AMINOÁCIDOS

1- INTRODUÇÃO:
São ácidos carboxílicos aminados que constituem a estrutura principal das proteínas.
Estão largamente distribuídos na natureza, porém, a hidrólise completa de uma molécula de
proteína fornece 20 aminoácidos diferentes. Outros aminoácidos estão presentes no nosso
organismo e não fazem parte da constituição das proteínas.

2- CONCEITO:
São ácidos carboxílicos nos quais um ou mais Hidrogênios da cadeia hidrocarbonada
foram substituídos pelo grupo amino (NH2). Podem conter mais de um grupo amino e/ou
carboxila que vão determinar suas propriedades físico-químicas e conseqüentemente as
propriedades das proteínas. Todas as moléculas de aminoácidos possuem uma fórmula geral
mínima com configuração absoluta L-, que lhes permite unirem-se entre si por ligação
peptídica formando cadeias protéicas de tamanho variado. Existem também aminoácidos da
série D, porém, estes não entram na constituição das proteínas.

3- FUNÇÕES:
A principal função dos aminoácidos no nosso organismo é constituir a cadeia
polipeptídica das proteínas, porém, a transformação dos aminoácidos em intermediários do
ciclo de Krebs ou em piruvato permite que estes sejam utilizados para produção de ATP. Os
aminoácidos podem, ainda, ser convertidos em outras substâncias importantes no organismo
humano como, por exemplo: o aspartato e a glutamina contribuem para a formação de bases
púricas e pirimídicas, indispensáveis para a constituição dos nucleotídeos de DNA e RNA.

4- LIGAÇÃO PEPTÍDICA:
É a união covalente entre a carboxila de uma molécula de aminoácido com o grupo
amino de outra molécula de aminoácido, formando cadeias curtas (Peptídeos) ou cadeias
longas (Proteínas).

PROTEÍNAS

1- INTRODUÇÃO:
São cadeias peptídicas que contem mais de 100 resíduos de aminoácidos, largamente
distribuídas no reino vegetal e animal e com funções específicas que dependem não somente
da seqüência dos resíduos ao longo da cadeia, mas também, da conformação espacial que a
cadeia ou as cadeias podem apresentar. São todas constituídas de L- aminoácidos unidos
entre si pela ligação peptídica ou carbamídica.

2- FUNÇÒES GERAIS:
Existem milhares de moléculas de proteínas importantes para os seres vivos e com
funções específicas. Porém, podemos agrupá-las de acordo com determinadas funções gerais.
a) Transporte: as proteínas podem funcionar como carreadores para o transporte de gases e
outras substâncias pelo sangue. Por exemplo: a Hemoglobina transporta Oxigênio nas
hemácias e a Mioglobina nas células musculares; a Albumina está em maior proporção dentre
as proteínas do plasma e transporta diversos hormônios, Ferro, grupo Heme da Hemoglobina,
bilirrubina, ácidos graxos livres, Cálcio, metais raros e muitos medicamentos, permitindo que
estes se solubilizem no plasma.
b) Armazenamento: a Ferritina é uma proteína que armazena Ferro no fígado.
c) Contração muscular: é realizada por um conjunto de proteínas que constituem os filamentos
finos (actina, troponina e tropomiosina) e os filamentos grossos (meromiosina leve e pesada)
dispostos em mosaico nas fibras musculares. Em células com cílios ou flagelos os movimentos
são facilitados pela constituição dos mesmos por microtúbulos contendo a proteína Tubulina.
d) Estrutural ou de suporte: o Colágeno é uma proteína comum, que fornece uma estrutura
básica de tecidos intercelulares de suporte no tecido conectivo, cartilagem, ossos e outros. A
Elastina é uma proteína de suporte com estrutura flexível. A Queratina é uma proteína
resistente que constitui os cabelos, os chifres e as unhas.
e) Controle da expressão gênica: determinadas proteínas atuam no DNA no controle da
expressão gênica. São nucleoproteínas.
f) Substâncias do crescimento: algumas proteínas podem promover o crescimento e a
regeneração de tecidos em embriões e adultos através da estimulação da divisão celular.
g) Mecanismos de imunidade: os anticorpos são proteínas que auxiliam no controle da
disseminação das infecções eliminando os agentes causadores destas doenças, fazendo desta
forma a defesa do organismo e garantindo, sempre que possível, a sua imunidade. Estas
proteínas são principalmente as Imunoglobulinas.
h) Mecanismo da coagulação: alguns fatores da coagulação do sangue são proteínas como,
por exemplo, o Fibrinogênio e a Trombina.
i) Estrutura de membranas: além dos fosfolipídios e outros lipídeos, alguns glicídios e muitas
proteínas são constituintes das membranas das células e de seus compartimentos internos. Ao
nível da membrana estas proteínas são classificadas como extrínsecas ou intrínsecas, de
acordo com o modo pelo qual podem ser extraídas. Na superfície externa da membrana
funcionam como receptores ou podem formar canais que controlam a passagem e/ou ação de
diversos compostos que possam influenciar o funcionamento celular.
j) Hormônios: quimicamente muitos hormônios são peptídeos ou proteínas que afetam direta ou
indiretamente o grau de síntese ou ativação de enzimas. Ex: insulina, ACTH, Somatotropina,
etc.
k) Enzimas: são proteínas capazes de aumentar a velocidade das reações bioquímicas,
diminuindo a energia de ativação, formando produtos mais rapidamente. Possuem grande
especificidade.
l) Nutrição: as proteínas são importantes nutrientes para o homem e outros animais. Seu valor
nutritivo varia de acordo com o conteúdo de aminoácidos essenciais que a mesma possui.
Assim, proteínas de alto valor nutritivo são ricas nestes aminoácidos e têm origem animal.
Temos como exemplo o leite e seus derivados, carnes de mamíferos e peixes, ovos, etc.. As
proteínas de origem vegetal possuem menor valor nutritivo já que são pobres no seu conteúdo
em aminoácidos essenciais.

3- NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO:
De acordo com o número de cadeias peptídicas, o tamanho destas cadeias e o modo
como elas interagem entre si, as proteínas podem apresentar até 4 níveis de organização
estrutural chamados estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
a) Estrutura primária: corresponde à seqüência de resíduos de aminoácidos unidos entre si
pela ligação peptídica formando uma cadeia chamada cadeia peptídica. O número de ligações
vai depender do número de resíduos presentes e do Peso Molecular das proteínas
isoladamente. A importância da estrutura primária está na seqüência na qual os resíduos
aparecem na cadeia, pois, é esta seqüência que determina as propriedades físico-químicas e
biológicas da proteína.
b) Estrutura secundária: decorre da formação de ligações chamadas Pontes de Hidrogênio
entre aminoácidos da mesma cadeia protéica, as quais podem conferir à proteína duas
conformações espaciais diferentes: helicoidal- resultante da formação de Pontes de Hidrogênio
entre os grupos CO e NH de resíduos de aminoácidos vizinhos. A hélice formada pode não ser
contínua, pois alguns aminoácidos como prolina e hidroxiprolina, não constituem esta ligação.
A  hélice formada por ligações intramoleculares apresenta 3,6 resíduos de aminoácidos por
volta, sendo que as cadeias laterais dos mesmos ficam projetadas para fora da hélice. Além da
ligação por Ponte de Hidrogênio, pode ocorrer também a ligação dissulfeto entre os grupos SH
de aminoácidos que contem Enxofre na sua molécula como é o caso da cisteína. Outra
conformação denominada  hélice ou pregueada é obtida quando os resíduos de aminoácidos
se dispõem em zig-zag e as cadeias laterais projetam-se para cima e para baixo no plano.
c) Estrutura terciária: decorre da formação de ligações por Pontes de Hidrogênio, ponte
dissulfeto, força de Van der Waals, união hidrofóbica ou atração eletrostática entre as cadeias
laterais dos resíduos de aminoácidos. Podem ocorrer entre resíduos de cadeia diferentes na
mesma proteína e geralmente conferem à mesma uma conformação globular. Ex: Mioglobina,
d) Estrutura quaternária: decorre da associação de duas ou mais cadeias peptídicas
(subunidades monoméricas) na mesma proteína, sendo que estas cadeias podem ser iguais ou
diferentes entre si. As proteínas que chegam a este tipo de organização, como é o caso da
Hemoglobina, que possui 4 cadeias peptídicas, necessitam da união dos monômeros para que
possam exercer a sua função. Ex: Hemoglobina

ENZIMAS

1- INTRODUÇÃO:
São as moléculas responsáveis pela regulação de todas as reações de síntese e de
degradação que ocorrem nos seres vivos.

2- LOCALIZAÇÃO:
Estão localizadas nas células, nos tecidos ou nos órgãos onde exercem a sua atividade
regulatória.

