Aminoácidos Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

Estrutura geral de um aminoácido

Um aminoácido é uma molécula orgânica que contém um grupo amina e um grupo carboxila, e uma cadeia
lateral que é específica para cada aminoácido. Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. Os
elementos-chave de um aminoácido são carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Eles são
particularmente importantes em bioquímica, onde o termo geralmente refere-se a alfa-aminoácidos. São
moléculas anfóteras, ou seja, podem se comportar como ácido ou como base liberando nesta ordem H ou
OH em uma reação. Se a reação for entre dois aminoácidos o grupo amina de um libera um H se ligando ao
grupo carboxila do outro que libera um OH formando um peptídeo mais H2O.

A forma mais importante dos aminoácidos, os alfa-aminoácidos, que formam as proteínas, tem, geralmente,
como estrutura um carbono central (carbono alfa, quase sempre quiral) ao qual se ligam quatro grupos: o
grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio e um substituinte característico de cada
aminoácido.

Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando os peptídeos e as proteínas. Para que as
células possam produzir suas proteínas, elas precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da
alimentação ou serem fabricados pelo próprio organismo.

Os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao radical e quanto ao seu destino.

Classificação nutricional
Aminoácidos não-essenciais[

Aminoácidos não-essenciais ou dispensáveis são aqueles que o corpo humano pode sintetizar.

São eles: alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico, serina e taurina.

Aminoácidos essenciais Ver artigo principal: Aminoácido essencial

Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma,
são somente adquiridos pela ingestão de alimentos vegetais ou animais. São eles: fenilalanina, isoleucina,
leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina e valina.

Aminoácidos essenciais apenas em determinadas situações fisiológicas

Aminoácidos condicionalmente essenciais são os aminoácidos que devido a determinadas patologias, não
podem ser sintetizados pelo corpo humano. Assim, é necessário obter estes aminoácidos através da

1
alimentação, de forma a satisfazer as necessidades metabólicas do organismo. São eles: arginina, cisteína,
glicina, glutamina, prolina, tirosina.

Classificação quanto ao substituinte

A classificação quanto ao substituinte pode ser feita em:

Aminoácidos apolares: Apresentam como substituintes hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos

modificados, exceto a glicina. São substituintes hidrofóbicos. Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH Leucina:
CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH Isoleucina: CH3-CH2-CH
(CH3)-CH (NH2)- COOH Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa Fenilalanina:
C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH Metionina: CH3-S-CH2-CH2-
CH (NH2)- COOH

Aminoácidos polares neutros: Apresentam substituintes que tendem a formar ligação de hidrogênio.
Glicina: H- CH (NH2) - COOH Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)-
COOH Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH Asparagina:
NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

Aminoácidos ácidos: Apresentam substituintes com grupo carboxílico.São hidrófilos. Ácido aspártico:
HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

Aminoácidos básicos: Apresentam substituintes com o grupo amino. São hidrófilos Arginina: {{{1}}}- CH
(NH2)- COOH Lisina: NH3-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH3)- COOH Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH
(NH2)- COOH

Aminoácidos alfa
São aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2)- COOH na qual R é uma cadeia orgânica. No
aminoácido glicina o substituinte é o hidrogênio; O carbono ligado ao substituinte R é denominado carbono
2 ou alfa. Os vários alfa-aminoácidos diferem em qual cadeia lateral (grupo- R) está ligado o seu carbono
alfa, e podem variar em tamanho a partir de apenas um átomo de hidrogénio na glicina a um grupo
heterocíclico grande como no caso do triptofano.

Outros aminoácidos encontrados na natureza

Ornitina e citrulina são α-aminoácidos que desempenham um papel vital no corpo. Eles são usados como
parte do ciclo da uréia para se livrar dos iões de amónio, que de outro modo iriam nos envenenar. No
entanto, não são utilizados como blocos de construção na síntese de polipéptidos.

Simbologia e nomenclatura
Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do
carbono da carboxila.

