Universidade Federal de Pernambuco Centro de Tecnologia e Geociências Depto de Engenharia Química

Aminoácidos e Proteínas

Maria de los Angeles Perez F. Palha Maria Alice G. de Andrade Lima Sônia S. Melo C. de Albuquerque

Recife 1999

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aminoácidos são encontrados na natureza porém nunca foram encontrados em proteínas.Definição: São compostos orgânicos que se caracterizam por apresentarem um grupamento carboxílico . Alguns D.AMI OÁCIDOS 1. um grupamento amínico NH3+ e um grupamento R de estrutura variável. unidos entre si pelas chamadas ligações peptídicas.. as proteínas são polímeros constituídos por amino ácidos. fazem parte de alguns antibióticos como a D. 2 . São 20 os aminoácidos naturais considerados unidades fundamentais das proteínas e estes podem classificar-se de acordo com diferentes critérios: com relação a polaridade do grupo R. observa-se que 50% dessa matéria e´composta de proteínas. com relação a natureza química do grupo R.fenilalanina na Gramicidina S. de acordo com o número de grupos amínicos. ligados a um mesmo carbono.COO−. 2. número de carboxilas. O // + R _ CH − C α \ N H2 OH H  N −  H COOH  C H  > R −  R’ H O R’  ||  C − C − N − C − COOH   NH2 H Só os L-aminoácidos são encontrados nas proteínas. Por sua vez.Fórmula geral: R − CH − COO−  α NH3 + O // ou R − CH − C  α \ NH2 OH Analisando-se a matéria seca da maioria das células.

1 Aminoácidos com grupos R apolares ou hidrofóbicos Características: são pouco solúveis em H2O . O menos hidrofóbico é alanina. 3. 3.etc. CH3 \ CH − CH − COOH /  CH3 NH2 Valina (Val) * 4) H2C − CH2   H2 C C − COOH \ / \ N+ H / \ H H Prolina (Pro) H  CH3 − C − COOH  NH2) alanina (Ala) 1) 2) 3) CH3 \ CH − CH2 − CH − COOH /  Leucina (Leu)* CH3 NH2 5) CH3 \ CH − CH − CH − COOH    Isoleucina (Ile)* H CH3 NH2 6) − CH2 − CH − COOH  NH2 Fenilalanina (Phe)* 3 .Classificação dos aminoácidos de acordo com a polaridade dos grupos R. Adotaremos a classificação dos aminoácidos de acordo coma polaridade dos grupos R.

Isto porque grupos funcionais que formam pontes de hidroênio com a água.2 Aminoácidos com grupos R polares não carregados Características: são mais solúveis em H2O . contêm 1) HO − CH2 − CH −COOH | NH2 Serina (Ser) 2) CH − CH − CH − COOH  OH Treonina (Thr)*  NH2 3) HO − − CH2 − CH − COOH  NH2 Tirosina (Tyr) 4) H − S − CH2 − CH − COOH  NH2 Cisteína (Cys) 4 .7) − C − CH 2 − CH − COOH   C NH2 NH H Tripófano (Trp)* 8) CH3 − S − CH2 − CH2 − CH − COOH Metionina (Met) *  NH2 3.

Glutâmico (Glu) 3. Aspártico (Asp) 2) -- OOC − CH2 − CH2 −CH − COOH | NH2 Ac.Aminoácidos com radical R carregados positivamente H3N+− CH2 − CH2 − CH2 − CH2 −CH − COOH | NH2 1) Lisina (Lys)* 5 .Aminoácidos com radical R carregados negativamente 1) -- OOC− CH2 − CH − COOH | NH2 Ac.3.4.5) H2C −COOH | NH3 Glicina (Gly ) 6) O = C − CH2 − CH − COOH | NH2 | NH2 Asparagina(Asn) 7) O = C − CH2 − CH2 − CH − COOH | NH2 | NH2 Glutamina ( Gln) 3.

As plantas superiores são capazes de sintetizar todos os amino ácidos necessários à síntese de suas proteínas. precisam deles.2) H2N − C − NH − CH2 −CH2 − CH2 −CH − COOH || + Arginina (Arg)* | NH2 NH2 3) HC | HN+ \\ = C − C H2 − C H − COOH | NH / | NH2 Histidina (His)* CH . para a síntese de suas proteínas mas são incapazes de produzi-los . ou seja. enquanto a Escherichia coli sintetiza todos que precisa. as bactérias lácticas não o 6 . conseguem. Com relação aos microrganismos. Aminoácidos Essenciais : são aqueles que o organismo não pode sintetizar. a capacidade de síntese dos amino ácidos é extremamente variada. marcados com * são aqueles essenciais ao homem e ao rato albino. a partir de precursores simples. sendo obtidos através da dieta. Os aminoácidos classificados de acordo com os radicais R.

