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14/03/2014

UNIVERSIDADE DE SÃO PAULO


AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO-ESSENCIAIS
FACULDADE DE CIÊNCIAS FARMACÊUTICAS PROPRIEDADES TECNOLÓGICAS
• Vegetais sintetizam os 20 (21) aminoácidos necessários para a produção
Departamento de Alimentos e Nutrição Experimental
de suas proteínas
 Propriedades funcionais das proteínas:
• Animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser
FBA - 0413 Química de Alimentos
Solubilidade, absorção e retenção de água; ingeridos com o alimento.

Emulsificação (adsorção à interface água-óleo);

Proteínas Alimentares Formação de geis e coágulos;

Viscosidade e formação de massa;

Formação de espuma (adsorção interface água-ar);


Prof. Dr. João Paulo Fabi

Texturização.

PROPRIEDADES NUTRICIONAIS AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO-ESSENCIAIS


Proteínas • AMINOÁCIDOS LIMITANTES!!!!
 Macronutriente: aporte de aminoácidos
 Complexos biopolímeros constituídos por aminoácidos ligados por

ligação covalente (ligação peptídica) formando cadeias lineares

α
GRUPO AMINO
GRUPO CARBOXÍLICO

CADEIA LATERAL

PROTEÍNAS
PROTEÍNAS ALIMENTARES:
PORTANTO........
1. fácil digestão
2. não são tóxicas
3. adequadas no aspecto nutricional
4. utilizadas em produtos alimentícios Qualidade nutricional das proteínas:
5. abundantes na agropecuária

PROCESSAMENTO
•PROPRIEDADES:
1. Quantidade de aminoácidos essenciais

Tecnológicas 2. Digestibilidade proteica (biodisponibilidade)


Nutricionais Custo-Benefício:
Ingestão X Aproveitamento

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ESTRUTURA QUÍMICA MODIFICAÇÕES QUÍMICAS


DIGESTIBILIDADE / BIODISPONIBILIDADE - Tratamento térmico e/ou químico podem alterar a

 Proporção de NITROGÊNIO que será absorvido após a estrutura química dos aas (radicais) das proteínas:
DESNATURAÇÃO PROTEICA
digestão Diminuição da digestibilidade;
-Ligações peptídicas se mantêm inalteradas;
Destruição de aminoácidos;
↑ PROTEÍNAS ANIMAIS X ↓ PROTEÍNAS VEGETAIS -Outros tipos de interações são afetadas;
Perda de aminoácidos essenciais;
-Domínios desfeitos; Formação de compostos tóxicos.
1. Solubilidade
AUMENTO BIODISPONIBILIDADE
2. Estrutura química  Racemização

(???)  Ligações cruzadas


3. Fatores antinutricionais
 Pirólise

4. Modificações químicas dos aminoácidos  Oxidação


 Reações carbonil-amina

Solubilidade ESTRUTURA QUÍMICA RACEMIZAÇÃO


TRATAMENTO TÉRMICO ↑ TEMPERATURAS: modificações químicas
Estabilidade termodinâmica das interações proteína-proteína e proteína- Desnaturação proteica:
- tratamento térmico em pH alcalino (texturização), a hidrólise ácida e a tostagem (acima de
solvente:
1. Agentes físicos 200ºC) levam à racemização parcial de AMINOÁCIDOS (configuração L para D)
-RESTRIÇÃO ESTÉRICA
-VAN DER WAALS I. Temperatura: Coagulação Precipitação
pH alcalino
tostagem 200ºC
-ligações de HIDROGÊNIO
II. Força mecânica
-INTERAÇÕES ELETROSTÁTICAS
-pontes DISSULFETO 2. Agentes químicos Formação
β-eliminação
de emulsão
-INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS L-aminoácido
Formação
I. pHs extremos
de espuma

FOLDING II. Solventes orgânicos


desidroalanina

III. Aditivos de baixo peso molecular D-aminoácido


ligações cruzadas de proteínas

• “Salting in” (↑ solubil, ↑ biodispon) / “Salting out” (↓ solubil, ↓ biodispon)


