SERVIÇO PÚBLICO FEDERAL

UNIVERSIDADE FEDERAL DO SUL E SUDESTE DO PARÁ

FACULDADE DE QUÍMICA

Discente: Ingrid Grazielle Barroso de Souza.

1°) O que é um peptídeo? Represente uma ligação peptídica, indicando a

extremidade N-terminal e C-terminal!

Os peptídeos são classificados, de acordo com o número de aminoácidos

presentes em sua constituição, em dipeptídeos, tripeptídeos, tetrapeptídeos,
oligopetídeos e polipetídeos. Quando os peptídeos apresentam mais de 70
aminoácidos em sua constituição, recebem o nome de proteínas. A porção N-
terminal de um aminoácido se liga na porção C-terminal de outro aminoácido
estabelecendo uma ligação covalente, com gasto de energia e liberando água
(H2O) como subproduto. Ligação peptídica entre dois aminoácidos, R1 e R2.

2°) Defina uma proteína! Qual a classificação atribuída às proteínas quanto a sua
complexidade estrutural?
As proteínas são moléculas formadas por aminoácidos que se juntam
para formar cadeias longas. Aproximadamente metade dos aminoácidos que
precisamos são produzidos pelo nosso próprio corpo. Outros, entretanto,
precisam ser obtidos por meio da alimentação. As proteínas podem
ser classificadas em dois grandes grupos: as globulares e as fibrosas.
As proteínas globulares formam estruturas com formato esferoide. Nesse
grupo, são encontrados importantes proteínas, tais como as
enzimas e anticorpos.

3°) O que torna uma proteína uma enzima, outra um hormônio, outra uma
proteína estrutural e outra, ainda, um anticorpo?
As proteínas desempenham quatro funções importantes para os seres
vivos. Entre estas funções podemos citar a função estrutural ou plástica,
hormonal, anticorpos (imunização) e enzimática.
As proteínas estruturais estão presentes em estruturas esqueléticas, como
ossos, tendões e cartilagens, unhas, cascos, etc., além da membrana celular.
As proteínas hormonais atuam no metabolismo como mensageiros químicos,
como a insulina e o glucagon que controlam a glicemia do sangue e o hormônio
de crescimento denominado somatotrofina, secretado pela hipófise.
As proteínas de defesa imunológica são as imunoglobulinas (anticorpos).
As proteínas de ação enzimática (enzimas) são importantes como catalisadores
biológicos favorecendo reações do metabolismo celular, como as proteases, a
catalase, a desidrogenases, entre outras.

4°) A que estão associadas as estruturas primárias, secundárias e terciárias de

uma proteína?

A estrutura primária de uma proteína nada mais é que uma sequência de

aminoácidos. Essa sequência, como podemos observar na estrutura a seguir,
inicia-se no grupo amino (à esquerda) e prossegue até o grupo carboxila (à
direita). Nesse tipo de estrutura, temos uma sequência linear de aminoácidos,
não havendo nenhuma ramificação.
 A estrutura secundária de uma proteína é o resultado da extensão ou do
prolongamento de uma estrutura primária. Assim, à medida que a cadeia
peptídica (de aminoácidos) aumenta, uma parte de um aminoácido interage com
a de outro, em pontos centrais da estrutura, o que pode acontecer de duas
formas: Em forma de folha as cadeias laterais da proteína interagem entre si, em
um mesmo plano. Em forma de hélice: os resíduos das cadeias de aminoácidos
interagem entre si, de forma que a resultante é uma estrutura helicoidal (formato
cilíndrico). Em ambos os casos, as interações entre os aminoácidos podem
ocorrer por meio de ligações de hidrogênio ou por pontes de enxofre.

A proteína de estrutura terciária é formada quando duas estruturas

secundárias interagem por meio de seus resíduos (átomos de enxofre, de
oxigênio ou de hidrogênio, por exemplo), a partir de: Forças de atração ou
repulsão eletrostática; Pontes de hidrogênio; Forças de Van der Waals; Pontes
dissulfeto.

5°) Cite os tipos de interações que estabilizam a estrutura terciária de uma

proteína!
 Interações de grupo R que contribuem para a estrutura terciária incluem
ligações de hidrogênio, ligações iônicas, interações dipolo-dipolo, ligação iônica
e forças de dispersão London – basicamente, toda a gama de ligações não
covalentes.

6°) Explique o que vem a ser a desnaturação proteica? Quais os agentes

causadores?

A desnaturação das proteínas é o processo no qual moléculas biológicas

perdem suas funções, devido a alguma mudança no meio, isso ocorre quando
as suas estruturas secundárias, terciárias ou quaternárias são modificadas ou
destruídas. O calor, acidez, concentração de sais, entre outras condições
ambientais podem alterar a estrutura espacial das proteínas. Com isso, suas
cadeias polipeptídicas desenrolam e perdem a conformação natural.

Existem bactérias termofílicas e arqueobactérias, que produzem

proteínas altamente resistentes a elevadas temperaturas. De modo geral, as
proteínas não suportam uma grande variação de temperatura no meio em que
estão ativas. Cada uma delas suporta um limite de calor específico, que quando
ultrapassado sofrerá mudanças em sua estrutura. Os dobramentos sofrem
alterações e a mudança em um pedaço da proteína, leva a mudança em toda
sua conformação.

PHs extremos podem alterar a carga, levando ao rompimento das

ligações de hidrogênio e consequentemente à mudança estrutural da proteína.
Cada proteína trabalha em um PH específico. Exemplo: a pepsina é uma
proteína que têm função de enzima. Sua atividade é ótima em PH 2,
no estômago, catalisando a reação de hidrólise das moléculas de proteínas
ingeridas na alimentação. Ou seja, neste mesmo PH uma proteína está em
atividade, enquanto outras sofrem desnaturação e hidrólise no estômago.

Solventes orgânicos como o etanol e a acetona, ureia

e detergentes agem no núcleo das proteínas globulares, desestabilizando a
parte hidrofóbica.

7°) O que vem a ser a estrutura quaternária de uma proteína?

 A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias
polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar
a estrutura total da proteína. Por exemplo, a molécula da insulina é composta
por duas cadeias interligadas. Enquanto, a hemoglobina é composta por quatro
cadeias polipeptídicas.