Title

As proteínas são compostos poliméricos

complexos, formados por moléculas orgânicas (os
aminoácidos), e estão presentes em toda matéria viva.

O nome proteína (do grego proteios = o

primeiro, de principal importância) foi sugerido por
Berzelius a Moulder e por este aplicado, em 1883, às
substâncias nitrogenadas complexas que eram
encontradas nas células de todos os tecidos de seres
vivos.
As proteínas são as moléculas orgânicas
mais abundantes no interior das células, pois constituem
50% ou mais de seu peso seco.

São fundamentais em todos os aspectos da

estrutura celular e de sua função, uma vez que constituem
os instrumentos moleculares mediante os quais se
expressa a informação genética.
 Proteínas podem
ainda ser responsáveis por diversas
doenças de origem alimentar, como o
botulismo (causada pela toxina
botulínica que é uma proteína
produzida por uma bactéria) ou
encefalopatias espongiformes
(causadas por proteínas denominadas
prions, entre as quais incluem-se a
doença da vaca louca, que acomete
bovinos, scrapie, que acomete ovinos
e a doença de Creutzfeldt-Jacob, que
acomete humanos).

Pesquisas têm sido realizadas na busca de

novas fontes protéicas, devido à grande escassez deste
composto em algumas regiões do mundo e a
perspectiva de que possa se tornar ainda maior,em
função do aumento populacional mundial.
As proteínas alimentares são digeríveis, não tóxicas e
palatáveis.
 A carne vermelha é um alimento rico em proteínas e nutrientes ,
com substâncias fundamentais para o crescimento e desenvolvimento
humano.
É o alimento que contém a
maior quantidade de ferro, importante
para a prevenção de anemia,
principalmente nos grupos de risco:
crianças, gestantes e idosos em geral.

Nos alimentos, as proteínas

exercem várias e importantes
propriedades funcionais, sendo
responsáveis principalmente pelas
características de textura.

Isto as torna um importante ingrediente

utilizado na fabricação dos mais variados produtos
alimentícios.
 Todas as proteínas contêm Carbono, Hidrogênio,
Oxigênio e Nitrogênio, e quase todas também apresentam
Enxofre. Existem proteínas que contêm alguns elementos
adicionais, particularmente, Ferro, Fósforo, Zinco e Cobre.

Os pesos moleculares das proteínas variam entre 5.000 a

muitos milhões de daltons, porém por hidrólise ácida, as
moléculas proteicas dão origem à uma série de compostos
orgânicos simples de baixo peso molecular,que são os -
aminoácidos.

Nas moléculas protéicas os sucessivos resíduos dos 20

aminoácidos mais encontrados, encontram-se unidos
covalentemente entre si formando longos polímeros não
ramificados.
 Estão unidos em uma ordenação cabeça (carboxila de
um aminoácido) a cauda (grupo -amino de outro resíduo)
mediante ligações chamadas peptídicas, produzidas por
eliminação de água.

Tais polímeros recebem o nome de cadeias

polipeptídicas e é possível existir várias cadeias peptídicas em
uma molécula protéica.

É importante não somente em quantidades suficientes,

mas também em qualidade.

Esta é traduzida principalmente pelo teor e proporções

de aminoácidos essenciais, que são aqueles que o organismo
humano não é capaz de sintetizar.

As necessidades nutricionais de aminoácidos

essenciais variam com a idade e com as condições fisiológicas
individuais (crescimento, gravidez, lactação, exercícios físicos).
AMINOÁCIDOS

Chamam-se aminoácidos aos ácidos carboxílicos portadores

de função amina. O carbono carboxílico leva o número 1, o seguinte se
chama, segundo as nomenclaturas indicadas para os ácidos graxos, de
carbono 2 ou carbono  .

A maior parte dos aminoácidos naturais, e em particular os

que existem nas proteínas, levam sua função amina sobre o carbono .

2 1 
R – CH2 – COOH ou R – CH2 – CH – COOH
 
NH2 NH2
CLASSIFICAÇÃO

1) Aminoácidos com grupos R não polares ou hidrofóbicos

Esta família inclui cinco aminoácidos com grupos R de cadeia

alifática hidrocarbonada, dois com anéis aromáticos e um contendo enxofre
. Como um grupo, esses aminoácidos são menos solúveis em água, sendo
também designados de hidrofóbicos.

LEUCINA

ALANINA

VALINA
 PROLINA

ISOLEUCINA

FENILALANINA

TRIPTÓFANO

METIONINA
2) Aminoácidos com grupos R polares, não carregados

Esses aminoácidos são relativamente mais solúveis em água do

que aqueles com grupos R não polares. Seus R contém grupos
funcionais neutros (não carregados) polares que podem formar ligações
de hidrogênio com a água.

SERINA

GLICINA

TREONINA

TIROSINA

GLUTAMINA
 ASPARAGINA CISTEÍNA

3) Aminoácidos com grupos R polares carregados negativamente

Os dois membros dessa classe são os ácidos aspártico e glutâmico, cada

um com um grupo carboxílico , além do -carboxilico, que é inteiramente
ionizado:

ÁCIDO ASPÁRTICO ÁCIDO GLUTÂMICO

4) Aminoácidos com grupos R polares carregados positivamente

Os aminoácidos básicos, em que os grupos R apresentam

uma carga positiva efetiva em pH = 7.0, têm todos seis
carbonos em seu esqueleto.

LISINA
ARGININA

HISTIDINA
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS

Um aminoácido essencial é aquele que o organismo

considerado (no caso, o humano) não é capaz de sintetizar mas
é requerido para o seu funcionamento.

