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UNIVERSIDADE FEDERAL DE SÃO JOÃO DEL-REI

CAMPUS CENTRO-OESTE
BACHARELADO EM BIOQUÍMICA

DISCIPLINA: Bioquímica de Proteínas


PROFESSOR: José Antônio da Silva

ESTUDO DIRIGIDO

Emmanuelle Fernandes Silva


Dayana Santos Adame
Indiana Dayane Lima Martins
Ingrid Sabino da Silva

DIVINÓPOLIS / MG
OUTUBRO / 2021
01. Os aminoácidos são moléculas que têm um grupo amina e ácido carboxíli-
co. Um dos vinte aminoácidos encontrados em proteínas naturais é a ALANI-
NA. Esta molécula possui também um átomo de hidrogênio e um radical metil
ligados a um carbono. Na formação de proteínas, os aminoácidos se ligam en-
tre si através da ligação peptídica. Esta ligação forma-se entre o grupo amina
de uma molécula e o grupo carboxila de outra molécula, com a eliminação de
uma molécula de água. Com base nessas informações pede- se:

a) A fórmula estrutural da ALANINA.

b) Com relação à estrutura da alanina, muitos textos apresentam sua fórmula


estrutural errada. Ela é de fato representativa? Em que valores de pH?

A estrutura da alanina é, de fato, representativa, mas depende da faixa de pH na


qual se encontra. Assim, esta pode apresentar uma forma iônica (A) em pH < 2, (B)
em pH~6 e (C) em pH > 10.

c) A equação química que representa a reação entre duas moléculas de ALANI-


NA formando uma ligação peptídica.

02. A hidrólise de um peptídeo rompe as ligações peptídicas, originando os a-


minoácidos:

a) Quantos carbonos e quantos hidrogênios estão presentes no peptídeo re-


presentado acima?

13 carbonos e 23 hidrogênios.

b) Quantos aminoácidos formam esse peptídeo?

5 aminoácidos.
c) Identifique, com círculo, as ligações peptídicas.

d) Escreve a estrutura de um aminoácido da substância acima.

03. Os aminoácidos formam polímeros lineares através de ligações peptídicas,


que correspondem à atração eletrostática entre o grupo carboxila negativa-
mente carregado de um aminoácido e o grupo amino positivamente carregado
do aminoácido seguinte. Com relação à ligação peptídica responda:

a) Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas?

Os grupamentos alfa-carboxila e alfa-amina.

b) Por que os aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resí-


duos?

Porque quando estes aminoácidos formam peptídeos, perdem grupamentos que os


caracterizam como aminoácidos, não apresentando mais a duplicidade ácido-base.

c) Por que todos os aminoácidos, individualmente, são solúveis em água mas


nem todos os peptídeos são hidrossolúveis?

Porque, em ph fisiológico, os aminoácidos são zwitterions.

d) De que depende a solubilidade de uma proteína?

A solubilidade das proteínas depende da distribuição e proporção de seus grupos


polares (hidrofílicos) e apolares (hidrofóbicos). Ademais, alguns fatores que podem
influenciar a solubilidade protéica são: pH, temperatura, solventes orgânicos e força
iônica.

04. Dentre os peptídeos, responda as questões a seguir:

a) Qual a sequência de aminoácidos no peptídeo abreviado como KQNY?

Lys - Glu - Asn - Tyr

b) Qual a sequência de aminoácidos no peptídeo abreviado como RLWEQ?

Arg - Leu - Trp - Glu - Gln

c) Qual a abreviação de uma letra para o aminoácido que possui uma cadeia
lateral aromática capaz de formar ligações de hidrogênio?

d) Qual a abreviação de uma letra para o aminoácido que possui uma cadeia
lateral com enxofre e é capaz de formar uma ponte dissulfeto?

05. Desenhe os tripeptídeos Ala-Phe-Leu e Lys-Asp-Ser:

a) Suponha que estes tripeptídeos foram adicionados a uma mistura de água e


óleo. Após agitação e separação de fases, em qual delas eles seriam encon-
trados?

