Bioquímica

AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

Todas as proteínas são constituídas a partir do mesmo conjunto onipresente de 20 aminoácidos,
covalentemente ligados em sequências lineares características.

Grupo de 20 aminoácidos = alfabeto no qual a linguagem da estrutura proteica é escrita

As células podem produzir proteínas com propriedades e atividades absolutamente diferentes

combinando os mesmos 20 aminoácidos em muitas combinações e sequencias diferentes.

Proteínas medeiam praticamente qualquer processo que ocorra em uma célula, exibindo uma
diversidade de funções quase infinita.

Proteínas são macromoléculas biológicas abundantes, ocorrendo em todas as células e em todas as

partes da célula.

Proteínas são os instrumentos através dos quais a informação genética é expressa.

A partir desses blocos básicos diferentes organismos podem gerar produtos tão diversos como
enzimas, hormônios, anticorpos, transportadores, fibras musculares, a proteína da lente dos olhos,
penas, teias de aranha, chifres de rinocerontes, proteína do leite, antibióticos, venenos de
cogumelos e uma miríade de outras substâncias possuindo atividades biológicas distintas.

AMINOÁCIDOS

Proteínas são polímeros de aminoácidos

20 diferentes aminoácidos normalmente são encontrados em proteínas.

O primeiro a ser descoberto foi a asparagina, em 1806. O último foi a treonina em 1938.
Todos os 20 aminoácidos comuns são alfa-aminoácidos. Eles possuem um grupo carboxil e um grupo
amino ligados ao mesmo átomo de carbono (o carbono alfa). Diferem uns dos outros em suas cadeias
laterais (grupo R)
Para todos os aminoácidos comuns, exceto a GLICINA, o carbono alfa está ligado a quatro grupos
diferentes: um grupo carboxil, um grupo amino, um grupo R e um átomo de hidrogênio.

A Glicina o grupo R é outro átomo de Hidrogênio.

O átomo de carbono alfa é, portanto, um centro quiral.

Em decorrência do arranjo tetraédrico dos orbitais ligantes ao redor do átomo de carbono alfa, os
quatro grupos diferentes podem ocupar dois arranjos espaciais únicos e, portanto, os aminoácidos
possuem dois possíveis estereoisômeros (são enantiômeros).

VISÃO GERAL
PROTEÍNAS:
São um dos constituintes básicos dos organismos.
As proteínas fazem parte de maquinaria celular responsável pelo funcionamento da célula.

Medeiam praticamente qualquer processo que ocorra em uma célula, exibindo uma diversidade de
funções quase infinita.

São as macromoléculas + abundantes, ocorrendo em todas as células e em todas as partes das células.
São instrumentos através dos quais a informação genética é expressa.

Muitas proteínas são enzimas, ou seja, têm capacidade de catalisar reações bioquímicas.

Outras têm um papel estrutural ou mecânico, como as que fazem parte do citoesqueleto ou de poros
em membranas.

Todas as proteínas, sejam das mais antigas de bactérias ou das mais complexas formas de vida, são
construídas a partir do mesmo conjunto onipresente de 20 aminoácidos, covalentemente ligados em
sequências lineares características.
Em decorrência de cada um destes aminoácidos possuir uma cadeia lateral com propriedades químicas
distintas, este grupo de 20 moléculas precursoras pode ser considerado como o ALFABETO no qual a
linguagem PROTEICA é escrita.

CONCEITO
As proteínas são polímeros (cadeias) não ramificados de aminoácidos ligados entre si
por ligações peptídicas, podendo ser constituídas por um ou mais de tais polímeros.

ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS

Cada aminoácido possui um grupo carboxila, um grupo amino e uma cadeia lateral distinta (grupo R)
ligados a um átomo de carbono.

(prolina – grupo imino)

Mais 300 diferentes, mas apenas 20 são encontrados como constituintes das proteínas dos mamíferos.

Estes são os únicos aminoácidos codificados pelo DNA.

AMINOÁCIDOS

 Serina
 Treonina
 Tirosina
 Asparagina
 Cisteína
 Glutamina
 Ácido Aspártico
 Ácido Glutâmico
 Histidina
 Lisina
 Arginina
 Glicina
 Alanina
 Valina
 Leucina
 Isoleucina
 Fenilalanina
 Triptofânio
 Metionina
  Prolina

ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS

Em pH fisiológico o grupo carboxila é dissociado, formando o íon carboxilato, carregado
negativamente, e o grupo amino é protonado.

Nas proteínas eles estão unidos por ligações peptídicas e não estão disponíveis para reações químicas.

Ligação Peptídica
A ligação é formada pela remoção dos elementos da água (desidratação) de um grupo alfa-carboxil de
um aa e o grupo alfa-amino do outro.

PROTEÍNAS E PEPTÍDEOS
As proteínas são polímeros (cadeias) não ramificados de aminoácidos ligados entre si por ligações
peptídicas, podendo ser constituídas por um ou mais de tais polímeros.

Duas moléculas de aa podem ser ligadas covalentemente através da formação de uma ligação amídica,
denominada ligação peptídica, formando um dipeptídeo.

