SUMÁRIO

INTRODUÇÂO.............................................. ................................................. ....01

1

HISTÓRIA DAS ENZIMAS.............................................................. .........02

1,1 ATIVIDADE ENZIMÁTICA.......................................................................02 1.2 PROPRIEDADES................................................................ ....................03

1.3 ESTRUTURA E MECANISMO............................................... .................04 1.4 DINÂMICA E FUNÇÃO............................... ............................................ .05 1.5 COENZIMAS........................................................................ .....................06 1.6 CINÉTICA............................................................................................ ......06 1.7 INIBIÇÃO................................................................................................ ...08

CONCLUSAO................................................................... ............................... .10

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS.................................. ...............................11

Algumas enzimas são ATPases.secreção ou fragmento celular se verificar a actividade de uma dada enzima .funcionam como bombas iónicas. na regulação celular. As enzimas exercem uma grande variedade de funções nos organismos vivos. gerandocontrações musculares. como é o caso da luciferase que gera luz nos pirilampos.a maioria das reacoes que ocorrem na celula e catalizado por ensimas. . Algumas funções mais exóticas são operadas por enzimas. muitas vezes por ação de cinases e fosfatases. de tal modo que podem servir para indicar que estamos em presença de um tal tecido. O papel das ensimas e reduzir a energia de ativacao . Através da sua ação podem gerar movimentos. São indispensáveis para a transdução de sinais.INTRODUÇAO Enzimas. através da ação do citoesqueleto. como no caso da miosina que hidroliza ATP. .que e a energia necessaria para desencadear uma reacao quimica. que catalizam ou aceleram reacoes biolçogicas. Algumas têm uma localização específica. que se localizam na membranacelular.orgânicas de natureza normalmente protéica. grupo de substâncias . estando envolvidas do processo de transporte activo. Podemos encontrar enzimas em quase todas as estruturas celulares e fluidos corporais. Também movimentam carga através da célula.

no entanto. a fermentação alcoólica é um ato correlacionado com a vida e organização das células do fermento. As enzimas foram descobertas no século XIX. a amilase catalisa a hidrólise do amido e as proteases quebram ligações peptídicas . e não com a sua morte ou putrefação. Conseqüentemente. receberam nomes arbitrários. a enzima orotidina -5'-fosfato descarboxilase diminui o tempo da reação por ela catalisada de 78 milhões de anos para 25 milissegundos. HISTÓRIA DAS ENZIMAS Entre o final do século XVII e início do século XVIII já se sabia. aparentemente por Pasteur. chamada de substrato. em geral. Tendo nascido a necessidade de sistematizar os nomes das enzimas. que secreções estomacais eram capazes de digerir a carne. Como exemplo.1. Isso significa que. Ele defendeu que esses fermentos (as enzimas) eram inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo. noutra denominada produto. foi decidido atribuir nomes relativos aos substratos que catalisam e contendo a terminação "-ase". a lisozima recebeu o seu nome por ter a capacidade de fazer a lise (ruptura) da parede celular de determinadas bactérias. que concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura é catali sada por fermentos. e são extremamente específicas para a ração que catalisam. 1. Pasteur declarou que. Por exemplo. conhecido. o tipo de enzimas encontradas numa célula determina o tipo de metabolismo que a célula efetua. A velocidade da reação catalisada por uma enzima é aumentada devido ao abaixamento da energia de a tivação necessária para converter o substrato no produto. À medida que as enzimas foram sendo descobertas. O aceleramento da reação pode ser da ordem dos milhões de vezes: por exemplo. . O mecanismo subjacente a estas transformações não era.1ATIVIDADE ENZIMÁTICA As enzimas convertem uma substância. uma enzima catalisa um e só um tipo de ração química. era também conhecida a conversão de amido a açúcares pela saliva e extratos vegetais.