Como os tripeptídeos ​Ala-Phe-Leu são hidrofóbicos, após agitação, seriam en-


contrados na fase oleosa. Já os tripeptídeos Lys-Asp-Ser, por serem hidrofílicos,
seriam encontrados na fase aquosa.
b) Calcule o pI desses tripeptídeos.

Ala-Phe-Leu: pI = 5,82
Lys-Asp-Ser: pI = 6,06

c) Os peptídios Lys-Asp-Glu e Leu-Ala-Phe foram adicionados a uma mis-


tura de água e óleo com posterior agitação. Prever a distribuição dos pep-
tídeos entre as duas fases.

Como aminoácidos Ala e Leu apresentam características hidrofóbicas, o peptídeo


Leu-Ala-Phe será encontrado na fase oleosa, enquanto o peptídeo Lys-Asp-Glu,
na fase aquosa.

06. Responda sobre os aminoácidos:

a) Embora as ligações covalentes sejam claramente muito mais fortes, as in-


terações fracas predominam como forças estabilizadoras da estrutura pro-
teica. Por que?

As forças covalentes são responsáveis por manter a sequência de aminoácidos na


cadeia protéica. Apesar destas ligações serem as mais difíceis de romper, elas
permitem livre rotação, conferindo certa liberdade estrutural. Assim, as interações
fracas, tais como as interações de hidrogênio, contribuem moderadamente para
direcionar o enovelamento.

b) Mostre, com reações, o comportamento anfótero dos aminoácidos e mos-


tre, com desenhos, a dissociação de um aminoácido qualquer a partir de um
meio ácido até um meio básico.
c) Cite exemplos de aminoácidos que não são encontrados em proteínas.

β-alanina e D-alanina.

d) A substituição de qualquer aminoácido em uma proteína resultaria auto-


maticamente na perda da atividade?

A alteração de um único aminoácido em uma proteína é capaz de afetar a es-


trutura geral desta, bem como sua função. Entretanto, existem casos em que o-
corre apenas a redução de sua atividade.

07. Oxitocina e vasopressina, dois peptídeos com fun-


ção hormonal, estão representados ao lado:

A tabela seguinte mostra as atividades dos dois peptí-


deos quanto à lactação e à antidiurese, assumidas co-
mo 100%. Mostra também a atividade (relativa às ativi-
dades de oxitocina e vasopressina) de peptídios sinté-
ticos, que diferem da oxitocina por substituição da leucina por outros amino-
ácidos.

a) De que depende a atividade biológica de oxitocina e vasopressina?

A atividade biológica da oxitocina e vasopressina depende do aminoácido que faz


a substituição da leucina, uma vez que, é observável que, dependendo do ami-
noácido que a substituiu, houve redução ou perda da atividade.

b) O tratamento de ambos os peptídeos com agentes redutores acarreta sua


inativação. Por quê?

Porque estes peptídeos, quando submetidos a tal tratamento, sofrem redução de


sua polarização, podendo até mesmo ter sua carga modificada. Assim, há a pro-
dução de resíduos e mudança da amida da terminação carboxila.

08. Quatro amostras da solução de um aminoá-


cido foram submetidas à eletroforese em diferen-
tes valores valores de pH, com a mesma volta-
gem e durante o mesmo tempo. O esquema se-
guinte mostra a localização do aminoácido no i-
nício (linha pontilhada) e ao final (círculos ver-
melhos) da eletroforese:

a) O aminoácido utilizado foi alanina, aspartato ou lisina?

Alanina
b) Fazer um esquema do resultado que seria obtido se o experimento tives-
se sido feito com os outros dois aminoácidos.
09. Seja o peptídio H3N-Glu-His-Leu-Lys-COO

a) Considerando os grupos ionizáveis do peptídeo, indicar na tabela seguin-


te: o nome do de cada grupo, o valor do seu pKa e a carga (+, –, 0, 0/– ou
+/0) que as formas predominantes do peptídeo apresentam nos valores de
pH indicados.

b) Determinar o pI do peptídio.

pl= 6,07 + 9,47)/2= 7,7

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