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PROTEÍNAS

Profª Marta
Disciplina: Bioquímica Molecular
INTRODUÇÃO

 São as macromoléculas mais importantes


das células
 São os instrumentos onde é expressa a
informação genética
 Existem milhares de diferentes proteínas
na célula
 Extremamente versáteis em suas funções
DEFINIÇÃO

 São polímeros lineares de -aminoácidos,


com ampla variabilidade estrutural e
funcional
 A união de aminoácidos são
denominadas peptídeos
 Polímeros com menos de 100
aminoácidos (oligopeptídeos)
 As proteínas diferem uma das outras pela:

 Ordem dos aminoácidos


 Tipo dos aminoácidos
 Número do aminoácidos
VALOR BIOLÓGICO DAS PROTEÍNAS:
Medida de sua qualidade. Alto valor significa que
a proteína tem todos os Aa essenciais necessários
nas quantidades requeridas na nutrição humana.
Fonte V alor Biológico

Aa essenciais : Leucina, Isoleucina, Valina, Ovos 100


Fenilalanina, Lisina , Triptofano, Metionina, Carne boi 100
Treonina. Arginina e Histidina são Peixe 87
essenciais apenas em períodos de Leite 85
crescimento e recuperação de doença. Carne soja 67
Batata 67
Pão Integral 30
160
140 Lisina Proteínas Animais Alto
120 metionina valor porque a proteína
100 tem todos os Aa
80 essenciais necessários
60 nas quantidades
40
requeridas na nutrição
20
humana.
0 EXCETO GELATINA
Feijão Arroz Arroz+Feijão

Proteínas Vegetais: Baixo valor porque a proteína


tem deficiência em algum Aa essencial (Aa
limitante).
A MISTURA DE DIFERENTES FONTES VEGETAIS
COMO LEGUMINOSAS E CEREAIS PROPORCIONA
COMBINAÇÃO DE ALTO VALOR BIOLÓGICO.
 As proteínas podem ser:

 DINÂMICAS – transporte, defesa, catálise de


reações, controle de metabolismo e
contração

 ESTRUTURAIS – promovem a sustentação


estrutural da célula
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Quanto a Solubilidade:

 Albuminas - Solúveis em água;

 Globulinas - Insolúveis em água, mas


solúveis em soluções salinas;

 Glutelinas - Insolúveis em água mas


solúveis em soluções ácidas ou básicas
Quanto a Composição

 Proteínas simples
 Somente aminoácidos

 Proteínas conjugadas
(proteínas ligadas a
outras substâncias)
 Glicoproteínas

 Metaloproteínas

 Lipoproteínas
Quanto a Forma

proteínas fibrosas - insolúveis, formadas por longas


cadeias. Ex.: colágeno, a queratina dos cabelos,
ou a miosina dos músculos.
 proteínas globulares – esféricas. Ex.: enzimas,

hemoglobina, etc.
Quanto as Funções Biológicas

 Enzimas com atividade catalítica


 Proteínas transportadoras
 Proteínas nutrientes e de reserva
 Proteínas estruturais
 Proteínas de defesa
 Proteínas reguladoras
 Outras proteínas cujas funções são, digamos,
exóticas e de difícil classificação.
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS
PROTEÍNAS

 Estrutura primária - sequência de aminoácidos.

 Estrutura secundária – dada pelo arranjo espacial dos


aa próximos entre si na sequência primária da
proteína.

 Estrutura terciária - dada pelo arranjo espacial dos aa


distantes entre si na sequência polipeptídica.

 Estrutura quaternária – construção de proteínas a


partir das diversas cadeias polipeptídicas
(subunidades).
Desnaturação Protéica

 É a perda da estrutura nativa de uma


proteína, com conseqüente perda de função
 Pode ser reversível ou irreversível

Fatores desnaturantes: mudanças no


pH,mudanças de temperatura, solventes
orgânicos, detergentes, uréia
Desnaturação de proteínas por
alteração do pH do meio
Proteínas Homólogas:

 Desempenham a mesma função em


tecidos ou em espécies diferentes

 Possuem segmentos VARIÁVEIS e


segmentos FIXOS
ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DAS

PROTEÍNAS
é determinada
pela sequência
de aminoácidos

A função da
proteína
depende de sua ESTRUTURA
estrutura
tridimensional TRIDIMENSIONAL
DAS PROTEÍNAS

são
estabilizadas
por interações
é única não covalentes
PROTEÍNAS NATIVAS
 Conformação – arranjo espacial dos átomos
em uma proteína. Estado estrutural que
pode se interconverter em outros sem a
quebra de nenhuma ligação covalente

 A conformação mais estável


termodinamicamente, com menor energia
livre de Gibbs, é a que predomina

 Proteínas nativas - proteínas em sua


conformação funcional
GRUPO PEPTÍDICO PLANAR – as cadeias
polipeptídicas não são livres para assumir, ao acaso,
uma estrutura tridimensional qualquer
ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS
PROTEÍNAS

