3- PROTEÍNAS NA ALIMENTAÇÃO DE CÃES E GATOS 1-) Introdução Cães e gatos são animais carnívoros, podendo os cães ser classificados como

carnívoros não-estritos, em função da sua maior diversidade dietética, enquanto os gatos são carnívoros estritos. Desse modo, as proteínas, juntamente com os lipídeos, constituem a base nutricional dessas espécies, compondo mais de 50% da base seca da dieta desses animais na natureza. Já, como a maioria dos alimentos comerciais para cães e gatos é a base de cereais, importantes para o processo de extrusão da dieta, as proteínas passaram a constituir o segundo ingrediente de maior inclusão na dieta de cães e gatos. Apesar disso, esse nutriente continua apresentando aos animais de companhia a mesma importância fisiológica que apresentava para esses animais em vida livre. Portanto, em virtude da importância do conhecimento das necessidades de aminoácidos de cães e gatos, nos diferentes estádios fisiológicos, aliado à relevância do conhecimento do valor nutricional das fontes protéicas utilizadas, faz com que as pesquisas referentes às necessidades protéicas e qualidade das fontes protéicas para cães e gatos venham crescendo cada vez mais, sendo esses fatores discutidos à seguir. 2-) Estrutura e função das proteínas As proteínas são compostos orgânicos contendo, basicamente, C, H, O e N, mas também podem apresentar S, Fe, Cu, P, entre outros minerais. São constituídas por polímeros de aminoácidos, unidos por ligações peptídicas. Todos os aminoácidos presentes nas proteínas apresentam grupamentos α-amino e α-carboxílicos, ambos envolvidos nas ligações peptídicas e, com exceção da prolina, são α-aminoácidos (apresentam um carbono alfa, assimétrico, ligado a quatro diferentes radicais). Apresentam também, uma cadeia lateral ligada ao carbono α, que varia quanto ao tamanho e composição química, caracterizando os diferentes aminoácidos, dos quais se conhece, aproximadamente, 22 que constituem as proteínas. A composição química da cadeia lateral dos aminoácidos pode conferir a estes cargas eletrostáticas distintas, caracterizando-os em aminoácidos ácidos, neutros ou básicos e de caráter polar (hidrofílico) ou apolar (hidrofóbico). Essas características químicas são importantes para conferir estruturas secundárias, terciárias e quaternárias às proteínas, as quais são responsáveis, juntamente com a sequência de aminoácidos, pelas individualidades e distintas funções das proteínas no organismo. A estrutura primária das proteínas é formada pela seqüência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Já, a estrutura secundária corresponde ao enrolamento da cadeia polipeptídica em torno de si mesma (ocorre uma volta a cada 3,6 resíduos de aminoácidos), formando uma alfa-hélice, mantida por pontes de H formadas entre átomos da ligação peptídica. Outro tipo de estrutura secundária é o de folhas beta, na qual ocorre o dobramento da cadeia de modo paralelo e também é estabilizado por pontes de H. A estrutura terciária das proteínas se caracteriza pelo enovelamento da cadeia peptídica de estrutura secundária em torno de si mesma por ação de forças hidrofóbicas de

desestabilizando as ligações não-covalentes das estruturas quaternárias.repulsão ao meio aquoso dos aminoácidos apolares. os quais serão hidrolisados no lúmen pela enteroquinase para as formas enzimaticamente ativas.2. unidas por ligações covalentes dissulfeto. mas também produz alguns peptídeos menores e aminoácidos livres. a estrutura quaternária ocorre em cadeias peptídicas que apresentam alta quantidade de resíduos de aminoácidos hidrofóbicos (mais de 30%) e. terciárias e secundárias. As proteínas sofrem hidrólise final pelas enzimas da borda em escova. A entrada de aminoácidos e di-tripeptídeos (principalmente contendo resíduos de fenilalanina e triptofano) e ácidos graxos no duodeno libera o hormônio colecistoquinina pela mucosa intestinal. A pepsina hidrolisa proteínas principalmente em fragmentos peptídicos grandes. aumentando o pH para 5. o pH gástrico de cães e gatos é em torno de 2. as carboxipeptidases A e B são exopeptidases. Já. como tripsina. ocorre junção de duas ou mais cadeias peptídicas. seu baixo pH estimula a secreção pelas células da mucosa para o sangue de secretina. Ainda. apenas a repulsão hidrofóbica não é suficiente para esconder esses aminoácidos no interior da cadeia peptídica. para formação de tecidos.5-1. de modo a esconder os resíduos de aminoácidos hidrofóbicos no interior da cadeia. reserva. catalítica. o qual é ótimo para ação