FUNÇÕES
A luz produzida por vagalumes é o resultado de uma reação envolvendo a proteína luciferina e o ATP,
catalisada pela enzima luciferase.

Eritrócitos contêm grandes quantidades da proteína transportadora de oxigênio, Hemoglobina

A proteína queratina, produzida por todos os vertebrados, é o componente estrutural principal do

cabelo, escamas, chifres, lã, unhas e penas.

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

A complexidade da estrutura protéica é melhor analisada considerando-se 4 níveis organizacionais:

 Estrutura primária
 Estrutura secundária
 Estrutura terciária
 Estrutura quaternária
O elemento mais importante de sua estrutura PRIMÁRIA é a sequência de resíduos de aa.
A estrutura SECUNDÁRIA refere-se a arranjos de aminoácidos particularmente estáveis, dando origem a
padrões estruturais recorrentes.
A estrutura TERCIÁRIA descreve todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídeo.
Quando uma proteína possui duas ou mais cadeias polipeptídicas sua organização espacial é
denominada estrutura QUATERNÁRIA.

Estrutura primária: a sequência de AA em uma proteína é denominada estrutura primária.

Ligação peptídica: em proteínas os AA são ligados covalentemente por ligações peptídicas, as quais são
ligações amida entre o grupo alfa-carboxila de um aminoácido e o grupo alfa-amino de outro.

IMPORTANTE
As ligações peptídicas não são rompidas pelo manejo normal nem por condições que desnaturem as
proteínas.

PROTEÍNAS
Estrutura primária – ordem dos AA em um
peptídeo:

Por convenção, a extremidade amino livre da cadeia peptídica (N-terminal) é escrita à esquerda, e a
extremidade carboxila livre (C-terminal) à direita.

Assim todas as sequências amino são lidas do N-para o C- terminal do peptídeo.

Características das ligações peptídicas:

Falta de rotação em torno da ligação:

A ligação peptídica tem caráter de dupla ligação (rígida e planar).

Configuração trans

PROTEÍNAS
Estrutura Primária
Sem carga porém
Polares: os grupos –C=O e –NH da ligação peptídica são polares e estão envolvidos em pontes de
hidrogênio.

Estrutura secundária:
O esqueleto polipeptídico forma arranjos regulares de AAs que estão localizados próximos uns aos
outros na sequência linear.

Exemplos: a alfa-hélice, beta -folhas e as configurações em beta.

Estrutura secundária – alfa-hélice:

É uma estrutura espiral consistindo de um esqueleto polipeptídico central bem agrupado e espiralado,
com as cadeias laterais dos AAs componentes estendendo-se para fora do eixo central, de modo a
evitar a interferência estérica entre si.

Exemplo: queratina.

Estabilidade: PH.

Estrutura secundária – alfa-hélice:

Uma função da estruturas em alfa-hélice e beta-lâmina é fornecer o máximo de Pontes de Hidrogênio

aos componentes da ligação peptídica no interior dos polipeptídeos, eliminando assim a possibilidade
de que as moléculas de água possam ligar-se a estes grupos muito hidrofílicos e romper a integridade
da proteína.

Estrutura terciária:
E estrutura primária de uma cadeia polipeptídica determina sua estrutura terciária.

Terciária: refere-se tanto ao dobramento dos domínios quanto ao arranjo final dos domínios no
polipeptídeo.

Domínios são unidades funcionais e de estrutura tridimensional de um polipeptídeo.

estabilidade:
Quatro tipos de interações cooperam para estabilizar a estrutura terciária das proteínas globulares:

Pontes de dissulfeto; Pontes de hidrogênio ( a formação de PH entre grupos polares na superfície de

uma proteína e o solvente aquoso aumentam a solubilidade da proteína); Interações hidrofóbicas; e
Interações iônicas

Estrutura quaternária:
O arranjo das subunidades polipeptídicas é denominado estrutura quaternária.

As subunidades são mantidas juntas por interações não-covalentes ( interações hidrofóbicas) como na
hemoglobina.

DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS:

a desnaturação protéica resulta no desdobramento e desorganização da estrutura da proteína, que
não é acompanhada de hidrólise das ligações peptídicas.

Os agentes desnaturantes podem ser:

 Calor
 Solventes orgânicos
 Agitação mecânica
 Ácidos e bases fortes
 Detergentes e Metais pesados como (Pb, Hg)
 Hemeproteínas Globulares

São um grupo de proteínas especializadas que contém heme como um grupo prostético fortemente
ligado.

Hemeproteínas Globulares
O papel do grupo heme é ditado pelo ambiente criado pela estrutura tridimensional da proteína.

A hemoglobina e mioglobina, as duas hemeproteínas mais abundantes em seres humanos, o grupo

heme serve para ligar o oxigênio reversivelmente.
A hemoglobina é encontrada exclusivamente em eritrócitos, onde sua principal função é o transporte
de oxigênio dos pulmões aos capilares dos tecidos.

Hemoglobina A: principal hemoglobina em adultos, é composta de quatro cadeias polipeptídicas (a2b2)

unidas por interações não-covalentes.

A mioglobina = 1 moléculas de O2
A hemoglobina = 4 moléculas de O2