c


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Fosfolípidos organizados en liposomas, micelas y bicapa lipídica.

Los 
 son un conjunto de moléculas orgánicas, la mayoría biomoléculas, compuestas principalmente por
carbono e hidrógeno y en menor medida oxígeno, aunque también pueden contener fósforo, azufre y nitrógeno,
que tienen como característica principal el ser hidrofóbicas o insolubles en agua y sí en solventes orgánicos
como la bencina, el alcohol, el benceno y el cloroformo. En el uso coloquial, a los lípidos se les llama
incorrectamente 

, ya que las grasas son sólo un tipo de lípidos procedentes de animales. Los lípidos
cumplen funciones diversas en los organismos vivientes, entre ellas la de reserva energética (triglicéridos), la
estructural (fosfolípidos de las bicapas) y la reguladora (esteroides).

Los Lípidos también funcionan para el desarrollo de la Materia gris, el metabolismo y el crecimiento.

 
[ocultar]

˜Y G Características generales
˜Y ^ Clasificación biológica
˜Y u Lípidos saponificables
|Y u.G Ácidos grasos
ÑY u.G.G Propiedades físicoquímicas
|Y u.^ Acilglicéridos
|Y u.u Céridos
|Y u.4 Fosfolípidos
ÑY u.4.G Fosfoglicéridos
ÑY u.4.^ Fosfoesfingolípidos
|Y u.5 Glucolípidos
˜Y 4 Lípidos insaponificables
 |Y 4.G Terpenos
|Y 4.^ Esteroides
|Y 4.u Eicosanoides
˜Y 5 Funciones
˜Y V Importancia para los organismos vivientes
˜Y  Tejido adiposo
˜Y 6 Véase también
˜Y ë Referencias
˜Y G Enlaces externos

h


   


Los lípidos más abundantes son las grasas,que puede ser de origen animal o vegetal. Los lípidos son
biomoléculas muy diversas; unos están formados por cadenas alifáticas saturadas o insaturadas, en general
lineales, pero algunos tienen anillos (aromáticos). Algunos son flexibles, mientras que otros son rígidos o
semiflexibles hasta alcanzar casi una total Flexibilidad mecánica molecular; algunos comparten carbonos libres
y otros forman puentes de hidrógeno.

La mayoría de los lípidos tiene algún tipo de carácter polar, además de poseer una gran parte apolar o
hidrofóbico ("que le teme al agua" o "rechaza al agua"), lo que significa que no interactúa bien con solventes
polares como el agua. Otra parte de su estructura es polar o hidrofílica ("que ama el agua" o "que tiene afinidad
por el agua") y tenderá a asociarse con solventes polares como el agua; cuando una molécula tiene una región
hidrófoba y otra hidrófila se dice que tiene carácter anfipático. La región hidrófoba de los lípidos es la que
presenta solo átomos de carbono unidos a átomos de hidrógeno, como la larga "cola" alifática de los ácidos
grasos o los anillos de esterano del colesterol; la región hidrófila es la que posee grupos polares o con cargas
eléctricas, como el hidroxilo (±OH) del colesterol, el carboxilo (±COO±) de los ácidos grasos, el fosfato (±PO4±)
de los fosfolípidos,etc

h




Los lípidos son un grupo muy heterogéneo que usualmente se clasifican en dos grupos, atendiendo a que posean
en su composición ácidos grasos (lípidos saponificables) o no lo posean (lípidos insaponificables).

Lípidos saponificables


. Lípidos que sólo contienen carbono, hidrógeno y oxígeno.

Acilglicéridos. Cuando son sólidos se les llama grasas y cuando son líquidos a temperatura ambiente se
llaman aceites.
Céridos (ceras)

. Son los lípidos que además de contener en su molécula carbono, hidrógeno y oxígeno,
también contienen otros elementos como nitrógeno, fósforo, azufre u otra biomolécula como un glúcido.
A los lípidos complejos también se les llama 


pues son las principales moléculas
que forman las membranas celulares.
Fosfolípidos
Fosfoglicéridos
Fosfoesfingolípidos
Glucolípidos
Cerebrósidos
Gangliósidos
Lípidos insaponificables

Terpenoides
Esteroides
Eicosanoides

 

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Las  
 son sustancias químicas secretadas por una especie con el fin de provocar un comportamiento
determinado en otro individuo de la misma u otra especie. Son por tanto un medio de señales cuyas principales
ventajas son el gran alcance y la evitación de obstáculos, puesto que son arrastradas por las corrientes de aire o
viento.

