações hidrofóbicas
fracas não - covalentes
carboxiterminal
Quaternária
Podem apresentar
Ligações iônicas
pontes dissulfetos
Arranjo de múltiplas
subunidades polipeptídicas Parte
na proteína Domínios
independentemente
estável de uma cadeia
Formada pelas mesmas polipeptídica
interações não covalentes
da estrutura terciária
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
De acordo com estruturas mais com-
plexas, pode-se classificar as estrutu-
ras quaternárias em: proteínas fibro-
sas e proteínas globulares.
Proteínas fibrosas
Composta por cadeias polipeptídi-
cas arranjadas em longos feixes pela
associação de filamentos idênticos.
Feixe
Filamento
Figura 33. Organização dos feixes que compõem as proteínas fibrosas. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1:
Módulo 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed.
A α – queratina é uma proteína fi-
brosa encontrada nos cabelos e pe-
los, nas unhas, na lã, nos chifres, nas
garras, nas penas e na maior parte
da camada superficial da pele dos
animais para impermeabilização. A
resistência dessa proteína é garanti-
da por α – hélices que se enrolam de
forma compacta uma sobre as outras
formando uma “super-hélice”, além
da presença frequente de pontes dis-
sulfeto nessa organização.
49
Geralmente, apresenta apenas um
tipo de estrutura secundária e são
insolúveis em água devido à alta
concentração de aminoácidos hidro-
fóbicos tanto no interior quanto no ex-
terior da molécula. Suas propriedades
as conferem resistência e/ou flexibili-
dade e, por isso, dão suporte, forma e
proteção externa aos vertebrados.
O colágeno é a proteína mais abun-
dante nos vertebrados. Suas fibras
são fortes e insolúveis e ele está pre-
sente nos ossos, nos dentes, nas car-
tilagens, nos tendões, nas veias etc.
Cada molécula é constituída por três
cadeias polipeptídicas na forma de
hélice, porém com características di-
ferentes da queratina. Curiosamente,
no colágeno, há uma concentração
significativa de prolina que, nesse
caso, auxiliam a formar as α – hélices
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
específicas dessa proteína – confor-
mação helicoidal voltada para a es-
querda com cerca de 3 resíduos por
volta, e não 3,6 como normalmente.
Os resíduos de prolina e hidroxiprolina,
Uma cadeia
Figura 34. Tripla hélice do colágeno. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1: Módulo 1. Rio de Janeiro: Fundação
Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed.
Além das citadas, temos a fibroína da
seda, uma proteína produzida por in-
setos e aranhas e que constitui tam-
bém a seda de tecido na confecção
de roupas. É formada, predominante-
mente, por folhas β antiparalelas bem
empacotadas umas contra as outras
pela elevada concentração de ami-
noácidos pequenos, alanina e glicina.
Sua estrutura terciária é estabilidade
pelas ligações de hidrogênios e pelas
interações hidrofóbicas.
50
que são mais volumosos, ficam para
fora da tripla hélice e, por serem infle-
xíveis e rígidos, conferem resistência
à molécula do colágeno.
Tripla hélice
Proteínas globulares
Formadas por cadeias polipeptídicas
enoveladas em formas esféricas em
que diferentes segmentos se dobram
uns sobre os outros. Apresenta dife-
rentes tipos de estruturas secundá-
rias e são solúveis em água devido a
sua superfície externa hidrofílica.
O enovelamento garante a diversi-
dade estrutural necessária às prote-
ínas para realizar uma grande quan-
tidade de funções biológicas como
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 51

transporte, motricidade, ação enzi- função é transportar oxigênio dos

mática, defesa e outras.
Dentre as proteínas globulares pre-
sentes em nosso organismo, as prin-
cipais são a hemoglobina e a mio-
globina, moléculas especializadas no
transporte de gases para os tecidos.
A hemoglobina está contida no inte-
rior das células transportadoras de ga-
ses, as hemácias, onde sua principal
pulmões aos capilares dos tecidos.
Sua principal molécula, a hemoglobi-
na A, é um heterotetrâmero compos-
to por 2 cadeias α e duas cadeias β,
associadas sobretudo por interações
não - covalentes. Além disso, há qua-
tro grupos hemes, cada um ligado a
uma destas subunidades. Dessa for-
ma, a hemoglobina transporta quatro
moléculas de oxigênio de cada vez.