- ↓ valor nutricional / ↓ digestibilidade / D-aminoácidos:
Asp, Ser, Cys, Glu, Phe,
IV. Detergentes (iônicos) Asn, Thr
- Hidrólise menos eficiente

ESTADO NATIVO - Absorção menos eficiente


- Não utilizados na síntese in vivo

Solubilidade FATORES ANTINUTRICIONAIS LIGAÇÕES CRUZADAS


pH alcalino
tostagem
Alimentos com compostos capazes de inibir proteases 200ºC
1) Albuminas - solúveis em água pH 6,6 desidroalanina

- diminuição da biodisponibilidade
L-aminoácido

Leguminosas apresentam inibidores de tripsina e


2) Globulinas - solúveis em solução salina pH 7
quimotripsina que são inativados (desnaturados) sob desidroalanina
D-aminoácido

3) Glutelinas - solúveis em pH extremos (2 ou 12 )


ligações cruzadas de proteínas
condições normais de processamento

4) Prolaminas - solúveis em etanol 70%

ligações cruzadas de lisinoalanina, lantionina, ornitoalanina, histidinilalanina

PROTEÍNAS COM LIGAÇÕES CRUZADAS


- ↓ digestibilidade, ↓ valor biológico

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PIRÓLISE PROTEÍNAS ALIMENTARES PROTEÍNAS DO OVO


≥ 200ºC: decomposição e pirólise → COMPOSTOS IMIDAZO-QUINOLINAS Proteínas solúveis em água – parcialmente solúveis em água
Principais fontes proteicas em alimentos
 CONDENSAÇÃO:
Origem animal: proteínas de boa qualidade e custo elevado - Força mecânica??
Açúcares
Gly, Thr, Ala, Lys OVO, LEITE E CARNE
Creatina
Origem vegetal: proteínas deficientes em um ou mais aminoácidos
Aminas aromáticas:
AÇÃO CARCINOGÊNICA essenciais, menor custo e importância tecnológica
TRIGO, ARROZ, MILHO E SOJA

OXIDAÇÃO PROTEÍNAS DO OVO PROTEÍNAS DO LEITE

Oxidação de resíduos dos aminoácidos:


Proteínas da clara: 11% P.F.
- Agentes oxidantes (peróxido de hidrogênio; peróxido de benzoíla; hipoclorito de sódio)
- 8 principais proteínas
 agentes bactericidas
 clarificantes de farinhas de cereais

Proteína Porcentagem (%) Propriedade


- Radicais livres:
OVALBUMINA 54 Rápida desnaturação
- Caseínas (78%)
CONALBUMINA 13 Complexa com Fe
POLIMERIZAÇÃO OVOMUCOIDE 11 Inibidor de tripsina • α-, β-, κ-, γ-caseínas: fosfoproteínas (ésteres Ser e Thr)
LISOZIMA 3,5 Atividade antimicrobiana
OVOMUCINA 1,5 Reação com vírus
- Proteínas do soro (17%)
Resíduos + suscetíveis: Met, Cys, Trp, His, Tyr FLAVOPROTEÍNA 0,8 Ligação com Riboflavina (B2)
INIBIDOR DE PROTEASES 0,1 Bacterianas • β-lactoglobulina, α-lactoalbumina, imunoglobulinas,
AVIDINA 0,05 Ligação com Biotina (B7)
albumina sérica, lactoferrina e lactoperoxidase (fraude).

OUTRAS ALTERAÇÕES PROTEÍNAS DO OVO


MICELA DE CASEÍNA
Nitritos em produtos cárneos: melhorar a cor
impedir crescimento bacteriano (Clostridium botulinum)
Proteínas da gema: 33% P.F.: 3 principais proteínas

- Fração expressiva de lipídeos associados


N-nitrosaminas
- Precipitam quando diluídas em água

- Lipoproteínas são excelentes emulsificantes


AÇÃO CARCINOGÊNICA 1) Solubilização Ca3(PO4) 2
2) Ligação Ca2+ interno
3) pI caseínas
Proteína Porcentagem (%) Propriedade
Lipoproteínas * 21 Emulsificantes
Fosvitina 7 Fosforilada - ↓ Biodispon. Fe
Livetina 5 Muitas Enzimas
* Lipovitelina (17-18% de lipídeos)
Lipovitelenina (36-41% de lipídeos)