O organismo humano é incapaz de sintetizar cerca de

metade dos vinte aminoácidos comuns, tendo então de os obter
através da dieta, pela ingestão de alimentos ricos em proteínas.

São eles: Leucina, Isoleucina, Lisina, Metionina,

Fenilalanina, Treonina, Triptófano e Valina.

Fontes de proteínas animais, como carne, peixes, ovos e

leite,provem todos os aminoácidos essenciais.
Aminoácidos biológicamente ativos

Além dos vinte aminoácidos padrão, muitos outros de

ocorrência relativamente rara, foram identificados ; alguns deles não
ocorrem em proteínas, sendo chamados de aminoácidos não-proteicos.

Aminoácido Fonte

Aliina Alho

Hidroxiprolina e
Hidroxilisina Colágeno

Desmosina e isodesmosina Elastina

 AMINOÁCIDOS NÃO PROTEICOS

Além disso, muitos aminoácidos são sintetizados não para serem

resíduos de proteínas, mas para agirem independentemente.

Aminoácido Fonte
Tiroxina e Triiodotironina Glândula tireóide
- Alanina Constituinte do Ácido
Pantotênico
Citrulina Fígado, suco de melancia
Canavanina Farinha de soja
Histamina( Histidina Mediador de reações
descarboxilada) alérgicas
Dihidroxifenilalanina Tecido nervoso, brotos de
(DOPA) alguns tipos de feijão
PROPRIEDADES FISICAS DOS AMINOÁCIDOS

Ponto de fusão e solubilidade

Os aminoácidos cristalinos possuem pontos de fusão e

de decomposição relativamente elevados, geralmente acima de 200 C e
são muito mais solúveis em água do que em solventes não polares.
Estas propriedades são características das moléculas iônicas.

+ O
H3N - CH2 – C
O-
Atividade óptica
Com exceção da glicina, todos os aminoácidos possuem pelo menos
um carbono assimétrico e, como consequência, são ativos sob a luz
polarizada.

D- Gliceraldeído L-Alanina

A partir das proteínas, tanto vegetais como

animais, só contem aminoácidos L; existem alguns
representantes dos aminoácidos da série D em
peptídios fabricados pelas bactérias, fungos e
pelas paredes celulares de certos microrganismos.
PROPRIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS DOS AMINOÁCIDOS

É extremamente importante o conhecimento das

propriedades ácido-básicas dos aminoácidos na compreensão e
análise das propriedades das proteínas.

As substâncias que apresentam a propriedade anfotérica (do

grego anfi = ambos), isto é, de comportarem-se quer como ácidos,
quer como bases, são chamados de anfólitos.

A glicina representa um exemplo de dissociação que

depende somente dos grupos amino e carboxila e quando colocada
em solução aquosa, existe como um íon dipolar ( ou zwitterion ), no
qual tanto os grupos ácidos como os básicos estão ionizados:

H3N+ - CH2 - COO-

 A adição de H+ à molécula isoelétrica produz uma mudança na
carga, pois a ionização do grupo carboxila é reprimida e a molécula
adquire uma carga positiva; de forma correspondente, a adição de base ao
íon dipolar remove um próton do grupo amônio, deixando a molécula com
uma carga negativa líquida.
H+ -OH

HOOC - CH2 - NH3+ -OOC – CH2 – NH3+ - OOC – CH2 – NH2 + H20
pH ácido pH alcalino
Migração para Migração para
polo negativo Íon dipolar (zwitterion) polo positivo

Ponto Isoelétrico

A molécula, porém, é eletricamente neutra já que o número de

cargas positivas é igual ao número de cargas negativas. Nessa condição a
molécula toma o nome de isoelétrica .

O pH no qual um íon dipolar não migra num campo elétrico

chama-se ponto isoelétrico (PI).

Não existe carga elétrica efetiva nesse pH e ele

não se deslocará num campo elétrico.
 Em função das diferenças entre os radicais dos
aminoácidos, eles apresentam pontos isoelétricos diferentes. Por exemplo:
O Ácido Aspártico tem duas cargas residuais negativas e
uma carga residual positiva; assim, para equilibrá-lo eletricamente são
necessários mais íons H+ do que –OH e, portanto, seu PI estará no pH ácido.

Por outro lado, a Lisina tem duas cargas residuais positivas e apenas uma
negativa e para equilibrá-la eletricamente serão necessários mais íons –OH
do que H+ e, assim sendo, seu PI estará na faixa de pH alcalino.

+ +

LISINA

ARGININA

Para a Arginina necessita mais íons –OH do que a Lisina

para que atinja o PI.
 Eletroforese

Baseada na propriedade
anfotérica dos aminoácidos, a técnica
de eletroforese é utilizada para
separação de misturas e purificação de
proteínas.

Esta técnica também é

utilizada para diagnóstico de várias
patologias, como pode ser
observado.

ELETROFORESE DE PROTEÍNAS DO SORO HUMANO

PEPTÍDIOS

Dois aminoácidos unem-se, com perda de uma molécula de

água, através do grupo carboxila de um deles e do grupo amino do outro
formando um peptídio, que contem uma ponte amídica substituída,
chamada de ligação (ou enlace) peptídica.

CH3 CH2SH

CH NH CO CH

H 2N CO CH NH COOH

CH2OH

Alanil-serilcisteína (ala-ser-cis)
PEPTÍDIOS FISIOLOGICAMENTE ATIVOS

Embora exista um grande número de peptídios livres nas células

animais, vegetais e bacterianas, a ação fisiológica da maioria não está
esclarecida.

