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XERCICIOS BIOQUIMICA

água apresenta ponto de fusão e ponto de ebulição bem característicos, podendo estar sob a forma
gasosa, líquida ou sólida. Que tipo de interação existe entre as moléculas de água?

Ligação covalente

Ligação de hidrogênio

Ligação eletrostática

Ligação iônica

Ligação hidrofóbica

Explicação:

As ligações intermoleculares, entre as moléculas de água, são as ligações de hidrogênio, já as ligações intramoleculares entre
átomo hidrogênio e oxigênio são ligações covalentes.

A respeito do pH e tampões biológicos assinale a alternativa CORRETA:

*Os sistemas tampão do organismo permitem a variação grande do pH fisiológico.

*O sistema tampão bicarbonato é importante para manter o pH do meio intracelular.

*Como a medida de pH é logarítmica e não aritmética, a variação em uma unidade de pH significa que
houve alteração de dez vezes na concentração de íons H+.

*Alterações de pH dos compartimentos biológicos não altera a maioria dos processos bioquímicos, já
que macromoléculas como proteínas não são sensíveis a alterações de pH.

*o pH é uma medida da concentração de íons OH- em uma solução aquosa.

Explicação:

O pH é uma medida da concentração de íons H+ em uma solução aquosa. Como a medida de pH é logarítmica e não aritmética,
a variação em uma unidade de pH significa que houve alteração de dez vezes na concentração de íons H+.

Alterações de pH dos compartimentos biológicos altera a maioria dos processos bioquímicos, já que macromoléculas como
proteínas são sensíveis a alterações de pH. Os sistemas tampão do organismo não permitem variações no pH fisiológico quando
pequenas quantidades de ácidos e bases são adicionados. O sistema tampão bicarbonato é importante para manter o pH
sanguineo.

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A água é o principal constituinte do organismo humano, chegando a apresentar um teor de 70%, em
média. Dessa forma, nosso organismo pode ser considerado um grande meio aquoso para a ocorrência
de todos os processos químicos básicos que mantém a vida.

Assinale a alternativa incorreta sobre as propriedades da água.

*As moléculas de água interagem através de forças intermoleculares de hidrogênio, responsáveis por
seus baixos pontos de fusão, ebulição e calor de vaporização em relação a outros solventes.

*As moléculas de água possuem geometria angular característica, em função da distribuição eletrônica
em volta dos átomos de hidrogênio e oxigênio.

*A maioria das biomoléculas polares são solúveis em água, através de interações água-soluto.

*As ligações intermoleculares de hidrogênio presentes entre as moléculas de água, também podem ser
observadas entre moléculas de água e solutos polares que possuem átomos eletronegativos.

*Por formar grande parte de nosso organismo, a água possui propriedades que afetam a estrutura e a
função de todos os demais constituintes celulares.

EXPLICAÇÃO:

As forças intermoleculares de hidrogênio são responsáveis pelos ALTOS valores de pontos de fusão, evaporação e calor de
vaporização da água em relação a outros solventes.

Nos organismos vivos a água tem importante funções que vão interferir no metabolismo celular e no
organismo como um todo:

I - constituir o soluto dos coloides celulares

II - atuar na manutenção do equilíbrio osmótico dos organismos em relação ao meio ambiente

III - a transpiração é uma função termorreguladora que aumenta a temperatura corporal

IV - participar das reações de hidrólise

V - agir como ativador enzimático

A alternativa que contém as funções verdadeiras é:

Explicação:

Afirmativa I: está errada. Ela é o solvente ou dispersante

Afirmativa II: está correta.


Afirmativa III: está errada. A transpiração diminui a temperatura corporal.

Afirmativa IV: está correta.

Afirmativa V: está errada, ela não atua em enzimas

Assinale a alternativa que corresponde ao significado correto da sigla pH:

*POTENCIAL DE ACIDEZ

*potencial de basicidade

*potencial de ionização

*Potencial hidrogeniônico

*potencial de hidrogenação

Explicação:

pH é a abreviação de Potencial hidrogeniônico, ou medida de íons H+ em solução

A água possui importantes funções no organismo, uma delas é funcionar como dissolvente no meio.
Assinale a alternativa correta:

o cloreto de sódio não se dissolve na água

a água não é solvente universal

moléculas apolares possuem tendência a dissolver na água

a água forma uma mistura heterogênea com álcool

moléculas polares possuem tendência a se dissolver na água

Explicação:

A água é um solvente universal. Moléculas polares se dissolvem na água, já que a água é polar e formam misturas homogêneas.
Cloreto de sódio, o sal de cozinha, e o etanol, um álcool, são polares, portanto se dissolvem na água.

