Exercícios avaliativos – 3º P Farmácia - Bioquímica - 17/06/2021
Enzimas - Valor: 40 pontos
Alunos: Adriana Aparecida de Oliveira
• (Valor: 4) Defina sítio ativo de uma enzima.
O sítio ativo ou centro ativo é a pequena região de uma enzima onde ocorrerá uma reação química.Provém de grupamentos de partes da sequência de aminoácidos.Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática.
• (Valor: 4) Quais são as classes de enzimas e quais são as reações que elas catalisam?
Classe 1. Óxido-redutases: reações de óxido-redução ou transferências de elétrons (íons
hidreto ou átomos de H). Exemplos: desidrogenases e peroxidases.
Classe 2. Transferases: reações de transferências de grupos funcionais entre as moléculas.
Exemplos: aminotransferases e quinases.
Classe 3. Hidrolases: reações de hidrólise, em que ocorre a quebra de uma molécula em
moléculas menores com a participação da água. Exemplos: amilase, pepsina e tripsina.
Classe 4. Liases: reações em que pode ocorrer a adição de grupos a duplas ligações ou a remoção de grupos deixando dupla ligação. Exemplo: fumarase.
Classe 5. Isomerase: reações em que ocorrem a formação de isômeros. Exemplo:
epimerase.
Classe 6. Ligase: reações de síntese em que ocorre a união de moléculas com gasto de energia, geralmente, proveniente do ATP. Exemplo: sintetases.
• (Valor: 4) Cite os principais fatores que alteram a velocidade das reações enzimáticas.
A elevação da temperatura, dentro de um certo limite, produz aumento na velocidade de uma
reação catalisada enzimaticamente. Mas, a partir de certa temperatura, a velocidade da reação diminui devido a desnaturação da enzima (quando a enzima perde suas propriedades). Cada enzima trabalha melhor em uma faixa de temperatura característica, a temperatura ótima, na qual a velocidade da reação catalisada é a máxima possível e sem a ocorrência de desnaturação. Cada enzima tem seu pH ótimo específico de atuação, onde sua atividade será máxima. Para a maioria das enzimas, o pH ótimo está próximo de 7, ou seja, do neutro. Alterações extremas de pH podem modificar a estrutura da enzima devido a uma repulsão de cargas, assim como alterações mais leves de pH podem causar a dissociação de enzimas oligoméricas.
• (Valor: 4) O que são coenzimas? Dê pelo menos três exemplos.
São compostos orgânicos, derivados de vitaminas hidrossolúveis,que se ligam ao sítio ativo
das enzimas e agem em conjunto para catalizar reações bioquímicas.
Coenzima NAD: coenzimas NAD+ e NADP+ , atuam em processos metabólicos de glicídeos e
protídeos, na respiração em nível celular. O NAD+ pode se reduzir a NADH+ , ao receber elétrons (na forma de íon hidreto). A forma oxidada, NAD+ , é reciclada pela transferência dos elétrons para a cadeia respiratória, enquanto ATP é produzido.
Coenzima (coA): atua no metabolismo de lipídeos (na ativação de ácidos graxos e transporte de grupamentos ácidos) e também no Ciclo de Krebs. É necessária para diversos processos metabólicos celulares como a síntese de hormônios a partir do colesterol; síntese e degradação de ácidos graxos; a formação de anticorpos; a biotransformação e detoxificação de substancias tóxicas.
FAD (flavina adenina dinucleotídio); estes sevem como coenzimas em reações de oxi-redução no metabolismo energético.
• (Valor: 4) O que são isoenzimas?
Isoenzimas são enzimas que apresentam mesma função, recebem o mesmo nome, mas se encontram em tecidos diferentes, catalizam mesma reação. Apresentam pequena alteração estrutural, possui estrutura quaternária, alteração em poucos aminoácidos.Elas diferem na sequência de aminoácidos, mas que catalisam a mesma reação química. Estas enzimas podem mostrar diferentes parâmetros cinéticos , ou propriedades de regulação diferentes.permite o ajuste do metabolismo para satisfazer as necessidades particulares de um determinado tecido ou etapa de desenvolvimento.
• (Valor: 4) O ácido acetil salicílico (AAS) inibe qual enzima e de que forma (reversível ou irreversível)?
AAS é um inibidor irreversível e inespecífico da enzima ciclo-oxigenase, ou seja, inibe de
maneira irreversível a COX tipo 1 e tipo 2. Como ambas COX possuem papel na geração da inflamação, a inibição de tais enzimas reduz o processo inflamatório tecidual.
• (Valor: 4) Qual enzima bacteriana é inibida pelo antibiótico Trimetoprima?
Sulfametoxazol e trimetoprim é um medicamento antibacteriano. O sulfametoxazol é um
inibidor competitivo da enzima dihidropteroato sintetase. O sulfametoxazol inibe competitivamente a utilização do ácido para-aminobenzóico (PABA), composto usado pela célula bacteriana para a síntese de dihidrofolato, resultando num efeito bacteriostático.
• (Valor: 4) Por que o Alopurinol é um inibidor competitivo da enzima xantina oxidase?
O Alopurinol e seu principal metabólito ativo, o oxipurinol (aloxantina), inibem a xantina oxidase que é a enzima que catalisa a conversão da hipoxantina em xantina e a conversão da xantina em ácido úrico; assim a síntese de ácido úrico se reduz, diminuindo os níveis plasmáticos e a excreção renal deste.
• (Valor: 4) A glicoquinase é uma isoenzima da hexoquinase. A qual classe pertence estas
enzimas e qual é seu substrato?
A glicoquinase é classificada como fosfotransferase que apresenta grupo alcoóis como
aceptores, e a hexoquinase pertence a classe dois,é classificada também como uma transferase. Elas são duas enzimas que reagem com o mesmo substrato, a glicose, e ambas são enzimas intracelulares que fosforilam a glicose formando glicose 6-fosfato (G6P). A hexoquinase depende da presença do íon magnésio que é um cofator para seu correto funcionamento sem ele a enzima não fica ativa.
• (Valor: 4) O que são zimogênios? Cite dois exemplos.
Os zimogênios são enzimas proteolíticas inativas, que são convertidas em suas formas ativas em locais diferentes de onde foram sintetizados, através da ação de enzimas proteolíticas. Exemplos : o zinco e o cobre.