Nome Símbolo Abreviação Nomenclatura

Glicina ou Glicocola Gly, Gli G Ácido 2-aminoacético ou Ácido 2-amino-etanóico
Alanina Ala A Ácido 2-aminopropiônico ou Ácido 2-amino-propanóico
Ácido 2-aminoisocapróico ou Ácido 2-amino-4-metil-
Leucina Leu L
pentanóico

2
Valina Val V Ácido 2-aminovalérico ou Ácido 2-amino-3-metil-butanóico
Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-
Isoleucina Ile I
metil-pentanóico
Prolina Pro P Ácido pirrolidino-2-carboxílíco
Phe ou Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou Ácido 2-amino-3-
Fenilalanina F
Fen fenil-propanóico
Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiônico ou Ácido 2-amino-3-
Serina Ser S
hidroxi-propanóico
Treonina Thr, The T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico
Ácido 2-bis-(2-amino-propiônico)-3-dissulfeto ou Ácido 3-
Cisteina Cys, Cis C
tiol-2-amino-propanóico
Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiônico ou
Tirosina Tyr, Tir Y
paraidroxifenilalanina
Asparagina Asn N Ácido 2-aminossuccionâmico
Glutamina Gln Q Ácido 2-aminoglutarâmico
Aspartato ou Ácido
Asp D Ácido 2-aminossuccínico ou Ácido 2-amino-butanodióico
aspártico
Glutamato ou Ácido
Glu E Ácido 2-aminoglutárico
glutâmico
Arginina Arg R Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico
Lisina Lys, Lis K Ácido 2,6-diaminocapróico ou Ácido 2, 6-diaminoexanóico
Histidina His H Ácido 2-amino-3-imidazolpropiônico
Triptofano Trp, Tri W Ácido 2-amino-3-indolpropiônico
Metionina Met M Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico

Observação: A numeração dos carbonos da cadeia principal pode ser substituída por letras gregas a partir
do carbono 2 (α)

Exemplo: Ácido 2-amino-3-metil-pentanoico = Ácido α-amino-β-metil-pentanóico.

Estrutura

Alanina (Ala / A)

Arginina (Arg / R)

3


Asparagina (Asn / N)

Ácido aspártico (Asp / D)

Cisteina (Cys / C)

Ácido glutâmico (Glu / E)

Glutamina (Gln / Q)

Glicina (Gly / G)

4


Histidina (His / H)

Isoleucina (Ile / I)

Leucina (Leu / L)

Lisina (Lys / K)

Metionina (Met / M)

5


Fenilalanina (Phe / F)

Prolina (Pro / P)

Serina (Ser / S)

Treonina (Thr / T)

Triptofano (Trp / W)

Tirosina (Tyr / Y)
6
 

Valina (Val / V)

Estrutura tridimensional

Aminoácidos apolares

Há um grupo de aminoácidos com cadeia laterais apolares. Desse grupo fazem parte a alanina, a cisteína, a
glicina, a valina, a leucina, a isoleucina, a prolina, a fenilalanina, o triptofano e a metionina. Em vários
elementos do grupo - isto é, a alanina, a valina, a leucina, e a isoleucina - a cadeia lateral é um grupo
hidrocarboneto alifático. A prolina tem uma estrutura cíclica alifática e o nitrogênio está ligado a dois
átomos de carbono. Na terminologia de química orgânica, o grupo amina da prolina é uma amina
secundária. Em contraste os grupos aminade todos os outros aminoácidos são aminas primárias. Na
fenilalanina, o grupo hidrocarboneto é aromático(contém um grupo cíclico semelhante ao anel de benzeno)
em vez de alinfático. No triptofano, a cadeia lateral contém um átomo de nitrogênio adicionado ao grupo
hidrocarboneto alifático.

Glicina (Gly / G)

Cisteina (Cys / Cis / C)

Alanina (Ala / A)

7


Leucina (Leu / L)

Isoleucina (Ile / I)

Valina (Val / V)

Metionina (Met / M)

Prolina (Pro / P)

8
 

Fenilalanina (Phe/Fen/F)

Triptofano (Trp / Tri / W)

Aminoácidos polares neutros

Este grupo de aminoácido tem cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem cargas) em pH neutro.
Este grupo inclui a serina, a treonina, a tirosina, a glutamina, e a asparagina. Na serina, e na treonina, o
grupo polar é uma hidroxila (-OH) ligadas a grupos hidrocarboneto alifáticos. O grupo hidroxila na tirosina
é ligado a um grupo hidrocarboneto aromático, o qual eventualmente perde um próton em pHs mais altos.

