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Aminoácidos e Proteínas

Nucleotídeos
Dogma Central da Biologia
● A cadeia polipeptídica é formada por vários aminoácidos;

● O conjunto de vários aminoácidos é chamado de proteína.


Aminoácido

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Aminoácido
Aminoácidos
Existem 20 tipos de aminoácidos que
formam as diferentes proteínas
• Os aminoácidos, com base na forma como são
adquiridos, podem ser classificados em dois
tipos: essenciais ou não essenciais.

Essencial • Consideram-se essenciais, ou indispensáveis,


aqueles que o organismo não tem capacidade de
ou não sintetizar, logo, a única forma de que dispõe para
os obter, é através da ingestão de determinados
essencial alimentos que o contenham.

• Quanto aos aminoácidos não essenciais, são


aqueles que o organismo consegue produzir.
Aminoácidos não essenciais

1. Alanina

2. Asparagina

3. Ácido aspártico

4. Cisteína

5. Ácido glutâmico

6. Glutamina

7. Glicina

8. Prolina

9. Serina

10. Tirosina
Aminoácidos essenciais
● Arginina é essencial adultos
1. Arginina*
2. Histidina* ● Histidina é essencial para crianças
3. Isoleucina
4. Leucina
5. Lisina
6. Metionina
7. Fenilalanina
8. Treonina
9. Triptofano
10. Valina
*Semi-essencial
Isomeria Óptica
Isomeria Óptica

Normalmente os aminoácidos biologicamente ativos estão na forma L.

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CLASSIFICAÇÃO
a) Apolares e alifáticos.
b) Polares e não carregados.
c) Aromáticos.
d) Aminoácidos básicos (carregados positivamente).
e) Aminoácidos ácidos (carregados negativamente).
Aminoácidos podem sofrer protonação
e/ou desprotonação nos grupamentos
R, carboxila e amino - Anfótero
Titulação da
Glicina

O pI ou ponto isoelétrico (ou ponto


de pH isoelétrico) é o valor de pH
que encontraremos todas as
moléculas de glicina com carga total
nula (forma “zwitterion” ou íon
dipolar).

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Ponto Isoelétrico
• É o valor de pH no qual a molécula do aminoácido apresenta
igual número de cargas positivas e negativas
• Encontra-se eletricamente neutro
• Forma íon dipolar ou zwitterion
• O cálculo do pI baseia-se nas formas de dissociação do
aminoácido utilizando os pK anterior e posterior à forma
isoelétrica do aminoácido
Fenilcetonúria (PKU)

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Fenilcetonúria (PKU)
Fenilcetonúria (PKU)
Diagnóstico PKU
• Teste do “pezinho”
– O teste atualmente é
obrigatório por Lei desde 1990
pela lei 8069 de 13/07/90 -
Estatuto da Criança e do
Adolescente.
– O teste é gratuito na rede
pública.
Fenilcetonúria (PKU)
• A quantidade normal de fenilalanina no sangue é de 2 a 6 mg/dL
• Em adultos consumo de fenilalanina deverá ser entre 500 mg a 1.500 mg por dia.
• http://portal.anvisa.gov.br/fenilalanina-em-alimentos
Tratamento PKU
• Dieta com diminuição da quantidade
de fenilalanina
• Medicamentos:
– PreKUnil: São comprimidos que contém uma quantidade
elevada de triptofano e tirosina, precursores da serotonina,
dopamina e norepinefrina. Mediante a inibição competitiva,
combatem o aumento da fenilalanina que chega nas células
nervosas, reduzindo deste modo, o efeito prejudicial na
produção de neurotransmissores. Esse medicamento é
recomendado para crianças acima de 7 anos.
– Kuvan (Sapropterin Dihydrochloride): é indicado para reduzir a
phe no sangue de pacientes com hiperfenilalaninemia (HPA)
BH4. Sendo utilizada apenas com acompanhamento de uma
dieta com restrição de phe.
Tratamento PKU
Fenilcetonúria: tabelas com a quantidade de fenilalanina dos alimentos / organizado por Viviane de Cássia
Kanufre [et al.]. -- Belo Horizonte: NUPAD/FM/UFMG, 2010.
Fenilcetonúria: tabelas com a quantidade de fenilalanina dos alimentos / organizado por Viviane de Cássia
Kanufre [et al.]. -- Belo Horizonte: NUPAD/FM/UFMG, 2010.
Ligações Peptídicas

● União da carboxila de um aminoácido à amina de outro aminoácido, acompanhada pela perda de uma molécula de
água.
Aminoácidos se ligam e formam
cadeias polipeptídicas
Peptídeos
● Na ligação de dois aminoácidos há liberação de uma molécula de água.
Ligação Peptídica

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Ligação Peptídica
São divididos em:

● 2 aminoácidos – dipeptídeo;

● 3 aminoácidos – tripeptídeo;

● 4 aminoácidos – tetrapeptídeo;

● Até 30 aminoácidos – oligopeptídeo;

● Maiores – polipeptídeo.
Pontes de dissulfeto
Ligações e interações entre cadeias de
proteínas
Estrutura X Função
Estrutura Secundária

● Alfa-hélice ● Folha Beta pregueada


Estrutura Terciária
Tipos de ligações na estrutura terciária
● Ligações de hidrogênio – entre os grupos R de aminoácidos
polares com ou sem carga.

● Interações hidrofóbicas – formadas entre as cadeias laterais


hidrofóbicos dos aminoácidos apolares;

● Ligações iônicas ou salinas – interações com os grupos de


cargas opostas, como aminoácidos básicos e ácidos.

● Ligação dissulfuretos – o aminoácido cisteína possui


grupamentos tiol (-SH)
O que são proteínas?
● Enzimas – Catalíticas;
● São macromoléculas compostas por
aminoácidos que exercem inúmeras
● Anticorpos – Imunoglobulinas - defesa;
funções biológicas no metabolismo.
● Hemoglobina – Transporte;

● Hormônios – Regulação;

● Cabelo, tendões, pele – Estrutural;

● Cílios, flagelos, músculos – Movimento.

● Albumina – Energética;

● Colágeno - Resistência
Estrutura Quaternária
Glúten

https://brasilescola.uol.com.br/o-que-e/quimica/o-que-e-gluten.htm#:~:text=A%20propriedade%20da%20ela
sticidade%20do,e%20linear%20(sem%20ramifica%C3%A7%C3%B5es).
Quais outros fatores afetam a estrutura
espacial da proteína?

● Temperatura;

● Alterações de pH;

● Presença de algumas
substâncias químicas;
Proteínas Globulares e Fibrosas

● Globulares – compactada /
enoveladas;
○ Hemoglobina
○ Mioglobina

● Fibrosas – estendidas / torcidas;


○ Queratina
○ Colágeno
Proteínas Conjugadas

● As proteínas podem apresentar aminoácidos modificados ou componentes


não-proteicos.

● Colágeno – necessita de vitamina C, na ausência desta causa ESCORBUTO.

● Moléculas de colágeno menos estáveis.


○ Interrupção do crescimento dos ossos;
○ Má cicatrização;
○ Aumento da fragilidade de vasos sanguíneos.
+2
Grupo Heme e Fe

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