Você está na página 1de 5

Sophia Constante 1 período - FACISB

Enzimas
Enzimas consistem nos catalisadores biológicos, os quais
participam das reações bioquímicas. Catálise, em química, é De uma maneira geral, um sítio de ligação de um substrato
o aumento da velocidade de uma reação, devido á adição de consiste em uma reentrância ou fenda na superfície da
uma substância (catalisador). Sendo assim, a catálise pode molécula de enzima que é, na sua estrutura, complementar
ser definida como a ação do catalisador, substância a qual ao substrato (complementaridade geométrica) e agem em
está presente em pequenas quantidades e não é consumida uma complementaridade eletrônica também.
pela reação, alterando apenas sua velocidade. Isto confere á enzima uma especificidade quanto á molécula
As enzimas, por sua vez, são as proteínas mais notáveis e que se ligará a ela, de forma que as moléculas que diferirem
mais altamente especializadas, possuindo alto poder do substrato quanto á forma ou á distribuição dos grupos
catalítico. Elas têm um alto grau de especificidade par os funcionais não se ligarão produtivamente á enzima, não
seus respectivos substratos, aceleram as reações químicas e formando complexos enzima-substrato e não levarão a
atuam em soluções aquosas sob condições suaves de
temperatura e PH.
Enzimas são proteínas, apesar de alguns ácidos Atuação enzimática
ribonucleicos (RNA) também atuem como enzimas que
catalisam seu próprio processamento (poliadenilação 3’, formação de produtos.
splicing, capeamento 5’, inativação, alteração). A função do catalisador é aumentar a velocidade da reação,
de forma que a catálise não afeta o equilíbrio químico da
Interação enzima e substrato reação.
Entende-se G como a energia livre nos sistemas biológicos,
de forma que deltaG é a variação de energia livre padrão.
A catálise enzimática das reações é essencial para os Exemplo de reação:
sistemas vivos, uma vez que reações que ocorrem sem a
ajuda de catalisadores não ocorrem em velocidades
adequadas, podendo prejudicar o funcionamento de
certos sistemas.
As enzimas contornam esse problema ao proporcionarem
um ambiente específico adequado para uma dada reação
ocorrer mais rapidamente. A propriedade característica
das reações catalisadas por enzimas é que a reação
ocorre confinada em um bolsão da enzima denominado
sítio ativo.

Sítio Ativo

A molécula que liga no sítio ativo sobre o qual a enzima


age é denominada substrato. O contorno da superfície do
sítio é delimitado por resíduos de aminoácidos com
grupos nas cadeias laterais que ligam o substrato e que Para que a reação ocorra, as moléculas devem suplantar a
catalisam a sua transformação química. barreira da curva na imagem e atingir um nível de energia
Frequentemente, o sítio ativo engloba o substrato, mais alto. O topo da curva é um ponto a partir do qual o
sequestrando-o completamente da solução. Dessa forma, o decaimento para o estado S ou para o estado P tem a
complexo enzima-substrato é fundamental para a ação mesma probabilidade de ocorrer (estado de transição).
enzimática. A diferença entre os níveis energéticos do estado basal e do
estado de transição é a energia de ativação deltaG. A
velocidade da reação reflete essa energia de ativação: uma
energia de ativação maior corresponde a uma reação mais
lenta.
Dessa forma, os catalisadores aumentam a velocidade das
reações por diminuirem as energias de ativação.
O papel da enzima é acelerar a interconversão entre S e P. A
enzima não é gasta no processo e o ponto de equilíbrio não
é afetado. Entretanto, a reação atinge o equilíbrio muito mais
1
Sophia Constante 1 período - FACISB
rapidamente quando a enzima apropriada estiver presente, e desprotonados que leva a molécula de enzima á
pois a velocidade da reação é aumentada. conformação ideal para exercer seu papel catalítico, e esse
pH ótimo depende de sua estrutura primária.
Por outro lado, quando o substrato contém grupos
ionizáveis, as variações de pH também poderão afetar suas
cargas. A eficiência da catálise dependerá, então, de
encontrarem-se enzima e substrato com conformação e
carga adequados para permitir a interação.