Asparagina (Asn / N)

Glutamina (Gln / Q)

Serina (Ser / S)

9
 

Treonina (Thr / The / T)

Tirosina (Tyr / Tir / y)

Aminoácidos polares ácidos

Dois aminoácidos, o ácido glutâmico e o ácido aspártico, possuem grupos carboxila em suas cadeias laterais,
além daquele presente em todos os aminoácidos.

Ácido aspártico (Asp / D)

Ácido glutâmico (Glu / E)

Aminoácidos polares básicos

Há três aminoácidos (a histidina, a Lisina e a Arginina) que possuem cadeias laterais básicas, e em todos e
eles cadeia lateral é carregada positivamente em pH neutro ou perto dele.


10
 Arginina (Arg / R)

Histidina (His / H)

Lisina (Lys / Lis / K)

Classificação quanto ao destino

Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado
do corpo na forma de uréia(mamíferos), amônia(peixes) e ácido úrico(Aves e répteis).

Destino cetogênico

Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase do Ciclo de Krebs na forma de
Acetil coenzima A ou outra substância.

Os aminoácidos que são degradados a acetil-coa ou acetoacetil-coa são chamados de cetogênicos porque
dão origem a corpos cetônicos. A sua capacidade de formação de corpos cetônicos fica mais evidente
quando o paciente tem a diabetes melitus, o que vai fazer com que o fígado produza grande quantidade dos
mesmos.

Destino glicogênico

Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica.

Os aminoácidos que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-coa, fumarato ou oxaloacetato são
denominados glicogênicos. A partir desses aminoácidos é possível fazer a síntese de glicose, porque esses
intermediários e o piruvato podem ser convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou glicogênio.

Do conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são exclusivamente cetogênicos são a leucina e a
lisina. A fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogênicos quanto glicogênicos. E os
aminoácidos restantes (14) são estritamente glicogênicos (lembrando que o corpo pode gerar Acetil-Coa a
partir da glicose)..

Ocorrência

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Os aminoácidos alfa ( cerca de vinte ) são constituintes de todas as proteínas e peptídeos, portanto, de toda a
matéria viva.

Todos os aminoácidos constituintes das proteínas são alfa aminoácidos. As proteínas são alfa-polímeros
formados por alfa-aminoácidos. Alguns autores relatam que para formar uma proteína é necessário uma
cadeia com mais de 50 aminoácidos. Uma cadeia formada por dois alfa aminoácidos é um dipeptídeo, até 50
alfa-aminoácido um polipeptídeo.

Fixação de nitrogênio

A fonte primária de nitrogênio para os seres vivos é o nitrogênio atmosférico, que tem que ser convertido a
uma forma metabolizável como a amônia. Mas só algumas bactérias conseguem converter nitrogênio em
amônia. A conversão de nitrogênio a amônia, chamada de fixação de nitrogênio, é feita por um sistema
enzimatico complexo, denominado nitrogenase, que utiliza NADPH como doador de elétrons e só é
processado com um consumo muito grande de ATP.

Isomeria

Os dois enantiômeros da Alanina, D-Alanina e L-Alanina.

Com exceção única da glicina, todos os aminoácidos obtidos pela hidrólise de proteínas em condições
suficientemente suaves apresentam atividade óptica. Esses aminoácidos apresentam 4 grupos diferentes
ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono é assimétrico, assim esse carbono é chamado centro quiral.

A existência de um centro quiral permite que esses aminoácidos formem esteroisômeros devido aos
diferentes arranjos espaciais ópticamente ativos. Dentre os esteroisômeros existem aqueles que se
apresentam como imagens especulares um do outro sem sobreposição, a estes chamamos enantiômeros.