SAIBA MAIS!
O heme é uma molécula hidrofóbica formada por átomos de carbono, hidrogênio e nitrogênio
ligados de tal forma que constituem um anel. Localizados no centro desse anel, os nitrogênios
têm a capacidade de estabelecer quatro ligações com outros átomos. Quando o anel não tem
nenhum átomo associado em seu centro, ele é chamado de protoporfirina. Quando um áto-
mo de ferro (Fe2+)se associa ao centro desse anel, esse anel passa a ser chamado de heme.
O ferro é muito importante na hemoglobina, pois é esse átomo que se associa ao oxigênio
de forma reversível para permitir sua captação e posterior distribuição aos tecidos do corpo.
Além disso, o heme também é capaz de ligar-se ao gás carbônico e ao monóxido de carbono.
Quanto ao gás carbônico, é uma vantagem haja vista que permite que esse gás seja retirado
dos tecidos e entregue aos pulmões para que seja expelido. Já o monóxido de carbono é um
problema, pois apresenta maior afinidade que o oxigênio e é tóxico aos organismos aeróbicos.

A mioglobina é uma proteína com- molécula de mioglobina é constituído

posta por uma única cadeia, que con-
tém 153 aminoácidos, apenas uma
molécula de heme e oito α – hélices.
Presente no coração e no múscu-
lo esquelético, atua armazenando e
transportando oxigênio apenas entre
as células musculares. O interior da
quase que completamente por ami-
noácidos apolares, estabilizados por
interações hidrofóbicas. Em contras-
te, os aminoácidos com carga estão
localizados quase exclusivamente na
superfície da molécula, onde podem
formar pontes de hidrogênio entre si
e com a água.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 52

Mioglobina Hemoglobina
(formada por apenas (formada por apenas
uma subunidade) quatro subunidades)
Subunidade β Subunidade β

Subunidade α Subunidade α
Figura 35. Estruturas esquemáticas da mioglobina e da hemoglobina. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica
1:Módulo 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed.

SE LIGA! Quando as proteínas se apresentam associadas a moléculas orgânicas não-pro-

teicas ligadas à cadeia polipeptídica, esses componentes são designados grupos prostéticos,
como o heme, e as proteínas, nesse caso, são chamadas de proteínas conjugadas.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 53

MAPA MENTAL – CARACTERÍSTICAS DAS PROTEÍNAS GLOBULARES E FIBROSAS

α - hélices

Pontes dissulfeto Longos feixes formados

pela associação de Diferentes tipos de
Cabelos, filamentos idênticos estruturas secundárias Interior das
Formada por hémácias
pelos, unha, lã,
chifres, garras, Cadeias polipeptídicas
penas e pele Encontrada em α - queratina
em formas esféricas
Encontrada em 2 cadeias β
Proteína + abundante em vertebrados
Colágeno Hemoglobina Heterotetrâmero 2 cadeias α
Tripla hélice
Formada por 4 grupos heme
Ossos, dentes, cartilagens, Encontrada em
tendões, veias, etc. PROTEÍNAS PROTEÍNAS
Principalmente interações não - covalentes
FIBROSAS GLOBULARES

Seda de tecido Ligações de hidrogênio

Geralmente apenas Desempenha diversas
na confecção de um tipo de estrutura
secundária funções biológicas
roupas Interações hidrofóbicas
Folhas β
antiparalelas Formada por Fibroína Mioglobina Formada por

Transporta oxigênio apenas

Produzida por
Insetos e aranhas Resistência e entre as células musculares
Solúveis em água
flexibilidade
Composta por uma única cadeia
Alta concentração de
Insolúveis em água Superfície externa
aminoácidos hidrofóbicos 8 α - hélices
hidrofílica
Um grupo heme
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 54

Estrutura supersecundária (ou secundário dobrados um sobre o ou-

motivo ou enovelamento) tro e representa apenas uma peque-
na parte de uma proteína. Um exem-
É um padrão de enovelamento iden-
plo é uma alça β – α – β. Um motivo
tificável, envolvendo dois ou mais
também pode ter uma estrutura bem
elementos da estrutura secundária e
elaborada, envolvendo muitos seg-
a conexão (ou conexões) entre eles.
mentos proteicos dobrados juntos,
Um motivo pode ser muito simples,
como o barril β.
tal como dois elementos de estrutura