A água possui grande importância para todos os seres vivos. Sob o ponto de vista biológico, ela possui
funções fundamentais no nosso organismo, a alternativa que apresenta três funções importantes é:

grande poder de dissolução, função lubrificante e soluto importante.

baixo poder de dissolução, função lubrificante e função termorreguladora


baixo poder de dissolução, transporte de substâncias e soluto importante.

grande poder de dissolução, transporte de substâncias e solvente importante

baixo poder de dissolução, transporte de substâncias e função termorreguladora.

Explicação:

A água tem grande poder de dissolução (dissolver)substâncias polares, função de transporte de substâncias pelo sangue, linfa e
meio intracelular e é o solvente principal do organismo. Estão corretas também as funções lubrificante e termorreguladora.

AULA 2

Os seguintes aminoácidos serina, cisteína e treonina são classificados como polares. Com base nessa
informação assinale a opção verdadeira.

Em uma proteína globular sanguínea devem estar localizados na superfície dela, em contato com a água.

Possuem afinidade com lipídeos

Em uma proteína globular presente na membrana plasmática devem estar situados no meio da
bicamada em contato com os lipídeos

Por serem polares podem se ligar entre si por interações hidrofóbicas.

Não são capazes de interagir com a água.

Explicação:

por serem polares, hidrofílicas possuem afinidade com a água.

Com relação à estrutura dos aminoácidos assinale a alternativa verdadeira:

Uma cadeia polipeptídica é constituída de uma parte repetida regularmente chamada cadeia principal,
onde estão localizadas as ligações peptídicas. E uma parte variável correspondente as cadeias laterais
(grupos R) dos aminoácidos constituintes.

A cadeia polipeptídica possui uma região amino terminal e uma região carboxi terminal, sendo por
convenção o carboxi terminal o início da cadeia.

carbono α é um carbono assimétrico em todos os vinte aminoácidos (com exceção da glicina),


possuindo, portanto, isomeria óptica. Nas proteínas dos mamíferos estão presentes apenas D-
aminoácidos.

Cada aminoácido apresenta-se com cargas em um determinado valor de pH, o qual chamamos de ponto
isoelétrico (pI).
Os aminoácidos são denominados compostos anfóteros uma vez que podem reagir apenas como ácidos
fracos.

Explicação:

Uma cadeia polipeptídica é constituída de uma parte repetida regularmente chamada cadeia principal, onde estão localizadas
as ligações peptídicas. E uma parte variável correspondente as cadeias laterais (grupos R) dos aminoácidos constituintes. A
cadeia polipeptídica possui uma região amino terminal e uma região carboxi terminal, sendo por convenção o amino terminal o
início da cadeia. Os aminoácidos são denominados compostos anfóteros uma vez que podem reagir como ácidos fracos ou bases
fracas. O carbono α é um carbono assimétrico em todos os vinte aminoácidos (com exceção da glicina), possuindo, portanto,
isomeria óptica. Nas proteínas dos mamíferos estão presentes apenas L-aminoácidos. Cada aminoácido apresenta-se neutro em
um determinado valor de pH, o qual chamamos de ponto isoelétrico (pI).

Qual dos substituintes do carbono α que são mostrados abaixo não é característico da estrutura dos
vinte aminoácidos constituintes das proteínas humanas:

hidrogênio

grupo carboxila

grupo amino

grupo sulfidrila

cadeia lateral

Explicação:

Nem todos os aminoácidos apresentam grupo sulfidrila.