El término fue acuñado a finales de la década de los cincuenta del siglo XX, a partir de las raíces griegas ijȑȡȦ
(÷÷
) y ȡȝȩȞȘ ( ÷ ,
 ). Algunas mariposas, como los machos de   , son capaces de
detectar el olor de la hembra a ^ km de distancia.

Muchas especies de plantas y animales han utilizado diferentes aromas o mensajes químicos como medio de
comunicación y casi todas utilizan uno o varios códigos por este medio, tanto para atraerse sexualmente como
para otros fines. Estas sustancias tienen además la particularidad de inducir cambios en el comportamiento de
los individuos que tienen contacto con ellas.

 
[ocultar]

˜Y G Humanos
˜Y ^ Las feromonas en las abejas
˜Y u Las feromonas en las hormigas
˜Y 4 Efecto Bruce
˜Y 5 Referencias
˜Y V Enlaces externos

h


Hay estudios científicos que parecen señalar la existencia de feromonas en los humanos (Universidad de
Chicago, Universidad de San Francisco, California, Karolinska Institute in Stockholm). Aun así, estos estudios
siguen siendo sujetos a debate por su metodología y por sus conclusiones.G ^ Actualmente no existe un consenso
definitivo dentro de la comunidad científica sobre la existencia de feromonas humanas.

h
c
 




Las feromonas en las abejas domésticas se producen en glándulas especiales y actúan a través del olfato por
regla general. Las obreras también las tienen. Son especialmente conocidas las glándulas de Nasonov, bajo el
abdomen, que emiten las feromonas de alarma. Las avientan levantando el abdomen y batiendo las alas.
Algunas feromonas pueden funcionar por intercambio oral. La reina las emplea para controlar a las obreras y,
en el vuelo nupcial, para atraer a los machos. Estimula la agregación en los enjambres, impide la construcción
de celdas realeras, transmite su presencia, lo que mantiene la tranquilidad de la colmena, promueve la
recolección de néctar.

Hay feromonas producidas por glándulas mandibulares que impregnan el cuerpo y son recogidas por las obreras
con la lengua, y así las transmiten para generalizar el conocimiento de que la reina está presente.

Las feromonas que inhiben la construcción de nuevas celdas realeras (las que sirven para criar nuevas reinas) se
producen en glándulas tarsales (en las patas).

h
c
 

 

Las hormigas basan su compleja organización social en las diferentes feromonas que transmiten, que se pueden
agrupar en diferentes tipos.

 
 


 Se transmiten por vías digestivas, ya sea por la boca (estomodeal) o por el
ano (proctodeal). A esta transmisión se la denomina Trofalaxis. Son la base de la organización social, y con ella
se puede transmitir diferentes tipos de información, como los niveles de alimento, o las necesidades de la reina.

 


 En el proceso de desarrollo se presentan diferentes castas según su alimentación. Las
obreras "alimentan" a las larvas con la feromona, según sea el requerimiento del hormiguero. Si se les aporta la
feromona por ^ ó u días, de esa larva surgirá una obrera, mientras que si se le aporta por 5 días, surge una
soldado, y con más de G^ días, una princesa. En todos los casos son hembras, pero en el caso de la obrera y la
soldado, las gónadas están atrofiadas. Los machos en estos casos se producen mediante la no fecundación del
huevo, lo que les convierte en seres producto de partenogénesis.

 




 Se trata de sustancias olorosas transmitidas al medio. Se pueden diferenciar cuatro
tipos de éstas.

˜Y Feromonas marcadoras de pistas. Cuando una hormiga o un grupo encuentran el alimento, dejan un
rastro para que otros vayan a la misma fuente de alimento. Las hormigas, marcan el rastro en el suelo,
mediante las glándulas que tienen en el abdomen.
˜Y Feromonas de agregación social. Las colonias en las que viven las hormigas tienen un olor característico
y propio, que lo presentan todos y sólo los individuos de esa colonia. Un individuo intruso sería
rápidamente reconocido por su olor.
˜Y Feromonas de alarma. Mediante olores, puede hacerse un rápido aviso de la presencia de un enemigo.
Las glándulas se sitúan en el abdomen, cerca de la glándula del ácido, y la feromona es disparada en
altas concentraciones, y difuminada por unas pequeñas setas que hay en el poro. De esta forma, la
feromona queda en suspensión en el aire, y es captada rápidamente por el resto de hormigas, que a su
vez vuelven a disparar la feromona. En muy poco tiempo, se activa una alarma general.
˜Y Feromonas sexuales. Las hembras, durante el vuelo nupcial, producen olores de atracción para los
machos, para ayudarles a encontrarse y realizar la cópula.

