AMINOÁCIDOS

As proteínas são construídas a partir dos 20 aminoácidos

Carbono quiral, grupamento amina, um grupamento carboxila, hidrogênio, radical

Posição do grupamento amina:

As enzimas zimogênio, liberadas pelo pâncreas, precisam ser ativadas por enzimas
liberadas pela borda em escova

Os aminoácidos são absorvidos através de cotransportadores de sódio e hidrogênio

Pancreatite: ativação prematura das enzimas pancreáticas

Catabolismo do aminoácido:
 Ocorre do fígado
 Enzima transaminase
o Ocorre do citosol do hepatócito
o Remoção do grupamento amina
o Aminoácido que perdeu a amina vira ceto-ácido (estrutura carbônica sem
amina)
o Alfa-cetaglutarato recebe o grupamento amina e vira glutamato
 Desaminação oxidativa
o Ocorre dentro da mitocôndria
o Pela ação da enzima glutamato-desidrogenado, a amina é retirada do
glutamato
 Glutamato, alanina, glutamina: transportadores de amina
 Glutamina pode carregar dois compostos nitrogenados
 Formação da Alanina Muscular
o Piruvato recebe a amina e vira alanina
transaminases em alta concentração no sangue indicam lesão tecidual, principalmente
no fígado
Degradação de Proteínas a Aminoácidos
 Momento de jejum: glicemia baixa, glucagon e TNF alto
 Ubiquita: marca a proteína a ser degradada
o Proteasomo: complexo enzimático
Glutaminase, através de uma hidrólise, remove o grupamento amina da glutamina

Oxaloacetato (que vem do clico de Krebs) recebe o grupamento amina do glutamato e

vira aspartato

Ciclo da Ureia
1. Bicarbonato veio da respiração mitocondrial
2. Condensação da ornitinina e carbomil fosfato para formar citrulina
3. Citrulina sai da mitocôndria se funde com o aspartato pela ação argininosucinato
sintetase e forma argininosucinato
o Há a liberação de dois grupos fosfato de um ATP
4. Argininosucinato liase quebra a argininosucinato, produzindo fumarato e
arginina com os dois compostos amina
5. Água quebra a arginina e forma ureia
Saldo positivo de energia

Regulação
 Alta concentração de arginina mantém ativa a n-acetilglutamato, que mantém
ativa a carbomil fosfatase

PROTEÍNAS

Ligação peptídica: grupamento carboxila ao hidrogênio do grupamento amina

Até 50 aminoácidos: peptídeo
50 a 100: polipeptídio
Mais de 100: proteína

Estruturas:
 primária: só ligações peptídicas
 secundária: ligações peptídicas e de hidrogênio
 terciária: ligações peptídicas, de hidrogênio, pontes dissulfeto
 quaternária: realizam a maioria dos processos do corpo
Pontes de hidrogênio: HFON
Ponte dissulfeto: ligações altamente energéticas

Tampão: podem atuar como ácidos e bases, proporcionando equilíbrio osmótico do

organismo
Proteínas estruturais: colágeno, elastina, queratina
Hormonais: insulina e glucagon
Respiratória: hemoglobina e mioglobina
Contrátil: actina e miosina
Imunológica: anticorpos e imunoglobinas

Enzimas:
 aceleram as reações químicas
 diminuem a energia de ativação necessária para iniciar uma reação
 fatores regulatórios das reações enzimáticas: temperatura, PH e concentração de
substrato