Escolar Documentos
Profissional Documentos
Cultura Documentos
● secretadas
recém-nascido
IgA ● MALT
● 10-15% do soro
● secreções
- recetor Fc
- helmintías
crónicas
(ex. asma)
Idiótipo: sequências de aa da região variável específicas de cada clone linfocitário.
Seq. hipervariáveis VH e VL.
cromossoma 2 Ck 1. deleção
K (+ simples) Jk (junto Ck) - 5 2. inversão
cromossoma 22 Cλ (0-6) c/ Jλ
λ Vλ (100)
Vλ + Jλ = Vλ / Jλ (fusão)
1. região D
cromossoma 14 Ch
H Jh (6) 2. imprecisão rearranjo
3. inserção zonas N
(TdT)
Existem 3 loci para os genes das imunoglobulinas: 1 para a cadeia pesada (IgH) e 2 para
a cadeia leve (Igκ E Igλ). Nas cadeias leves a região variável é codificada por 2 segmentos:
V e J, enquanto que a região constante é codificada pelo segmento C. A informação
genética necessária para produzir cadeias kappa encontra-se num
único locus do cromossoma 2. Existem múltiplos segmentos Vκ e Jκ.
Quando uma célula hematopoiética imatura se torna comprometida para a linhagem B, ela
seleciona um segmento Vκ e um Jκ efectuando a sua fusão de forma covalente,
formando um único exão. A transcrição pode começar numa extremidade do segmento Vκ e
prosseguir pelo exão Vκ/Jκ fundido e pelo exão Cκ próximo.
1. Estrutura imunoglobulinas
As imunoglobulinas apresentam uma estrutura tetrapeptídica, são constituídas por
quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas (H) e duas cadeias leves (L). Todas
as imunoglobulinas tem o mesmo numero de cadeias pesadas e leves e esse é dado pela
formula (H2L2)n.
As cadeias são mantidas unidas entre si por forças não covalentes bem como por pontes
dissulfeto intracadeias. As cadeias, pesadas e leves, são compostas por domínios
globulares dobrados, cada um com 100-110 a.a. estabilizados pelas pontes
dissulfeto. As cadeias leves contem dois domínios, enquanto as cadeias pesadas contem
entre 4 a 5 domínios.
As sequências de a.a. que constituem as cadeias pesadas e leves variam amplamente,
sendo esta variabilidade maior na extremidade N-terminal, ou seja, a região variável é a
extremidade N-terminal (Vh e Vl) e é o local onde o antigénio se liga. Cada quatro cadeias
polipepticas (duas pesadas e duas leves) apresentam dois sítios
de ligação ao antigénio pelo que cada Ig é considerada divalente quanto à ligação ao
antigénio. Os outros domínios são a região constate (Ch e Cl) sendo que a cadeia leve só
tem um domínio constante e as cadeias pesadas tem três ou mais domínios Ch. Em geral
a proteína tem uma conformação de T ou Y, sendo que a base de cada braço T ou Y está
localizado entre o Ch1 e Ch2 e é denominado de região de dobradiça, que oferece
flexibilidade à Ig. As imunoglobulinas são susceptíveis à clivagem na região da dobradiça.
A papaína tem a capacidade de clivar essa região dando origem a 3 fragmentos de
dimensões semelhantes. Dois destes fragmentos são praticamente idênticos, consistem
numa cadeia leve completa juntamente com os domínios Vh e Ch1, e contêm os sitios
de ligação aos Ag sendo denominados por fragmentos FAB (F. Ag Binding). O terceiro
fragmento é constituído pelos domínios Ch2 e Ch3 e estão alinhados na cadeia pesada
oposta, ligados por pontes dissulfeto. Por ser um fragmento idêntico em muitas Igs foi
designado por Fragmento Fc. O Fc determina as propriedades secundarias das Igs, pela
sua ligação ao receptor Fc na superfície.
9. Qual das seguintes não é uma fonte de diversidade das cadeias leves da
imunoglobulina
a) Região D
b) Delecção
c) Inversão
d) a + c
31-Na imunização passiva com gema de ovo que imunoglobulina estaria envolvida
a) Ig A
b) Ig M
c) Ig Y
d) Ig G