 Arranjo espacial dos resíduos de


aminoácidos, que são adjacentes na
estrutura primária

 Os tipos principais de arranjos secundários


são:

 a-hélice e a conformação 
a-hélice

 É o arranjo mais simples que a cadeia polipeptídica


pode assumir

 A cadeia é retorcida em torno de um eixo que passa


pelo centro da hélice com os grupos R dos resíduos
de aminoácidos projetando-se para a face externa da
hélice

 A estrutura é estabilizada por pontes de hidrogênio

 Com raras exceções, apenas as hélices orientadas


para à direita são encontradas nas proteínas
Fatores que alteram a estabilidade
da a-hélice

 Interações entre cadeias laterais de


aminoácidos
 O Volume e a forma dos resíduos de Asn,
Ser, Thr e Cys
 Resíduos de Pro e Gly
 Interação de aminoácidos nas
extremidades e o dipolo elétrico da hélice
Conformação 
(folha )

 É a conformação mais estendida das


cadeias polipeptídicas

 A cadeia polipeptídica estende-se em


uma estrutura em ziguezague, que
podem ser dispostas lado a lado

 Os grupos R dos aminoácidos


adjacentes, projetam-se em direções
opostas
Conformação 
(folha )

 Algumas estruturas protéicas limitam os


tipos de aminoácidos que podem
ocorrer em uma folha

 Os grupos R dos resíduos de


aminoácidos devem ser relativamente
pequenos

 Apresentam uma conteúdo elevado de


Ala e Gly
Probabilidade relativa de resíduos de
aminoácidos nos três tipos mais comuns de
estruturas secundárias
ESTRUTURAS TERCIÁRIAS E
QUARTENÁRIAS DAS PROTEÍNAS

 Estrutura terciária – é o arranjo tridimensional


global de todos os átomos em uma proteína

 A estrutura terciária inclui aspectos envolvendo


distâncias mais longas dentro da sequência de
aminoácidos

 Alguns peptídeos contêm duas ou mais cadeias


polipeptídicas separadas ou subunidades. O arranjo
dessas subunidades protéicas constitui a estrutura
quaternária
Ao considerarmos esses níveis mais
elevados de organização estrutural,
podemos classificar as proteínas em
dois grupos principais:

 Proteínas Fibrosas – possuem cadeias


polipeptídicas em arranjos de folhas ou
feixes

 Proteínas Globulares - possuem cadeias


polipeptídicas enoveladas em formas
esféricas ou globulares
PROTEÍNAS FIBROSAS

 A presentam propriedades que conferem


resistência e/ou flexibilidade às estruturas
nas quais aparecem

 São insolúveis em água, devida à elevada


concentração de aminoácidos hidrofóbicos

 Exemplos: -queratina, colágeno, fibroína da


seda
a-queratina

 Encontradas em mamíferos, constituem


quase todo o peso seco dos cabelos, lã,
unhas, garras, espinhos, chifres, cascos e a
maior parte da camada externa da pele

 É rica em resíduos hidrofóbicos – Ala, Val,


Leu, Ile, Met, e Phe

 As -hélices da queratina possuem um


arranjo em forma de espiral. Duas fitas de -
queratina enovelam-se (superenovelamento)
ESTRUTURA DO
CABELO
Nas a-queratinas, as ligações cruzadas que
estabilizam a estrutura quaternária são as
ligações de dissulfeto
Colágeno

 Fornece resistência mecânica


 Tecidos conjuntivos como tendões,
cartilagens, na matriz orgânica dos ossos e
na córnea dos olhos.
 Apresenta uma estrutura superenovelada
que possui uma estrutura terciária e uma
quaternária característica: 3 polipeptídeos
separados
 Apresenta 35% de Gly, 11% de Ala e 21%
de HyPro
Colágeno
Fibroína da seda

 Produzida por insetos e aracnídeos


 Suas cadeias estão predominantemente na
conformação
 É rica em Ala e Gly
 É estabilizada por diversas pontes de
hidrogênio e por interações de van der Waals
 A seda não sofre estiramento, mas é flexível
devido as numerosas interações fracas
ESTRUTURA DA SEDA
PROTEÍNAS GLOBULARES

 O enovelamento gera a diversidade estrutural


necessária para que as proteínas executem
um grande número de funções biológicas

 Incluem as enzimas, proteínas


transportadoras, proteínas motoras, proteínas
regulatórias, as imunoglobulinas e proteínas
com diversas outras funções

 Mioglobina, lisozima, etc.


Mioglobina

 Proteína ligante ao oxigênio relativamente


pequena

 Armazena oxigênio e facilita a difusão deste


no tecido muscular em contração rápida

 Contém uma única cadeia polipeptídica

 É formada por 8 segmentos de -hélices que


são interrompidos por dobras
MIOGLOBINA –
GRUPO HEME
TÉCNICAS EMPREGADAS PARA
SEPARAÇÃO DE AMINOÁCIDOS,
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Cromatografia de
troca iônica
Cromatografia de
exclusão molecular
Cromatografia e
afinidade
Purificação da RNA
Eletroforese polimerase da E. coli

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