ESTUDO DIRIGIDO – BIOQUÍMICA BÁSICA

1º - LIGAÇÕES QUÍMICAS E ÁGUA

1) Defina: ligação covalente, ligação iônica, ligação de hidrogênio, ponte dissulfeto e atração hidrofóbica.
2) Diferencie moléculas hidrofílicas de moléculas hidrofóbicas e diga que características uma molécula deve apresentar
para que ela pertença a um grupo ou outro:

2º - AMINOÁCIDOS E PEPTÍDIOS
1) Como se classificam os aminoácidos de acordo com a demanda do organismo?
2) Como se classificam os aminoácidos de acordo com sua cadeia lateral?
3) Como se comportam os aminoácidos em solução com pH neutro, pH ácido, pH alcalino?
4) Quais são as características comuns a todos os aminoácidos?
5) Que parte dos aminoácidos pode liberar H+ para a ação tamponante dos aminoácidos?
6) Como os aminoácidos se unem para formar proteínas? Faça um esquema e dê o nome dessa ligação.
7) Imagine que o esquema abaixo representa a seqüência dos quatro aminoácidos iniciais de uma proteína:

A B C D

a) Usando essas quatro letras, recombine os aminoácidos de todas as maneiras possíveis.

b) Se o resto da cadeia não se alterar, quantas proteínas diferentes resultam do rearranjo dos quatro primeiros
aminoácidos?
8) Dada a fórmula do aminoácido valina, encontrado nas proteínas bio1ógicas, responda:

a) O que representam os números 1, 2, 3 e 4?

b) Qual desses grupos varia de acordo com o tipo de
aminoácido considerado?

9) Citar cinco peptídios de interesse biológico com suas principais funções.

10) Explicar resumidamente, porque seres humanos com fenilcetonúria não devem fazer uso de produtos contendo
adoçante aspartame?

3º - PROTEÍNAS
1) Dê exemplo de 4 funções que as proteínas podem exercer e cite pelo menos uma proteína que exerça essa função.
2) Em que as moléculas de proteína podem diferir umas das outras?
3) O que são proteínas conjugadas?
4) O que são proteínas fibrosas e proteínas globulares e que tipo de funções cada uma exerce?
5) Que tipo de cadeia lateral (radical) está, em geral, presente no interior de uma proteína em meio aquoso?
6) Quais são as ligações responsáveis pelas estruturas primária, secundária, terciária e quaternária das proteínas?
7) Quais são as duas principais estruturas secundárias encontradas em proteínas e qual a diferença entre elas?
8) De que forma a estrutura primária define a estrutura terciária?
9) Considere os itens abaixo:
a) A análise de duas proteínas mostrou que cada uma delas era constituída por 120 aminoácidos. Com base
nesses dados, é possível afirmar que as duas proteínas são iguais? Justifique sua resposta.
b) A análise posterior revelou que as duas proteínas continham aminoácidos nas mesmas proporções: 21 % de
glicina, 20% de leucina, 18% de isoleucina, 14% de arginina, 10% de ácido glutâmico, 7% de lisina, 4% de
triptofano, 3% de cisteína, 2% de prolina e 1 % de metionina. Com base nesses novos dados, você afirmaria,
com absoluta certeza, que as duas proteínas em questão são iguais? Justifique sua resposta.
10) O que é desnaturação protéica?
11) Qual a ligação entre aminoácidos não é rompida pela desnaturação protéica?
12) Por que as proteínas de origem animal apresentam maior valor biológico dos que as proteínas de origem vegetal?
13) O que acontece com o valor nutritivo da proteína e com a sua atividade biológica após a desnaturação irreversível?
14) Dê exemplos de agentes desnaturantes.
15) Cite 2 exemplos de fosfoproteínas?
16) Cite 2 exemplos de cromoproteínas com suas respectivas funções.
17) Qual a importância da hemoglobina e de seus derivados?
18) É possível a ligação de dióxido de carbono a uma molécula de oxihemoglobina?
19) Em que tecido se localiza a mioglobina e qual sua principal função?
20) Mostrar como o monóxido de carbono interfere no transporte normal de oxigênio, efetuado pela hemoglobina.
21) O que são lipoproteínas? Com base em que elas são classificadas? Em que órgão elas são sintetizadas?
22) O que são glicoproteínas? Onde estas ocorrem?

4º - ENZIMAS
1) O que são enzimas, qual sua natureza química e qual a sua importância para os seres vivos?
2) Citar os componentes de uma enzima completa, especificando a localização do centro ativo. Mostrar o esquema de
ação enzimática.
3) O que é energia de ativação?
4) O que aconteceria se a energia de ativação de uma reação fosse nula?
5) Sabe-se atualmente que o tradicional modelo chave-fechadura apresenta uma incoerência. Comente esta
afirmativa.
6) Defina proteína simples e conjugada.
7) Conceituar proenzimas e isoenzimas.
8) Quais são os fatores que interferem na atividade das enzimas?
9) O que é inibição competitiva e não-competitiva?
10) O que você entende por inibição retroativa (Feed-back)?
11) Observe o gráfico abaixo, que ilustra a atuação da enzima pepsina em diferentes valores de pH. Esta
enzima atua no estômago de alguns animais, sendo responsável pela digestão das proteínas por eles ingeridas.
Baseado nos dados apresentados no gráfico. Responda:
a) Qual a faixa de pH mais favorável à ação da
pepsina?
b) Ao redor de que valor de pH cessa a ação da
pepsina?