Temperatura

A velocidade da reação enzimática a 0graus apresenta


valores próximos a zero, de forma que o aumento da
temperatura aumenta a velocidade das reações desde que a
enzima não se desnature (acima de 50 - 55 graus), o que
provoca a perda do poder de catálise.
Modo de Ação Enzimática

• Interações covalentes entre enzima e substrato:


Um dos modos de ação das enzimas baseia-se no rearranjo
de ligações covalentes durante a reação catalisada pela
enzima, de forma que grupos funcionais catalíticos na enzima
podem formar ligações covalentes transitórias com um
substrato e ativá-lo para a reação. Geralmente, essas
reações ocorrem apenas no sítio ativo da enzima. Interações
covalentes entre enzimas e abstratos diminuiem a energia de
ativação, acelerando a reação pois fornecem condições para
que a reação ocorra por uma via alternativa de baixa energia

• Interações não covalentes entre enzima e substrato


Muito da energia necessária para diminuir a energia de
ativação provém de interações fracas não covalentes entre
substrato e enzima. A formação de cada interação fraca no
complexo ES é acompanhada pela liberação de uma pequena Concentração de Substrato
quantidade de energia livre que estabiliza a interação
(energia de ligação). A energia de ligação é a principal fonte
de energia livre utilizada pelas enzimas para a diminuição da
Seu aumento acarreta no aumento da velocidade, até
energia de ativação das reações. chegar ao patamar de equilíbrio, em que enzima está
“saturada" com o substrato, e então um incremento de
[S] não produz efeito na velocidade. Essa condição
Fatores de Interferência
ocorre quando [S] for alta o suficiente para que
essencialmente toda a enzima livre se converta na
A atividade enzimática das enzimas depende das forma ES.
características do meio, notadamente do pH e da
temperatura.

pH do Meio

Para a maioria das enzimas existe um valor de pH no qual a


sua atividade é máxima, e a velocidade da reação diminui á
medida que o pH se afasta desse valor ótimo. Ele é
característico para cada enzima, mas, com frequência, está
próximo do pH neutro.
Como explicação, existe uma concentração hidrogeniônica
que propicia um determinado arranjo de grupos protonados

2
Sophia Constante 1 período - FACISB

Classificação das Enzimas Cinética de Michaelis-Menten

• Oxirredutases: transferência de elétrons A lei da cinética química de Michaelis-Menten refere-se á


• Transferases: reações de transferência de grupos concentração do substrato, a partir de uma equação
• Hidrolases: reações de hidrólise elaborada por eles. De acordo com a lei, conforme o
• Liases: clivagem de ligações (C-C, C-O, C-N), rompimento aumento da concentração de substrato, a velocidade também
de ligações duplas ou anéis e adição de duplas e grupos aumenta, porém a velocidade nunca alcança um Vmáx. Tal
funcionais. velocidade nunca será acertada pois nem sempre o choque
• Ligases: formação de ligações C-C, C-S, C-O, C-N. entre eles é efetivo para que ocorra o compresso
intermediário. O gráfico representado pela equação é dado
por uma hipérbole.
Cofatores e Coenzimas Constante de Michaelis (KM): quantidade de substrato
necessária para que a metade da velocidade máxima seja
A maioria das enzimas necessita da associação com outras atingida (OBS: a inibição não-competitiva altera a velocidade
moléculas ou íons para exercer seu papel catalítico. Esses máxima, mas não altera o KM? inibição competitiva altera o
componentes da reação enzimática são os cofatores. KM sem alterar a velocidade máxima.
Os cofatores podem ser íons metálicos ou moléculas A constante de MichaelisMenten é numericamente igual á
orgânicas, não proteicas, de complexidade variada, que concentração de substrato que determina a metade da
recebem o nome de coenzimas. velocidade máxima, o que permite a determinação
Diferenças: experimental dessa constante.
• Coenzimas: moléculas orgânicas que participam As enzimas que seguem a lógica da equação de Michaelis-
diretamente na catálise para formação de uma ligação Menten são chamadas de enzimas Michelianas. Elas possuem
covalente com uma porção do substrato. apenas um sítio-ativo e sua cinética depende somente da
• Cofatores: íons inorgânicos, auxiliam na ligação do presença ou não do substrato no meio.
bubstrato ou estabilizam a reação, além de conseguirem As enzimas que possuem mais de um sítio ativo são
modificar a forma do centro ativo para aumentar a chamadas alostéricas, de forma que não obedecem a
afinidade da enzima pelo substrato. equação de Michaelis Menten
Cinética de Saturação:

Tipos de Enzimas

• Metaloenzimas: enzimas que possuem metal na sua


estrutura desde a síntese. Se ele for retirado, a enzima
perde a estrutura e consequentemente a atividade
catalítica.
• Zimogênio: enzimas que são sintetizadas na forma de
percursores inativa porque o local de ação é extracelular e
para se tornar ativa sofre clivagem por outra enzima.
• Isoenzimas: enzimas que exibem a mesma função, porém
com discretas diferenças estruturais e atuam em locais
diferentes.

Modelos de Interação

Equação de Michaelis-Menten
• Chave-Fechadura: altamente específica e duradoura, ou
seja, não condizente com o papel das enzimas (modelo
que se acreditava anteriormente)
• Encaixe induzido: acredita-se que o substrato induz na
enzima uma modificação conformacional, fazendo com que Dessa forma, quanto maior o Km, menor a quantidade de
ela mude sua estrutura tridimensional para receber a nova substrato necessária para atingir esta velocidade, o que
molécula. A complementariedade é dos gigantes e não de denota maior afinidade da enzima em questão com seu
seu desenho. substrato. Ou seja, quando menor o Km de uma enzima,
maior é sua afinidade com seu substrato.
3
Sophia Constante 1 período - FACISB
Sintetizando, a velocidade de formação do complexo enzima- inibidor para qualquer concentração de substrato, e a
substrato aumenta com o incremento de substrato no meio. velocidade máxima também será reduzida. Além disso,
Quando a enzima encontra-se saturada, acréscimos aumentos na concentração do substrato não podem
subsequentes na concentração de substrato leva a um anular ou mesmo atenuar o efeito no inibidor. A ação no
aumento insignificantemente pequeno da velocidade da inibidor não competitivo, por sua vez, interfere na Vmáx,
reação. Esta é a velocidade máxima Vmáx da reação mas não no Km, ao contrario do que ocorre com o
enzimática. inibidor competitivo.