Em alguns casos pensa-se que representam produtos de

renovação protéica; em outros podem ser hormônios, antibióticos,
precursores das paredes bacterianas, ou mesmo veneno potente.

1 – Peptídios que aparecem no catabolismo das proteínas

Todas as proteínas das células e dos tecidos se renovam mais

ou menos rapidamente; sua degradação, passa por um estado
intermediário de peptídios
 2 – Liberação de peptídios durante a ativação de certas
proteínas

Chama-se ativação de uma molécula, a sua

transformação de uma forma inativa inicial (precursor
chamados de zimogênios) à uma forma ativa.

Pepsinogênio Pepsina

Tripinogênio Tripsina

Quimotripsinogênio Quimotripsina

Angiotensinogênio Angiotensina
3 – Peptídios não protéicos

3.1 – Peptídios Tissulares ou endocelulares

Carnosina ( histidil--alanina ) - peptídio do tecido muscular

Glutation ( -glutamil-cisteinil-glicina), peptídio presente em quase todas as

células de animais superiores, em particular nos glóbulos vermelhos onde
atuam como anti-oxidantes

3.2 – Peptídios antibióticos

Os mais importantes constituem o grupo das penicilinas, gramicidinas,

tirocidinas e actinomicinas.

Todos contém aminoácidos da série D, enquanto que os

aminoácidos habituais são da série L
3.3 – Peptídios hormonais

Entre os peptídios não proteicos, alguns apresentam

atividade reguladora:

- Hormônio Liberador do Hormônio Luteínizante (LH-RH),

com 10 resíduos de aminoácidos, o qual estimula a
secreção das gonadotrofinas ( LH e FSH )

- Hormônio Inibidor da Liberação do Hormônio do

Crescimento ( GH-IH ) , com 28 aminoácidos , o qual inibe a
secreção do Hormônio do Crescimento ( GH ).

- Ocitocina , com 9 aminoácidos, é o principal hormônio da

contração uterina e ejeção do leite pelas fêmeas de
mamíferos.
3.3 – Peptídios hormonais

Entre os peptídios não proteicos, alguns apresentam

atividade reguladora:

- Hormônio Liberador do Hormônio Luteínizante (LH-RH),

com 10 resíduos de aminoácidos, o qual estimula a
secreção das gonadotrofinas ( LH e FSH )

- Hormônio Inibidor da Liberação do Hormônio do

Crescimento ( GH-IH ) , com 28 aminoácidos , o qual inibe a
secreção do Hormônio do Crescimento ( GH ).

- Ocitocina , com 9 aminoácidos, é o principal hormônio da

contração uterina e ejeção do leite pelas fêmeas de
mamíferos.
3.3 – Peptídios hormonais

- Vasopressina (ADH), com 9 aminoácidos, atua sobre o néfron

para estimular a reabsorção de água; também exerce ação
pressora devido à vasoconstricção nas arteríolas periféricas e
capilares, havendo ainda constrição nos vasos coronarianos e
pulmonares.

- Angiotensina II (com 8 aminoácidos) , provoca contração da

musculatura lisa, em particular das arteríolas, constituindo-se no
agente vasopressor mais potente que se conhece. É secretado
pelo fígado sendo ativado pela renina, uma protease sintetizada
nos rins e circulante no plasma.

- Glucagon (29 aminoácidos), hormônio relacionado com a

mobilização rápida da glicose hepática
REGULAÇÃO DAS TAXAS GLICÊMICAS

Glucagon X Insulina
3.3 – Peptídios hormonais
Bradicinina e a Calidina,
são as substâncias
vasodilatadoras mais
potentes que
conhecemos.

Surgem por proteólise

parcial de um precursor
comum, componente da
fração globulina do
plasma, denominado
cininogênio.

Cininogênio Tripisina, Plasmina Calidina (10 AA)

Calicreínas Bradicinina (9 AA)
 A bradicinina foi descoberta 1948 pelo Prof.Mauricio Rocha
e Silva com a colaboração de Wilson Teixeira Beraldo e Gastão
Rosenfeld, que deixara o Instituto Butantã e de lá trazia amostras
do veneno da jararaca.

Teve suas propriedades farmacológicas estabelecidas pelo

Médico e Professor paulista Sérgio Ferreira, em 1961, todavia não
foi patenteada pelo Brasil sendo atualmente utilizada,
mundialmente,como substância hipotensora.

“Eu fiquei até contente que roubaram a

descoberta para mostrar a mediocridade do
sistema industrial brasileiro”
Prof. Sérgio Ferreira
PROTEÍNAS

CLASSIFICAÇÃO

Nenhum sistema de classificar os milhares de proteínas

mostra satisfatoriamente suas similaridades ou diferenças.

Todas as proteínas se assemelham ao fato de serem

constituídas por aminoácidos, mas como existem muitas
informações sobre a estrutura detalhada de várias proteínas,
torna-se conveniente adotar outros métodos de classificação,
tais como forma, composição química e função.