3- CONCEITO:
São catalisadores biológicos, de natureza protéica, que atuam aumentando a velocidade
das reações metabólicas, diminuindo a energia de ativação, são específicas e não são
consumidas em determinado intervalo de tempo.
Considerações: A Energia de Ativação é a quantidade de energia química necessária para
levar todas as moléculas, contidas em um mol de substância, à determinada temperatura, à
condição de transição no ponto mais elevado da barreira de ativação

4- COMPONENTES DO SISTEMA ENZIMÁTICO:

Em geral as enzimas são constituídas de duas partes: a parte protéica, denominada
apoenzima e a parte não protéica representada por um cofator; o conjunto é denominado
holoenzima. O cofator pode ser uma molécula orgânica, chamado grupo prostético quando está
firmemente ligado a parte protéica da enzima ou um coenzima se sua ligação com a parte
protéica não for firme ou permanente; pode ser ainda um composto inorgânico. Algumas
enzimas são constituídas somente pela parte protéica, como por exemplo, a ribonuclease
pancreática. Outras enzimas dependem simultaneamente do cofator orgânico e do inorgânico.
Os outros componentes do sistema enzimático são: Substrato-substância que será
transformada na reação enzimática; Produto, resultado da transformação do substrato;
Complexo Enzima-substrato composto intermediário ou de transição resultante da interação do
substrato com o ativador, que no caso esta ligado à enzima. A equação geral da reação
enzimática pode ser representada por:

E + S [ES] P

O substrato se liga a uma seqüência específica de aminoácidos na cadeia peptídica da

molécula de enzima denominada centro ou sítio ativo, localizado na apoenzima. O centro ativo
possui duas porções distintas: o sítio de ligação do substrato e o sítio catalítico onde os grupos
químicos do substrato interagem com os grupos químicos da enzima. A coenzima atua
auxiliando a ação da enzima no sítio catalítico. As ligações possíveis de ocorrer entre enzima-
substrato são: ponte de Hidrogênio, atração eletrostática, força de Van der Waals e ponte
dissulfeto.
5- NOMENCLATURA:
A nomenclatura sistemática para as enzimas indica o uso do sufixo ASE precedido do
nome do substrato. Ex: amilase, maltase, etc.. A nomenclatura não sistemática adota o uso do
nome mais popular. Ex: pepsina, tripsina, ptialina, etc.

GLICÍDIOS

1- INTRODUÇÃO:

Os glicídios são as principais fontes para as células animais e vegetais. São as

moléculas mais abundantes na crosta terrestre e alguns deles como a glicose e o amido
representam a base da dieta humana em muitas partes do mundo.

2- SINONÍMIA:
Glicídios ou glucídios, glicídios ou glícides, sacarídeos ou sacárides, hidratos de carbono
ou carbohidratos, todas essas são denominações para os açúcares de modo geral.

3- FUNÇÕES:
a) Energética: representada principalmente pela glicose, molécula que quando oxidada pelos
organismos heterotróficos, fornece energia na forma de ligações fosfato na molécula de ATP.
b) Reserva: representada pelos principais homopolissacarídios glicogênio (animal) e amido
(vegetal).
c) Estrutural: representada por polímeros insolúveis que servem como elementos estruturais e
de proteção nas paredes celulares de bactérias e plantas, nos tecidos conectivos e nas
carapaças de insetos. Outras moléculas atuam como lubrificantes nas articulações e
promovem a adesão celular.

4- CONCEITO:
São aldeídos ou cetonas polihidroxilados ou substâncias que forneçam estes compostos
após hidrólise.

5- NOMENCLATURA:
Para todos os monossacarídios e dissacarídios comuns usa-se o sufixo ose. No caso
das estruturas de maior peso molecular é usada uma nomenclatura não sistemática.

6- CLASSIFICAÇÃO:
a) quanto ao grupo funcional: aldoses ou cetoses;
b) quanto ao número de átomos de carbono: triose, tetrose, pentose, hexose, os compostos
com maior número de carbono também são denominados por uma nomenclatura não
sistemática;
c) quanto ao número de sacárides: monossacáridios (1 unidade estrutural), dissacáridios (2
unidades estruturais), oligossacáridios (de 3 a 10 unidades estruturais) e polissacáridios (mais
de 10 unidades estruturais)

7- GLICIDIOS DE INTERESSE BIOLÓGICO

a) Monossacarídios: são substâncias sólidas, cristalinas, incolores, muito solúveis em água e
pouco solúvel em solvente polares, de sabor adocicado. Dentre os mais largamente
distribuídos na natureza estão aqueles mais utilizados na alimentação: Glicose, Galactose,
Manose e Frutose. Estes vão constituir os sacárides maiores. As pentoses, Ribose e
Desoxirribose têm maior importância na constituição dos ácidos nucléicos.

