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Universidade Federal de Uberlândia – Instituto de Biotecnologia - Disc.

de Bioquímica
Ciências Biológicas – Profa. Dra. Françoise V. Botelho

A matéria dos seres vivos

 Apresenta propriedades especiais comparadas à matéria inorgânica.


 Apresenta muitas semelhanças, independente da biodiversidade (bactérias,
animais, vegetais, fungos, diferentes espécies).
 É constituída de moléculas denominadas biomoléculas.

Características das biomoléculas

 São constituídas por carbono e 99% de sua massa apresentam C, H, O e N.


 Considerando a porcentagem em massa da célula seca, temos, em geral, a
seguinte composição:
Carbono: 50 a 60%
Oxigênio: 25 a 30%
Nitrogênio: 08 a 10%
Hidrogênio: 03 a 04%
 Muitas apresentam centros de assimetria (carbono assimétrico), sendo
opticamente ativas.

Devido a sua versatilidade de ligação, o carbono pode produzir amplas coleções de


estruturas carbono-carbono com uma grande variedade de grupos funcionais: álcool,
aldeído, cetona, ácido carboxílico, amina, éster, etc.

A composição química das células

 A água é responsável por 70% da massa total de uma célula.


 As biomoléculas, denominadas macromoléculas correspondem a 27% da massa
total de uma célula; os 3% restantes são sais inorgânicos e pequenas
biomoléculas (precursores das macromoléculas).
Observe a figura acima: As organelas e outras estruturas relativamente grandes das células
são feitas de complexos supramoleculares, que por sua vez são feitos de moléculas menores e
de subunidades moleculares menores. Por exemplo, o núcleo desta célula vegetal contém
cromatina, complexo supramolecular que consiste em DNA e proteínas (histonas). O DNA é
feito de subunidades monoméricas simples (nucleotídeos), assim como as proteínas
(aminoácidos).

Qual a composição molecular da membrana plasmática e da parede celular? Faça


uma breve pesquisa sobre isso e anote no seu bloco de anotações do teams.

Quando investigamos como as moléculas da vida são construídas (anabolismo ou


biossíntese) e degradadas (catabolismo ou metabolismo degradativo), verificamos que
os processos e mecanismos usados pelas diferentes formas de vida são mais ou menos
idênticos. Assim, a síntese de proteínas em células de bactérias ocorre por processos
essencialmente idênticos em células humanas.

A composição química das células e os processos metabólicos que elas sofrem são
amplamente semelhantes apesar da grande diversidade de formas de vida existentes
na face da Terra.

A
B

O elefante (A) e a grande árvore vermelha (B): AMBOS OPERAM PELO MESMO TIPO DE
QUÍMICA.
A célula é a unidade morfo-funcional de todo ser vivo e torna a Bioquímica muito mais
fácil de ser entendida. Por exemplo, uma molécula encontrada em um tipo de célula
provavelmente desempenha as mesmas funções e está envolvida nas mesmas
interações em qualquer outro tipo de célula onde ela possa estar presente. Proteínas
são sempre formadas dos mesmos 20 aminoácidos (monômeros), ácidos nucléicos são
sempre constituídos dos mesmos 4 ou 5 nucleotídeos e as membranas de células e
organelas são sempre constituídas de lipídeos e proteínas.

Os organismos podem comer uns aos outros. Se humanos comem plantas ou tecidos
animais (vegetais ou carne em termos culinários) eles obtém proteínas, gorduras
(lipídeos), ácidos nucleicos, açúcares, etc. Eles podem facilmente rearranjar partes
destes componentes para produzir mais do seu próprio tipo de material celular. As
proteínas das plantas são degradadas (metabolizadas) a aminoácidos, os quais são
então rearranjados em proteínas em seres humanos.

E o outro lado da moeda?

Quando um vírus invade nossas células ele encontra uma gama de compostos e
processos que podem ser manipulados para suas próprias finalidades. Quando uma
bactéria ou tênia reside no seu intestino, ela pode absorver nutrientes do seu corpo e
do seu alimento. Estes nutrientes, são substâncias químicas que ambos, você e o
parasita necessitam e podem usar no metabolismo.