A) submicela de caseína; B) carboidratos da κ-caseína; C) fosfato de cálcio; D) κ-caseína; E) grupos fostato

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PROTEÍNAS DA CARNE PROTEÍNAS DO TECIDO MUSCULAR CONVERSÃO DO MÚSCULO EM CARNE


CARNE: tecido muscular esquelético de mamíferos, CLASSIFICAÇÃO: segundo solubilidade em sais  localização celular

aves, répteis, anfíbios e peixes que passaram por Proteínas miofibrilares  50 a 60%
Ex. actina e miosina (sol. > 0,3 M NaCl)
uma série de reações químicas após a sua morte.
 Proteínas sarcoplasmáticas  ≈ 30 %
MORTE ANIMAL
Exclui: fígado, timo, rins, músculos lisos (ex: moela, estômago e Ex. albumina, enzimas, mioglobina (sol. < 0,3 mM NaCl)
1) Sacrifício do animal de abate
intestino) que são consumidos como órgãos; inclui coração e língua  Proteínas do estroma  10 a 20% (insolúveis em sol. sal.) 2) Sangria
- camadas de tecido conjuntivo, protegem e sustentam o músculo 3) Interrupção do fluxo sanguíneo para o músculo: interrupção
Ex: colágeno (quantidade e qualidade do colágeno  maciez da carne) fornecimento de O2 e nutrientes, acúmulo de metabólitos

COMPOSIÇÃO Proteínas miofibrilares CONVERSÃO DO MÚSCULO EM CARNE


Composição aproximada de carnes de diversas fontes
MIOSINA Morte do [ O2]
Ácido láctico
Carne vermelha Aves Peixes Animal músculo
 45% da proteína miofibrilar
Bovina Suína Cordeiro Frango Peru Bacalhau Atum
 filamento espesso
Água 70,6 72,3 73,4 74,8 74,1 81,2 68,1  Proteína contráteis
Proteína 20,8 21,1 20,3 23,1 24,6 17,8 23,3  6 subunidades unidas Início da glicólise anaeróbia
- Miosina
Lipídeos 6,2 5,9 5,2 1,2 0,6 0,7 4,9 MW ~ 500.000 pH
Cinzas 1,0 1,0 1,1 1,0 1,0 1,2 1,2 - Actina (7,4  5,5)
Fonte: Adaptado de Química de Alimentos de Fennema, 2010, pg. 720. - Tropomiosina / troponina Atividade ATPásica Rigor Produção de ATP
- capacidade de unir-se ao ATP
mortis
COM POSIÇÃO DA CARNE É M UITO VARIÁVEL - capacidade de hidrolisar ATP

 espécie, raça, gênero, estado nutricional e nível de atividade do animal; ACTO-MIOSINA


 animal: composição varia de acordo com a área anatômica do corte, com
o processo de pós-abate, com o armazenamento, com a forma de cocção.
músculo mole e extensível  rígida e inextensível  rigidez cadavérica

ESTRUTURA E FUNÇÃO MUSCULAR Proteínas miofibrilares Post rigor mortis


pode ter tecido adiposo
ACTINA Maturação da carne/ Resolução do rigor mortis
 20% da proteína miofibrilar
 Perda da regulação biológica e de proteases
 Monômero: actina globular (actina G)
 Quando o músculo é deixado refrigerado em pós-rigor ocorre o

camada de tecido conjuntivo


 Polímero: actina filamentosa (actina F)
amaciamento (reversão do rigor)
- Filamento fino: forma filamentosa da actina + tropomiosina + troponina  Proteases endógenas ou de fibroblastos
camada de tecido conjuntivo
célula muscular individual  Catepsinas e calpaínas (Cys proteases) ativadas por cálcio (VEGETAL?)
multinucleada
alongada, paralela
 Carne maturada: refrigeração por 1-2 semanas para aumentar a maciez
Citoplasma muscular
Membrana plasmática muscular

Figura 1 – Representação diagramática da organização estrutural do MÚSCULO ESQUELÉTICO.