b) Dissacarídios: são constituídos por duas moléculas estruturais ligadas entre si por ligação
glicosídica. Esta ligação é covalente, resultante da reação do grupo hidroxila de uma manose
com a hidroxila do carbono anomérico outra manose, após a perda de uma molécula de água.
Sacarose: é o açúcar da cana, da beterraba, do mel, etc. Está largamente distribuído na
natureza. É constituído das monoses glicose e frutose e sofre ação da enzima sacarase.
Lactose: É o açúcar do leite. É constituído das monoses galactose e glicose. Sofre a ação da
enzima lactase.
Maltose: É o açúcar dos cereais como o malte, trigo, cevada, etc. podem resultar da hidrólise
incompleta do amido liberando duas moléculas de glicose. Sofre a ação da enzima maltase.
Isomaltose: É o açúcar resultante da hidrólise parcial do amido e do glicogênio. É constituído
de duas moléculas de glicose. Sofre ação da enzima glicosidases.

c) Polissacarídios: Ocorrem em vegetais e animais e diferem entre si devido as monoses

constituintes, ao comprimento da cadeia, ao tipo de ligação entre as monoses e na quantidade
de ramificações existentes nas moléculas. Ex: amido, celulose, glicogênio e quitina.

LIPÍDIOS

1- INTRODUÇÃO:
Todos os compostos orgânicos, a maioria de natureza éster, com característica de baixa
solubilidade em água e alta solubilidade em solventes apolares foram reunidos num grupo de
substâncias denominadas Lipídeos.

2- SINONÍMIA:
Lipídios ou gorduras.

3- FUNÇÕES:
Fonte de energia (9 kcal/mol); proteção de órgãos contra choques mecânicos; isolante
térmico; elementos estruturais das membranas associados a proteínas e glucídios; alguns
hormônios; armazenamento e transporte de substâncias insolúveis ou de baixa solubilidade
em água; detergentes; pigmentos e cofatores enzimáticos.

4- CLASSIFICAÇÃO:

4.1- Lipídeos simples:

São ésteres de ácidos graxos com vários tipos de álcoois. Quimicamente os ácidos
graxos são constituídos de cadeia carbonadas, de tamanho variado, contendo um grupo
carboxila (COOH) em sua extremidade. O número de átomos de Carbono constituintes dos
ácidos graxos varia de 14 a 25 sendo que os mais comuns contêm 16 e 18 átomos de
Carbono. Estes ácidos graxos podem ser saturados ou insaturados e o número de ligações
insaturadas e de átomos de Carbono vai influenciar diretamente nas propriedades físicas
destes compostos. Dentre os lipídios simples estão aqueles cujo álcool é o glicerol, o qual
contém 3 hidroxilas vizinhas na sua estrutura que lhe confere sabor adocicado. Estes são
chamados Glicéridios ou gorduras neutras e são largamente utilizados na alimentação humana.
São caracterizados como óleos ou gorduras, de acordo com as seguintes propriedades: os
óleos são líquidos à temperatura ambiente, têm maior proporção de ácidos graxos insaturados,
têm origem vegetal com exceção dos óleos de peixes, têm menor ponto de fusão, não
possuem colesterol e tem maior teor de ácidos graxos essenciais. As gorduras são sólidas à
temperatura ambiente, têm maior proporção de ácidos graxos saturados, têm origem animal,
têm maior ponto de fusão, possuem colesterol e tem menor teor de ácidos graxos essenciais.
De acordo com o número de hidroxilas do glicerol esterificadas com o ácido graxo são
classificados em mono, di e triglicérides, sendo estes últimos os principais lipídios de reserva
armazenados no tecido adiposo. Dentre os lipídios simples encontram-se ainda aqueles cujo
álcool não é o glicerol, mas, um monoálcool de cadeia longa e alto peso molecular. Estes são
denominados Cérides, cerídeos ou ceras. Os álcoois de cadeia longa que ocorrem com maior
freqüência são: Cetílico (16C), Cerílico (18C) e Miricílico (14C), sendo estes de cadeia aberta;
o álcool de cadeia fechada mais comum é o Colesterol com um núcleo CPPF e 27 átomos de
Carbono, sendo denominados particularmente colestérides.

4.2- Lipídios compostos:

São aqueles que apresentam na sua estrutura, além do ácido graxo e do álcool um outro
radical químico. Quando o radical químico é o fosfato e o álcool é o glicerol são chamados
Glicerofosfatídios. São de grande importância para o organismo humano, pois, além de
constituírem as membranas das células, formam glicolipídios e lipoproteínas.