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Exercícios avaliativos – 3º P Farmácia - Bioquímica - 17/06/2021

Enzimas - Valor: 40 pontos

Alunos:
Adriana Aparecida de Oliveira

• (Valor: 4) Defina sítio ativo de uma enzima.


O sítio ativo ou centro ativo é a pequena região de uma enzima onde ocorrerá uma reação
química.Provém de grupamentos de partes da sequência de aminoácidos.Este sítio pode
conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste
sítio ativo que ocorre a reação enzimática.

• (Valor: 4) Quais são as classes de enzimas e quais são as reações que elas catalisam?

Classe 1. Óxido-redutases: reações de óxido-redução ou transferências de elétrons (íons


hidreto ou átomos de H).
Exemplos: desidrogenases e peroxidases.

Classe 2. Transferases: reações de transferências de grupos funcionais entre as moléculas.


Exemplos: aminotransferases e quinases.

Classe 3. Hidrolases: reações de hidrólise, em que ocorre a quebra de uma molécula em


moléculas menores com a participação da água.
Exemplos: amilase, pepsina e tripsina.

Classe 4. Liases: reações em que pode ocorrer a adição de grupos a duplas ligações ou a
remoção de grupos deixando dupla ligação.
Exemplo: fumarase.

Classe 5. Isomerase: reações em que ocorrem a formação de isômeros. Exemplo:


epimerase.

Classe 6. Ligase: reações de síntese em que ocorre a união de moléculas com gasto de
energia, geralmente, proveniente do ATP.
Exemplo: sintetases.

• (Valor: 4) Cite os principais fatores que alteram a velocidade das reações enzimáticas.

A elevação da temperatura, dentro de um certo limite, produz aumento na velocidade de uma


reação catalisada enzimaticamente. Mas, a partir de certa temperatura, a velocidade da
reação diminui devido a desnaturação da enzima (quando a enzima perde suas
propriedades). Cada enzima trabalha melhor em uma faixa de temperatura característica, a
temperatura ótima, na qual a velocidade da reação catalisada é a máxima possível e sem a
ocorrência de desnaturação.
Cada enzima tem seu pH ótimo específico de atuação, onde sua atividade será máxima. Para
a maioria das enzimas, o pH ótimo está próximo de 7, ou seja, do neutro. Alterações extremas
de pH podem modificar a estrutura da enzima devido a uma repulsão de cargas, assim como
alterações mais leves de pH podem causar a dissociação de enzimas oligoméricas.

• (Valor: 4) O que são coenzimas? Dê pelo menos três exemplos.

São compostos orgânicos, derivados de vitaminas hidrossolúveis,que se ligam ao sítio ativo


das enzimas e agem em conjunto para catalizar reações bioquímicas.

Coenzima NAD: coenzimas NAD+ e NADP+ , atuam em processos metabólicos de glicídeos e


protídeos, na respiração em nível celular. O NAD+ pode se reduzir a NADH+ , ao receber
elétrons (na forma de íon hidreto). A forma oxidada, NAD+ , é reciclada pela transferência dos
elétrons para a cadeia respiratória, enquanto ATP é produzido.

Coenzima (coA): atua no metabolismo de lipídeos (na ativação de ácidos graxos e transporte
de grupamentos ácidos) e também no Ciclo de Krebs. É necessária para diversos processos
metabólicos celulares como a síntese de hormônios a partir do colesterol; síntese e degradação
de ácidos graxos; a formação de anticorpos; a biotransformação e detoxificação de substancias
tóxicas.

FAD (flavina adenina dinucleotídio); estes sevem como coenzimas em reações de oxi-redução
no metabolismo energético.

• (Valor: 4) O que são isoenzimas?

Isoenzimas são enzimas que apresentam mesma função, recebem o mesmo nome, mas se
encontram em tecidos diferentes, catalizam mesma reação. Apresentam pequena alteração
estrutural, possui estrutura quaternária, alteração em poucos aminoácidos.Elas diferem na
sequência de aminoácidos, mas que catalisam a mesma reação química. Estas enzimas
podem mostrar diferentes parâmetros cinéticos , ou propriedades de regulação
diferentes.permite o ajuste do metabolismo para satisfazer as necessidades particulares de
um determinado tecido ou etapa de desenvolvimento.

• (Valor: 4) O ácido acetil salicílico (AAS) inibe qual enzima e de que forma (reversível ou
irreversível)?

AAS é um inibidor irreversível e inespecífico da enzima ciclo-oxigenase, ou seja, inibe de


maneira irreversível a COX tipo 1 e tipo 2. Como ambas COX possuem papel na geração da
inflamação, a inibição de tais enzimas reduz o processo inflamatório tecidual.

• (Valor: 4) Qual enzima bacteriana é inibida pelo antibiótico Trimetoprima?

Sulfametoxazol e trimetoprim é um medicamento antibacteriano. O sulfametoxazol é um


inibidor competitivo da enzima dihidropteroato sintetase. O sulfametoxazol inibe
competitivamente a utilização do ácido para-aminobenzóico (PABA), composto usado pela
célula bacteriana para a síntese de dihidrofolato, resultando num efeito bacteriostático.

• (Valor: 4) Por que o Alopurinol é um inibidor competitivo da enzima xantina oxidase?


O Alopurinol e seu principal metabólito ativo, o oxipurinol (aloxantina), inibem a xantina oxidase
que é a enzima que catalisa a conversão da hipoxantina em xantina e a conversão da xantina
em ácido úrico; assim a síntese de ácido úrico se reduz, diminuindo os níveis plasmáticos e a
excreção renal deste.

• (Valor: 4) A glicoquinase é uma isoenzima da hexoquinase. A qual classe pertence estas


enzimas e qual é seu substrato?

A glicoquinase é classificada como fosfotransferase que apresenta grupo alcoóis como


aceptores, e a hexoquinase pertence a classe dois,é classificada também como uma
transferase. Elas são duas enzimas que reagem com o mesmo substrato, a glicose, e ambas
são enzimas intracelulares que fosforilam a glicose formando glicose 6-fosfato (G6P). A
hexoquinase depende da presença do íon magnésio que é um cofator para seu correto
funcionamento sem ele a enzima não fica ativa.

• (Valor: 4) O que são zimogênios? Cite dois exemplos.

Os zimogênios são enzimas proteolíticas inativas, que são convertidas em suas formas ativas
em locais diferentes de onde foram sintetizados, através da ação de enzimas proteolíticas.
Exemplos : o zinco e o cobre.

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