das proteases do pâncreas e do intestino. As principais funções dos aminoácidos no organismo são: estrutural. que são . A digestão final de di e oligopeptídeos ocorre na superfície luminal das células epiteliais pela ação das aminopeptidases e dipeptidases. o qual é a faixa de pH ótimo para sua atuação). Além da enteroquinase. a qual estimula o pâncreas a secretar bicarbonato no intestino delgado. pela produção de enzimas. O pepsinogênio. entre outros. como a actina e a miosina dos músculos. À medida que o conteúdo ácido do estômago passa para o intestino delgado. mantendo os aminoácidos apolares mais protegidos. contractilidade. transporte. pela ação do HCl. como as proteoglicanas. o qual estimula a secreção dos zimogênios pelo pâncreas. carboxipeptidases. como a albumina do ovo. quimotripsina. zimogênio secretado pelas células principais do estômago. pela formação de hormônios e neurotransmissores. formação das cartilagens. a qual é uma endopeptidase.8. abrindo e expondo a cadeia polipeptídica à ação enzimática da pepsina. As endopeptidases. Desse modo. formação de anticorpos. gerando aminoácidos livres e di e tripeptídeos. quimotripsina e elastase. O pH gástrico varia dependendo da ingestão ou não de alimentos e da capacidade tamponante destes.5. o qual inicia a desnaturação protéica pela redução do pH do meio. Por fim.0 à 2. a tripsina ativa também atua sobre outros zimogêneos. reguladora de funções orgânicas. tornando-os ativos. 3-) Digestão e absorção A digestão protéica se inicia efetivamente no estômago. a secretina inibe a secreção e a motilidade gástrica. em virtude disso. a fim de neutralizar o HCl gástrico. em média. imunológica. pela hidrólise de 46 resíduos de aminoácidos da extremidade aminoterminal de sua cadeia por um processo de autoativação gerado pelo pH ácido (3. mas. Estes últimos produtos são importantes para iniciar a fase pancreática de digestão protéica. como a hemoglobina. que iniciam a hidrólise no interior da cadeia polipeptídica são: tripsina. elastase. entre outros.7 a 6. para transporte de oxigênio. por meio de estímulo humoral (gastrina) e nervoso (acetilcolina via fibra eferente do nervo vago) é convertido em sua forma ativa pepsina.

A maior parte dos L-aminoácidos pode ser transportada através do epitélio contra um gradiente de concentração. Esse fato também pode ser observado pelo teor de aminoácidos na corrente sanguínea. A utilização dos aminoácidos pelo fígado ou por outros órgãos ocorre principalmente para: síntese de proteínas tissulares (principalmente nos músculo. mesmo se alimentando de uma dieta purificada isenta de proteína. neurotransmissores.75/dia). já que cães conseguem manter o teor de aminoácidos mais constante no sangue. Desse modo. quanto muito baixos. proteínas transportadoras. Cabe ressaltar que. Desse modo. A capacidade de regulação da atividade catabólica das enzimas hepáticas em função do teor protéico da dieta está relacionada com adaptações fisiológicas em função dos hábitos alimentares da espécie. no fígado e SGI). gatos sempre vão apresentar maior excreção de N na urina (360mg N/kg^0.75/dia). tanto muito altos. portanto. estão mais predispostos à alimentação com diferentes níveis protéicos. os quais possuem maior flexibilidade enzimática para poupar ou catabolisar aminoácidos. etc e desaminação e utilização do esqueleto carbônico para obtenção de energia. são energizados pelo gradiente eletroquímico de prótons através da membrana. que gatos. Aminoácidos ácidos podem ser transportados por cotransporte com dois íons Na+ e contra-transporte com um íon K+. apesar de cães apresentarem teor de aminoácidos mais constantes no sangue. apresentam alta e constante atividade das enzimas catabólicas de compostos nitrogenados no fígado. como os gatos. Este gradiente eletroquímico de H+ é estabelecido por troca Na+/H+. O mecanismo de absorção ativa de aminoácidos neutros ocorre através de um co-transportador Na+ dependente e transportador facilitador Na+ independente nas membranas luminal e contraluminal. é energizado de modo mais complexo. hormônios. dependendo do teor ingerido.absorvidos por sistemas transportadores específicos de aminoácidos e peptídeos. Di e tripeptídeos transportados são geralmente hidrolisados dentro da célula epitelial intestinal. 