1) QUANTO A FORMA :

FIBROSAS ( colágeno,elastina, queratina )

GLOBULARES ( albuminas, globulinas )
Proteínas Fibrosas

Forma de fibra (cilíndrica)

Baixa solubilidade em água
Funções principalmente estruturais
- colágeno
- queratina
- elastina

PROTEÍNAS GLOBULARES
Forma de esfera
Relativamente solúveis em água
Vários papéis funcionais:

- catalisadores (enzimas)
- proteínas de transporte
- reguladores da expressão gênica
Hemoglobina
Queratinas
São proteínas insolúveis e o principal componente da epiderme,
do cabelo e das unhas
Colágeno
Proteína fibrosa, rígida, que contém 33% de glicina e
21,6% de prolina e hidroxiprolina.
O peso seco dos tendões contém 80% de colágeno.
CLASSIFICAÇÃO

2. QUANTO A COMPOSIÇÃO

SIMPLES Albuminas ( ovo, soro )

( Só aminoácidos ) Globulinas ( soro, músculo )
Glutelinas ( trigo )
Prolaminas ( milho, trigo )
Histonas ( núcleo das células )
Protaminas ( células germinais )
Proteínas Simples

Albumina sérica (níveis normais 3,5-5 g/dL)

secretada pelo fígado, é a maior proteína do plasma humano
e corresponde a 60 % da proteína plasmática.
Tem função de transportar compostos hidrofóbicos no
sangue como ácidos graxos, esteróides,etc.

A ovoalbumina é um componente de reserva nutritiva para

embrião de aves. É solúvel e água e coagula pelo calor.

Globulinas - função de transporte de:

- corticoesteróides(cortisol e progesterona)
- hormônios sexuais(testosterona e estradiol)
- Tiroxina (hormônio da tireóide)
- Vitamina D
Histonas e Protaminas

Proteínas ricas em aminoácidos básicos,carregadas positivamente

Formam ligações iônicas com o DNA negativamente carregado e
são encontradas em esperma de várias espécies animal.
CLASSIFICAÇÃO
2. QUANTO A COMPOSIÇÃO

CONJUGADAS Glicoproteínas ( mucina )

( Prot. Simples Fosfoproteínas ( caseína )
+ Lipoproteínas ( HDL,LDL)
Subst. Não protéica Metaloproteínas ( siderofilina )
Cromoproteínas ( flavoproteínas )
= Grupo prostético ) Nucleoproteínas ( Ribossomos )

Porção protéica Composto Grupamento

APOPROTEÍNA não protéico prostético

HOLOPROTEÍNA
Glicoproteínas

Proteínas que possuem como grupo prostético glicídios

ligados covalentemente a oses ou a cadeias de glicídios
lineares ou ramificadas

Exemplos de glicoproteínas

Imunoglobulinas ou anticorpos: são produzidas pelos linfócitos

B, sendo efetivas contra infecções bacterianas e em algumas
fases das infecções virais.
Apresentam 4% de glicídios
Glicoproteínas de membranas
São eficientes receptores para hormônios, transporte, reconhecimento
célula - célula
Podem conter 20 % de glicídios.

Mucinas : são encontradas no trato gastrointestinal e aparelho

urogenital. Atuam como lubrificantes biológicos e protetores, em
função da sua resistência ao tratamento com ácidos.Podem conter
60 % de glicídios.
Fosfoproteínas

Proteínas que contêm fosfato , sendo muito nutritiva. Exemplo: caseína

do leite

Resíduo de serina, treonina ou tirosina

que ligam grupo fosfato

Lipoproteínas
Ésteres de colesterol
Fosfolipídios

Colesterol livre
São proteínas solúveis cujo
Proteínas
grupo prostético é um
lipídio (colesterol,
triglicerídios etc).

Ocorrem no plasma
sanguíneo, como por
exemplo, as LDL e HDL.
Diferentes tipos de lipoproteínas plasmáticas

Triacilglicerídios

Ésteres de
colesterol

QUILOMICRON
Transportam, pelos nossos
líquidos biológicos, que são
polares, as substâncias
apolares ( lipídios) em
quantidades e tipos variados.

O acúmulo de lipídios nas

paredes das artérias é
conhecido como ateroma.
 Função das lipoproteínas

Lipoproteína Função

Quilomícrons Maior lipoproteína. Sintetizada pelo

intestino após refeição. Não está presente
no plasma normal em jejum. Principal
carreador dos triglicerídeos da dieta.

VLDL Sintetizada no fígado. Principal

(Very Low Density carreadora dos triglicerídeos produzidos
Lipoprotein) de forma endógena.
LDL Gerada pela VLDL na circulação. Principal
(Low Density carreadora do colesterol.
Lipoprotein)
HDL A menor, porém, a mais abundante das
(High Density lipoproteínas. Função protetora por
Lipoprotein) transportar o colesterol dos tecidos extra-
hepáticos para o fígado a fim de que seja
excretado.
Metaloproteínas
Proteínas cujo grupo prostético contém um metal ligado diretamente
aos aminoácidos.Ex: ferritina (ferro), álcool desidrogenase (zinco),
ceruloplasmina (cobre).

Anidrase carbônica
Cromoproteínas
Proteínas apresentam substâncias pigmentadas (cromóforas)
são encontradas em algumas espécies animais, como homem
( flavoproteínas ) , nos aracnídeos ( hemocianina ), etc.

Grupo HEME da Hemoglobina

Mioglobina - armazenamento de oxigênio no músculo

HEME
CLASSIFICAÇÃO

3 . QUANTO A Estrutura ( Colágeno )

FUNÇÃO Contrátil ( Miosina )

Catalítica ( Enzimas )

Reserva Nutritiva ( Caseína )

Imunológica (  - globulina )

Transportadora ( Hemoglobina )

Genética ( Nucleoproteínas )

Reguladora ( Insulina )
CONFORMAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Chama-se de conformação da proteína, a distribuição espacial

da cadeia polipeptídica na proteína

1) ESTRUTURA PRIMÁRIA

O primeiro nível estrutural que se pode delimitar numa

proteína está constituído tanto pelo número e pela variedade de
aminoácidos que entram na sua composição, como pela ordem
( também chamada de sequencia ) em que se dispõem estes ao
longo da cadeia polipeptídica, ao unir-se covalentemente por
meio de seus grupos amino e carboxila alfa.