Fonte: Química de Alimentos de Fennema, 2010, pg. 723.
CARNE MARMORIZADA

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Post rigor mortis Proteínas do Trigo


Proteínas da Soja
CAPACIDADE DE FORMAÇÃO DE MASSA:
- Farinha de trigo + água + força mecânica → massa viscoelástica
(Consumo)
(Formação • Boa fonte de aminoácidos essenciais
actomiosina)

• Alto conteúdo de lisina (complemento para cereais)


(Glicólise)
- Fração amido → propriedades de intumescimento
• Ausência de gliadina e glutelina
(Creatina quinase)
• Alta solubilidade (Globulinas)

• Ampla aplicação tecnológica


É NECESSÁRIO DEIXAR OCORRER?
- Fração proteica insolúvel: GLUTÉN • Mistura complexa de proteínas
 Frango: < 30 min • mistura heterogênea de proteínas:
 Peru: < 60 min
 gliadinas e glutelinas: aprisionar o gás durante a fermentação
• Presença de inibidores de tripsina
 Suíno: de 25 min a 3 horas
da massa
 Bovino: de 6 a 12 horas

Proteínas do Trigo
Proteínas do estroma Proteínas da Soja
 Colágeno, elastina e reticulina: tecido conjuntivo que recobre GLIADINAS:
TEXTURIZAÇÃO:

- 4 grupos, α-, β-, γ- e ω-gliadinas → 30 - 80 KDa Estado globular proteína vegetal → estrutura física fibrosa (carne)
as fibras e os feixes musculares.
- nº constante de Cys-Cys inseridas no interior das proteínas
PROTEÍNAS VEGETAIS TEXTURIZADAS (PVT)
 Colágeno: família de 27 proteínas - pontes dissulfeto não se alteram durante processo
- ↑ viscosidade; ↓ viscoelasticidade 1) Texturização por formação de fibra: 2) Texturização por extrusão:
 Tecidos conjuntivos: ossos, tendões, cartilagens, veias, pele,
dentes, músculos. GLUTELINAS:
- polipeptídeos heterogêneos → 12 a 130 KDa
Pro: quebra a sequência de α-hélice - pontes dissulfeto se alteram durante o processo
Proteínas com ↑ Pro: triplas hélices - ≈ viscosidade; ↑ viscoelasticidade
COLÁGENO: - Hyp, Pro, Gly - Trigo de boa qualidade: interação glutelinas alta / baixa massas moleculares
- ↑ força de tensão - ↑ elasticidade, ↑ tempo

- ligações cruzadas - Trigo de baixa qualidade: interação glutelinas baixa massa molecular
- ↑ elasticidade, ↓ tempo
- baixo teor de AA essenciais (Trp)

Proteínas do Trigo
Colágeno – só propriedades ruins? GLUTÉN: 30% aminoácidos hidrofóbicos PROTEÍNAS ALIMENTARES
< 10% aminoácidos hidrofílicos • Principais alimentos fontes de proteínas:
Gelatina 1-3 mol% de Cys - Cistina
 Estado amorfo do colágeno - OVO, LEITE E CARNE

 Transição da estrutura alinhada de triplas hélices para uma estrutura - TRIGO, ARROZ, MILHO E SOJA
menos organizada OXIDAÇÃO

 Fervura de ossos, pele e outras partes do tecido conjuntivo animal


REDUÇÃO • Diferenças na composição de aminoácidos:

Aquecimento em presença de água:  Aminoácidos essenciais


+ 2H + + 2e-
• menos resíduos hidrofóbicos - formação + lenta
CISTEÍNA CISTINA  Aminoácidos limitantes
• resfriamento (ordenação das ligações de H)
Massa do pão:
• geis fortes / termicamente reversíveis  Digestibilidade proteica / Biodisponibilidade
- ↑ resíduos hidrofóbicos (ar - lipídeos)
Uso de ácido ou álcali afeta propriedades  Alterações químicas dos aminoácidos
- ↓ resíduos hidrofílicos (coesão-adesão)
- sulfidril-dissulfeto → polimerização → cavidades de ar
 agentes oxidantes, ↑ elasticidade (iodatos e bromatos – PROIBIDOS!!!)

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