(a) Alça β – α - β (b) Barril β

Figura 36. Motivos estruturais. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6.
ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
4. DESNATURAÇÃO DAS
PROTEÍNAS
A desnaturação corresponde à perda
de estrutura tridimensional, suficien-
te para causar a perda da função, por
meio da quebra de ligações não-co-
valentes. Esse processo pode ser re-
sultante de diferenças nas condições
presentes no interior da células. Den-
tre os fatores envolvidos na desnatu-
ração estão:
• Calor: Afeta as interações fracas
com efeitos complexos. Se a tem-
peratura eleva lentamente, a con-
formação, geralmente, permanece
intacta até que haja, em uma es-
treita faixa de temperatura, uma
perda abrupta da estrutura – pro-
cesso cooperativo.
• pH: Alterações extremas alteram a
carga líquida da proteína, causando
55
repulsão eletrostática e rompimen-
to de algumas ligações de hidro-
gênio. Alguns solutos, solventes
orgânicos e detergentes podem
causar alterações distintas porém
brandas haja vista que nenhuma
ligação covalente é rompida.
A adição de solventes orgânicos po-
lares e de compostos com grande
capacidade de formar ligações de hi-
drogênio, como a ureia, determina a
desnaturação da proteína. Estes últi-
mos agentes estabelecem ligações de
hidrogênio com radicais da proteína,
substituindo ligações que mantinham
a estrutura nativa, e os solventes or-
gânicos por diminuírem a constante
dielétrica do meio.
Após a volta para um ambiente “neu-
tro”/adequado, certas proteínas são
capazes de reassumir suas estrutu-
ras nativas e atividades biológicas no
processo de renaturação.
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 56

MAPA MENTAL – DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Quebra de ligações
não - covalentes
Perda da estrutura
Renaturação Pode ser reversível tridimensional das Perda da
proteínas função biológica

Desnaturação

DESNATURAÇÃO
Afeta as DAS PROTEÍNAS pHs extremos
interações fracas

Repulsão eletrostática e rompimento

Desnaturação
de ligações de hidrogênio

Fora da faixa de Fatores envolvidos Fora da faixa de

temperatura ótima pH ótimo para ação

Compostos capazes
Adição de solventes
Temperatura de formar ligações de pH
orgânicos
hidrogênio

Ex.: ureia
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 57

MAPA MENTAL – RESUMO GERAL PROTEÍNAS

Propriedades ácido - base

Sequência de aminoácidos Primária Apenas L – aminoácidos Grupo amino
em seres vivos
Grupo R Influenciam sua
Estrutura local da solubilidade em água
cadeia polipeptídica Apresentam dois
Grupo carboxila
estereoisômeros
possíveis
α - hélices Secundária Reação de
Cα
condensação

Folhas β - preguadas Aminoácidos

Unem – se por meio de Ligação peptídica

Arranjo tridimensional
biologicamente ativo
Formadas por Origina Caráter parcial de
dupla ligação
Interação de diferentes tipos
Terciária
de estruturas secundárias
Peptideos
Grupos peptídicos
Interações fracas
não - covalentes Estrutura proteica PROTEÍNAS Conformação

Unem – se para formar

Pontes dissulfeto Arranjo espacial
dos átomos
Cadeia polipeptídica
Desnaturação
Proteínas globulares Quaternária

Quebra de ligações
Proteínas fibrosas Adição de compostos
não - covalentes
orgânicos e que formam
ligações de hidrogênios
Arranjo das cadeias polipeptí- pH e temperaturas
dicas de proteínas oligoméricas Perda de função extremas
LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 58

REFERÊNCIAS
BIBLIOGRAFICAS
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CHAMPE, Pamela C.; HARVEY, Richard A.; FERRIER, Denise R.. Bioquímica Ilustrada. 3. ed. Porto
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MARZZOCO, Anita; TORRES, Bayardo Baptista. Bioquímica Básica. 2. ed. Rio de Janeiro: Guana-
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