Todos os seres vivos estão relacionados pela química e muitos fenômenos biológicos
como nutrição e parasitismo têm explicações ou bases bioquímicas muito claras.

Iniciaremos o estudo das biomoléculas pelas proteínas.


A maioria das proteínas biologicamente ativas são globulares e desempenham as mais
diversas funções, como:

 Transporte – Hemoglobina
 Defesa – Imunoglobulinas
 Enzimática – Ribonuclease
 Hormonal – Insulina
 Armazenamento – Ferritina

As proteínas podem ser definidas como polímeros (moléculas grandes) compostos de n


unidades monoméricas (unidades simples), os aminoácidos, ligados entre si por
ligações peptídicas.
As proteínas podem ser simples, constituídas somente por aminoácidos, ou
conjugadas, que contém outros grupos como carboidratos, íons, etc.

A hemoglobina é um exemplo de proteína conjugada. Contém 4 cadeias polipeptídicas


ligadas a uma porfirina e a um íon de ferro.

Outra forma de classificar as proteínas é com base na sua


função. Podem ser divididas em proteínas estruturais e
biologicamente ativas.
A maioria das proteínas estruturais são fibrosas. São
compostas por cadeias alongadas.

Dois exemplos são o


colágeno (ossos,
tendões, pele e
ligamentos) e a
queratina (unhas,
cabelos, penas e
bicos).
Para entender a complexidade estrutural de uma proteína é necessário primeiro
compreender as propriedades de seus aminoácidos constituintes.

Outra coisa importante é que a sequência de aminoácidos, que faz parte de uma
determinada proteína, ela é determinada pelo código genético.

Existem 20 aminoácidos que ocorrem naturalmente em proteínas de todos os tipos de


organismos e que são determinados por códons específicos de nucleotídeos no
material genético dos seres vivos. São várias as possibilidades de combinações de
bases nitrogenadas no DNA e os aminoácidos que são codificados para fazerem parte
da estrutura de uma determinada proteína.

Os aminoácidos proteicos são classificados de acordo com as propriedades de suas


cadeias laterais. Existem aminoácidos com características intermediárias entre os
grupos dos aminoácidos polares e apolares.

Além disso:

A cisteína é o único aminoácido cuja cadeia lateral é capaz de fazer ligações covalentes
e com isso pode contribuir para a estrutura da proteína.

A prolina não é um aminoácido típico, e sim um iminoácido, uma vez que seu Cα e seu
Nα fazem parte de um anel heterocíclico da molécula.

Vejam na figura abaixo: a cistina é resultante da ligação de duas cisteínas. Tal ligação
denomina-se ponte ou ligação dissulfeto, destacada em vermelho na figura.

A presença da cisteína nas proteínas, geralmente ocorre aos pares e auxilia a


estabilizar a estrutura tridimensional da proteína.
Observem a estrutura de outros aminoácidos:

Para uma melhor exploração dos aminoácidos visite o site:

http://www.wiley.com/legacy/college/boyer/0470003790/animations/animations.htm

Jogue o “Amino Acid Game” para aprender a reconhecer a estrutura dos aminoácidos.

• Identifique o aminoácido cujo nome aparece na parte de baixo da tela, à


direita.

• Use as setas para movimentar o foguete e a barra de espaço para disparar


tiros.

• Os acertos valem 2 pontos. Cada erro retira 1 ponto do total.

Relate no bloco de anotações no teams o que achou do jogo!


Além dos 20 aminoácidos, existem mais 2 aminoácidos proteicos que são
determinados geneticamente:

 pirrol-lisina (somente em Archaea)

 selenocisteína (presente em animais, algumas bactérias; mas ausente em


plantas e Archaea)

Outros aminoácidos, além dos 20 codificados geneticamente, podem ocorrer em


proteínas e peptídeos biologicamente ativos como aminoácidos ou derivados livres.

Esses aminoácidos são produzidos enzimaticamente, por modificação pós-tradução, a


partir de um dos 20 aminoácidos clássicos. Exemplos:
As proteínas são moléculas tridimensionais.