Com base nesta absorção.→ Constitui o íon anfótero. dipolar ou Zwitterion (ver proteínas) 4.V.2-Caráter Anfótero + (Amino ácido).Espectro de Absorção Nenhum dos Amino ácido absorve luz na região visível.+ H+ → +(Amino ácido) + OH ↓ (Amino ácido)- + (Amino ácido). 7 .4.Propriedades Físicas dos Aminoácidos 4. pode-se determinar a concentração de proteínas.1-Solubilidade Todos são solúveis em água e em solventes polares como metanol e etanol.. 4. Encontram-se ionizados em solução aquosa. tirosina. triptófano e fenilalanina absorvem significativamente na região do U. entre 250 e 280nm. Somente os aromáticos.3.

Phe __ L-Leu __ L-Orn__ L-Val __L-Pro ↓ ↑ L.Amino Ácidos Com Intensa Atividade Biológica 6. 6.3.Bradicinina (ante. ou vários antibióticos são peptídeos. Assim apesar dos amino ácidos serem atóxicos. são opiáceos naturais) Tyr-Gly-Gly-Phe-Met ou Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu 6.5-Separação e Análise de Misturas de Amino ácidos Principalmente por métodos cromatográficos.S ___ | S . baseados em suas cargas elétricas tais como: Cromatografia de troca iônica.Cys | Pro-Leu-Gly 6.Encefalinas (induzem analgesia.Gramicidina S (antibiótico ) D.2.4. como a amanitina.inflamatório) Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg 6.Phe__ L-Val__ L-Orn __L-Leu__D Phe Alguns venenos extremamente tóxicos. HPLC. é 8 .Ocitocina (estimula as concentrações uterinas) Tyr-Ile-Gln-Asn | Cys .1.

a seqüência dos mesmos em peptídeos e polipeptídeos que determina sua especificidade de ação e efeitos biológicos. -------------------------------- 9 .Estimula o córtex adrenal. Curiosidade: A parede celular de bactérias tem como estrutura peptídeos ligados a açúcares .Hormônio pancreático que se opõe a ação da insulina Corticotrofina. Outros exemplos de peptídeos com intensa atividade biológica são: Glucagon .

conhecida por conformação nativa ou proteína nativa. oxitocina (útero e glândulas mamárias) Vasopressina (rim. apenas uma conformação espacial em suas condições biológicas normais (pH. Citocromos Nutritivas e de reserva: Gliadina (trigo). artérias) Transportadoras: Hemoglobina (O2). as proteínas tem. Devido ao caráter dessa ligação. Ferritina (Fe) 10 . lipase Actina e Miosina. Albumina do soro. Proteoglicanas frinogênio.Proteínas DEFI IÇÃO: São polímeros de amino ácidos unidos entre si por ligações peptídicas. temperatura) . Funcões: Armazenamento: Catalítica : Contrácteis: Estrutural: Protetora: Ferritina (Fe → baço) Urease. em geral. Caseína (leite). Anticorpos Reguladora: Insulina. Colágeno. Flagelina Queratinas. amilase. Ovoalbumina. Elastinas. Mioglobina. Ricina. Gossipina. Trombina(coagulação do sangue).

γ-Globulinas As proteínas tem seu número de amino ácidos. São formadas por apenas 20 aac. resistentes à salinas diluídas Forma esférica.Colageno proteínas de reserva Ex: Hexoquinase. Estabilidade conformacional se deve as ligação peptídica e a interação entre os radicais R laterais dos aminoácidos 11 . estrutura e conformação geneticamente determinados.Classificação das Proteínas de acordo com a forma: Globulares Fibrosas Solúveis em água e soluções Insolúveis em água. Sua conformação nativa é tão estável. que a proteína pode ser isolada mantendo sua atividade biológica. ação proteolítica Cadeia compridas e filamentosas. polipepitídica forma globular Quase todas enrolada em Cadeia polipeptídica estendida ao longo de um eixo as enzimas e Proteínas estruturais Ex: ∝-Queratinas .

a conformação dos resíduos de aminoácidos sucessivos e próximos na cadeia 12 .Classificação das Proteínas de acordo com a Composição Simples Conjugadas Contém apenas Amino-ácidos Possuem grupos químicos que ligados em cadeia polipeptídica não são Amino-ácidos ligados à e nenhum outro grupo químico cadeia polipeptídica Porção não protéica chama-se GRUPO PROSTÉTICO queratinas. colágeno. glicoproteínas (γ-Globulinas). fosfoproteínas(caseína do leite) hemoproteínas (hemoglobina). insulina lipoproteínas ( no sangue).análise de sua estrutura covalente e da seqüência de aac Ex: Representada por linha simples  R1  R2  R3  R4  R5  R6 etc Secundária-Designa o arranjo no espaço. Metaloprotínas (Ferritinas) Classificação das Proteínas de acordo com a Estrutura Primária .

