ECOLA DE SAÚDE CASTELO, LDA

BIOLOGIA 10º CLASSE

ENZIMAS E METABOLISMO CELULAR

A célula constitui a unidade estrutural, reprodutiva e fisiológica fundamental de todos os

seres vivos. Devido a este facto, o seu interior é caracterizado por uma grande variedade e
diversidade de reações químicas.

Metabolismo é o conjunto de todas as reações químicas celulares que ocorrem no organismo

de forma a suprir as suas necessidades energéticas.

Nas reações do metabolismo consideram-se dois processos (vias metabólicas diferentes): o

catabolismo e o anabolismo.

1. Catabolismo: também chamado de via metabólica degradativa ou simplesmente

via catabólica, é o processo que compreende as reações que promovem a
degradação das moléculas complexas (macromoléculas) em produtos mais simples,
com a liberação de energia.

2. Anabolismo: também chamado de via metabólica biossintética ou via anabólica,

é o processo que compreende as reações nas quais moléculas complexas
(macromoléculas) são sintetizadas a partir de moléculas simples, com consumo de
energia.

A energia liberada no processo de degradação das moléculas (via catabólica ou degradativa)

é utilizada para a síntese de biomoléculas (via anabólica ou biossintética) e outras reações.

Em qualquer reação química rompem-se as ligações existentes nas moléculas que reagem e
estabelecem-se novas ligações entre as moléculas que se formam, ocorrendo transferências
de energia. Sendo assim, quando as moléculas formadas numa reação possuem maior
quantidade de energia que a contida nas moléculas reagentes, a reação é denominada
endoenergética. As reações anabólicas são sempre reações endoenergéticas.
Se as moléculas formadas numa reação possuírem menor quantidade de energia que os
reagentes, a reção é exoenergética.

Energia de ativação: é a energia necessária que se fornece ao sistema para se iniciar uma
reação química.

As reações metabólicas são, geralmente, sequenciais, sendo cada uma catalisada por uma
enzima (moléculas que catalisam milhares de reações químicas concretizadas em cada
momento). A sequência de enzimas que funcionam em cooperação neste conjunto de reações
metabólicas denomina-se cadeia enzimática e a sequência de reações metabólicas constitui
uma via metabólica.

Enzima1 Enzima2 Enzima3

   ..............
Produto
Substrato P1 P2 final

Ex: Via metabólica e cadeia enzimática

Numa via metabólica, os produtos intermédios servem de substrato à reação seguinte até
se obter o produto final. Deste modo, o sucesso de cada reação depende da reação anterior.
ACTUACÃO ENZIMÁTICA – SIGNIFICADO BIOLÓGICO
As enzimas possibilitam a rapidez necessária à realização das reações químicas
metabólicas nas condições de temperatura intracelulares. Ao contrário dos catalisadores
inorgânicos que atuam sobre qualquer substância, uma enzima (catalisador biológico),
apenas atua sobre um determinado tipo de moléculas.

Na degradação do amido, por exemplo, a velocidade da reação aumenta ainda

consideravelmente, em presença de saliva. Na saliva existe uma enzima, a amilase
salivar, que catalisa a hidrólise do amido (degradação do amido em presença de água),
permitindo que ela ocorra a uma temperatura de 37 °C, a temperatura do corpo humano.

Amilase

(C6H10O5)n + n/2 H2O ==> n/2 C12H22O11

Amido + Água Maltose

As enzimas atuam como biocatalisadores cuja presença faz diminuir a energia de ativação
necessária para o início da reação e diminui e aumentar sua velocidade.

Substrato: é a substância sobre a qual atua uma enzima. No caso da degradação do amido,
o amido é o substrato sobre o qual atua cataliticamente a amilase.

Em muitos casos, cada enzima atua apenas sobre um determinado substrato. A amilase,
por exemplo, tem ação de catálise exclusivamente na hidrólise do amido (especificidade
de ação absoluta). No entanto, outras enzimas atuam sobre vários substratos que são
semelhantes entre si (especificidade de ação relativa). São exemplos as lípases que atuam
sobre vários lípidos e as proteases que atuam sobre diversas proteínas.

ESTRUTURA DE UMA ENZIMA – INTERAÇÃO ENZIMA-SUBSTRATO

Constituição das enzimas

As enzimas têm composição proteica, sendo formadas por uma ou mais cadeia de
aminoácidos. Essas cadeias estão dobradas sobre si próprias, adquirindo uma estrutura
globular.

Certas enzimas apresentam na sua constituição dois componentes:

 Apoenzima – molécula proteica;

  Cofactor – substancia não proteica.

