BIOQUÍMICA

Hemoglobina: 4 cadeias de globina —-> 4 grupamentos heme

associados —> duas cadeias alfas e duas betas ⸺-> existem
desoxihemoglobina (forma T -tensa-) e oxihemoglobina (relaxada) —>
local onde ocorre a ligação de oxigênio: átomo de ferro (em seu estado
reduzido —> ferroso) que faz parte do grupamento heme
● Hemoglobina A: 2 alfas e duas betas —> percentual de 96-98%

● Hemoglobina A2: percentual 2,5-3,7% —> há 2 cadeias alfas e 2

cadeias delta
● Hemoglobina fetal: percentual de menos de 1% —> 2 cadeias alfas

e 2 gamas
● Isso vai mudando conforme disposição genética

– Hemoglobina através do sangue arterial chega ao músculo —>

libera oxigênio para a mioglobina
– Hemoglobina capta oxigênio dos pulmões —> ao chegar nos
pulmões, estão desoxigenadas —> ata pressão de oxigênio faz com
que a hemoglobina que chegou na forma tensa tenha sua estrutura
modificada e passe a ser oxigenada —> hemoglobina transporta 4
moléculas de O2
– Vai para os tecidos —> mais baixa concentração de oxigênio —>
pressão de CO2 é mais alta —> pH mais baixo —> isso constitui o
Efeito Bohr—> oxigênio sai da hemoglobina e se difunde aos
tecidos —> composto 2,3-BPG: regulador alostérico —>
manutenção da forma tensa da hemoglobina
– Hemoglobina tensa volta aos pulmões para o ciclo ocorrer de novo
– Diminuição dos níveis de hemoglobina: anemia —> causas:
carência de átomos de ferro (ferropriva), carência de vitamina B12,
alteração genética (falciforme —> interferência na sexta posição da
cadeia beta —> forma hemoglobina S —> hemácia em forma de
foice —> pode gerar obstrução vascular), hemopatia C (em
homozigose, alteração na sexta posição da cadeia beta),
 talassemia (alfa e beta: déficit na produção e quantidade de
cadeias produzidas)

Mioglobina: 1 cadeia peptidica —> um grupamento M associado

– Existem curvas de saturação hiperbolica (mioglobina —> satura

mais rápido) e sigmoide (hemoglobina)