A este primeiro nível se chama-se estrutura primária.

1) ESTRUTURA PRIMÁRIA

Ribonuclease bovina
2) ESTUTURA SECUNDÁRIA
Ligações peptídicas e pontes de Hidrogênio

 –hélice - formada por

uma única cadeia
polipeptídica

formada por três

cadeias polipeptídicas
2) ESTUTURA SECUNDÁRIA

Folha - pregueada

Numa proteína fibrosa de cadeias múltiplas, como a fibroína

da seda, por exemplo, as cadeias estão orientadas com grande
empilhamento em estruturas antiparalelas.
3) ESTRUTURA TERCIÁRIA
Quando uma cadeia polipeptídica se enrola e dobra a fim de
assumir uma forma tridimensional mais compacta é gerada a estrutura
terciária
3) ESTRUTURA TERCIÁRIA
Ligações peptídicas, pontes de H, ligações iônicas, ligações
hidrofóbicas e pontes dissulfeto
LIGAÇÕES PRESENTES NA ESTRUTURA TERCIÁRIA

Ligações peptídicas, pontes de H, ligações iônicas, ligações hidrofóbicas

e pontes dissulfeto

105
42

97 120
64

88
26 75
139

1 1

26

42
97 88
105 139 75

120

64
4) ESTRUTURA QUATERNÁRIA

Muitas proteínas consistem de duas ou mais cadeias

polipeptídicas com estrutura terciária característica, cada uma comumente
denominada de subunidade .
Grupos heme

Estrutura quaternária
da hemoglobina
 RESUMO DOS NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS

Estrutura secundária

Estrutura terciária
Estrutura primária

Estrutura secundária

Estrutura quaternária
A TEIA DE CHARLOTTE
DESNATURAÇÃO PROTEICA

A conformação de uma proteína é

frágil e em função disso tratamento das
proteínas com ácidos, bases, solventes,
calor e radiações sonoras ou luminosas
podem alterar essa conformação.

Chama-se desnaturação proteica a

perda da estrutura secundária, terciária
e quaternária de uma proteína, sem
nenhuma modificação na estrutura
primária, quer dizer, sem quebra das
ligações peptídicas , levando à cadeias
polipeptídicas desordenadas.

Quando uma proteína é

desnaturada perde propriedades
biológicas específicas e já não é capaz
de desempenhar sua função.
 SOLUBILIDADE

As proteínas interagem com a água através dos átomos

que participam das ligações peptídicas (dipolo-dipolo ou pontes
de Hidrogênio) ou através das cadeias laterais de seus
aminoácidos (interações com grupos polares).

A maioria das proteínas é solúvel a temperatura ambiente

e a solubilidade tende a aumentar a medida que a temperatura se
eleva até 40-500C. Acima dessa temperatura as proteínas
começam a sofrer desnaturação e a solubilidade tende a diminuir.

Quando submetidas a temperaturas extremamente

baixas, algumas proteínas sofrem desnaturação e precipitam.

Em valores de pH próximos ao ponto isoelétrico as

moléculas de proteínas apresentam poucas interações com a
água e sua carga é pequena para evitar que as cadeias
polipeptídicas se aproximem, o que resulta na formação de
precipitados.
ANFOTÉRICA

As proteínas, da mesma forma que os aminoácidos e peptídios, possuem

pontos isoelétricos característicos nos quais elas se comportam como íons
dipolares, possuindo igual número de cargas positivas e negativas.

Nesse pH a proteína não migra para nenhum polo quando

colocada em um campo elétrico.Esta propriedade permite a
separação e a purificação das proteínas.

HIDRÓLISE

Quando se aquece uma solução proteica durante várias horas

com ácidos ou bases fortes, as proteínas se hidrolisam
completamente a seus aminoácidos constituintes. As enzimas
proteolíticas catalisam a ruptura da ligação peptídica.

A capacidade que possuem os ácidos fortes para hidrolisar as

proteínas, transformando-as em aminoácidos e peptídios
hidrossolúveis de cadeia curta, é aproveitada na indústria
alimentícia para a preparação dos chamados hidrolisados de
proteína, a partir de matéria vegetal e são amplamente usados e
em sopas e outros preparados alimentícios.
 OXI-REDUÇÃO

Os grupos mais sensíveis à oxidação em uma molécula protéica são os

grupos sulfidrila da cisteína. Assim, em presença de agentes oxidantes
suaves se produz a seguinte reação entre dois grupos sulfidrilas:

(O)
R – SH + HS – R R–S–S–R
(2H)

A formação de ligações dissulfeto a partir de dois grupos sulfidrila

da mesma molécula ou de moléculas distintas (intercruzamento)
aumenta a rigidez da proteína.

Este efeito explica o emprego do bromato e outras substâncias

oxidantes na cocção do pão, a fim de aumentar a resistência mecânica
da proteína formada no trigo, o glúten.
CRISTALIZAÇÃO

Muitas proteínas solúveis têm sido preparadas em

formas cristalinas.

