Resolução de exercícios sobre aminoácidos e proteínas

1. Os aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem, pelo menos, um grupo

amina –NH2 e um grupo carboxila –COOH em sua estrutura.

Amino Radical Carboxila

H R O
N C C
H H O H

Estrutura geral de um aminoácido

2. Concordo que os aminoácidos são moléculas precursoras de proteínas, porque as

proteínas são polímeros de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas, que por
sua vez, uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2) de um aminoácido com
o outro grupo carboxila (-COOH) de outo aminoácido.

3. São ligados por ligação peptidicas, que ocorrem entre uma amina e um aa e uma
carboxila de outro, ocorrendo liberação de molecula de água(IC-ação de condensação).
Dessa forma, ocorre duas ligações peptidicas entre três aa e quatro ligações peptidicas
entre cinco aa.

4. Os aminoácidos quanto ao estudo da composição e polaridade do grupamento R

permite classificarem os aminoácidos em quatro classes distintas:

 Aminoácidos com grupamento R apolar ou hidrofóbico;

 Aminoácidos com grupamento R polar não-carregado;
 Aminoácidos com grupamento R polar carregado positivamente (básicos) e;
 Aminoácidos com grupamento R polar carregado negativamente (ácidos).
Aminoácidos com grupamento R apolar ou hidrofóbico: são os menos solúveis,
devido à ausência de grupamentos hidrofílicos no grupamento, exemplo: alanina,
leucina, isoleucina, valina e prolina, glicina, metionina, glicina fenilalanina e triptofano.

5. Os diferentes níveis estruturais das proteínas:

Estrutura primária: diz respeito à sequência de aminoácidos, dada pela sequência de

nucleótidos da molécula de ADN responsável por sua síntese. A estrutura primária de
peptídeos e proteínas refere-se ao número linear e a ordem dos aminoácidos presentes.
A estrutura primária descreve o número de aminoácidos, a espécie, a sequência (ordem)
e a localização das pontes dissulfeto (cistina) de uma cadeia polipeptídica. A estrutura é
estabilizada pelas ligações peptídicas e pontes dissulfeto.

Estrutura secundaria: as proteínas apresentam arranjos tridimensionais com

dobramentos regulares denominados estruturas secundárias das proteínas. Esta estrutura
é estabilizada por pontes de hidrogénio entre o oxigénio carbonil de uma ligação
peptídica e o hidrogénio amida de uma outra ligação peptídica próxima (−NH⋅⋅⋅⋅O=C−).
Existem dois tipos de estruturas secundárias: α−hélice e folha β pregueada.

Estrutura terciária: corresponde às relações da cadeia polipeptídica no sentido de

estabilizar a conformação tridimensional. Ou por outra, descreve a conformação
específica da cadeia polipeptídica secundária que resulta numa estrutura mais compacta
onde os átomos ocupam posições específicas. O dobramento proteico é um processo no
qual uma molécula não organizada, nascente (recentemente sintetizada) adquire uma
estrutura altamente organizada como consequência de interacções entre as cadeias
laterais presentes na sua estrutura primária.

Muitos tipos de interacções químicas podem ocorrer dentro de uma molécula proteica
para garantir a estabilidade das cadeias polipeptídicas. As mais fortes são as ligações
covalentes, como a que ocorre entre dois aminoácidos cisteína que se unem através de
pontes dissulfetos entre seus grupamentos SH formando o complexo cistina. Há, ainda a
formação de pontes de hidrogénio, interacções electrostáticas e interacções fracas de
van der Waals entre os grupamentos R.

Estrutura quaternária: é o arranjo espacial entre cadeias peptídicas das proteínas

oligoméricas, definida por interacções não covalentes entre as cadeias peptídicas e
outros compostos de origem não proteica que, frequentemente, fazem parte da proteína.
A estrutura quaternária, portanto diz respeito ao arranjo não covalente formado por
várias cadeias polipeptídicas como é o caso da hemoglobina.