Os aminoácidos são os compostos monoméricos que formam as proteínas. Com relação aos aminoácidos
é correto afirmar:

Possuem caráter básico

Possuem caráter ácido

São compostos que apresentam estereoisomeria

Se unem por ligações eletrostáticas para formar proteínas

O grupo R não varia nos diferentes aminoácidos

Explicação:

Aminoácidos são compostos anfóteros que apresentam estereoisomeria, os grupos R variam entre os aminoácidos, e os
diferencia um do outro. Se unem por ligações peptídicas.
A ligação existente entre dois aminoácidos, em uma cadeia de proteína é denominada:

ligação iônica

ligação peptídica

ligação glicosídica

ligação aminoácida

ligação proteica

Explicação:

A ligação entre dois aminoácidos é denominada ligação peptídica.

A ligação peptídica, que une dois aminoácidos, é caracterizada por uma ligação com as seguintes
características:

Frágil, não covalente, ligação simples.

Rígida, covalente, com caráter de dupla ligação.

Rígida, não covalente, ligação simples

Rígida, covalente, ligação simples

Frágil, covalente, com caráter de dupla ligação

Explicação:

São características da ligação peptídica ser covalente, forte, rígida, com caráter de dupla ligação.

Dentre as principais biomoléculas que constituem nosso organismo, destacam-se as proteínas. São
moléculas de estruturas química e espacial muito complexas, formadas por unidades fundamentais
conhecidas como aminoácidos.Assinale a alternativa que não corresponde a uma característica dos
aminoácidos.

Os aminoácidos são conhecidos por serem unidades fundamentais que compõem a complexa estrutura
química e espacial das proteínas em nosso organismo.

Além de função estrutural, os aminoácidos podem ser utilizados como fonte de energia e tampões de pH
intracelular.

As ligações peptídicas são as responsáveis pelo sequenciamento estrutural dos aminoácidos que formam
as estruturaSdas proteínas.

Os aminoácidos são monômeros que constituem grande parte das biomoléculas do nosso organismo,
como proteínas, carboidratos, lipídios e ácidos nucléicos.

Todas as moléculas de aminoácidos possuem átomos de carbono, oxigênio, hidrogênio e nitrogênio em


sua composição, sendo que a metionina e a cisteína apresentam átomo de enxofre.

Explicação:

Gabarito

Alternativa correta: C

Justificativa: Os aminoácidos são monômeros que dão origem às macromoléculas de proteínas e não aos lipídios, carboidratos e
ácidos nucléicos.

AULA3

Os anticorpos são moléculas de glicoproteínas com a função de reconhecer,neutralizar e marcar


antígenos para que eles sejam eliminados OU fagocitados pelos macrófagos. Os anticorpos são
produzidos pelos linfócitos B e têm a capacidade de se combinar especificamente com substâncias
estranhas ao corpo, inativando-as. O anticorpo é constituído por quatro cadeias polipeptídicas,
possuindo dois sítios de ligação para o antígeno e é formado de duas cadeias leves e duas cadeias
pesadas proteicas unidas por pontes dissulfeto. Com base nas informações do texto e seus
conhecimentos de bioquímica quais estruturas estão presentes nessas proteínas quando estão ativas no
organismo?

I - possuem estrutura primária

II - possuem estrutura secundária

III - possuem estrutura terciária

IV - possuem estrutura quaternária

Assinale a alternativa correta:

Apenas as assertivas II e III estão corretas

Apenas a assertiva I está correta

Apenas as assertivas I e III estão corretas

Apenas as assertivas I, II e III estão corretas


Todas as assertivas estão corretas

Explicação:

Todas as assertivas estão corretas, pois os anticorpos possuem quatro cadeias polipeptídicas, portanto quando estão funcionais
possuem estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.

A mioglobina é uma metaloproteína que transporta oxigênio nos músculos. Ela possui apenas uma
cadeia polipeptídica e possui o grupo heme, que contém o átomo de ferro e que é capaz de ligar a
molécula de oxigênio. Que tipo de radical é o grupo heme?

aminoácido

proteico

cofatoR

prostético

coenzima

Explicação:

O grupo heme é um grupo prostético, um radical não proteico.

As proteínas podem ser classificadas quanto à sua ¿conformação¿, podendo ser do tipo globular que, em
geral, apresentam grupos hidrofóbicos abrigados no interior da molécula. De acordo com o contexto e
com esse tipo de proteína, analise.