forma-se o complexo enzima-substrato. A natureza química dos cofatores é muito variável. que se assemelha ao sistema "chave-fechadura". é cerca de 40ºC. cada enzima possui um pH óptimo e uma temperatura óptima de funcionamento. Apesar de serem sintetizadas in vivo. em biorreactores usados para limpeza de efluentes) ou laboratorial (por exemplo. Por isso. A atividade enzimática pode depender da presença de determinadas moléculas. depende da forma. pois há uma diminuição drástica da actividade da enzima. são os chamados inibidores enzimáticos. tornando se mais rápida. podem inibir a atividade de algumas enzimas. Uma vez ocorrido o "encaixe". No caso de substâncias que reagem entre si. diferentes enzimas têm diferentes formas e. substratos que se "encaixam" em uma determinada enzima não se "encaixam" em outras diferentes. podendo ser. ou uma molécula orgânica (como a vitamina B12). Pelo fato de serem proteínas com estrutura terciária ou quaternária. usando a enzima glicose oxidase). por exemplo. que. possibilitando o seu estudo funcional e estrutural. genericamente chamadas cofatores. do "contorno" da enzima. na maioria das vezes. O local da enzima onde o substrato se "encaixa" é denominado sítio ativo (ou centro ativo). o que lhes confere uma forma característica e exclusiva. 1. Para que um enzima atue. diminuindo-a ou eliminando-a totalmente. porém. após a reação. A temperaturas baixas as enzimas encontram -se "adormecidas". Acima dessa temperatura a enzima começa a sofrer desnaturação. daí a especificidade das enzimas quanto aos substratos em que atuam. um ou mai s iões metálicos (como o ferro). perdendo a sua estrutura tridimensional e por conseguinte a sua capacidade catalítica. isto é. . os enzimas são dotadas de dobramentos tridimensionais em suas ceias polipeptídicas. a enzima desliga -se do substrato e permanece intacta. portanto. em eléctrodos que det ectam glicose. sob a ação catalisadora das enzimas. Assim. as enzimas não são consumidas na reação e não alteram o equilíbrio químico dela. no entanto a partir de uma temperatura mínima a velocidade de reacção aumenta até um valor óptimo.2 PROPRIEDES Por serem proteínas. Esse "encaixe". as enzimas podem funcionar fora da célula (in vitro). diferentes papéis biológicos. Podem também ser imobilizadas num suporte sintético para uso industrial (por exemplo. Determinadas substâncias. a reação é facilitada.Como são catalisadores. pois a proximidade entre as moléculas "encaixadas" acelera o processo reativo. e a reação não ocorre. é necessário que os substratos "se encaixem" na enzima. Estes cofatores podem participar ou não diretamente na reação enzimática.

e ainda moléculas orgânicas contendo metais. A manutenção da estrutura de uma enzima é de particular importância para a sua atividade: esta pode ser perdida se a enzim a é colocada num meio em que fatores como o pH ou a temperatura não favoreçam a estabilidade estrutural da cadeia polipeptídica. pela mesma razão. moléculas orgânicas. Existem algumas enzimas que catalisam substratos similares. modulando a atividade da enzima.Por serem catalisadores. A natureza química dos cofatores é muito diversa: podem ser iões metálicos. algo que o fazem muito rapidamente (milhares de vezes por segundo). As enzimas são específicas para o seu substrato. tais zonas são denominadas centros alostéricos. as enzimas não alteram o equilíbrio químico da reacção que catalisam. Podem existir também outras zonas da cadeia polipeptídica que são sensíveis à presença de determinadas e spécies químicas. uma mesma enzima pode catalisar várias vezes a mesma reacção.Dois termos relacionados com cofatores que alguns autores tendem a deixar cair em desuso mas que são ainda frequentemente encontrados são: y y coenzima: refere-se a cofactores complexos. A zona reativa da enzima é denominada centro ativo e é onde se liga o reagente (substrato) que vai ser transformado no produto.Algumas enzimas necessitam da presença de outras espécies químicas. grupo prostético: cofator ligado de forma covalente à cadeia polipeptídica. todas elas baixando o valor de energia de ativação. o Zn + ou o Fe2+. Mecanicamente as enzimas atuam de diversas formas. para efetuar a catálise. como o fosfato de piridoxal ou a coenzima A. as enzimas possuem todas as características das proteínas. como o grupo hemo (uma porfirina contendo ferro) ou a vitamina B 12. distorcendo a forma da . que não são apenas iões metálicos. mas normalmente são mais específicas para um deles. tendo zonas da sua estrutura responsáveis pela catálise. através da criação de um ambiente no qual o estado de transição é estabilizado. genericamente denominadas cofatores. Por exemplo. como o Mg 2+. catalisando uma só reacção. 1. No entanto.3 ESTRUTURA E MECANISMO Estruturalmente.