6. As estruturas secundária e terciária de um aminoácido é determinado por sua

sequencia de aminoácidos, ou seja, a estrutura primaria, pois a maioria das
desnaturações são reversíveis. Também caso ocorra uma modificação na sequencia de
aminoácidos uma proteína pode ser totalmente modificada provocando a importância
dessa estrutura. Ela determina como a proteína se dobra em uma estrutura
tridimensional e com isso determina sua função.

7. A semelhança e diferenças entre a alfa-hélice e a cadeia beta pregueada é dita da

seguinte modo:

A alfa-hélice refere a uma molécula polipeptídica se apresenta como uma hélice

orientada para a direita como se estivesse em torno de um cilindro, mantida por pontes
de hidrogénio arranjadas entre os grupos C=O e o H−N das ligações peptídicas.

Ao passo que a cadeia beta pregueada resulta da formação de pontes de hidrogénio entre
duas ou mais cadeias polipeptídicas adjacentes. As pontes de hidrogénio ocorrem entre
os grupos C=O e N–H de ligações peptídicas pertencentes a cadeias polipeptídicas
vizinhas em vez de no interior da cadeia. Cada segmento polipeptídico individual é
denominado folha β. Diferentemente da α−hélice compacta, as cadeias polipeptídicas da
folha β estão quase inteiramente estendidas.

8. Os tipos de interacções que são responsáveis por manter a estrutura tridimensional de

uma proteína:

 Interacções hidrofóbicas;
 Interacções electrostáticas (ligações iónicas);
 Ligações covalentes;
 Pontes de hidrogénio e;
 Forças de van der Waals.

9. A estrutura primária das cadeias polipeptídicas do colágeno (com excepção de 15

a 25 aminoácidos nos terminais −NH2 e −COOH) é constituída de glicina, de prolina, e
4−hidroxiprolina, constituindo tripletes da sequência repetida (Gly−X−Y)n, em que X e
Y são frequentemente prolina e hidroxiprolina. A 5−hidroxilisina e a 3−hidroxiprolina
também estão presentes em pequenas quantidades. Alguns resíduos de hidroxilisina do
colágeno estão ligados a carbohidrato simples por meio de sua hidroxila formando
glicoproteínas. Os componentes carbohidrato do colágeno são necessários para a
fibrilogênese, associação de fibras de colágeno em suas localizações extracelulares,
como os tendões e ossos.

10. A diferença entre a hélice do colágeno e uma -hélice comum é: A hélice do

colágeno é mais forte por possuir 2 hélices entrelaçadas, ao passo que da
hélice comum, possui apenas uma.

11. As fibrilas do colágeno são formadas pela agregação de moléculas colágeno do tipo
I, II, III, IV, V, que se agregam para formar fibrilas claramente visíveis ao microscópio.
Ocorre a partir de moléculas precursoras chamadas prós-colágenos que são processadas
pela remoção dos aminoterminais e carboxi-terminal por meio de proteólise selectiva.

As ligações cruzadas covalentes formadas dentro e entre as hélices do tropocolágeno,

aumentam a resistência tensional dessas estruturas.

12. a). A diferença entre proteínas globulares e proteínas fibrosas é:

As proteínas globulares são esferas compactas e irregulares resultantes do

enovelamento da cadeia polipeptídica. São bastante solúveis em água e possuem
funções diversificadas. Exemplos: anticorpos, a mioglobina e a hemoglobina. Ao passo
que as proteínas fibrosas são proteínas de formato cilíndrico, apresentam baixa
solubilidade em água e possuem funções estruturais. Exemplos: colágeno e queratina.

b). A diferença entre proteínas simples e proteínas conjugadas é:

Proteínas simples, são aqueles que durante a hidrolise só liberam aminoácidos, ou seja,
consistem somente de cadeias polipeptídicas, por exemplo, fenilalanina, metionina, etc.,
e proteínas conjugadas são as que durante a hidrolise, liberam aminoácidos e um
radical não peptídico ou por outra, além das cadeias polipeptídicas também possuem
componentes orgânicos e inorgânicos, por exemplo, açúcar, lípido, acido nucleico, etc.

c). A diferença entre proteínas monoméricas e proteínas oligoméricas é:

As proteínas monoméricas são as proteínas que só possuem uma cadeia polipeptídica,
ao passo que, as proteínas oligoméricas são as proteínas formadas por mais de uma
cadeia polipeptídica.

