UNIVERSIDADE FEDERAL DO RIO GRANDE

ESCOLA DE QUÍMICA E ALIMENTOS – EQA

CURSO DE ENGENHARIA BIOQUÍMICA
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA II

Trabalho sobre estruturas tridimensionais de

proteínas- PARTE 1 e 2

Tamiris Müller (63589)

Rio Grande, 2020

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SUMÁRIO
INTRODUÇÃO.........................................................................................................3
DESENVOLVIMENTO.............................................................................................4-7
ESTRUTURAS.........................................................................................................8-12
REFERÊNCIA..........................................................................................................13

TABELAS
Tabela 1 - Lisozima T4 (2LZM) ..................................................................................4
Tabela 2 - Beta-Glucosidase (1BGA) .........................................................................5
Tabela 3 - Beta-Glucosidase (3VIK) ...........................................................................6
Tabela 4 - Proteína estrutural (1BKV) ........................................................................7

FIGURA
Figura 1.........................................................................................................................8
Figura 2.........................................................................................................................9
Figura 3.........................................................................................................................9
Figura 4 .......................................................................................................................10
Figura 5a......................................................................................................................10
Figura 5b......................................................................................................................11
Figura 6........................................................................................................................11
Figura 7........................................................................................................................12
Figura 8........................................................................................................................12
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Introdução
As proteínas são constituídas por aminoácidos que ficam unidos por ligações
amídicas, chamadas de ligações peptídicas, formando uma ou mais cadeias polipeptídicas
que, normalmente, são unidas por interações não covalentes (VOET, VOET, 2013).
Existem vinte tipos comuns de aminoácidos na natureza que se distinguem de acordo
com as propriedades químicas da cadeia lateral e, portanto, são considerados como o alfabeto
no qual a estrutura proteica é escrita. Esses aminoácidos são divididos em cinco grupos de
acordo com suas polaridades (LEHNINGER, 2011).
As lisoenzimas (EC 3.2.1.17) são enzimas que catalisam a hidrolise de ligações
glicosídicas de peptideoglicanas da parede celular de bactérias (Cançado 2008). A 2LZM
possui uma estrutura cristalina da lisozima do bacteriófago T4. Podendo se determinar a
conformação e dinâmica do cristal da molécula com a mesma precisão possível e, ao mesmo
tempo, fornece uma estrutura de referência precisa contra a qual as estruturas de lisozimas
mutantes podem ser comparadas. A 2LZM é uma endoacetilmuramidase produzida
tardiamente na infecção de Escherichia coli por bacteriófago T4 (WEAVER E MATTHEWS,
1986).
A Beta-Glicosidade (1BGA), tem esse nome que é dado a diferentes tipos de
enzimas que são capazes de hidrolisar ligações b-glicosidicas de dissacarídeos,
oligossacarídeos ou glicosídeos e faz parte do grupo das glicosil hidrolases, que é um
relevante grupo de enzimas. As características das enzimas são importantes possui ampla
gama de substratos especificidade e um alto grau de sequência homologia, o que é um fato
notável considerando que essas enzimas estão presentes em todos os tipos de vida
organismos: bactérias, archaea, plantas e animais. (SANZ-APARICIO et al, 1998).A 3VIK
também é uma Beta-Glicosidade que pertence à família das glicosil hidrolases (JENG et al,
2012).
Colágeno possui uma proteína estrutural a 1BKV, tem a estrutura hélice tripla do
colágeno é importante para a formação de fibrilas e integridade estrutural. Além disso,
interação da hélice tripla com uma ampla gama de moléculas que desempenha um papel
crítico na organização e função da matriz extracelular. Assim, um peptídeo de hélice tripla
pode servir como um modelo para estudar como a sequência de aminoácidos a estrutura
helicoidal tripla local e medeia o reconhecimento (KRAMER e MAYVILLE et al, 1999).
O PDB é um site de banco de dados de proteínas foi criado em 1971. Em 2000 foi
lançado o PyMOL que é um software para visualização molecular, capaz de produzir imagens
3D de moléculas e macromoléculas biológicas. Como apresentado a seguir esse foi o trabalho
realizado com base na utilização do banco de dados PDB e o software PyMOL.
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Desenvolvimento

