Bromatologia-GCA137 1ª

Priscila Isabela Rabelo

1 O que são proteínas?
Proteínas são macromoléculas complexas que podem constituir 50% ou mais do peso
seco das células vivas. Elas desempenham um papel fundamental na estrutura e função
das células. Funcionam como biocatalisadores (enzimas e hormônios), controlando
processos como crescimento, digestão, absorção, transporte e metabolismo; são
importantes na manutenção da pressão osmótica do sangue e de outros fluidos e na
formação de anticorpos para a defesa imunológica. Também funcionam como
elementos estruturais como na pele, ossos e músculos. As proteínas são biopolímeros
constituídos de carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e, usualmente, enxofre, e
algumas delas também apresentam ferro, cobre, fósforo ou zinco.

2 O que são aminoácidos?

Os aminoácidos são as unidades básicas das proteínas, são compostos mais simples, de
baixo peso molecular, e em todos eles, exceto na glicina, o átomo de carbono na posição
alfa está ligado a quatro grupos diferentes. Os aminoácidos que compõe a maioria das
proteínas pertencem a um restrito grupo de 20 aminoácidos diferentes que se unem uns
aos outros por meio das chamadas ligações peptídicas, dando origem às cadeias
polipeptídicas que podem conter centenas de resíduos de aminoácidos. Os grupos
amínicos e carboxílicos, pelas possibilidades de ionização conforme o pH do meio,
conferem as características básicas e ácidas, respectivamente. A cadeia lateral é mais
complexa e é o que diferencia um aminoácido do outro tendo grande influência nas
propriedades do aminoácido (solubilidade, polaridade, reatividade, etc.) e
consequentemente nas propriedades da proteína.

3 Discorra sobre as estruturas primária, secundária, terciária e quaternária das proteínas.

Como essas estruturas podem afetar a qualidade de uma proteína?
A estrutura primária refere-se à ordem seqüencial de aminoácidos numa proteína. O seu
conhecimento permite inferir sobre a importância nutricional da proteína, por meio do
cômputo químico dos aminoácidos, e sobre a digestibilidade, pois as enzimas digestivas
agem nas ligações peptídicas em posições específicas na molécula. As estruturas
secundária e terciária relacionam-se à organização tridimensional da cadeia
polipeptídica, sendo que a estrutura secundária é formada pela associação de membros
próximos da cadeia polipeptídica e é mantida, principalmente, por pontes de hidrogênio.
A alfa-hélice, a estrutura beta de proteínas fibrosas e a tripla hélice do colágeno são
exemplos de estrutura secundária. A estrutura terciária é a forma na qual a estrutura
secundária se arranja, se dobra e enovela, formando estruturas globulares, rígidas. Essa
estrutura é estabilizada por ligações de diversos tipos como pontes de hidrogênio,
hidrofóbicas, iônicas, eletrostáticas e covalentes, estas representadas pelas pontes
dissulfeto entre os resíduos de cisteína. Se as proteínas não se associassem em estruturas
deste tipo, uma proteína de peso molecular de 13000, seria um filamento cujo
comprimento seria 400 vezes superior à sua espessura. A estrutura quaternária diz
respeito ao arranjo geométrico entre várias cadeias polipeptídicas unidas umas às outras
por ligações não covalentes que correspondem à forma como diversas estruturas
terciárias ou subunidades se associam. O aquecimento dos alimentos aumenta a
digestibilidade das proteínas, por destruir sua conformação, facilitando o ataque das
enzimas digestivas que, por serem também moléculas protéicas grandes, não
conseguiriam, penetrar no interior da sua estrutura para agirem. Esse processo de
alteração da estrutura tridimensional de uma proteína, causado pelo calor ou por
diversos agentes químicos ou físicos, é conhecido como desnaturação da proteína,
podendo ser reversível ou não. Essa propriedade é usada na indústria de alimentos para
a inativação de enzimas deteriorativas que impedem a sua conservação. Usa-se também
na indústria da soja para produção de texturizados; a proteína é desnaturada,
transformada em filamentos que são reassociados na forma de fibras formando uma
textura rígida.