de existência impossível sem a presença da enzima. de modo a baixar a energia do estado de transição da reação catalisada. gastando energia neste passo. grupos de aminoácidos. folhas beta vizinhas ou até domínios protéicos inteiros) destas biomoléculas. na produção industrial de enzimas e no desenvolvimento de novos fármacos. Redes de resíduos de aminoácidos de uma estrutura podem contribuir para a catálise através de movimentos dinâmicos.Reduzindo a variação da entropia da reacção ao orientar os substra tos de forma correta para facilitar a reação. Também são usadas em investigação laboratorial e na medição de concentrações de substâncias com interesse clínico (Patologia Clínica. as moléculas colidem em todas as direções possíveis de forma aleatória. um processo menos eficiente que na presença da enzima. .molécula do substrato . As enzimas contribuem enormemente para inúmeras indústrias. Enzimas de processamento alimentar tais como a glucoamilase podem reduzir o alimento em glicose. este aspecto é negligenciado.4 DINÂMICA E FUNÇÕES Investigações recentes providenciaram novos conhecimentos sobre a ligação entre a dinâmica interna de uma enzima e o seu m ecanismo de catálise. que podem ocorrer a diversas escalas de tempo. Os movimentos em proteínas são importantes para diversas enzimas.a enzima distorce o substrato. um laço da cadeia. mas o tipo de reação que elas catalisam determina que tipos de movimento são mais importantes: pequenas e rápidas vibrações ou lentas e significativas alterações conformacionais. Uma aplicação industrial é a produção de antibióticos em lar ga escala. Ao considerar-se isoladamente. análises clínicas). A dinâmica interna de uma enzima é descrita como o movimento de partes internas (como aminoácidos individuais. Na ausência de enzima.por exemplo. uma hélice alfa. 1.Providenciando uma via alternativa . resultando numa diminuição global da energia requerida para completar a reacção. Estes estudos têm conseqüências na compreensão dos efeitos alostéricos. reagindo com o substrato formando um complexo enzima -substrato. para ajudar a digerir gorduras e proteínas presentes em nódoas. Encontram-se também determinados tipos de enzimas em produtos de limpeza.

til t t f il .6 I É I i t t S li t t i P. i P t it li ti . i if t . i il i t l i f li i i t . til i .S l tili i tit t i tili i i t i li i . t i ifi i i ti . t i t .. i l i i i ti ti i . t it Sø t i l i 9 9. tili i A . t l í i f li it i t í i t t i l i A A P .P l t i t f f t S ti i ilt f . Vi t i fi i ti f t t i . til i l t t .A i E li A i l E i ti t t 9 i i t .5 A E i i I S l t .P l . t il til t t l t l S il ti i . t A P il ti i ti l t l it i l ti i i t í i t t i A. t t . i fl i i t ti . t t i . Al l t . i t i l l í i l t ti ít i ô t t t i ti t i i . t t i . i . ti i i . i f A í l t l t l l .

no entanto observado na triptamina.confirmaram a sua equação. que é derivada das assunções sobre difusão livre e sobre colisões aleatórias com base termodinâmica. kcat. rep resentando o número de moléculas de substrato que podem ser catalisadas por centro activo por segundo. é aplicável um modelo fractal da cinética de Michaelis-Menten. muitos dos processos bioquímicos ou celulares não se comportam da forma prevista por estes modelos devido à alta concentração de substâncias no meio celular. Algumas enzimas apresentam cinética mais veloz que as velocidades de difusão. para descrever o comportamento de uma enzima. Outros modelos usam um mecanismo quântico-mecânico de tunneling. No entanto. Diversos mec anismos foram usados como razão para explicar este fen meno. Uma explicação é a de algumas enzimas acelerarem a sua catálise ao captar e orientar o seu substrato usando dipolos elétricos. sendo esta cinética conhecida como cinética de Henri-Michaelis-Menten (muitas vezes simplificado para cinética de MichaelisA atividade de uma enzima é geralmente descrita através de Vmax e também da constante de Michaelis-Menten. separação de fases entre enzima. Estes modelos sugerem que a catálise enzimática seja possivelmente melhor descrita em termos de "atravessar uma barreira´ em detrimento do modelo tradicional de "passar por cima" de uma barreira energética diminuída. em que um protão ou ele trão podem atravessar barreiras de ativação. . no que aparenta ser uma impossibilidade. embora o modelo de tunneling de protões seja controverso. A cinética de Michaelis-Menten baseia-se na lei da ação das massas. substrato e produto e restrição do mo vimento molecular a uma ou duas dimensões . este parâmetro é muitas vezes usado para demonstrar a força de ligação de um substrato à enzima. KM. Nestas situações. que representa a concentração de substrato à qual se detecta uma velocidade de reacção igual a metade de Vmax. Cada enzima possui um KM característico para um dado substrato. É também usada outra constante cinética. tendo sido.