Entre elas estão as globulinas de sementes vegetais, a

ovoalbumina, várias enzimas, hormônios protéicos (insulina) e
várias outras.

CARACTERÍSTICAS ORGANOLÉPTICAS

As proteínas puras geralmente não apresentam cor,

sabor ou odor; todo sabor, cor ou odor associado à preparação
das proteínas se origina de impurezas e/ou dos grupos
prostéticos presentes na molécula.

Quando os alimentos ricos em proteínas sofrem

decomposição, exalam odor pútrido. Este se deve à produtos da
decomposição, de baixo peso .
 PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS

Propriedades funcionais de proteínas são definidas como as

propriedades físico-químicas que afetam seu comportamento em
sistemas alimentares durante o preparo, processo,
armazenamento, consumo, e contribuem para a qualidade e para
atributos sensoriais dos alimentos.

As propriedades funcionais das proteínas alimentícias

podem ser classificadas em três grupos principais:

 Propriedades de hidratação:
dependem das interações entre
água e as proteínas.
Compreendem propriedades
como absorção e retenção de
água, formação de gel,
dispersibilidade, solubilidade e
viscosidade.
 Propriedades relacionadas com interações proteínas-proteínas:
a este grupo pertencem propriedades como formação de gel,
coagulação, formação de estruturas como fibras e glúten.

 Propriedades de superfície:
emulsificação, formação de espumas,
formação de películas.
 A quase totalidade da proteína consumida pelo homem
é de origem animal e vegetal e somente pequena quantidade
é proveniente das chamadas fontes não-convencionais.

 Proteínas de Carne
origem animal Ovo
Leite

 Proteínas de Soja, Trigo, Arroz, milho, etc

origem vegetal Oleaginosas
 Proteínas não Fungos,Leveduras,
convencionais Bactérias

 Proteínas da carne

As carnes de mamíferos contem 60-80% de água e 25-15% de

proteína, sendo o restante formado principalmente por
carboidratos, lipídios, sais, pigmentos e vitaminas.

Miofibrilares ( Actina e Miosina) - 55%

Tecido Conjuntivo (Colágeno e elastina)
- 15%

Sistema muscular involuntário

( Coração e demais órgãos ) - 30%
ORGANIZAÇÃO DO SARCÔMERO

A actina e a miosina formam o complexo da actomiosina, ligada à

contração e descontração muscular em presença de ATP e íons Ca++
CONTRAÇÃO MUSCULAR
1- O estímulo para a contração
muscular é geralmente um impulso
nervoso, que chega à fibra muscular
através de um nervo.
2 - O impulso nervoso propaga-se
pela membrana das fibras
musculares (sarcolema) e atinge o
retículo endoplasmático fazendo com
que o cálcio ali armazenado seja
liberado.
3 - Ao entrar em contato com as
miofibrilas, o cálcio desbloqueia os
sítios de ligação da actina e permite
que esta se ligue à miosina, iniciando
a contração muscular ( complexo
actino-miosínico).
4 - O ATP atua tanto na ligação da
miosina à actina quanto em sua
separação, que ocorre durante o
relaxamento muscular.
5 - No animal abatido, cessa a
circulação sanguínea e com isso a
glicose é oxidada de forma anaeróbica ,
diminuindo a produção de ATP.
6 - Quando falta ATP, a miosina mantém-
se unida à actina, causando
enrijecimento muscular. É o que
acontece após a morte, produzindo-se o
estado de rigidez cadavérica (rigor
mortis).
Colágeno e gelatina

As proteínas do tecido conjuntivo constituem a parte mais insolúvel e

menos digerível da carne, e concorrem bastante para a sua textura. De fato,
a rigidez da carne pode ser medida pela quantidade de tecido conjuntivo
existente.

Uma fração do colágeno

parcialmente solubilizada é a gelatina,
uma proteína que deve sua grande
importância ao fato de ser solúvel em
água quente e formar géis por
resfriamento.

Alterações das proteínas da carne por tratamentos térmicos

Os tratamentos térmicos, como a pasteurização, a

esterilização ou a cocção de um alimento protéico, promovem a
reação de Maillard (também chamada de pardeamento não-
enzimático), a conversão de colágeno em gelatina e a
desnaturação das proteínas.
 Nas condições de esterilização podem ocorrer, pela alta
temperatura, perdas de aminoácidos sulfurados e formação de H2S.

Em carnes enlatadas a formação de H2S pode levar à formação

de sulfetos de ferro, com coloração preta, além de ataque à lata, pode
apresentar problemas na aceitação do produto.

No congelamento lento ou no armazenamento do produto

congelado a temperaturas impróprias, pode ocorrer a formação e
crescimento de cristais de gelo que irão danificar as paredes
celulares e consequentemente diminuir o teor de água nas
células.
 Ao descongelar a carne, teremos consideráveis perdas de
líquido e de substâncias nutrientes, ao lado de uma compactação
das fibras proteicas que irão produzir um produto mais rijo e seco.

Tais efeitos são muito reduzidos ou mesmo eliminados

pelo congelamento rápido que evita o crescimento de cristais de
gelo e alterações mais profundas na concentração dos sucos
celulares.
  Proteínas do ovo

Proteínas da clara – 50%

Ovoalbumina (albúmem)
Conalbumina
Ovomucina
Ovomucóide Proteínas da gema – 30%
Avidina Fosfovitina
Lipovielina
Livetina

Efeitos dos tratamentos térmicos nas proteínas do ovo

O ovo sem casca pode ser preservado por secagem comum, por
pasteurização ou por liofilização. Os dois primeiros processos,
especialmente, envolvem aquecimento do produto.
• A preservação do ovo por congelamento produz pequenas
alterações na viscosidade da clara, mas alterações
irreversíveis ocorrem na gema que sofre gelificação de suas
lipoproteínas, o que resulta em um produto final com menor
capacidade emulsionante.