h
  
Ha sido demostrado en laboratorios que en algunas hembras de roedores, el sólo hecho de oler las feromonas de
un macho distinto al que las fecundó, incluso indirectamente a través de su orina o el olor de su lecho, es capaz
de inducirles abortos. Esto se conoce como "efecto Bruce", por H.M. Bruce quién lo descubrió en Gë5ë.u
h
 

G.Y ù Anders Winman (^ 4). «Do perfume additives termed human pheromones warrant being termed
pheromones?». è
 ÷ 

 Volume , Issue 4, u September , Pages 6 
  !
"
#è
$%#
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 ' (÷

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u.Y ù El Efecto Bruce DatosFreak.org Consultado el Gu
4
^ G

  
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Molécula de esterano o ciclopentano
perhidro
fenantreno.

Colesterol, el precursor de muchos otros esteroides.

Los    son derivados del núcleo del ciclopentanoperhidrofenantreno o esterano que se compone de
carbono e hidrógeno formando cuatro anillos fusionados, tres hexagonales y uno pentagonal; posee G átomos
de carbono. En los esteroides esta estructura básica se modifica por adición de diversos grupos funcionales,
como carbonilos e hidroxilos (hidrófilos) o cadenas hidrocarbonadas (hidrófobas).

 
[ocultar]

˜Y G Estructura química
˜Y ^ Funciones
˜Y u Referencias
˜Y 4 Véase también
h
  
 

El núcleo de esterano es bastante rígido con una estructura prácticamente plana. Las sustancias derivadas de
este núcleo posee grupos metilo (
CHu) en las posiciones G y Gu que representan los carbonos G6 y Gë, así
como un carbonilo o un hidroxilo en el carbono u; generalmente existe también una cadena hidrocarbonada
lateral en el carbono G; la longitud de dicha cadena y la presencia de metilos, hidroxilos o carbonilos determina
las diferentes estructuras de estas sustancias.G

h


En los mamíferos, como el ser humano, cumplen importantes funciones:

˜Y 

Algunos regulan los niveles de sal y la secreción de bilis.
˜Y   
 El colesterol es un esteroide que forma parte de la estructura de las membranas de las
células junto con los fosfolípidos. Además, a partir del colesterol se sintetizan los demás
esteroides.Tambien evita el congelamiento de las membranas a bajas temperaturas.
˜Y  
 Las hormonas esteroides son:
|Y Corticoides: glucocorticoides y mineralocorticoides. Existen múltiples fármacos con actividad
corticoide, como la prednisona.
|Y Hormonas sexuales masculinas: son los andrógenos, como la testosterona y sus derivados, los
anabolizantes androgénicos esteroides; estos últimos llamados simplemente esteroides.
|Y Hormonas sexuales femeninas.
|Y Vitamina D y sus derivados.

Las hormonas esteroides tienen en común que:

˜Y Se sintetizan a partir del colesterol.

˜Y Son hormonas lipófilas que atraviesan libremente la membrana plasmática, se unen a un receptor
citoplasmático, y este complejo receptor
hormona tiene su lugar de acción en el ADN del núcleo celular,
activando genes o modulando la transcripción del ADN.

Entre los esteroides se pueden destacar los esteroles. Función hepática

Los AE pueden provocar efectos adversos profundos sobre el hígado. Esto es particularmente cierto para los AE
administrados por vía oral. Los AE administrados por vía parenteral parecen tener efectos menos serios sobre el
hígado.

El cipionato de testosterona, el enentato de testosterona y otros anabólicos esteroides inyectables parecen tener
pocos efectos adversos sobre el hígado. Sin embargo, se han reportado lesiones hepáticas luego de la
administración de nortestosterona por vía parenteral, y también ocasionalmente luego de la inyección de ésteres
de testosterona.

La influencia de los AE sobre la función hepática ha sido estudiada ampliamente. La mayoría de los estudios
involucran a pacientes hospitalizados quienes son tratados durante períodos prolongados por varias
enfermedades, tales como anemia, insuficiencia renal, impotencia, y disfunción de la glándula pituitaria.