Inibidores Enzimáticos Regulações Enzimáticas

São substâncias cuja ação pode diminuir a atividade No metabolismo celular, grupos de enzimas trabalham
enzimática. Algumas dessas substâncias são constituintes conjuntamente para realizar determinado processo
normais das células, outras são estranhas no organismo. metabólico, como a degradação da glicose a lactato por uma
Os inibidores enzimáticos encontrados nas células que série de reações. Nesses sistemas enzimáticos, o produto da
cumprem um papel regulador importante são designados reação de uma enzima é o substrato da enzima seguinte.
alostéricos (como são produzidas pelas próprias células, a Essas enzimas regulatórias têm a atividade catalítica
variação de sua concentração é um recurso por elas aumentada ou diminuída em resposta a certos sinais. Ajustes
largamente empregado no controle da velocidade das na velocidade das reações catalisadas e ajustes na
reações). Podem ser: velocidade da sequência metabólica inteira permitem que as
- Inibidores irreversíveis: reagem com as enzimas, levando células atendam ás necessidades de energia e das
a uma inativação praticamente definitiva. Ex alguns biomoléculas de que precisam para crescer e se manter.
inseticidas. • Enzimas Alostéricas: mudanças conformacionais induzidas
- Inibidores mistos: moléculas que podem se ligar a por um ou mais moduladores inconvertem formas mais
enzimas sem que seja no sítio ativo, elas podem se ligar ativas e formas menos ativas da enzima. Moduladores de
ao complexo ES ou simplesmente a E. enzimas alostéricas podem ser inibitórias ou estimularias
- Inibidores reversíveis: podem ser classificados em três (muitas vezes, o modulador é o próprio substrato).
grupos: Basicamente, é quando uma molécula se liga ao sítio
1. Inibidores reversíveis competitivos: competem com o alostérico. de forma que a enzima sofra uma alteração e
substrato pelo sítio ativo da enzima. Por apresentarem prejudique a sua interação com o substrato. A regulação
configuração espacial semelhante á do substrato, são pode ocorrer como retroalimentação positiva ou negativa.
capazes de ligarem-se ao centro ativo da enzima, As enzimas alostéricas em geral têm um ou mias sítios
produzindo um complexo enzimainibidor. O complexo alostéricos ou regulatórios, para ligarem o modulador,
enzima e inibidor (EIC) jamais gera produto e a sendo que cada sítio regulatório é específico para o seu
atividade enzimática ficará diminuída proporcionalmente modulador.
á fração de enzima que estiver ligada ao inibidor. • Modificações covalentes reversíveis: em outra classe de
Quando este tipo de inibidor se liga ao mesmo sítio que enzimas regulatórias, a atividade é modulada por
se liga o substrato, a ligação com o substrato é modificações covalentes em um ou mais dos resíduos de
impossível. Dessa forma, o inibidor competitivo atua aminoácidos da molécula da enzima. A modificação de um
diminuindo a afinidade da enzima com o seu substrato. resíduo de aminoácido de uma enzima faz, efetivamente,
2. Inibidores reversíveis não competitivos: os inibidores um novo resíduo de aminoácido com propriedades
pertencentes a esta classe não guardam qualquer diferentes ser introduzido na enzima, o que pode alterar
semelhança estrutural com o substrato da reação que as propriedades locais da enzima e introduzir uma
inibem. Seu efeito é provocado por ligação mudança na conformação. Em síntese, equivale á
grupamentos que não pertencem ao centro ativo, de introdução ou retirada de grupamentos das enzimas
forma que esta ligação altera a estrutura enzimática a (compostos essenciais para a ativação catalítica), de
tal ponto que inviabiliza a catálise. Dessa forma, a ação forma que a sua ausência ou presença a ative ou inative.
de inibidores não competitivos é bastante inespecífico, o As formas mais comuns de modulação covalente reversível
mesmo inibidor pode atuar sobre um grande número de são a fosforilação e a desfosforilação, podendo ativá-la ou
enzimas (ao contrário do que ocorre com os inibidores não.
não competitivos). Como o sítio de ligação do inibidor • Clivagem proteoítica: nesse mecanismo de controle as
não competitivo é diferente do sítio ativo, em alguns enzimas se alternam entre dois estados, inativo
casos é possível a ligação concomitante de inibidor e (proenzimas ou zimogênios) e enzimas cabalisticamente
substrato á enzima, formando um complexo ternário ativa. Muitas enzimas proteolíticas do estômago e do
ESINC incapaz de gerar produto. Sendo assim, a pâncreas são reguladas dessa maneira, de forma que
velocidade da reação será menor do que na ausência do clivagens específicas provocam mudanças conformacionais
4
Sophia Constante 1 período - FACISB
que expõem o sítio ativo da enzima (este caso é quando o
zimogênio é hidrolisado formando a enzima ativa). Porém
as proteases não são as únicas proteínas ativadas por
proteólise. Em outros casos os precursores são
denominados pró-enzimas. Tal processo auxilia na
coagulação do sangue (cascata regulatória).

Você também pode gostar