4-) Metabolismo das proteínas Os aminoácidos absorvidos são metabolizados no fígado e/ou redistribuídos para outros tecidos corporais. síntese de enzimas. células do sistema imune. . Carnívoros estritos. Di e tripeptídeos são co-transportados com H+ e. apresentam menor capacidade dessa manutenção que ratos. apresentam maior capacidade de adaptação da atividade catabólica das enzimas hepáticas. Como cães apresentam hábito alimentar oportunista e intermitente. com grande diversidade de alimentos. enquanto aminoácidos básicos dependem do co-transporte de uma carga positiva e do potencial negativo do interior da célula. possuindo baixa capacidade de regulação da atividade dessas enzimas em função do teor protéico ingerido. O transporte da borda em escova para outros aminoácidos. os quais por sua vez apresentam menor capacidade de regulação das enzimas catabólicas de compostos nitrogenados que ratos (128 mg N/kg^0. respectivamente. O intestino delgado de cães e gatos tem alta capacidade de absorver aminoácidos livres e di e tripeptídeos.75/dia). não os neutros. independentemente da dieta ingerida. sendo energizado indiretamente pela ATPase trocadora de Na+/H+. antes de saírem da célula. que cães (210mg N/kg^0. enquanto gatos apresentam relação direta entre teor de aminoácidos no sangue e teor de aminoácidos ingeridos.

mesmo quando em jejum ou com a ingestão de dietas pobres em proteínas. enquanto 33% das proteínas para cães em crescimento são destinadas à manutenção e 67% para crescimento.reduzindo sua atividade. etc. isoleucina. primeiro intermediário do ciclo da uréia. partindo do pressuposto que todos os aminoácidos essenciais estarão supridos na dieta. Os aminoácidos essenciais para cães e gatos são: fenilalanina. lisina e leucina. As necessidades protéicas ou aminoacídicas variam dependendo da espécie. Estima-se que aproximadamente 60% das proteínas para gatos em crescimento sejam destinadas à manutenção e apenas 40% para crescimento. em função de formularmos dietas pensando no conceito de níveis ótimos. . por meio do seu esqueleto carbônico (gliconeogenese ou cetogenese). Em cães e espécies onívoras e herbívoras a ornitina também é sintetizada no intestino a partir do glutamato e prolina e encaminhada para o fígado. Do ponto de vista nutricional. valina. Os aminoácidos são considerados essenciais quando não são sintetizados pelo organismo ou não são sintetizados em quantidades suficientes para suprir a demanda metabólica do organismo. o ciclo da uréia. quando em ingestão de baixo teor protéico. além dos dez aminoácidos supracitados. ácido glutâmico e arginina. pois possuem baixa capacidade de regular as enzimas catabólicas de nitrogênio hepáticas. dietas pobres em arginina vão deprimir o ciclo da uréia. entretanto. Já gatos. etc. como comentado anteriormente. Para gatos. Os aminoácidos não essenciais. Gatos apresentam maior necessidade de aminoácidos. estádio fisiológico e atividade física. Assim. por apresentarem alta e constante ingestão protéica. histidina. apresentam alta atividade catabólica das enzimas de compostos nitrogenados no fígado. densidade energética da dieta. a taurina também é essencial à espécie. acima das necessidades mínimas dos animais. Assim. triptofano. é regulado dependendo dos níveis de certos aminoácidos. carnívoros estritos não conseguem sintetizar ornitina em quantidade suficiente no intestino. doação do grupo amina para a produção de outros compostos nitrogenados. embora possam ser sintetizados pelo organismo. arginina. a quantidade de proteína da dieta vai depender do valor biológico e da digestibilidade das fontes utilizadas. Embora a atividade catabólica de aminoácidos no fígado seja constante. quando em excesso de aminoácidos. como alanina. estádio fisiológico e espécie a que se destina. podendo causar amonemia nos gatos. treonina. para participar do ciclo da uréia. entretanto. metionina. sendo 10 destes considerados dieteticamente essenciais aos cães e 11 para gatos. pirimidinas. bem como para aporte energético para o organismo. principalmente em gatos. para poupar os aminoácidos da dieta e aumentando sua atividade. Já. 5-) Necessidade de aminoácidos e proteínas O organismo apresenta necessidade metabólica por aminoácidos e não por proteínas. A arginina é ativador alostérico da Nacetilglutamato e também é precursora da ornitina pela enzima arginase. o que distingue uma proteína da outra é o seu perfil de aminoácidos. são importantes para a doação de grupamentos amina e carboxílicos para a síntese de outros aminoácidos não-essenciais. aspartato. não tiveram pressão evolutiva para desenvolver a necessidade de ampla regulação do sistema catabólico de compostos nitrogenados no fígado. pode-se trabalhar na formulação com níveis protéicos. como purinas.