En pruebas clínicas, el tratamiento con anabólicos esteroides resultó en una reducción de la función secretora
hepática. Además, se observaron colestasis hepática, reflejado por picazón e ictericia y peliosis hepática.

h
 

G.Y ù Devlin, T. M. ^ 4.  ) &, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 64
^ëG
^ 6
4

^

u.Y De Wikipedia, la enciclopedia libre
4.Y Saltar a navegación, búsqueda

5.Y
.Y
6.Y Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformación en forma de diagrama de cintas rodeado por el
modelo de relleno de espacio de la proteína. Esta proteína es una eficiente enzima involucrada en el
proceso de transformación de azúcares en energía en las células.
ë.Y Las 
G son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean
termodinámicamente posibles: Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente
posible pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a
mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.^ u En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas
moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas
productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas
significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
G .YDebido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con
algunas reacciones, el conjunto ( ) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de
metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión
génica.
GG.YComo todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ǻG ) de
una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el
balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la
reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce
bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa
que la correspondiente reacción no catalizada.
G^.YAl igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que
catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por
ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4. reacciones bioquímicas distintas.4 No
todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de
catalizar reacciones (como la subunidad GVS de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil
transferasa).5 V También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales
capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.
Gu.YLa actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son
moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son
moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de
cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la
actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y
otros factores físico
químicos.
 G4.YAlgunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos
domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como
son la fabricación de alimentos, destinción de jeans o producción de biocombustibles.
G Y   
!


GV.Y
G.Y
G6.YDiagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbónica de tipo II. La esfera gris
representa al cofactor zinc situado en el centro activo.
Gë.YLas enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde
V^ aminoácidos como en el caso del monómero de la 4
oxalocrotonato tautomerasa,G5 hasta los ^.5
presentes en la sintasa de ácidos grasos.GV
^ .YLas actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su
vez determinada por la secuencia de aminoácidos.G Sin embargo, aunque la estructura determina la
función, predecir una nueva actividad enzimática basándose únicamente en la estructura de una proteína
es muy difícil, y un problema aún no resuelto.G6
^G.YCasi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una
pequeña parte de la enzima (alrededor de u a 4 aminoácidos) está directamente involucrada en la
catálisis.Gë La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es denominada
&  &
. Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores,
necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los sustratos o
productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones de la enzima con sus propios
sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar así a una
regulación por retroalimentación positiva o negativa, según el caso.
^^.YAl igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos que se
pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional de la
enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminoácidos es única y por tanto da lugar
a una estructura única, con propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales pueden unirse a
otras proteínas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las proteínas.



!



El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con la palabra
terminada en ±
. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la
reacción que cataliza que consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene también de la
reacción que cataliza que consiste en polimerizar el ADN.
La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura para identificar
a las enzimas basada en los denominados â  . De este modo, cada enzima queda registrada por una
secuencia de cuatro números precedidos por las letras "EC". El primer número clasifica a la enzima según su
mecanismo de acción. A continuación se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:

˜Y G"# 

: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de
las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones
correspondientes. Tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de
oxidación, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva reacción catalítica.
ï! ÷  deshidrogenasas, peroxidasas.

˜Y ^$


: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras
sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc.
ï! ÷  transaminasas, quinasas.

˜Y % 

: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir
de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación. La
palabra
*÷   se deriva de
 ĺ 'agua' y ÷   ĺ 'disolución'. ï! ÷  glucosidasas, lipasas,
esterasas.

˜Y &c

: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H^O, CO^ y NHu para formar un doble
enlace o añadirse a un doble enlace. ï! ÷  descarboxilasas, liasas.

˜Y  '

: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas sus isómeros
funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización y cambios de posición de un grupo en
determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión.
ï! ÷  epimerasas (mutasa).

˜Y (c

: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el
acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP. ï! ÷  sintetasas, carboxilasas.

 