Os enantiômeros podem ser D ou L, sendo essa classificação referente à semelhança com a estrutura do
aminoácido D-gliceraldeído e do L-gliceraldeído, respectivamente. Somente os L-aminoácidos são
constituintes das proteínas.

Síntese
Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo do ácido cítrico ou das via das
pentoses-fosfato. O nitrogênio entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande variação no nível de
complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a apenas alguns passos enzimáticos dos seus
precursores e em outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos aromáticos.

Os aminoácidos podem ser essenciais ou não-essenciais.

 Os aminoácidos não-essenciais são mais simples de serem sintetizados e o são produzidos pelos
próprios mamíferos. Por isso eles não necessariamente precisam estar na alimentação.
 Já os aminoácidos essenciais precisam estar presentes na dieta, já que não são sintetizados pelos
mamíferos.

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As biossintéticas de aminoácidos são agrupadas de acordo com a família dos precursores de um deles. Existe
a adição a esses precursores do PRPP (fosforribosil pirofosfato).

As principais famílias são:

1. A do alfa-cetoglutarato que origina o glutamato, a glutamina, a prolina e a arginina.

2. A do 3-fosfoglicerato de onde são derivados a serina, a glicina e a cisteína.
3. O oxaloacetato dá origem ao aspartato, que vai originar a asparagina, a metionina, a treonina e a
lisina.
4. O piruvato dará origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina.

Obtenção
Hidrólise de proteínas

As proteínas são moléculas formadas por até milhares de aminoácidos unidos por ligações peptídicas (que
ocorre entre a carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro). Essas ligações podem ser quebradas
por hidrólise produzindo uma mistura complexa de aminoácidos.

Síntese

Rearranjo de Hoffmann, síntese de Strecker e síntese de Gabriel são métodos sintéticos para a obtenção de
alfa-aminoácidos.

A condensação de dois aminoácidos para formar uma ligação peptídica

Ionização
Os aminoácidos são substâncias anfóteras, ou seja, pode atuar como ácidos ou como bases.

Existem 2 grupos ácidos fortes ionizados, um –COOH e um –NH3+ . Em solução essas duas formas estão em
equilíbrio protônico. R-COOH e R-NH3+, representam a forma protonada ou ácida, parceiras nesse
equilíbrio. E as formas R-COO- e R-NH2 são as bases conjugadas.

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Assim, dependendo do meio, os aminoácidos podem atuar como ácidos (protonado, podendo doar prótons),
neutros (a forma protonada e a forma receptora de prótons em equilíbrio) e base (base conjugada do ácido
correspondente, ou seja, perdeu prótons, e agora é receptora deles).

Os aminoácidos reagem com o ácido nitroso produzindo nitrogênio e um hidroxi-acido. A aplicação desta
reação é a determinação da dosagem de aminoácidos,no sangue, medindo-se o volume de nitrogênio
produzido (método de Slyke).

Na putrefação dos organismos, certas enzimas reduzem os aminoácidos em aminas como a putrescina e a
cadaverina.

Propriedades
Organolépticas: Incolores. A maioria de sabor adocicado.

Físicas: Sólidos com solubilidade variável em água. Apresentam atividade óptica por apresentarem carbono
assimétrico, em geral, na forma levógira. A glicina é solúvel em água e não apresenta atividade óptica

Químicas: O grupo carboxílico (-COOH) na molécula confere ao aminoácido uma característica ácida e o
grupo amino (-NH2) uma característica básica. Por isso, os aminoácidos apresentam um caráter anfótero, ou
seja, reagem tanto com ácidos como com bases formando sais orgânicos.

Curva de titulação
É muito comum o uso da titulação através da adição ou remoção de prótons para se descobrir características
dos compostos. Para aminoácidos essas características também são evidentes. Os valores dessa curva variam
entre os aminoácidos. Porém esta tem algumas características em comum.

