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biocatalisadore
Praticamente todas as reações ou processos celulares são mediados por proteínas
catalisadoras, designadas enzimas —> biocatalisadores. Na ausência de enzimas as reações
são mais lentas, pois dependem do choque aleatório dos reagentes. O papel do catalisador é
aumentar a velocidade de reação sem a alterar (sem ser consumido durante o processo).
—>Para ocorrer qualquer reação é necessário fornecer uma energia inicial —> energia de
ativação.
—>A quantidade de energia livre de uma reação determina se ela é espontânea ou não.
As enzimas:
—> São aceleradores da reação, diminuindo a sua energia de ativação e facilitando a reação
entre reagentes;
Substrato: substância sobre a qual uma enzima atua, correspondendo aos reagentes de uma
reação catalisada.
As enzimas são altamente específicas. Esta especificidade é devida à forma do seu centro
ativo, onde se liga o substrato de modo a formar o complexo enzima-substrato.
Especificidade: as enzimas são específicas para os substratos, podendo interagir apenas com
um substrato (absoluta) ou com substratos semelhantes.
Os centros ativos são, em algumas enzimas, sulcos ou cavidades, mas a maioria encontra-se à
superfície ou perto dela.
Modelo “chave-fechadura”
—> Temperatura
Nas reações catalisadas por enzimas, verificamos esta tendência, pois o aumento da
temperatura incrementa a colisão entre as moléculas, facilitando a formação do complexo
enzima-substrato. No entanto, acima de acima de determinados limites de temperatura,
ocorre a desnaturação das enzimas, provocando alterações irreversíveis na sua estrutura e
impedindo que estas reconheçam e se liguem aos substratos (impedindo que atuem nas
reações)
—> pH
Cada enzima possui uma temperatura e pH ótimo de funcionamento. Fora destes intervalos
de funcionamento, a enzima fica inativada.
Inativação: a modificação das estruturas das enzimas afeta a sua funcionalidade, impedindo
que interajam com os substratos
—> Concentração da enzima e do substrato (Se estivermos numa situação com excesso
de substrato, a concentração da enzima funcionará como fator limitante, pois todos os
centros ativos ficam ocupados com substrato e a velocidade da reação estabilizará. Se
aumentarmos a concentração da enzima, a velocidade aumentará de forma proporcional.
Muitas enzimas necessitam da presença de outras moléculas não proteicas para o seu
funcionamento. Essas moléculas podem ser:
—> Cofatores (se forem moléculas orgânicas ou inorgânicas). Composto não proteico. Apenas
na sua presença a enzima se torna ativa.
—> Coenzima (se forem orgânicas). Composto que se liga temporariamente à enzima.
Quando o cofator não está presente, o complexo proteico designa-se de apoenzima. Quando
se combina com o cofator, designa-se de holoenzima.
A atividade das enzimas pode ser inibida ou induzida por diversos compostos que se ligam à
enzima e afetam a sua funcionalidade. Estes compostos podem ser:
Alguns inibidores são irreversíveis, ligando-se de forma permanente aos aminoácidos dos
centros ativos, impedindo que as enzimas interajam com os substratos. Podem resultar em
dois tipos de inibição:
—> Inibição competitiva: o inibidor vai competir com o substrato para se ligar ao centro
ativo.
—> Inibição não competitiva: o inibidor liga-se a outro local da enzima - centro alostérico -
alterando a sua estrutura e impedindo assim que se ligue ao substrato
Inibição alostérica
As células também controlam a atividade enzimática por via metabólica. Neste caso, as
enzimas funcionam em sequência, sendo que, por exemplo, a primeira enzima da sequência
pode ser sensível ao produto que se forma no final da sequência e assim impedir que a ação
enzimática continue a decorrer. Portanto, os produtos intermédios servem de substrato à
reação seguinte, até obtenção do produto final. Este mecanismo visa impedir a produção
excessiva de um determinado produto e gastos energéticos desnecessários.
Todos estes mecanismos têm várias aplicações como por exemplo a ação da penicilina, que
inibe a produção de enzimas importantes na formação da parede bacteriana ou na
conservação dos alimentos.
Atualmente, com a ajuda da biotecnologia, tem sido possível produzir mais alimentos e de
melhor qualidade.
Tecnologias já um pouco antigas, mas que ainda mantém grande utilidade, são os
tratamentos térmicos com a refrigeração e a congelação. Ambos reduzem a atividade
enzimática devido às baixas temperaturas.
A pasteurização é outro processo de tratamento por calor. Neste caso, os alimentos são
aquecidos a temperaturas entre os 60º e os 80ºC durante alguns minutos, para eliminar
alguns microrganismos, inativando certas proteínas e sem alterar as propriedades dos
alimentos.
A irradiação dos alimentos permite aumentar o seu prato de validade. Os alimentos são
bombardeados por radiação, composta por ondas e partículas, que provoca alterações no
DNA dos microrganismos e desnatura as proteínas, sem alterar as propriedades dos
alimentos, isto é, os alimentos não ficam radioativos, por exemplo.
Aditivos alimentares —> compostos químicos que são adicionados aos alimentos, alterando
as características naturais. Tem vários objetivos:
O consumo diário de alimentos com aditivos deve ser moderado para que não se tornem
perigosos para a saúde humana.