4 O que são proteínas simples, conjugadas e derivadas?

proteínas simples - que por hidrólise dão origem a apenas aminoácidos.
proteínas conjugadas - que dão origem, por hidrólise, a outros componentes além dos 49
aminoácidos.
proteínas derivadas - compostos não encontrados naturalmente, mas obtidos através da
proteólise.

5 Com base em qual propriedade as proteínas simples são classificadas?

As proteínas simples podem ser separadas, quanto à forma, em fibrosas e globulares,
porém a classificação mais comumente empregada é aquela baseada na solubilidade
desses compostos em diferentes solventes. Segundo a classificação de acordo com a sua
solubilidade as proteínas simples são classificadas em:
 Albuminas: solúvel em água, em soluções fracamente acidas ou alcalinas e em
soluções 50% saturadas de sulfato de amônio. Estas coagulam pela ação do
calor. Ex: ovalbumina e lactalmumina
 Globulinas: insolúveis em água e solúveis em soluções de sais neutros. Ex:
miosina e legumina
 Glutelinas: encontradas somente em vegetais, são insolúveis em água e solventes
neutros, mas solúveis em soluções diluídas de ácidos e bases. Ex: glutenina
 Prolaminas: encontradas somente em vegetais, são insolúveis em água e etanol
absoluto, mas solúveis em etanol entre 50 e 80%. Ex: gliadina, zeína, hordeína
 Protaminas: constituídas de aproximadamente 80% de arginina e portanto
fortemente alcalinas. São solúveis em água e em amônia; em soluções
fortemente ácidas formam sais estáveis. Encontradas em esperma de peixes
como salmão, sardinha e arenque.
  Histonas: contêm somente de 10 a 30% de arginina na molécula e são solúveis
em água e soluções diluídas de ácidos e bases. São encontradas em animais e
apenas nos núcleos celulares, onde se encontram ligadas a ácidos nucléicos.
 Escleroproteínas: alto grau de insolubilidade. Ex: queratina.

6 Quais são as proteínas conjugadas e quais seus grupos prostéticos?

Proteínas conjugadas são moléculas mais complexas, nas quais as proteínas se
encontram combinadas com substâncias de caráter não protéico formando complexos
mais ou menos estáveis; a parte não protéica nessas proteínas é denominada grupo
prostético e está ligada às proteínas por grupos iônicos, grupos polares e grupos não
polares. Seus grupos prostéticos são:
 Cromoproteínas: nujo núcleo prostético é constituído de um pigmento como
clorofila, riboflavina, carotenóides, pigmentos biliares e heme, este último
constituindo o grupo prostético da hemoglobina e da mioglobina.
 Lipoproteínas: nas quais o grupo prostético é constituído por um lipídeo, como
lecitina ou colesterol, formando complexos. s lipoproteínas têm função estrutural
associadas a membranas de organelas celulares, lipoproteínas estruturais ou de
transporte e lipoproteínas solúveis, como as do soro.
 Glicoproteínas: são ligadas a carboidratos que podem ser polissacarídeos de
estrutura simples, ou várias unidades de oligossacarídeos.
 Nucleoproteínas: são complexos de proteínas básicas com ácidos nucléicos,
polímeros contendo carboidratos, ácido fosfórico e bases nitrogenadas
encontrados no núcleo celular. Importantes devido a função de transmitirem
informações genéticas.
 Fosfoproteínas: São proteínas que possuem grupamentos fosfato na molécula,
ligados normalmente na forma de éster a grupos OH da serina ou trionina. Ex:
caseína do leite e vitelina da gema do ovo.
 Metaloproteínas: São complexos de metais com proteínas; o metal pode estar
fortemente ligado, como no caso da hemoglobina e da mioglobina onde o átomo
de ferro está incluído no núcleo porfirínico ou ligado mais fracamente e
facilmente removível.