6 26 Gato adulto 20 5.5 – 17. gliconeogênese e do ciclo da uréia (como ativador da N-acetilglutamato e como intermediário). na qual seu grupo imidazol é importante receptor e doador de prótons para a troca de O2 nos tecidos. atua na função de vários hormônios. podendo levar a óbito. Já gatos.6 – 4.5 meses de idade e até idade adulta Arginina AAFCO (%) 1000kcal 6. a qual é encaminhada ao rim para síntese de arginina.Recomendações mínimas de proteínas para cães e gatos. sendo inclusive importante para a formação da estrutura secundária das proteínas em função do seu grupamento epslón carregado. espasmos musculares e hiperamonemia.0 23 *: até 3. Histidina Presente em grande quantidade na hemoglobina. Os sinais de deficiência de arginina são anorexia. que estimula o anabolismo protéico. uma vez que inibe algumas enzimas catabólicas de aminoácidos e aumenta os níveis de insulina plasmática. A suplementação de ornitina e principalmente citrulina na dieta pode amenizar os sintomas. Cães.6 A arginina participa da síntese protéica. Estádio fisiológico NRC (%) NRC (%) / AAFCO (%) 4000 kcal 1000kcal 3500kcal Cão crescimento* 22.5 5. como a gastrina. participando principalmente da síntese protéica. além de sofrer . redução na hemoglobina e albumina sérica e catarata.6%. Por ser pobre em ingredientes cereais. vocalização.7 à 0. apresentam baixa atividade das enzimas pirrolina-5-carboxilato sintetase e ornitina aminotransferase no intestino.1%.4 6. As necessidades de arginina para cães em crescimento e adultos é em torno de 0.3 5. insulina. pois esta pode ser sintetizada no rim a partir da citrulina. A deficiência resulta em perda de peso e redução no crescimento. não a fazem em quantidade suficiente para a demanda metabólica.5 5. salivação. hiperatividade. respectivamente. glucagon. na atividade de macrófagos. onde a partir do glutamato e da prolina sintetiza-se ornitina e a partir desta citrulina. poupando os aminoácidos da dieta e promovendo a síntese protéica.5 18 Gato crescimento 22. Para a maioria das espécies onívoras e herbívoras adultas a arginina não é um aminoácido essencial. Estes sinais são mais graves em gatos. embora sintetizem arginina no rim. Leucina Aminoácido ramificado fortemente cetogênico. Lisina É fracamente cetogênica.1 7.3 22 Cão adulto 10 2. enquanto para gatos é de 1 a 1.

além desta é a síntese protéica. A cisteína participa da formação da glutationa peroxidase (potente antioxidante fisiológico). é geralmente o primeiro limitante em alimentos para cães e gatos.5 x mais de aa S que cães. por ser utilizada para a produção de cisteína. Por isso é importante considerar a necessidade de aminoácidos sulfurados como um todo. São utilizados na síntese protéica. Desse modo. que a via do quinolinato  niacina. como para produção de cisteína. Entretanto. em gatos (ferormonio eliminado na urina) e da taurina em cães. a metionina é essencial. portanto. São importantes componentes da pelagem. não sendo sintetizada a partir da cisteína. Fenilalanina e tirosina Embora a tirosina não seja um aa essencial ela é sintetizada a partir da fenilalanina e. Participa da síntese protéica e da transferência de grupos metil. O excesso de lisina causa antagonismo com a arginina pelos sítios de absorção. Treonina Participa da síntese protéica e é gliconeogenico. a suplementação de cisteína na dieta permite que metade da metionina seja poupada para essa finalidade. Taurina . uma vez que os felinos apresentam uma via competitiva enzimaticamente (enzima picolinato descarboxilase) mais ativa para a produção de ácido picolínico  acetil CoA. felinina. por formarem pontes de sulfeto. terciárias e quaternárias das proteínas. Precursora da cadaverina no IG.reação de maillard durante o processamento térmico do alimento. Gatos tem necessidade 1. como a serotonina e da niacina. Triptofano Participa da síntese protéica. uma vez que gatos apresentam deficiência nas enzimas envolvidas na síntese de taurina. A niacina é mais eficientemente sintetizada em cães do que em gatos. é adequado suprir as necessidades de tirosina da dieta para poupar a fenilalanina. Valina Glicogenica e sua única função conhecida. na síntese de hormônios da tireóide e catecolaminas e na produção de corpos cetonicos e na gliconeogenese. de neurotransmissores. Metionina e cisteína É o primeiro ou o segundo aminoácido limitante para gatos e cães em dietas contendo derivados de soja em altos níveis de inclusão como fonte protéica. Os aminoácidos sulfurados são importantes para a formação das estruturas secundárias.