intracadeia ricas em liações cistina flexibilidade variável Ligações entre aac intercadeia não há liações cistina entre cadeias das β-queratinas. casco de teia de aranha. Ex: α-hélice β-pregueada α-hélice Aumentam de tamanho ao serem aquecidas. pele. cabelos. hidrofóbicos insolúveis em H2O Ex: α-queratinas encontradas nas Ex: β-queratinas encontradas em estrutura em zig-zag unhas. lã. Esta estrutura apresenta arranjo espacial α-hélice ou conformação-β (folha pregueada). Flexíveis e moles são ricas em aac com grupos R Os grupos R projetam-se para fora. Em conformação-β presença de calor Não aumentam de tamanho ao serem húmido podem adquirir conformaçã-β aquecidas (reversível) Ligações entre aac. -s-s- 13 .polipeptídica. seda (fibroína) tartaruga. Estrutura terciária: Estrura espacial devido a ligações iônicas.

Estão geralmente envolvidas na regulação metabólica. Representação da estrutura terciária Desnaturação proteica Constitui mudanças nas propriedades físicas. citocromo c. ligações covalentes entre os radicais R de amino ácidos que compõem a proteína.químicas e biológicas de uma proteína. São geralmente proteínas globulares. unidas entre si por ligações iônicas e/ou covalentes. ribonuclease. Ex:hemoglobina. citocromo-oxidase. Quimiotripsina. Essas mudanças podem ser: Diminuição da solubilidade Alteração da conformação Diminuição da atividade biológica 14 . Ex: mioglobina. lisozima. pontes de hidrogênio. hexoquinase. Ex: Representação da estrutura terciária Estrutura Quaternária: Quando apresentam duas ou mais cadeias polipeptídicas.ligações hidrofóbicas.

V Raio X Vibrações ultra-sônicas Agitação Solvantes orgânicos (Etanol.Anfoterismo: + (PROTEÌNA).Causa : Mudanças de pH significativas Mudanças de Temperatura Radiações U. acetona.+ + OH↓ (PROTEÌNA)- H+ → + (PROTEÌNA) O pH da solução cuja a molécula de amino-ácidos ou proteína encontra-se totalmente ionizada. chama-se ponto isoelétrico (pI) e a molécula nessas 15 . éter) Ácidos Propriedades Proteicas 1. mas com carga líquida igual a zero.

tende a precipitar. A afinidade da proteína pode ser melhorada ou não pela adição de sais. aumentando a interação proteína H2O. como (NH4)2SO4. em pequenas quantidades. solubilizando o polipeptídeo. é chamada íon dipolar ou Zwitterion . “Salting-out”.proteína.a adiçao de sal. resultando numa “desidratação da H2O ativa” e precipitação do polipeptídeo. NaCl entre outros.A adição de sal em grandes quantidades.condições.Solubilidade Pode ser alterada pela presença de uma solução salina. “Salting-in” . diminuindo a interação proteína H2O. Esta molécula não se move em um campo elétrico. aumenta a interação proteína .proteína. mas a concentração do sal deve ser bem avaliada de modo a se obter proteína solúvel ou precipitada. 16 . diminui a interação proteína . 2.

3.Filtração em gel (peneira molecular): separação das diferentes proteínas por peso molecular.Eletroforese: Separação das diferentes proteínas com base no sinal e número de cargas elétricas de cad uma delas 4.V. Dosagens proteicas As mais tradicionais são : Método de Kjeldahl Absorção no U.Cromatografia de troca iônica: fundamenta-se nas diferenças entre as densidades e o sinal de suas cargas elétricas em determinado pH. 2. Método de Biureto Método de Lowry 17 .Diálise: separ as proteínas de moléculas de baixo peso molecular presentes no extrato das células.Purificação das Proteicas As proteínas podem ser separadas e purificadas em seu estado nativo através de diferentes processos: 1.

Referências Bibliográficas Lehninger. Ed. & Grisham.São Paulo. Saunders College Publishing. D.. 1995 Brock.. H. Inc. 1997 18 . 1993 Garret. Biochemistry and Molecular Biology. Prentice-Hall International. & Elliott. Nova York. Biochemistry. W. Elliott. C. Oxford University Press. T. Nova Jersey. D. T. & Madigan.G. R..1991. Oxford. Principios de Bioquímica.. Biology ofMicrorganisms. M.M. Savier. A L. C.

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