AP4 – enzimas vitaminas proteinas

(Pag 26 do manual)

Proteinas
As mais complexas moleculas biologicas.
As proteinas são constituidas por aminoacidos

aminoácidos
Os aminoacidos são as moleculas unitarias das proteinas.
Os aminoacidos são polimerizados durante o processo de sintese de proteinas (tradução) nos
ribossomas.
São 20, os aminoácidos encontrados nas proteínas.
O que distingue os aminoácidos é o seu grupo R (Radical)
Existem alguns aminoácidos não proteicos com importantes papéis biológicos
ex: Y-aminobutirico, neurotransmissor conhecido por GABA.

Polimerizados = ligados em cadeia

Nos aminoácidos existe dois grupos químicos funcionais:

Grupo acido (-COOH) ou quando ionizado (-COO-)
Grupo amina (-NH2) ou quando ionizados –NH3+
Todos os aminoácidos apresentam o grupo R, radical, diferente em todos eles.

É norma adotar-se símbolos para os diversos aminoácidos que podem ser representados por 3 letras
ou apenas 1 letra.
Ex: Alanina – Ala ou A
Ver Pg.. 29 do manual.

Ligação peptídica

Ligação covalente que se estabelece em consequência da reação entre o grupo ácido de um

aminoácido e um grupo mina de outro aminoácido resultando a formação de um dipéptido e de uma
molécula de água.

Cada dipeptido continua a ter livres um grupo de ácido e outro de amina que permite ligar-se
através de ligações peptídicas a outros aminoácidos.

Uma proteína com centenas de aminoacidos continua a ter um grupo acido ( terminal C ) e um grupo
amina (terminal N) livres

Em algumas proteínas globulares pode observar-se 4 níveis estruturais de complexidade crescente:

Nível primário -> estrutura primária

Nível secundário -> estrutura secundária
Nível terciário -> estrutura terciaria
Nível quaternário -> estrutura quaternária

A maioria das proteínas globulares não apresenta estrutura quaternária.

Toda a proteína quando sintetizada nos ribossomas começam por apresentar uma estrutura
primaria e depois em consequência de modificações pós-tradução adota a conformação
biologicamente ativa que envolve as estruturas secundaria, terciaria e quaternária.

O surgimento de uma proteína com estrutura funcional é realizada por outras proteínas designadas
por chaperons ou chaperoninas. As dobras são feitas pelos chaperons.

Estrutura primária
Sequencia dos aminoácidos ligados por ligações peptídicas dispondo-se linearmente como as contas
de um colar sendo primeiro o do terminal N e o ultimo o terminal C.
Por modificação desta estrutura, a conformação da proteína pode alterar-se tornando-a menos ativa
ou mesmo inativa.

As mutações, alterações da sequência de bases azotadas dos genes são responsáveis pela produção
de proteínas modificadas quase sempre menos funcionais ou nocivas (caso BSE)
Estrutura secundária
Há dois tipos de estrutura secundária: hélice α e a folha β

A hélice α apresenta-se sobre a forma de espiral semelhante a um fio enrolado de telefone que
resulta do enrolamento natural da estrutura primária.
Esta estrutura é mantida por inúmeras pontes de hidrogénio estabelecidas entre o grupo C=O de
uma ligação peptídica e o grupo N-H de outra ligação peptídica, alguns aminoácidos mais à frente na
estrutura primária.
Os grupos R dispõem-se perpendiculares ao eixo da molécula e virados para o exterior.

A folha β resulta do estabelecimento de pontes de hidrogénio entre os mesmos grupos químicos

(C=O e N-H) de ligações peptídicas afastadas da estrutura primária mas encontram-se frente a frente
em virtude das dobras da estrutura primária.
Os grupos R dos aminoácidos dispõem-se alternadamente para cima e para baixo do plano da folha
dando um aspeto ondulado semelhante a um telhado

Estrutura de proteínas globulares procurar net figura

Estrutura terciaria

Surge nas proteínas globulares responsáveis pelo aspeto arredondado destas proteínas.
Os aminoácidos que adotaram uma estrutura secundaria dobram-se uma em relação ás outras
devido a interceções entre grupos R pertencentes a aminoácidos, por vezes com numero de ordem
bastante afastado.
Ponte bissulfureto é uma das estruturas responsáveis pela manutenção da estrutura terciaria.
Esta deve-se a uma ligação covalente entre o grupo R e duas CISTEINAS. (SH)
As proteínas que apenas atingem a estrutura terciaria designam-se por proteínas monoméricas ou
monómeros.

Proteínas globulares

Estrutura quaternária.

Resultam de associação de um ou mais monómeros. (proteínas monoméricas ou polipéptidos).

As ligações que as une são geralmente fracas, do tipo das interações responsáveis pela estrutura
terciaria.
Designam-se por proteínas oligomericas ou oligomeros.
Estas proteínas desempenham complexas e importantes funções biológicas como Ex: a regulação
enzimática alosterea.

Desnaturação

Consiste na perda total ou apenas parcial da estrutura terciaria / quarternária com a respetiva
diminuição ou anulação de propriedades.
É um processo irreversível devido ao desaparecimento do fator desnaturante.
Na desnaturação uma proteína globular alonga-se por quebra das interações que mantem a
estrutura terciaria e/ou quaternária podendo ficar sob a forma de um longo filamento sem estrutura
definida.