No início da curva observa-se que os grupos dos aminoácidos carboxilo e amino estão completamente
protonados. Com a titulação o grupo carboxílico vai liberar prótons. Durante essa liberação é evidenciado
um ponto onde a concentração desse doador de prótons é igual à concentração do íon dipolar desse
aminoácido, ponto de inflexão, correspondente a pH igual a pK (medidor da tendência de ceder prótons) do
grupo protonado que não está sendo titulado.

O ponto onde se observa o fim da liberação de prótons por parte do carboxilo é o ponto isoelétrico, pI, esse
ponto possui um pH caraterístico, onde se observa todo o aminoácido como íon dipolar, ou seja, a carga total
é igual a zero. Com a continuação da titulação, o próton do grupo NH 3+ será liberado. Também se observa
um ponto de inflexão nessa segunda parte da curva de titulação.

Outros aminoácidos
Ácido β-aminopropiônico (β-alanina): aminoácido natural componente do ácido pantotênico (vitamina do
grupo B).

Aminoácidos ômega

Ácido ω-aminocaproico: aminoácido sintético usado na fabricação de fibras sintéticas e de plásticos.

"Aminoácidos" nocivos

Outro dos aminoácidos são os ácidos de aminas, que são pequenas particulas unimolécolares incutidas nas
amendoas e amendoins, por tanto são altamente nutritivas para as unhas, cabelos e pele.
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Notas
1. Ir para cima ↑ A arginina é considerada como um aminoácido semiessencial por alguns autores. (em
Belitz, H. D; Grosch, W,; Schieberle, P John M. Food Chemistry (em inglês). 4ª ed. Berlin
Heidelberg: Springer, 2009. Capítulo: 1. Amino Acids, Peptides, Proteins. , 1070 p. p. 8-34. ISBN
978-3-540-69933-0)
2. Ir para cima ↑ A prolina é uma exceção a esta fórmula geral. Ela não tem o grupo NH2 por causa da
ciclização da cadeia lateral e é conhecida como um iminoácido; ela se enquadra na categoria de
aminoácidos estruturados especiais.

Referências
1. Ir para cima ↑ University of Calgary, Department of Chemistry, Organic Chemistry On-Line
Learning Center, Chapter 27: Amino Acids, Peptides and Proteins, Summary [em linha]
2. Ir para cima ↑ Sperelakis, Nicholas (editor); Pincus, Mathew R. (autor do capítulo). Cell Physiology
Sourcebook: A Molecular Approach (em inglês). 3ª ed. San Diego, California: Academic
Press. Capítulo: 2:Physiological Structure and Function of Proteins. , 1235 p. p. 19. ISBN 0-12-656977-
0
3. Ir para cima ↑ University of Calgary, Department of Chemistry, Organic Chemistry On-Line
Learning Center, Chapter 27: Amino Acids, Peptides and Proteins, α-Amino Acids [em linha]
4. Ir para cima ↑ University of Calgary, Department of Chemistry, Organic Chemistry On-Line
Learning Center, Chapter 27: Amino Acids, Peptides and Proteins, Terminology and Conventions
for Peptides and Proteins [em linha]
5. ↑ Ir para: a b Newton, David E. Food Chemistry (em inglês). New York: Facts on File, 2007. 212 p.
p. 67. ISBN 978-0-8160-5277-6
6. Ir para cima ↑ Belitz, H. D; Grosch, W,; Schieberle, P John M. Food Chemistry (em inglês). 4ª ed.
Berlin Heidelberg: Springer, 2009. Capítulo: 1. Amino Acids, Peptides, Proteins. , 1070 p. p. 8-34.
ISBN 978-3-540-69933-0
7. Ir para cima ↑ http://books.nap.edu/openbook.php?record_id=10490&page=593
8. Ir para cima ↑ Bolsover, Stephen R.; Hyams, Jeremy S.; Shephard, Elizabeth A.; White, Hugh A.;
Wiedemann, Claudia G. Cell Biology (em inglês). Hoboken, New Jersey: John Wiley & Sons,
2004. 531 p. p. 191. ISBN 0-471-26393-1

Bibliografia: CAMPBELL, Mary K. Bioquímica. 3º edição, Artmed, 2006.

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