Veja alguns exemplos:

Citrocromo C oxidase: é uma Lipase gástrica: é uma proteína solúvel em meio


proteína integral da membrana interna de aquoso.
mitocôndrias

A relação da estrutura com a atividade que a proteína desempenha pode ser melhor
compreendida quando analisamos, por exemplo, a estrutura da mioglobina, proteína
armazenadora de oxigênio no músculo de mamíferos.
Veja porque a mioglobina é solúvel em água:
Para compreender a estrutura tridimensional das proteínas estudamos os níveis
organizacionais das mesmas. Vejam na figura abaixo:
A carga elétrica do aminoácido varia em função do pH do meio e influencia na
estrutura tridimensional da proteína e consequentemente na função que a mesma
desempenha.
Devido ao pH do meio o aminoácido sofrerá ionização e tal ionização dependerá da
tendência do grupo químico, no aminoácido, em perder íons H+, ou seja, a forma
ionizada do aminoácido varia em função do pH.

Para entendermos qual estrutura do aminoácido predominará num determinado pH


precisamos relembrar o conceito de pK e constante de dissociação de um ácido.

Observe os valores dos pka’s dos grupos ionizáveis dos aminoácidos:


Tente responder as seguintes questões no seu bloco de anotações do teams:

1) Qual o valor médio dos pk do α-COOH dos aminoácidos da tabela anterior?


2) Qual o valor médio dos pk do α-NH3+?
3) Quais aminoácidos apresentam grupos ionizáveis nas cadeias laterais?

Os pKa’s dos grupos α-amino e α-carboxila refletem a diferença de afinidade que as


funções químicas (carboxila e amina) em questão apresentam pelo próton H+. Quem
tem menor valor de pKa, no caso, o α-carboxila tem maior caráter ácido, ou seja,
desprotona primeiro e quem tem maior valor de pKa, α-amino, tem menor caráter
ácido, ou seja, pouca tendência em perder o íon H+.

Definimos ponto isoelétrico como sendo o pH em que o aminoácido tem carga líquida
nula. Para o cálculo do ponto isolétrico deve-se representar as formas iônicas do
aminoácido para identificar as cargas líquidas e o ponto isoelétrico é dado pela média
dos pKa’s que estão entre a carga líquida zero.

A conformação nativa de uma proteína:

“É a estrutura tridimensional em que a proteína apresenta suas propriedades


biológicas naturais”.

Conformação: estruturas secundárias, terciária e quaternária (se houver)


Desnaturação: refere-se a alterações da conformação nativa de uma proteína,
podendo resultar em perda parcial ou total, reversível ou irreversível, de sua atividade
biológica.

Questionário a ser respondido no bloco de anotações do teams:

1) Escrever a fórmula de um aminoácido. Dar exemplos de aminoácidos que


apresentam:

2) um grupo amino e dois grupos carboxílicos.

3) um grupo carboxílico e dois grupos aminos.

4) Definir ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido.

5) Escrever as formas iônicas predominantes da glicina (pKa1= 2,35 e pKa2=


9,78) e suas cargas líquidas em pH= 1; pH=2,35; pH= 7,0; pH= 9,78 e pH= 12.
Calcular o pI.

6) Esquematizar a ligação peptídica.

7) Definir proteínas globulares e fibrosas. Citar exemplos.

8) Definir estrutura primária de uma proteína.

9) Descrever as estruturas regulares – α-hélice e folha β-pregueada – que


compõem a estrutura secundária de proteínas.

10) Definir estrutura terciária de proteínas globulares. Esquematizar os tipos de


ligações que a mantém, indicando os aminoácidos que podem participar
dessas ligações.

11) Definir estrutura quaternária de proteínas globulares. Citar exemplos de


proteínas com estrutura quaternária.

12) Indicar como se distribuem os grupos polares e apolares na molécula de uma


proteína globular, quando em solução aquosa.

13) Definir ponto isoelétrico (pI) de uma proteína e indicar como pode ser
determinado.

14) Definir desnaturação de uma proteína e descrever o efeito do pH e da


temperatura sobre a estrutura das proteínas.

15) Citar 4 exemplos de proteínas com função não-enzimática.

Bons estudos!!

Françoise

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