em relação aos cães (1:6 em cães vs. Como por meio de métodos fatorial ou dose resposta. albumina do ovo) e os métodos in vivo. métodos que avaliam os efeitos da fonte protéica sobre o ganho de peso em animais em crescimento ou o balanço de N em animais adultos. as exigências por determinado aminoácido ainda podem ser determinadas por respostas metabólicas específicas. tem-se a estimativa da % absorvida da proteína dietética. Assim. imunodepressão. como o VB. que gatos. Assim. pela aferição dos CDA não é possível se conhecer o que realmente foi retido no organismo. principalmente no coração. surdez. também podem avaliar as exigências de aminoácidos. além de aferição da qualidade da proteína. que apresentam maior acurácia e exatidão sobre a qualidade protéica. 1:4 em gatos). Em longo prazo pode se aferir a qualidade da proteína por meio da manutenção do tecido magro e dos níveis séricos de albumina. Proteínas pobremente digestíveis são melhor aproveitadas por cães. para formação de sais biliares. equilíbrio osmótico. sendo 1-20% inferior ao CDA total da PB). etc. 6-) Avaliação da qualidade da proteína Os métodos de avaliação da qualidade da proteína podem se basear em análises laboratoriais do teor protéico (Kjeldhal). na transmissão da luz pela retina. Recomenda-se 1000mg de taurina/kg alimento para gatos. Além disso. problemas na digestibilidade dos lipídios. Isso ocorre provavelmente em função da menor relação SGI:tamanho corporal de gatos. na conjugação com ácidos. os animais podem sintetizar taurina. Outros métodos. aumento do peso (índice de eficiência protéica e índice de proteína liquida e a utilização líquida de proteína. retina e músculo esquelético. como o gato doméstico. no qual o grupamento amino está ligado ao carbono Beta e não alfa e ao invés do grupo carboxílico apresenta o grupo ácido sulfônico. cérebro. A deficiência de taurina causa cardiomiopatia dilatada. Esse último método geralmente resulta em necessidade de aminoácido maior que os avaliados para balanço de N ou ganho de peso. teor de aminoácidos essenciais ou de um aminoácido essencial específico e compará-lo com uma fonte protéica de alto valor biológico (p. Atua principalmente na permeabilidade das membranas celulares. para cães. ex. quando os níveis de aminoácidos sulfurados são suficientes na dieta. enquanto proteínas com CDA>90% são aproveitadas de maneira semelhante por ambos. reprodução. considerando retenção de N. Caso haja redução em um ou mais . como pela menor eliminação de ácido úrico na urina com o nível adequado de arginina ou maximizar a hemoglobina pela histidina. audição.Ácido beta-aminosulfonico livre. sendo importante na contractilidade do miocárdio. como o taurocólico. É o aminoácido livre mais abundante em tecidos animais. por meio da avaliação do N corporal) podem ser mais eficazes. devendo ser fornecida na dieta. os quais por meio da avaliação da quantidade da proteína ingerida – excretada/ proteína ingerida. mas não pela maioria dos carnívoros. lesões na retina. Os métodos in vivo mais utilizados são a aferição dos CDA totais e CDA ileal (não tem interferência dos microrganismos do IG. pode-se averiguar os teores de aminoácidos no sangue dos animais antes do teste com a fonte protéica a ser avaliada e após um período consumindo a fonte protéica teste. Além disso. como o cólico. A taurina é sintetizada a partir da cisteína pela maioria dos onívoros e herbívoros. Apesar da sua relevância.