G.Y ù Aunque es de género ambiguo, la regla general es que casi todas las palabras que provienen del griego
acabadas en  terminan siendo masculinas, a pesar de que el  &&  de la RAE la clasifica como
femenina en su uso común. +' Fernando A. Navarro, "Problemas de género gramatical en medicina", en
è + , boletín de traducción al español de la Unión Europea: "Dentro de las palabras ambiguas,
una de las que más problemas plantea en medicina es enzima: ¿debe decirse "las enzimas hepáticas" o
"los enzimas hepáticos"? Este problema no es específico de nuestro idioma, sino que preocupa también
al otro lado de los Pirineos, donde los científicos franceses utilizan , habitualmente como
masculino (al igual que ÷
 , levadura) en contra de la recomendación oficial de la Academia Francesa
de Ciencias. En español, la RAE considera que enzima es una palabra ambigua, si bien los médicos la
usan más como femenino, sobre todo en los últimos años. Los partidarios de asignarle género masculino
la equiparan a los helenismos médicos procedentes de neutros griegos terminados en  (
ma), que son
siempre masculinos en nuestro idioma. Olvidan, sin embargo, que no es tal la procedencia de enzima,
neologismo formado hace un siglo a partir del femenino griego ,
(,- , levadura). Por si ello no
bastara para preferir el género femenino en nuestro idioma, compruébese que ningún médico habla de
"los coenzimas" o "los lisozimas"; además, todas las enzimas son femeninas en castellano.
^.Y ù Smith AL (Ed) ÷ (Gëë). .('  &  '" &
  ÷ &÷" ÷ . Oxford
[Oxfordshire]: Oxford University Press. ISBN
Gë
654V6
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pp. 5
VG. PMID 56ëG4 .

   

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Estructura tridimensional de la hemoglobina. La animación corresponde a la transición conformacional entre las

formas oxigenada y desoxigenada.

Las
  
 son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de
la palabra griega Å
 ("proteios"), que significa "primario" o del dios è  , por la cantidad de formas que
pueden tomar.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más
diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones
diferentes, entre las que destacan:

˜Y Estructural. Ésta es la función más importante de una proteína

˜Y Inmunológica (anticuerpos),
˜Y Enzimática (sacarasa y pepsina),
˜Y Contráctil (actina y miosina).
˜Y Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH,
˜Y Transducción de señales (rodopsina)
˜Y Protectora o defensiva (trombina y fibrinógeno)

Las proteínas están formadas por aminoácidos.

Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de
algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran
medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo
tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una
circunstancia determinada es denominado proteoma.

 
[ocultar]

˜Y G Características
˜Y ^ Funciones
˜Y u Estructura
˜Y 4 Propiedades de las proteínas
˜Y 5 Desnaturalización
˜Y V Clasificación
|Y V.G Según su forma
|Y V.^ Según su composición química
˜Y  Fuentes de proteínas
˜Y 6 Calidad proteica
˜Y ë Reacciones de reconocimiento
|Y ë.G Determinación de la estabilidad proteica
˜Y G Deficiencia de proteínas
˜Y GG Exceso de consumo de proteínas
˜Y G^ Análisis de proteínas en alimentos
˜Y Gu Digestión de proteínas
˜Y G4 Cronología del estudio de las proteínas[5]
˜Y G5 Véase también
˜Y GV Referencias
˜Y G Bibliografía
˜Y G6 Enlaces externos

h


   

Los
 
  
 son biopolímeros, es decir, están constituidas por gran número de unidades
estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan
en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de
las disoluciones de moléculas más pequeñas.

Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa
molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades
son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces
peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula
polimérica de una proteína.

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre. Si bien
hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, GV de
la masa total de la molécula; es decir, cada V,^5 g de proteína contienen G g de N. El factor V,^5 se utiliza para
estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.

La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información
suministrada por los genes.

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (

COOH) y el grupo amino (
NH^) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una
proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código
genético especifica los ^ aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y ²en ciertos Archaea² la pirrolisina,
los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes
de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también
pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos
proteicos estables.

h


Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos
(biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo
de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que
desempeñan. Son proteínas:

˜Y Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;

˜Y Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
˜Y La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
˜Y Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños;
˜Y Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta
determinada;
˜Y La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;
˜Y El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

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Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una disposición característica
en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la
conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y
ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.

Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el
cuarto no siempre está presente.

 



  

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Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación

molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el
punto de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se
rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no
recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes
partículas que precipitan. Además, sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo.
Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en
resumen, no son funcionales.

Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces

peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la
conformación primitiva, lo que se denomina 


.

Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la

precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un
peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.G

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Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soya, granos, leguminosas y productos lácteos tales
como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen los ^ aminoácidos. Las fuentes vegetales son
deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas. Por ejemplo, la mayoría de las
leguminosas típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina, mientras
los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial lisina.

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Las diferentes proteínas tienen diferentes niveles de familia biológica para el cuerpo humano. Muchos
alimentos han sido introducidos para medir la tasa de utilización y retención de proteínas en humanos. Éstos
incluyen valor biológico, NPU (Net Protein Utilization) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino
Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos métodos
examinan qué proteínas son más eficientemente usadas por el organismo. En general, éstos concluyeron que las
proteínas animales que contienen todos los aminoácidos esenciales (leche, huevos, carne) y la proteína de soya
son las más valiosas para el organismo.