• A clara de ovo liofilizada ao ser reconstituída volta a ter

praticamente as mesmas propriedades do produto fresco.

• O ovo inteiro, isto é, com casca, pode ser armazenado por

períodos relativamente longos em câmaras frigoríficas,
entretanto, quando é armazenado sem tal cuidado ocorre, em
pouco tempo, uma sensível perda da consistência da clara,
mantendo-se a gema inalterada por tempo mais longo.
Proteínas do leite
Caseína
Lactoglobulina
Lactoalbumina

Componente Percentagem
Água 86,0
Proteína 3,5
Caseína 85,0
Lactoglobulina 10,0
Lactoalbumina 2,0
Gordura 4,0
Lactose 5,0
Minerais 0,7
Fosfolipídios 0,03
Cálcio 0,1
COMPARAÇÃO ENTRE OS COMPOSTOS PRESENTES NOS LEITES
HUMANO, BOVINO E ARTIFICIAL

LEITE LEITE LEITES

HUMANO BOVINO ARTIFICIAIS
Propriedades presente ausente ausente
antinfecciosas
Fatores de presente ausente ausente
crescimento
Proteínas Quantidade Excesso, Parcialmente
fácil de digerir digestão difícil modificado
Lipídios Suficiente em Deficiente em Deficiente em
AG essenciais AG essenciais AG essenciais
Minerais Quantidade Excesso Parcialmente
correta correto
Ferro Pouca Pouca Adicionado,
quantidade, quantidade, mal absorvido
bem mal absorvido
absorvido
Vitaminas Quantidade Deficiente de Vitaminas
suficiente Ae C adicionadas
 Modificações visando obter produtos derivados do leite como
manteiga, queijos e leite fermentados, envolvem métodos físicos (no caso
da manteiga)e métodos químicos e enzimáticos no caso dos queijos e
leites fermentados.

Caseína
A caseína pode ser isolada facilmente por precipitação
isoelétrica a pH 4.6 ou por ação de uma enzima chamada renina
ou quimosina.
A renina é uma enzima isolada do rúmen de bezerros (ou
de cultura de fungos) e seu modo de ação no leite ainda não está
completamente esclarecido.
Supõe-se que a reação consiste na alteração da caseína
em paracaseína, o que produz paracaseinato de cálcio insolúvel
(coalhada) em presença de Ca++.
Albuminas e Globulinas

As proteínas não caseínicas do leite também recebem o

nome de “proteínas do soro” pois não são afetadas quando se
precipita a caseína durante o processo de formação da
coalhada e se mantêm em solução no sobrenadante (soro).

Várias técnicas de separação revelam a presença no soro

de numerosas proteínas, entre elas albuminas e globulinas.

Algumas proteínas do soro, em especial as globulinas,

constituem anticorpos importantes para a transferência de
imunidade da mãe para a cria.

As globulinas destacam-se pelo seu alto teor de grupos SH livres e

atribuem um odor característico ao leite fervente.
As albuminas pela desnaturação formam membranas
(nata) nas paredes do recipiente em que o leite é fervido e na sua
superfície.
 O leite é consumido líquido após
homogeneização, pasteurização ou esterilização, ou
ainda na forma de produto concentrado (evaporado) ou
seco em pó (integral) ao qual pode ser adicionada, por
exemplo, lecitina para facilitar a sua dispersão em água
(leite instantâneo).

A homogeneização é apenas um processo que visa

mecanicamente diminuir o tamanho dos glóbulos de lipídios de
maneira à retardar sua separação espontânea.

TRATAMENTO TÉRMICO DO LEITE

LEITE PASTEURIZADO – é aquecido a 72-78 oC durante 15 seg.e
é imediatamente resfriado a 4 oC ,eliminando as bactérias
prejudiciais a saúde e preservando os nutrientes.A perda de
vitaminas é de 12%.

É comercializado em tipos diferentes de acordo com a origem e

processamento , teor de gordura,contagem de bactérias,entre
outros.
 DIFERENÇAS ENTRE OS TIPOS DE LEITE PASTEURIZADO
Processo de Nº de bactérias por ml
Obtenção/Beneficiamento Antes de Depois de
Tipo Origem Pasteurizar Pasteurizar
Ordenha mecânica O leite segue por tubulações de
Rebanho único de aço inox, diretamente da
granja leiteira,vacas ordenha para o laticínio, onde a
A identificadas através de pasteurização, homogeneização 10.000 500
exames e fichas e e envase são realizados
acompanhadas por imediatamente e sem contato
Veterinário do Serviço manual.
de Inspeção.
O leite é refrigerado na
Ordenha mecânica ou propriedade e transportado em
B manual.Diversos tanques até as usinas de 500.000 40.000
rebanhos, com controle beneficiamento, onde será
sanitário. pasteurizado e envasado.
Ordenha mecânica ou O leite é transportado em
manual. Produzido em tanques ou latões até as usinas Indefinido 100.000
qualquer tipo de de beneficiamento, onde será
C propriedade.
resfriado, pasteurizado e
Sem acompanhamento
do Serviço de Inspeção envasado.
LEITE ESTERILIZADO - é submetido à altas temperaturas com a
finalidade de eliminar bactérias, tornando o leite estéril, mas acarretando
transtornos físico-químicos, organolépticos e nutricionais. A perda de
vitaminas é de 20-30%.Pode ser de dois tipos:

-Convencional ou tradicional O leite é aquecido a 121 oC, por

10 a 25 min. em autoclaves.