As tabelas a seguir apresentam as proteínas analisadas sendo apresentado o nome e o

código PDB, a classificação, origem, autores e a data do deposito PDB, método utilizado pelos
autores para determinação da proteína, classificação EC, número de cadeias polipeptídicas,
número de resíduos e número de átomos na proteína. A tabela 1 apresenta a lisozima T4,
2LZM.
Tabela 1: Lisozima T4 – 2LZM
Dados das proteínas Informações

Código 2LZM

Origem Escherichia T4

Classificação Hidrolase

E.C 3.2.1.17

Autores Weaver, LH , Matthews, BW

Data do depósito 18/08/1986

Método utilizado Difração de raios x

Número de cadeias polipeptídicas 1

Número de resíduos 167

Número de átomos da proteína 1427

Primeiros resíduos de a.a MET ASN ILE

Podemos analisar que a proteína 2LZM é o aspartato e sua classificação do radical

R é polar não carregado, também observou que é o décimo resíduo de aminoácido da cadeia
polipeptídica. O estudo da 2LZM foi observado e verificou-se que possui 21 aminoácidos em
seu tamanho iniciando a cadeia A em LIZ posições 60 e terminar em ARG posição 80. O
átomo 200 dessa proteína de resíduos de aminoácidos TYR, cadeia polipeptídica A, átomo C
é localizado na 24.
A estrutura secundaria do esqueleto polipeptídico é firmemente enrolado em torno
de um eixo imaginário desenhado no centro da hélice, e os grupos R dos resíduos de
aminoácidos se projetam para fora do esqueleto helicoidal, essas estruturas realizam essa
conformação mais rígida. Na tabela 2 a seguir demonstra-se os dados da Beta-Glucosidase.
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Tabela 2: Beta-Glucosidase – 1BGA

Dados das proteínas Informações

Código 1BGA

Origem Bacillus Polymyxa

Classificação Beta-glicosidase

E.C 3.2.1.21

Autores Sanz-Aparicio, J., Hermoso, J.A., Martinez-

Ripoll, M., Polaina, J.

Data do depósito 1997/04/04

Método utilizado Difração de raios x

Número de cadeias polipeptídicas 4

Número de resíduos 1788

Número de átomos da proteína 16117

Primeiros resíduos de aa THR ILE PHE

A 1BGA possui classificação do radical R que é apolar, a Beta-glicosidase é a

metiona, observou-se que é o decimo resíduo de aminoácido da cadeia polipeptídica da
proteína.
Os estudos demonstraram que a estrutura secundaria alfa hélice da Beta-glicosidase
possui o tamanho de 25 aminoácidos com 3 hélices iniciando em LEU na posição 187 e
terminando na posição 211, B, C e D em cada cadeia. O átomo 200 dessa proteína possui
resíduos de aminoácidos GLN, na cadeia polipeptídica A, átomo C e localização 26. Na tabela
3 demonstramos os dados Beta-Glucosidase- 3VIK.
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Tabela 3: Beta-Glucosidase-3VIK.
Dados das proteínas Informações

Código 3VIK

Origem Neotermes

Classificação Beta-glicosidase

E.C 3.2.1.21

Autores Jeng, WY , Liu, CI , Wang, AHJ

Data do depósito 03/10/2011

Método utilizado Difração de raios x

Número de cadeias polipeptídicas 1

Número de resíduos 487

Número de átomos da proteína 4567

Primeiros resíduos de a.a MET ASP VAL

A 3VIK possui a classificação do radical R é polar não carregado, Beta-glicosidase é a

treonina, verificamos que é o décimo resíduo de aminoácido da cadeia polipeptídica da
proteína.
A estrutura secundaria alfa hélice da Beta-glicosidase 3VIK possui o tamanho de 25
aminoácidos, iniciando na cadeia A em LEU na posição 211 e terminando em PHE na posição
240. O átomo 200 dessa proteína possui resíduos de aminoácidos GLU, na cadeia
polipeptídica A, átomo C e está localizado no 52. Na tabela 4 a seguir representa os seguintes
dados proteína estrutural- 1BKV.
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Tabela 4: Proteína estrutural – 1BKV

Dados das proteínas Informações

Código 1BKV

Origem -

Classificação Proteína estrutural

E.C -

Autores Kramer, R.Z., Bella, J., Mayville, P.,

Brodsky, B., Berman, H.M.