ÿ*
De Wikipedia, la enciclopedia libre
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Este artículo o sección contiene algunas citas a referencias completas e incluye una lista de bibliografía
o enlaces externos. Sin embargo, su verificabilidad no es del todo clara debido a que no posee
suficientes 



Puedes colaborar editándolo e introduciendo citas más precisas (lee aquí sobre cómo añadirlas).

Estructura básica de un aminoácido.

Un
* es una molécula orgánica con un grupo amino (
NH^) y un grupo carboxílico (
COOH; ácido).
Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos
aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos
dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así,
sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los
que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son


+
*. Por lo tanto, están formados por un
carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente
denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes
aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo
^ forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se
denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 5 aminoácidos o la masa molecular total supera
las 5. uma.

  


*
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un
grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):
"R" representa la & ÷ ÷, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina


+
*, debido a que el grupo amino (±NH^) se encuentra a un átomo de distancia del grupo
carboxilo (±COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos
susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de
esa forma, sino que se encuentra ionizado.




Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se presentan a continuación son las
más comunes.

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Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

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A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se los llama esenciales; la carencia de estos
aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos
que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales
son:

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*

˜Y # # 
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˜Y & &
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˜Y ,  , 

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:

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˜Y 0   ÿ 
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˜Y Rodríguez
Sotres, Rogelio. c & ÷  
˜Y Leninhger, ^ . è &   " ) &, Omega, Barcelona
˜Y Pato Pino, ^ 6.  ) &

, Alfa, Buenos Aires

˜Y    

˜Y De Wikipedia, la enciclopedia libre
˜Y Saltar a navegación, búsqueda

˜Y
 ˜Y
˜Y Un centro quiral es un átomo de carbono con cuatro sustituyentes distintos.
˜Y La    
es la parte de la química que toma como base el estudio de la disposición espacial de
los átomos que componen las moléculas y el como afecta esto a las propiedades y reactividad de dichas
moléculas. También se puede definir como el estudio de los isómeros: compuestos químicos con la
misma fórmula molecular pero de diferentes fórmulas estructurales. Resulta de interés el estudio del
benceno. Una parte importante de la estereoquímica se dedica al estudio de moléculas quirales.
˜Y La esteroquímica proporciona conocimientos importantes para la química en general ya sea inorgánica,
orgánica, biológica, fisicoquímica o química de polímeros.





Proyección de Fisher de una Hexosa.

Los estereoisómeros se pueden representar en papel por medio de proyecciones de Fisher, lo cual ayuda a una
fácil interpretación de la molécula. Otras proyecciones incluyen las Proyecciones de Newman.

˜Y Isómeros estructurales: son moléculas con la misma fórmula molecular pero cuyos átomos están
enlazados en diferente orden.
˜Y Estereoisómeros: son moléculas que tienen las mismas conexiones átomo a átomo, pero difieren en la
orientación espacial de los mismos.
˜Y Enantiómeros: son estereoisómeros de imagen especular no superponible (cada uno es la imagen
especular del otro, pero no pueden superponerse en el espacio)
˜Y Diasteroisómeros: lo opuesto a los enantiómeros: estereoisómeros que no tienen una imagen especular
entre ellos.

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La estereoquímica es de gran relevancia en el área de polímeros. Por ejemplo, el hule natural consiste en
unidades repetitivas de cis
poliisopreno, casi en un G , mientras que el hule sintético consiste de unidades de
trans
poliisopreno o una mezcla de ambas. La resiliencia de ambos es diferente y las propiedades físicas del
caucho natural siguen siendo muy superiores de las propiedades físicas del sintético.

Otros casos de importancia incluyen al poliestireno y al polipropileno, cuyas propiedades físicas son
incrementadas cuando su tacticidad es la correcta.

En la medicina, el caso más representativo acerca de la importancia de la estereoquímica es el llamado desastre

de la talidomida, una droga sintetizada en Gë5 en Alemania, prescrita para mujeres embarazadas en el
tratamiento de malestares matutinos. Sin embargo, se demostró que la droga podía causar deformaciones en los
bebés, tras lo cual se estudió a fondo el medicamento y se llegó a la conclusión de que un isómero era seguro
mientras que el otro tenía efectos teratogénicos, causando daños genéticos severos al embrión en crecimiento.
El cuerpo humano produce una mezcla racémica de ambos isómeros, aún si sólo uno de ellos es introducido.