Universidade Federal do Triângulo Mineiro

Disciplina de Biologia Celular

Ana Carolina G. Faleiros

 Retículo Endoplasmático (RE)
•Rede interconectada de canais ligados à membrana no citoplasma
•Mais extenso sistema de membranas
•Ponte de entrada de proteínas destinadas a outras organelas e proteínas do RE
•Tipos:
 Retículo Endoplasmático (RE)
•Estruturalmente:
•Cisternas (sáculos achatados)
•Túbulos e vesículas
•Produtos liberados são transportados ao CG por vesículas
 Retículo Endoplasmático liso (REL)

•Sem ribossomos
•Próximos a depósitos de glicogênio e lipídeos no citoplasma
 RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO
LISO - REL

Funções:
Síntese de lipídeos
Síntese de esteróides
Desintoxicação Celular
Armazenamento de Cálcio
RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO
LISO - REL
Síntese de lipídeos
RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO
LISO - REL
Armazenamento de Cálcio
 Desintoxicação celular

•Papel nas reações de desintoxicação

•Conversão de substâncias nocivas lipossolúveis ou insolúveis

em compostos hidrossolúveis
 Retículo Endoplasmático Rugoso (RER)

Ribossomos que sintetizam as proteínas ficam presos a membrana

do RE
 Retículo Endoplasmático Rugoso (RER)

•Envolvido na síntese de proteínas produzidas por seus ribossomos aderidos

ou adição de oligossacarídeos à proteínas
 RIBOSSOMOS

1953: Palade foi o primeiro a observar os ribossomos

O microscópio eletrônico único que nos

permite observar esta organela
 RIBOSSOMOS
Os ribossomos aparecem como partículas angulares cujo
diâmetro vai de 15 a 25 nm.
 RIBOSSOMOS

Os ribossomos são constituído por duas subunidades de

tamanhos diferentes.
Cada subunidade consiste em um filamento de RNA (RNA
ribossômico: rRNA) com proteínas ribossômicas associadas
formando uma estrutura globular.
 RIBOSSOMOS

Subunidades formadoras dos ribossomos

 RIBOSSOMOS

Subunidades formadoras dos ribossomos

RIBOSSOMOS
SÍNTESE DE PROTEÍNAS
 RIBOSSOMOS

Eles ocorrem isoladamente (monorribossomos) ou como

polirribossomos, em grupos.
Eles podem existir livres no citoplasma ou ligados a
membranas do Retículo Endoplasmático.
 A ligação de polirribossomos à superfície citosólica do RER é feita através de
proteínas integrais:
•Docking protein (partícula receptora de reconhecimento de sinal)
•Riboforinas I e II (proteínas receptoras do ribossomo)
•Proteína do Poro A : síntese de proteínas

Aparência granulosa: microscopia eletrônica

Ultra-estrutura - poliribossomos
 RIBOSSOMOS - FUNÇÃO

Toda a síntese protéica se inicia nos ribossomas livres

no citoplasma.
O RNA mensageiro, o RNA de transferência e as
subunidades ribossômicas.
 SÍNTESE DE PROTEÍNAS

Ribossomos livres:
Na ausência de uma seqüência sinalizadora, a tradução
continua no citoplasma.
 SÍNTESE DE PROTEÍNAS

Ribossomas ligados:
Seqüencia sinalizadora: a síntese é dirigida para o
retículo endoplasmático.
Seqüencia sinal (SS) é guiada por: PRS ( partícula de
reconhecimento de sinal) e Recepstor de PRS
 Ligação a membranas
•PRS determina retardo da síntese
protéica
•SS abre e mantém canal de
translocação
•A maioria das proteínas que entram no RE inicia sua rota na membrana
antes que sua cadeia polipeptídica seja completamente sintetizada
SÍNTESE DE PROTEÍNAS
 SÍNTESE
DE
PROTEÍNAS
 Importância dos RNAs

Tipos:

RNA mensageiro - mRNA

RNA transportador - tRNA

RNA ribossômico - rRNA

RNAm
Processamento do RNAm

ÍNTRONS E ÉXONS
SPLICING
RNAt
Processamento do RNAt
 Funções do REG
Síntese de proteínas
 Funções do REG
Segregação de
proteínas
Síntese de todas as
proteínas se inicia no
citosol.

Destino depende da
seqüencia de “aa”
Segregação de proteínas
Translocação de proteínas através da membrana
Proteínas Hidrosolúveis: completamente translocadas através
da membrana do RE e liberadas no seu lúmen.
Destinadas a secreção (superfície celular ou organelas)
Translocação de proteínas através da membrana

Proteínas transmembrana:
parcialmente translocadas
através da membrana do
RE e se tornam
embebidas nela.
Destinadas a residir na
membrana RE
Seqüência adicional de aa
hidrofóbicos
Translocação de proteínas através da membrana
Glicosilação inicial
 Estrutura das Proteínas

Formação de estrutura terciária - chaperonas

 Proteínas
•Composta por unidades de aa
•Aa: ácidos orgânicos no qual o carbono unido ao grupo carboxila (-
COOH) está unido também ao grupo amina (-NH2)
•Tem também a cadeia lateral (R)
•R é diferente em cada aa
 Proteínas
•Molécula protéica:

•NH2 se combina com -COOH do aa

adjacente com perda de uma

molécula de água

•A ligação –NH-CO é chamada

ligação peptídica
 Fatores que determinam a estrutura das proteínas
•Disposição espacial é pré-determinada pela seqüência de aa
(estrutura primária)

•Depende dos diferentes tipos de ligação química entre os átomos

 Proteínas
Propriedades:
•Fibrosas: queratina e colágeno
(Insolúveis)
•Globulares: albumina e proteínas
sanguíneas (solúveis em água e
configuração esférica)
•Conjugadas: ligadas a porções
não protéicas (grupos prostéticos)
Como nucleoproteínas,
glicoproteínas e lipoproteínas
Proteínas

Níveis de organização:
•Estrutura primária
•Secundária
•Terciária
•Quaternária
Primária:
Seqüência de aa que
formam a cadeia protéica Ligações:
Sua sequencia determina
•Peptídica
od demais niveis de
•Fosfodiester
organização
 PROTEÍNAS
Estrutura Secundária:
•Configuração resultante da
proximidade dos aa
•Cadeia se enrola ao redor de α hélice
cilindro imaginario e é estabilizada
por PH (entre amina e carboxila)

Ligações:
•Peptídicas
•PH
β pregueada
 PROTEÍNAS
Estrutura terciária
•Dobras entre regiões de alfa hélice
•Configuração tridimensional
•Dobras: aa localizados em lugares distantes se relacionam
quimicamente

Ligações:
•Iônica
•PH
•Hidrófobas
•Van der waals
Não dobrado dobrado
 PROTEÍNAS
Estrutura Quaternária

Hemoglobina A
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