Data do depósito 13/07/1998

Método utilizado Difração de raios x

Número de cadeias polipeptídicas 3

Número de resíduos 90

Número de átomos da proteína 692

Primeiros resíduos de aa PRO HYP GLY

A 1BKV possui uma classificação do radical R é apolar, a proteína estrutural é a

isoleucina, diferente das demais, demostra-se que o décimo resíduo de aminoácido de sua
cadeia, não possui alfa hélice. O átomo 200 dessa proteína possui resíduos de aminoácidos
GLY, cadeia polipeptídica B, átomo N e localização 33.
As estruturas das proteínas apresentadas percebem-se que não há
proporcionalidade entre os números de seus átomos, com o número de resíduos e cadeias.
Além disso não se encontrou ligações de dissulfetos em suas estruturas.
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Parte 2

ESTRUTURAS

Figura 1. Apresenta as 6 representações seguintes para esta proteína 2LZM.

Figura 1 – Apresentação das estruturas tridimensionais 2LZM

SURFACE SPHERES

CARTOON LINES
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MESH RIBOON

Na figura 2 foi representada a forma de cartoon da proteína 2LZM, entretanto com

diferenciação nas cores, para facilitar visualização.

Figura 2: 2LZM apresentada em cartoon.

A figura 3 por sua vez, são representadas as ligações de hidrogênios através dos pequenos
pontos roxos na figura, essas ligações são responsáveis pela formação da estrutura aqui
apresentada.
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Figura 3 – Ligações de hidrogênio com a estrutura.

A figura 4 demonstra a estrutura tridimensional da proteína 1BGA e seus aminoácidos iniciais

e finais de cada uma das cadeias, para facilitar a visualização, as cadeias foram
representadas em cores diferentes.

Figura 4 – Estrutura da proteína 1BGA

Na figura 5a é demonstrado a estrutura 3VIK, cujo em seu interior está sendo apresentado a
celobiose, demonstra-se sua forma em cartoon.
Figura 5a: Estrutura da proteína 3VIK
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Cartoon
Na figura 5b é demonstrado a estrutura 3VIK, cujo em seu interior está sendo apresentado a
celobiose, demonstra-se sua forma em surfaces.

Figura 5b: Estrutura da proteína 3VIK

Surfaces
Na figura 6 foi possível observar as possíveis interações entre a proteína e celobiose a uma
distância pré-definida de 4 A.
Figura 6: Interações entre a proteína 3VIK e seu ligante.
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Na figura 7 é apresentada a distância da ligação entre o ligante e os aa, tirosina 337 e

asparagina 255.
Figura 7 – Ligação entre aa e seu ligante.

Na figura 8 foi demonstrado a mutação no aminoácido tirosina 337 por triptofano (TRP) que é
outro aminoácido da classe dos aromáticos, porém com um maior volume. Percebeu-se que
que o TRP não realiza ligações com o ligante utilizando a distância (4A) pré definida.

Figura 8 – Mutação do aminoácido Tirosina.

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Referência

https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde22122008094319/publico/TeseFabia
neChavesCancado.pdf. Acesso disponível 02 de novembro de 2020.

Jeng, W.-Y, Wang, N.-C, Lin, C. -T, Chang, C-I, Liu, A. H., High-resolution structures of
Neotermes koshunensis [beta]-glucosidase mutants provide insights into the catalytic
mechanism and the synthesis of glucoconjugates, 829-838, 2012.

Kramer, R., Bella, J., Mayville, P. et al. Sequence dependent conformational variations of
collagen triple-helical structure. Nat Struct Mol Biol 6, 454–457 (1999).

LEHNINGER, A.L. Princípios de bioquímica. 5ª ed., Porto Alegre: Artmed, 2011.

Weaver, L. H., & Matthews, B. W. (1987). Structure of bacteriophage T4 lysozyme refined at

1.7 Å resolution. Journal of Molecular Biology, 193(1), 189–199.
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́ ez-Ripoll, M., Lequerica, J., & Polaina, J. (1998). Crystal

Sanz-Aparicio, J., Hermoso, J., Martın
structure of β-glucosidase A from Bacillus polymyxa: insights into the catalytic activity in family
1 glycosyl hydrolases. Journal of Molecular Biology, 275(3), 491–502.

VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquímica. 4. ed. Porto Alegre, Artmed, 2013.