farinha de vísceras de suínos. O excesso de minerais resulta na diminuição da digestibilidade do alimento. os ingredientes protéicos de origem vegetal. As fontes protéicas de origem vegetal. mas também da relação entre a genética e o meio ambiente. além da composição em aminoácidos. ao mesmo tempo em que moderam os níveis de macrominerais (principalmente cálcio) nas formulações.aminoácidos. . ao contrário dos co-produtos de origem animal. A maior atenção conferida à soja se deve ao seu alto teor protéico. 7-) Fontes protéicas Os aminoácidos são fornecidos na dieta principalmente por meio de ingredientes protéicos. acarretando em ressecamento das fezes e eleva o conteúdo de cálcio. dificultando a formulação de dietas nutricionalmente balanceadas. baseadas em cereais. Já. pois são influenciadas. estes são deficientes na fonte protéica. uma vez associadas às farinhas de origem animal. uma vez que quando em deficiência protéica severa esses aminoácidos estarão em níveis muito aumentados no sangue. Além disso. animal ou por combinação de ambos. pois possuem alta relação proteína bruta: matéria mineral (7:1 a 20:1). interfere na motilidade intestinal. o excesso de Ca e Mg ainda podem resultar em dietas com excesso de bases. os quais podem ser de origem vegetal. concentrado protéico de soja. perfil de aminoácidos mais próximos às farinhas animais. Entretanto. entre outros fatores. que decorrem não somente de fatores nutricionais. grão tostado de soja. geralmente. devendo isso também ser considerado na formulação de dietas para cães. Em dietas secas extrusadas para cães. A desnutrição protéica também pode ser aferida pelo índice glicina:valina. farinha de vísceras de aves. embora possuam maior constância em seu valor nutricional. fósforo e magnésio do alimento. Embora as fontes protéicas de origem vegetal forneçam todos os aminoácidos essências para cães. principalmente em gatos. resultando em urina alcalina e formação de urólitos por estruvita. melhor balanceamento destes. entre outros. permitem fornecimento dos níveis de proteínas e aminoácidos desejados. Dentre as fontes protéicas vegetais. os ingredientes de origem animal apresentam. o valor nutricional de uma proteína também depende de sua digestibilidade. Os derivados protéicos de soja são as fontes protéicas vegetais mais estudadas para cães. podem apresentar fatores antiqualitativos. As principais fontes protéicas utilizadas em alimentos secos e semi-úmidos para cães são as farinhas de co-produtos de origem animal. soja micronizada e o glúten de milho são os mais utilizados para cães e gatos. com exceção da metionina e disponibilidade do grão de soja e derivados com baixo efeito sazonal. A composição nutricional e a biodisponibilidade dos nutrientes das farinhas de origem animal são mais variáveis. como a farinha de carne e ossos. pelo nível de inclusão dos diferentes tecidos animais e pela temperatura e tempo de processamento da farinha. Sendo este fato importante principalmente ao se considerar que parte da lisina pode se tornar indisponível ao animal durante a extrusão e secagem do alimento (reação de Maillard). a lisina é o primeiro aminoácido limitante. o farelo e a farinha de soja. O excesso de cálcio e fósforo predispõe à desordens ósseas classificadas genericamente como osteomegalias. proteína isolada de soja.

As fontes protéicas apresentam grande variabilidade nos teores nutricionais. maior risco de peroxidação lipídica. variando (na matéria seca) de 33% (grão de soja) à 95% de proteína bruta (proteína isolada de soja . perda de aminoácidos durante o processamento e menor digestibilidade. como o cão. Já. 8-) Sinais de deficiência Em onívoros. é interessante se utilizar fontes protéicas de ambas origens para maior balanceamento da dieta. fontes protéicas com alto teor de matéria mineral. podem apresentar contaminantes. 0.4 (PIS) à 50% de EEA (carne fresca com alto teor de lipídios) e 2700 (farinha de carne e ossos com 35% de PB) à 5200 kcal/kg de EM (carne fresca com alto teor lipídico). não tenham desenvolvido mecanismos fisiológicos frente à essa deficiência. em função da alta disponibilidade de proteína da sua dieta. a redução no consumo de alimentos deficientes em aminoácidos ocorre gradativamente em tempo mais longo. . Ainda. Deve-se atentar aos níveis de inclusão na dieta de fontes protéicas com alto teor de lipídios. Fontes protéicas vegetais apresentam como desvantagem a presença de carboidratos indigestíveis e menor VB da proteína. quanto aos aminoácidos e macrominerais. em gatos. Desse modo. também devem ter seu uso limitado na nutrição. o primeiro sinal de deficiência de aminoácidos é a anorexia. Já. Devendo esses fatores serem considerados na escolha dessas fontes.PIS). pois altos níveis de extrato etéreo na mistura farelada prejudicam o processo de extrusão em rosca simples. principalmente cálcio. fontes protéicas animais apresentam composição mais instável. uma vez que os carnívoros estritos. Provavelmente isso ocorre.

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