13. a). O processo de desnaturação de uma proteína pelo calor, é desejável, ou seja,
proteínas da clara de ovo são desnaturadas por calor ou interacções superficiais quando
forma espuma, também as proteínas da carne são desnaturadas entre 57 e 75 oC,
causando efeitos na textura, cor e sabor. A influência do calor em proteínas é através da
sustentabilidade ao danos provocados pelo calor dependendo da estrutura da proteína e a
presença de carbohidrato aumenta a sustentabilidade das proteínas ao calor.

b). O processo de desnaturação de uma proteína pela alteração no pH do meio

(muito ácido ou muito básico), ou seja, em modificações no pH resultam em alterações
no estado iónico de cadeias laterais das proteínas, que modificam as pontes de
hidrogénio e as pontes salinas (associação de grupos iónicos de proteínas de carga
oposta). Muitas proteínas tornam-se insolúveis e precipitam na solução.

14. Funções das proteínas são:

 Manutenção da distribuição de água entre o compartimento intersticial e o

sistema vascular do organismo;
 Participação da hemóstase e coagulação sanguínea;
 Nutrição de tecidos;
 Formação de tampões para a manutenção do pH,
 Atuam como catalisadores biológicos (enzimas);
 Actuam como transportadores de substancias (oxigénio, vitaminas, fármacos,
lipídeos, ferro, cobre, etc.);
 Armazenamento de produtos na célula (caseína do leite);
 Protecção imune (anticorpos), reguladores de hormônio (insulina, glucagon);
 Movimento de actividades musculares (actina e miosina), estruturais de tecidos
(colágeno),
 Transmissão dos impulsos nervosos (neurotransmissores) e;
 Actuam no controle do crescimento e diferenciação celular (factores de
crescimento).
15. A diferença entre a desnaturação e renaturação proteica é:

A desnaturação ocorre pela alteração da conformação tridimensional nativa das

proteínas (estrutura secundária, terciária e quaternária) sem romper as ligações
peptídicas (estrutura primária). Como a estrutura tridimensional específica das proteínas
é fundamental para o exercício de suas funções, alterações estruturais provocadas pela
desnaturação ocasionam a perda parcial ou completa das suas funções biológicas.

A renaturação, como sendo um processo, diz-se, entretanto, em condições fisiológicas,

as proteínas recuperam a conformação nativa e restauram actividade biológica quando o
agente desnaturante.

16. a) A temperatura: existem bactérias termofilias e arqueobactérias, que produzem

proteínas altamente resistentes a elevadas temperaturas. Mas de forma geral, proteínas
não suportam uma grande variação de temperatura no meio em que estão activas. Cada
uma delas suporta um limite de calor especifico, que quando ultrapassado sofrera
mudanças bruscas em sua estrutura. Os dobramentos sofreram alterações e mudança em
um pedaço da proteína, leva a mudança em toda sua conformação.

b) O pH : Phs extremos podem alterar a carga levando ao rompimento das ligações de

hidrogénio e consequentemente a mudança estrutural da proteína. Cada proteína age em
um PH especifico. Exemplo: a pepsina é uma proteína que tem função enzimática, sua
actividade é óptima em PH 2, no estomago, catalisando a reacção de hidrolise das
moléculas de proteínas ingeridas na alimentação. Ou seja, neste mesmo PH uma
proteína esta em actividade, enquanto outras sofrem desnaturação e hidrolise no
estomago.

c). Estresse mecânico influencia no processo da desnaturação proteica na medida que a

agitação e trituração rompem o delicado equilíbrio de forças que mantém a estrutura
proteica. Por exemplo, a espuma formada quando a clara do ovo é batida vigorosamente
contém proteína desnaturada.

d). Detergentes influencia no processo da desnaturação proteica quando as moléculas

antipáticas interferem com as interacções hidrofóbicas e podem desenrolar as cadeias
polipeptídicas.