amônia e gás carbônico.
Ex: Dehidratases e
INTRODUÇÃO
 Com exceção de um pequeno número de moléculas
catalíticas de RNA, todas as enzimas são proteínas.
Logo, são proteínas especializadas na catálise
(aceleração) de reações químicas fundamentais
para todos seres vivos.
 Algumas enzimas necessitam de um componente
químico adicional chamado cofator, que pode ser um
ou mais íons ou uma molécula orgânica ou
metalorgânica complexa chamada coenzima.
 Algumas enzimas necessitam de ambos, cofator e
coenzima para sua atividade.
 Quando o íon ou a coenzima estão fortemente
ligados à enzima são chamados de grupos
prostéticos.
 A enzima completa, cataliticamente ativa, ligada à
coenzima e/íon, é chamada de holoenzima, a porção
proteica da mesma enzima é chamada de apoenzima
ou apoproteína.
 Algumas enzimas são modificadas covalentemente
por fosforilação (ligação covalente, por isso forte,
com grupo fosfato), glicosilação (ligação covalente
com glicosídeo) e outros processos. Muitas destas
alterações estão envolvidas na regulação da
atividade enzimática.
CLASSIFICAÇÃO
 OXIREDUTASES: São enzimas que catalisam
reações de transferência de elétrons, ou seja:
reações de oxirredução. Ex: Desidrogenases e
Oxidases.
 HIDROLASES: Catalisam reações de hidrólise de
ligação covalente. Ex: Peptidases.
 LIASES: Catalisam a quebra de ligações
covalentes e a remoção de moléculas de água,
Descarboxilases.
 TRANSFERASES: Enzimas que catalisam reações
de transferência de grupamentos funcionais como
grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Ex:
Quinases e Transaminases.
 ISOMERASES: Catalisam reações de
interconversão entre isômeros ópticos ou
geométricos. Ex: Epimerases.
 LIGASES: Catalisam reações de formação de
novas moléculas a partir da ligação entre duas já
existentes, às custas de energia (ATP). Ex:
Sintetases.
NOMENCLATURA
 NOME RECOMENDADO: Mais curto e utilizado no
dia a dia de quem trabalha com enzimas. Usa o
sufixo “ase” para caracterizar a enzima. Ex:
Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.
 NOME SISTEMÁTICO: Mais complexo, dá
informações precisas sobre a função metabólica da
enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase.
E.C 2.7.1.1 (E.C. = enzima, 2.7.1.1 = especifica a
função).
 NOME USUAL: Consagrado pelo uso. Ex: Tripsina,
Pepsina, Ptialina.
TERMODINÂMICA
Propriedades termodinâmicas de uma reação:
 A diferença de energia livre (ΔG) entre os produtos
e os reagentes.
 A energia requerida para iniciar a conversão de
reagentes em produtos.
 A primeira determina se a reação irá ocorrer de
modo espontâneo, (ΔG negativo: espontâneo; ΔG
positivo: não espontâneo, necessitando de energia),
1
 enquanto a segunda determina a velocidade da  ESTADO DE TRANSIÇÃO: No topo da curva de
reação. energia, é um ponto a partir do qual o decaimento
 As enzimas afetam apenas a última propriedade. para o estado S ou para o estado P tem a mesma
probabilidade de ocorrer.
PODER CATALÍTICO
 A energia inicial necessária para converter
substrato em produto é o que determina a
velocidade de reação.
 As enzimas são catalisadores que aumentam a
velocidade das reações por diminuírem as energias
de ativação.
 A etapa com maior energia de ativação é a etapa
limitante da velocidade.
 A etapa mais lenta é a transformação do substrato  Produto possui um menor nível de energia que
em produto. substrato.
 Todas as reações do organismo possuem uma  As enzimas alteram a velocidade da reação, não o
enzima realizando a catálise. equilíbrio.
 A enzima muda de conformação quando o substrato
se liga ao sítio ativo.
 ENERGIA DE LIGAÇÃO: É a principal fonte de
energia livre utilizada pelas enzimas para a
diminuição da energia de ativação das reações. Essa
energia é proveniente da interação enzima-
substrato.
 O poder catalítico é proveniente, basicamente, da
energia livre liberada na formação de muitas
 Sem enzima:
ligações fracas (Van der Waals, pontes de
hidrogênio, etc) e interações entre a enzima e seu
substrato.
 Essas interações fracas são otimizadas no estado
de transição da reação. Os sítios de ligação são
complementares não aos substratos por si
mesmos, mas aos estados de transição pelos quais
os substratos passam ao serem convertidos em
produtos.

ENERGIA DE ATIVAÇÃO
 Diferença entre os níveis energéticos do estado
basal e do estado de transição.

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 Enzima complementar ao substrato: FATORES QUE AFETAM A
VELOCIDADE ENZIMÁTICA
 pH;
 Temperatura;
 Concentração de substrato;
 Concentração de cofatores;
 Presença de inibidores e/ou ativadores;
 Modificações químicas: fosforilações, adenilações
etc.
pH ótimo: valor de pH em que a enzima possui
conformação que permite o máximo de sua
atividade enzimática.

O curvamento é impedido pelas atrações

magnéticas entre o bastão e a bastonase.

 Enzima complementar ao estado de transição:

A energia de ligação das interações magnéticas

compensa o aumento da energia livre necessária
para curvar o bastão: MODELO ENCAIXE
INDUZIDO.