Apoenzima + Cofactor → Enzima (Haloenzima)

(inactiva) (inactiva) (Activa)

Estas enzimas só são funcionais quando a apoenzima está ligada ao cofactor. O cofactor,
mercê das suas propriedades, ajuda a ligação do substrato à enzima. São exemplos de
cofactores: iões metálicos (Cu2+, Mn2+, Fe2+ que, ligados à apoenzima, permitem uma
melhor ligação do substrato à enzima) e coenzimas (compostos orgânicos que se ligam
temporariamente durante a catálise. Muitos derivados vitamínicos funcionam como
coenzimas)

Ex: Interação da apoenzima e o cofactor com o substrato

Ligação enzima-substrato
As enzimas são moléculas proteicas globulares de grandes dimensões comparadas com
as dimensões da maioria dos substratos. A configuração espacial de uma enzima determina
a existência de uma região, o centro activo, complementar da configuração espacial de
todo ou parte do substrato.
 E + S ES E + P
Enzima Substrato Complexo Enzima Produto
Enzima/Substrato
Ex: Acção de uma enzima.

A nível do centro activo da enzima estabelecem-se ligações intermoleculares com a

molécula de substrato, formando-se o complexo enzima-substrato. Assim a molécula é
activada, verificando-se rapidamente mudanças químicas. O estabelecimento de ligações
entre a enzima e o substrato é transitório. Ao terminar a reacção libertam-se os produtos
formados, ficando a enzima intacta. Essa molécula enzimática pode então actuar sobre
outra molécula de substrato, repetindo-se o ciclo até que todo o substrato esteja
transformado.

Nota: As enzimas são biocatalisadores que intervêm nas reacções sem serem utilizadas.
Num pequeno intervalo de tempo, uma só molécula pode catalisar vários milhões de
reacções.

Modelos de ligação enzima-substrato

Modelo chave - fechadura - Emil Fischer (início do século XX) baseando-se na

especificidade da acção enzimática, admitiu que o centro activo de uma enzima tinha uma
determinada estrutura onde apenas podia "encaixar" um tipo de substrato com forma
complementar desse centro activo. O nome por que é conhecido este modelo deve-se à
semelhança com uma chave que apenas funciona em determinada fechadura. O substrato
corresponderia à chave e o centro activo da enzima à fechadura.

Modelo de encaixe induzido - Koshland (1959) propôs uma modificação ao modelo de

Fischer, considerado um modelo muito estático e rígido. Segundo Koshland, existe uma
interacção mais dinâmica entre a enzima e o substrato. O substrato ao ligar-se à enzima
induz uma mudança na estrutura da molécula enzimática de modo que os aminoácidos do
centro activo se "moldem", formando um centro activo complementar do substrato. Esta
mudança torna-se possível visto o centro activo de uma enzima não ser rígido. Por
comparação, o substrato actua como uma mão que, ao penetrar na luva vai provocar a
alteração da sua forma. Este modelo é mais dinâmico, e permite explicar a actividade de
certas enzimas que actuam sobre diversos substratos que o modelo de Fischer não explica.

Modelos de Acção Enzimática

Enzima Substrato Complexo Enzima Substrato Complexo

Enzima–Substrato Enzima-substrato

A – Modelo Chave – Fechadura B – Modelo de encaixe induzido

FACTORES QUE INFLUENCIAM A ACTIVIDADE ENZIMÁTICA

As enzimas são biocatalizadores, ou seja, são moléculas, na sua maioria proteínas, que
têm a capacidade de acelerar uma reacção, sem que nela sejam consumidas.

A designação de biocatalizador advêm do facto de serem compostos orgânicos

presentes no organismo (bio) e por aumentarem a velocidade das reacções
(catalisador).

Existem diversos factores que condicionam a actividade enzimática entre os quais

destacamos:

 Temperatura
 PH
 Concentração do Substrato
 Concentração da Enzima
Temperatura:
A temperatura exerce influência sobre a actividade enzimática na medida em que
condicionam as ligações intramoleculares da enzima: Quando a enzima é submetida a
uma temperatura elevada as ligações químicas rompem-se conduzindo a uma
alteração da conformação da enzima e, consequentemente, a uma alteração do centro
activo. A enzima sofre então desnaturação, ao que corresponde uma perda de
actividade biológica permanente (processo irreversível).

As temperaturas baixas não constituem um processo irreversível mas sim reversível

uma vez que apenas causam a inactivação das enzimas. Aquando do aumento de
temperatura e como as enzimas não são destruídas a actividade das mesmas é
restabelecida.

PH :

O PH interfere na actividade enzimática uma vez que altera distribuição de cargas

eléctricas da enzima influenciando a conformação do centro activo e,
consequentemente, a sua interacção com o substrato. As enzimas possuem um PH
óptimo acima ou abaixo dos valores para os quais a actividade enzimática diminui e
acaba por cessar.

Concentração do Substrato:
O aumento da concentração do substrato aumenta a actividade enzimática o que
pressupõe um aumento da velocidade da reacção, desde que haja enzima disponível
há qual o substrato se irá ligar. Quando deixa de haver enzima disponível (saturação
da enzima) a velocidade da reacção não aumenta, mantém-seconstante.

Concentração da Enzima:

Com o aumento da concentração da enzima dá-se, consequentemente, o aumento da

actividade enzimática e o aumento da velocidade da reacção desde que haja substrato
disponível.

Elaborado por:
Professora Elsa Makuanda Maria