I. Hemoglobina. II. Enzimas. III. Queratina. IV. Colágeno .

Enquadra(m)-se nesse tipo de proteína a(s) alternativa(s)

III e IV

Somente a II

I e III

I, II, III e IV

I e II

Explicação:

São proteínas globulares a hemoglobina e enzimas. O colágeno e a queratina são proteínas fibrosas.
Quando fritamos um ovo notamos alterações na cor e textura. Essa alteração é devida a desnaturação
das proteínas. Em relação a esse processo é incorreto afirmar:

algumas proteínas quando desnaturadas se tornam insolúveis.

os solventes orgânicos atuam primariamente rompendo as ligações hidrofóbicas que mantém estável o núcleo das proteínas
globulares.

há perda da estrutura tridimensional da proteína, que invariavelmente leva a perda da função, geralmente alterando as
estruturas secundária, terciária e quaternária da proteína.

é um processo sempre irreversível.

a sequência de aminoácidos da estrutura primária é mantida.

Explicação:

muitas vezes o processo de desnaturação é revertido, principalmente no organismo, onde é realizado com a ajuda das
chaperoninas.

As proteínas são biomoléculas de estruturas química e tridimensional complexas e que possuem


inúmeras funções em nosso organismo.

Assinale a alternativa incorreta sobre as funções e estruturas das proteínas.

Alfa-hélice e beta-folha são os nomes comuns dados à orientação espacial das proteínas em sua estrutura secundária,
caracterizadas pela disposição das moléculas dos aminoácidos que as compõem.

Dentre as principais funções das proteínas, pode-se destacar o transporte de nutrientes pelo organismo, a catálise de reações
químicas e a função estrutural.

Todas as proteínas apresentam quatro tipos de estrutura (primária, secundária, terciária e quaternária), sendo que a estrutura
primária representa a sequência de aminoácidos que compõem uma proteína, através de ligações peptídicas.

As funções de inúmeras proteínas relacionam-se com suas estruturas terciárias, isto é, com sua forma tridimensional,
resultantes do arranjo de todos os átomos da proteína (sua cadeia principal e conformação das cadeias laterais).

Proteínas globulares usualmente formam um núcleo hidrofílico, impedindo que elas interajam com paredes de membranas
lipídicas.

Explicação:

Alternativa correta: E

Justificativa: As proteínas globulares normalmente formam um centro hidrofílico e um exterior hidrofóbico (lipofílico) permitindo
a interação com membranas lipídicas.

Na estrutura secundária e terciária das proteínas há um dobramento da molécula. Quando a proteína é


globular a conformação dela é na forma de barril e a disposição dos aminoácidos na estrutura
tridimensional vai depender do meio em que ela se encontra. Os seguintes aminoácidos leucina,
isoleucina e prolina são classificados como apolares. Com base nessa informação assinale a opção
verdadeira.

Por serem apolares podem se ligar entre si por ligações de hidrogênio.

Em uma proteína globular presente na membrana plasmática devem estar situados no meio da bicamada em contato lipídeos.

Por serem apolares são considerados hidrofílicos.

São capazes de interagir com a água.

Em uma proteína globular sanguínea devem estar localizados na superfície dela, em contato com a água.

Explicação:

Por serem apolares, são aminoácidos hidrofóbicos, se mantêm longe da água, ficando em contato com estruturas apolares
como os lipídios da bicamada fosfolipídica.

Na estrutura primária de uma proteína os aminoácidos são ligados em sequência definida através de
ligações:

interações iônicas

pontes de hidrogênio

fosfodiéster

peptídicas

glicosídicas

Explicação:

A estrutura primária é a sequência organizadas de aminoácidos da proteína, mantida por ligações peptídicas.

AULA 4

1 Enzimas são proteínas conhecidas como catalisadores biológicos, pois atuam em reações de transformação de substratos
reagentes em seus respectivos produtos. Uma de suas características principais é que as enzimas são altamente específicas,
reconhecendo somente os substratos de interesse numa determinada reação.

Acerca do processo de cinética enzimática, foram feitas algumas afirmações.

I. A atividade catalítica das enzimas está intimamente ligada a sua estrutura tridimensional, uma vez que são proteínas.

II. O processo de cinética enzimática segue uma ordem de eventos que se altera de enzima para enzima.
III. A reação de catálise enzimática pode ser explicada pelo modelo do encaixe induzido, no qual o centro ativo da enzima se
adapta ao substrato que irá interagir.