Os principais agentes da desnaturação são:

PH,
Temperaturas elevadas
Elevadas concentrações salinas
Radiações ionizantes (raio X, radiação nuclear)
Agitação mecânica.

Exemplos de desnaturação: batimento das claras e cozedura do ovo.

As doenças conhecidas como as das vacas loucas BCE e na espécie humana são causadas por uma
variante designada PIAO (PRION).

Neuropeptidos
Proteína produzida no sistema nervoso. Modelador de comportamentos humanos.
Elimina a dor.
São proteínas péptidos.

Vitaminas

As vitaminas podem ser hidrossolúveis ou lipossolúveis.

As vitaminas hidrossolúveis são convertidas em coenzimas (moléculas coadjuvantes das enzimas).

Enzimas

As enzimas são proteínas com função de biocatalizador.

Aceleram a velocidade das transformações bioquímicas.

As reações químicas não ocorrem sem a presença de enzimas.

As enzimas não se consomem nas reações químicas reciclando-se por períodos +/- longos.
Todas as enzimas conhecidas são proteínas de estrutura terciaria e / ou quaternária.
Quase todas dependem de componentes não proteicos que podem ser:
 coenzimas (incluem algumas vitaminas),
 grupos prostéticos,
 cofatores metálicos (IOES)
 RNA ou complexas estruturas orgânicas associadas a iões metálicos.

Estes componentes não proteicos são imprescindíveis à função enzimática.

Dai a importância das vitaminas e dos oligoelementos.
As enzimas diminuem a energia de ativação necessária à ocorrência de uma reação bioquímica.
As enzimas são proteínas globulares.

Cofatores

Para alguns tipos de processos biológicos, apenas a cadeia protéica não é suficiente, por isso a
proteína requer uma molécula denominada cofator a qual pode ser uma pequena molécula
orgânica, denominada coenzima ou um íon metálico.

Os cofatores  são geralmente estáveis em temperatura alta.

A catálise ativa enzima-cofator é denominada holoenzima, quando o cofator é removido, se mantém

a proteína, a qual é catabolicamente inativa e é denominada apoenzima.

Estrutura e atividade enzimáticas

As enzimas (E) são proteínas globulares.

Apresentam sítios, locais ou centros que se designam por centro ativo.

O centro ativo é um nicho que se encontra normalmente à superfície da proteína numa pequena
concavidade ou depressão com uma forma bem definida e contendo grupos R de aminoácidos que
se encontram livres. Estes aminoácidos tem um papel fundamental na catálise.

As moléculas que iram ser transformadas quimicamente (diz-se metabolizadas) designam-se por
substrato (S).
Os substratos devem poder encaixar-se ajustar-se no centro ativo da enzima para poder ser
metabolizado.

O encaixe do substrato no centro ativo garante uma propriedade principal na enzima: a

especificidade.

Normalmente cada enzima metaboliza apenas um único substrato.

Qualquer pequena alteração de estrutura (tridimensional) de uma molécula pode ser notado pela
enzima e inviabilizar a sua ligação ao centro ativo. Conceito de especificidade.

O conceito de especificidade refere-se à enzima e não ao substrato.

Uma determinada molécula pode ser metaboliza por diversas enzimas diferentes, não será falta de
especificidade mas que essa molécula se consegue encaixar de modo específico em diversos centros
ativos diferentes.

Koshland propôs o modelo de encaixe induzido para explicar a maneira como o substrato interage
com o centro ativo da enzima.
De acordo com este modelo o centro ativo não é rigorosamente complementar à estrutura do
substrato e esta ao se aproximar, induz uma alteração desse centro ativo de modo a se poder
encaixar com eficiência.

As enzimas podem ser alostéreas ou não alostéreas.

As enzimas não alostéreas apenas tem centro ativo e no tem a existência de outros centros
alostéreos.

As enzimas alostéreas apresentam um ou mais centros alostéreos para além do centro ativo.
Os centros alostéreos tem propriedades reguladoras.
Nestes centros podem-se ligar outro tipo de moléculas designadas por moduladores ou efectores.
Os modeladores encaixam-se de modo específico e provocam uma alteração da estrutura
(conformação) da enzima que direta ou indiretamente afeta a estrutura do centro ativo otimizando
ou tornando menos eficaz.

Os moduladores podem ser positivos (ativadores) ou negativos (inibidores).

Os moduladores negativos, inibidores, desempenham um papel essencial de regulação
(Homeostasia).

Metabolismo, vias metabólicas e enzimas

O metabolismo compreende o anabolismo (conjunto de reações de síntese) e o catabolismo

(conjunto de reações de degradação).

O metabolismo é um vasto conjunto de transformações bioquímicas que ocorrem nos organismos

vivos.
Estas transformações químicas são sempre catalisadas por enzimas específicas.
Em cada célula os processos de anabólicos requerem energia que provem dos processos catabólicos.
Tem de existir equilíbrio entre o anabolismo e o catabolismo.
O catabolismo serve de suporte ao anabolismo.

A ligação energética entre o catabolismo e o anabolismo é efetuada pelas moléculas de ADP/ATP.

O ADP é um nucleótido difosfatado, com baixa energia.
O ATP é um nucleótido trifosfatado, com elevada energia.

Ciclo fechado:
Anabolismo (trabalho celular) -> ADP+P1
Catabolismo (respiração) -> ATP