7 INIBIÇÃO Os inibidores competitivos ligam-se de maneira reversível à enzima. mas níveis mais altos de concentração do substrato são requeridos para que se atinja uma determinada velocidade. S: substrato. ou seja. Tanto o KM aparente como o Vmax mudam neste caso. o inibidor e o substrato competem pela enzima. As taxas de ração enzimáticas podem ser diminuídas por ação de vários tipos de inibidores enzimáticos. I: inibidor. a ligação do substrato previne a ligação do inibidor. A enzima liberta produtos. pois o inibidor não pode se r desligado da enzima por aumento da concentração de substrato (em contraste com o que acontece na inibição competitiva). Quer o complexo E-I. quer o complexo E-I-S. aumentando o KM aparente. O substrato liga-se à enzima. o in ibidor não se pode ligar à enzima no estado livre. Os inibidores são muitas vezes semelhantes ao substrato da enzima. são enzimaticamente inativos. o . A: centro ativo. E: enzima. O complexo E-I-S assim formado. mas somente ao complexo E-S. Este tipo de inibição é raro.1. isto é. a) Reação normal. não se podem ligar ao mesmo tempo à enzima. Neste caso. Inibição mista Este tipo de inibição assemelha -se à inibição não-competitiva. O inibidor compete com o substrato. O substrato e o inibidor competem pela enzima. prevenindo a ligação do substrato. Inibição não-competitiva Os inibidores não-competitivos podem ligar-se à enzima e ao substrato ao mesmo tempo. nunca se ligam ao sítio a tivo. a velocidade máxima da reação não é alterada. O inibidor liga -se à enzima. (b) Inibição. Na inibição competitiva . Inibição competitiva Na inibição competitiva. é enzimaticamente inativo. Inibição acompetitiva ou incompetitiva Na inibição acompetitiva. Por outro lado. mas pode ocorrer em enzima multiméricas.

Enzimas que estão sujeitas a esta forma de regulação são muitas vezes multiméricas e possuem sítios de ligação alostéricos para substâncias reguladoras. Esta é uma forma de retroalimentação negativa. Os inibidores irreversíveis reagem com a enzima e formam ligações covalentes com a cadeia polipeptídica. uma substância utilizada no t ratamento da doença do sono.complexo E-I-S possui atividade enzimática residual. no início da via que a produz. essa substância poderá agir como inibidor da enzima. Um exemplo de inibidor irreversível é a eflornitina. . Se uma enzima produz uma determinada substância em demasia. causando a redução ou paragem da produção da substância quando esta se acumula. Em muitos organismos. os inibidores podem agir como parte do mecanismo de retroalimentação. Este tipo de ina tivação é irreversível.

Uma aplicação industrial é a produção de antibióticos em larga escala. Encontram-se também determinados tipos de enzimas em produtos de limpeza. Tal como todas as proteínas. para ajudar a digerir gorduras e proteínas presentes em nódoas. já que o seu papel no nosso sistema é reduzir a energia de ativação . Enzimas de processamento alimentar tais como a glucoamilase podem reduzir o alimento em glicose.CONCLUSÂO Ao fazermos esta pesquisa . . As enzimas também contribuem enormemente para inúmeras indústrias. que é a energia necessária para desencadear uma reação química. Cada seqüência única de aminoácidos produz também uma estrutura tridimensional única que tem propriedade específica. análises clínicas). Também são usadas em investigação laboratorial e na medição de concentrações de substâncias com interesse clínico (Patologia Clínica. chegamos a conclusao de que a imensa maioria das reações que ocorrem na célula é catalizada por enzimas . as enzimas são formadas por longas cadeias lineares de aminoácidos que sofrem um enovelamento que tem como resultado um produto com estrutura tridimensional.

São Paulo: Sarvier.com/biologia/bioquimica/enzimas -industriais http://www. 83 p http://www.. M.Scipione.infoescola. M. A.wikipedia.. COX. ELIZANGELA.São . 1 5. L.1º ed.REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS LEHNINGER. 200 .coladaweb.org/wiki/Enzima ANGELO. D. NELSON. A. RAIZ DO CONHECIMENTO.com http://pt. L. Princípios de Bioquímica. Paulo.

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