IV. Como espécies catalisadoras, as enzimas aumentam a energia de ativação das reações que participam, por isso, reduzem a
velocidade dessas reações.

V. Alterações de pH e temperatura podem interferir na velocidade das reações catalisadas por enzimas.

São verdadeiras, somente:

I, II e III.

I, III e V. #

II e IV.

I, II, III, IV e V.

II, III, V.

Explicação:

Gabarito

Alternativa correta: A

Justificativa: Estão corretas as afirmações I, III e V, já que o processo de cinética enzimática segue uma ordem de eventos que
igual para todas as enzimas e elas diminuem a energia de ativação aumentando a velocidade das reações que catalisam.

2A pepsina é uma enzima digestiva produzida no estômago (pH 2,0). Sua função é digerir proteínas em peptídeos mais simples.
Durante o processo digestivo, a pepsina é conduzida juntamente com o bolo alimentar (quimo) até o duodeno (pH=6,0).
Assinale a alternativa verdadeira:

Esta enzima mantém sua atividade catalítica de forma igual tanto no estômago quanto no intestino.

Esta mudança de pH não interfere na estrutura terciária da enzima.

A ligação do substrato ocorre no sítio catalítico da enzima e se faz por ligações sempre fortes.

A estrutura primária não sofre interferência do pH. #

A concentração do substrato interfere na velocidade da reação enzimática. Quanto menor a concentração do substrato maior a
velocidade reação.

Explicação:

As alterações de pH resultam em desnaturação proteica. Cada enzima tem um pH ideal para seu funcionamento. Após
desnaturação apenas a estrutura primária se mantém, as outras estruturas são desfeitas.
3Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio
ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa inicial da síntese de
colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a
lovastatina é um inibidor enzimático do tipo:

alostérico reversível

misto

competitivo irreversível

alostérico irreversível

competitivo reversível #

Explicação:

Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio ativo, se trata de um
inibidor competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor.

4O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados no centro ativo das enzimas do nosso organismo
através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença deste metal a enzima não consegue converter o substrato específico
dela em um produto, a menos que o metal se desligue da enzima. Sendo assim, bioquimicamente o metal Hg++ é:

um inibidor competitivo reversível

um ativador irreversível

um efetuador alostérico positivo

um inibidor alostérico reversível#

um inibidor competitivo irreversível

Explicação:

Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma vez ligado a reação não
ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação é não covalente, é um inibidor alostérico
reversível.

5 Quando aumentamos gradativamente (0-100 oC) a temperatura do meio em que se encontra uma enzima humana, a sua
atividade catalítica:

aumenta indefinidamente

diminui indefinidamente
permanece constante

Aumenta, atinge um ponto máximo e depois diminui #

diminui, atinge um ponto mínimo e depois aumenta

Explicação:

As enzimas possuem estrutura proteica e possuem uma temperatura ideal de funcionamento. As enzimas humanas funcionam
bem entre 35-38 oC abaixo disso a velocidade de reação é muito lenta, na temperatura ideal a velocidade é máxima, acima de
38oC inicia-se o processo de desnaturação e a velocidade diminui novamente.

6 As enzimas são proteínas com função de catalisar reações químicas, elas reconhecem seus substratos através da:

forma tridimensional das moléculas#

composição do meio

temperatura do meio

energia de ativação

reversibilidade da reação

As enzimas possuem estruturas altamente específicas, ou seja, reconhecem apenas substratos (também chamados de
reagentes) específicos e não são consumidas durante a reação. Isso significa que são liberadas inalteradas para o meio de forma
que podem participar de nova reação. E a sua atividade catalítica vai depender de sua estrutura tridimensional, ou seja, de sua
conformação nativa.

7 A glicoquinase e a hexoquinase são duas enzimas que reagem com o mesmo substrato, a glicose, e ambas são enzimas
intracelulares que fosforilam a glicose formando glicose 6-fosfato (G6P). A hexoquinase depende da presença do íon magnésio
para seu correto funcionamento. Explique qual o papel do magnésio neste contexto.

É um cofator #

É uma proteína

É um inibidor alostérico

É um inibidor competitivo

É uma coenzima

Explicação:

A hexoquinase depende da presença de magnésio como cofator. Sem o cofator a enzima não fica ativa.

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