- Longa Vida ou UHT(Ultra Hight Temperature) - 130 a 150 oC,

por 2-8 seg. seguido de rápido resfriamento e envasado em
embalagens estéreis, que o protegem do ar e da luz.

Conservação: até 6 meses em embalagem fechada e , após

aberto, até 2 dias sob refrigeração.

Pode ser apresentado nas formas

Integral (mínimo de 3% de gordura),
Semi-desnatado (2,9 até 0,6% de
gordura) e Desnatado ( Máximo de
0,5% de gordura)
PROCESSAMENTO INDUSTRIAL PARA OS DIFERENTES TIPOS DE LEITE
 A pasteurização não produz alterações significativas nas proteínas
ou nos lipídios do leite, enquanto o processo de esterilização normal
produz alterações que podem resultar na formação de H2S e numa
diminuição do teor de lisina assimilável.
LEITE PASTEURIZADO X LEITE ESTERILIZADO (UHT)

O Leite Pasteurizado recebe um tratamento térmico suave de 72ºC, que

garante a destruição de bactérias patogênicas. Com esta temperatura:
- As vitaminas do complexo B são praticamente inalteradas.
-As proteínas e açucares do leite não sofrem dano.
-Os lactobacilos benéficos para a flora intestinal permanecem vivos.

O Leite UHT (Ultra High Temperature) sofre um tratamento térmico violento

de 140ºC que destrói todas as bactérias, as patogênicas e as probióticas
com esta temperatura:
-As vitaminas do grupo B são destruídas a níveis do 30-50%.
-As proteínas e açucares são alterados inter atuando
entre si (reação de Maillard), por isto o leite de caixinha tem
sabor de queimado.
-Os lactobacilos são totalmente destruídos.
A fabricação de leites concentrados visa reduzir o teor de água
livre, seja pela simples evaporação,

seja pela evaporação e adição de

sacarose;

Em ambos os casos há um
aumento na velocidade de reação
de pardeamento não-enzimático e
para o produto em que foi
adicionada a sacarose haverá
maior possibilidade de
caramelização.
Proteínas Vegetais

As proteínas vegetais geralmente possuem teores de alguns

aminoácidos inferiores aos mínimos preconizados para a dieta
humana.
Em alguns casos, como soja e algodão, o consumo deve ser
precedido de tratamentos que visam destruir substâncias tóxicas
ou inibidores de enzimas proteolíticas.

Além dos inibidores da

tripsina, estas sementes
possuem proteínas com
capacidade de aglutinar
glóbulos vermelhos do
sangue (hemaglutininas).

Há também maior resistência

à hidrólise proteolítica das
proteínas de origem vegetal
em relação àquelas de
origem animal.
Teor de proteínas em vegetais

Semente % Proteína
Tremoço 37
Soja 35
Amendoim 28
Lentilha 23
Feijão 22
Ervilha 22
Algodão 20
Grão de bico 20
Cevada 13
Trigo 11
Milho 10
Arroz 08
Proteínas do Trigo

Gliadina + glutelina = glúten

Albumina
Globulina
Protease
Purotinina (inibidor da fermentação)

O glúten torna possível a formação

de uma massa capaz de reter o gás
carbônico (CO2) produzido durante a
fermentação ou liberado por agentes
químicos adicionados.
Dentro dessa mudança, são
fundamentais a elasticidade e a resistência
à distensão, que será dada pela dilatação do
CO2;
Proteínas das oleaginosas
As sementes de soja, algodão, milho, girassol, colza e
várias outras que se cultivam especialmente como fonte de
azeite comestível, recebem o nome de “sementes oleaginosas”.

A maioria destas sementes possuem, além do óleo, um

alto conteúdo de proteínas.
As “tortas”, formadas pelo remanescente sólido logo
após a extração do óleo, constituem uma das principais fontes
de proteínas no mundo.
 Um desenvolvimento importante para um maior
emprego das proteínas de sementes oleaginosas na dieta
humana foi o estabelecimento do processo conhecido como
“texturização”.

Neste processo, as
proteínas da soja,
por exemplo, são
submetidas à
tratamentos
alcalinos e ácidos, o
que leva à
eliminação de
produtos
indesejáveis ao
consumo humano.
Proteínas não convencionais

A denominação de proteínas de organismos unicelulares(Single

Cell Protein ou SCP)surgiu para designar alguns tipos de leveduras ,
bactérias e fungos que podem ser usados como fonte protéica.

Leveduras da espécie
Saccharomyces, tem sido usadas
há muitos anos, particularmente
devido ao seu sabor peculiar e ao
alto conteúdo de vitaminas do
complexo B.

Outras classe de
leveduras Candida utilis tem sido
mais utilizada devido a suas
exigências de nutrientes serem
menores.
 As leveduras, bactérias e fungos apresentam deficiências
de aminoácidos e, principalmente, dificuldade de assimilação ou
por sua estrutura ou por estarem acompanhadas de elementos
aparentemente tóxicos quando ingeridos em quantidades elevadas
como os ácidos nucléicos de leveduras e os pigmentos de algas.

Apesar do crescente
interesse pelo assunto, o
emprego de proteínas de
organismos unicelulares limita-
se atualmente, à produção de
alimentos para animais.