7 O que é um aminoácido essencial?

São aqueles que o organismo é incapaz de sintetizar ou só consegue fazê-lo numa
velocidade insuficiente para as suas necessidades.

8 O que é um aminoácido limitante?

A relação entre aminoácidos tem uma particularidade, de forma que um único
aminoácido impede o máximo aproveitamento de outro, sendo assim, aminoácidos
limitantes são aqueles que estão presentes na dieta em concentração limitada para o
máximo desempenho animal e síntese proteica
9 Diferencie proteína completa de incompleta.
As proteínas completas ou equilibradas são principalmente as de origem animal (carnes,
peixe, ovos, leite e queijo) que correspondem àquelas que contêm um perfil, qualitativo
e quantitativo, adequado de aminoácidos. As incompletas são as que apresentam
deficiências em um ou mais dos aminoácidos essenciais; esse aminoácido que está em
falta ou em quantidade insuficiente na proteína é conhecido como fator limitante.

10 Quais as funções das proteínas no organismo?

As proteínas funcionam como biocatalisadores (enzimas e hormônios), controlando
processos como crescimento, digestão, absorção, transporte e metabolismo; são
importantes na manutenção da pressão osmótica do sangue e de outros fluidos e na
formação de anticorpos para a defesa imunológica e também funcionam como
elementos estruturais como na pele, ossos e músculos. As proteínas da dieta fornecem
aminoácidos ao organismo que terão três destinos principais: anabolismo (síntese de
proteínas e polipeptídeos); catabolismo (degradação e produção de energia) e síntese de
compostos de baixo peso molecular. Por essas vias os aminoácidos servirão na
construção e manutenção dos tecidos, formação de enzimas, hormônios, anticorpos, no
fornecimento de energia e na regulação de processos metabólicos. Além do nitrogênio,
os aminoácidos fornecem grupamentos

11 Como a qualidade de uma proteína é avaliada?

A qualidade de uma proteína diz respeito a eficiência com que ela é utilizada para o
crescimento ou manutenção, sendo dependente de sua constituição aminoacídica. O
valor nutricional das proteínas pode ser obtido com base no seu teor de aminoácidos
essenciais comparado com os requerimentos humanos para esses aminoácidos e o valor
qualitativo de uma proteína é dependente de sua composição, bem como da sua
disponibilidade, ou disponibilidade de seus aminoácidos.

12 Quais as principais proteínas das carnes e do leite?

As principais proteínas da carne são: actina e miosina que são responsáveis pelos
movimentos musculares; elastina que se encontra formando feixes na união dos
músculos e ossos, e colágeno que mantém unidos os feixes e fibras musculares no corpo
humano e nos animais. Além das proteínas miofibrilares (actina e miosina) e do tecido
conjuntivo (elastina e colágeno), destacam-se as cromoproteínas hemoglobina e
mioglobina, responsáveis pelo transporte de O2 e CO2 e coloração das carnes.
As principais proteínas do leite são: caseínas e proteínas do soro como lactoglobulina e
lactalbumina.

13 Quais as principais proteínas do trigo? Qual sua importância para a indústria da

panificação?
As principais proteínas do trigo são: proteínas do glúten como glutelina que confere
elasticidade e a gliadina que confere extensibilidade, e proteínas não glúten que são
albuminas e globulinas. O glúten presente no trigo, após ser formado a partir da sua
mistura com água, produz uma massa semelhante à borracha, capaz de alongar,
deformar, recuperar a forma e aprisionar gases, sendo um produto muito importante
para a produção de pães e de outros produtos fermentados. Outras farinhas de cereal,
como as derivadas de centeio e cevada podem produzir glúten, mas em um grau menor
do que o normalmente observado em farinha de trigo.