INSTITUTO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE

RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS

CURSO: FARMÁCIA DISCIPLINA: BIOQUÍMICA ESTRUTURAL

NOME DO ALUNO: JOATHAM COSTA DE CARVALHO

R.A: 0436326 POLO: TRINDADE

DATA: 17/03/2022
Título Da Aula: INDICADORES DE pH
Aula 01
Roteiro 01

INTRODUÇÃO

Indicadores ácido-base são substâncias que, na prática, nos indicam

o pH de uma solução pela mudança de coloração. Quanto mais ácida uma
solução, maior a quantidade de íons hidrônio (H3O+) e menor o pH. Por
outro lado, quanto menor a concentração dessa espécie, a solução é básica
e o pH é elevado (HEIJNEN et al., 2013).
Os indicadores são substâncias capazes de mudar de cor
dependendo das características físicoquímicas da solução na qual estão
contidas. Podem ser classificados de acordo com o mecanismo de mudança
de cor ou os tipos de titulação nos quais são aplicados. Os indicadores ácido-
base, ou indicadores de pH, são substâncias orgânicas fracamente ácidas
(indicadores ácidos) ou fracamente básicas (indicadores básicos) que
apresentam cores diferentes para as suas formas protonadas e
desprotonadas. A mudança de coloração ocorre numa estreita, porém, bem
definida faixa de pH (ANTUNES et al., 2018).
Realizamos em sala de aula um procedimento com repolho roxo
para aprenderemos a fazer um indicador ácido-base com repolho roxo e
veremos como ele muda de cor à medida que alteramos o pH do meio
através de alguns produtos que usamos no dia a dia.

 Procedimento:
Enumeramos 11 tubos de ensaio e colocamos o extrato de repolho roxo nos
respectivos tubos. Em seguida acrescentamos nos tubos 2 a 11 as seguintes
substâncias, na respectiva ordem: hidróxido de sódio, cloreto de sódio, água sanitária,
sabão em pó, leite, detergente, vinagre, bicarbonato de sódio, albumina e água. Em
seguida observamos as cores das soluções.
 Figura 1: Experimento com Repolho Roxo

As substâncias presentes nas folhas de repolho roxo que o fazem

mudar de cor em ácidos e bases são as antocianinas. Esse indicador está
presente na seiva de muitos vegetais, tais como uvas, jabuticabas, amoras,
beterrabas, bem como em folhas vermelhas e flores de pétalas coloridas, como
as flores de azaleia e quaresmeira. As antocianinas são responsáveis pela
coloração rosa, laranja, vermelha, violeta e azul da maioria das flores.
Em água (pH neutro = 7), esse indicador tem coloração roxa, mas
conforme a imagem a seguir mostra, ele muda de vermelho em solução ácida
(pH < 7) para púrpura e depois verde em solução básica (pH > 7). No caso da
solução ser fortemente básica, ele torna-se amarelo.
Extrato de Repolho Roxo Cor pH Aproximado
Ácido Clorídrico 0,5M Vermelho pH 1
Hidróxido de Sódio 0,1M Amarelo pH 13
Cloreto de Sódio 10% Roxo pH 7
Vinagre Rosa pH 5
Detergente Incolor Lilás pH 7
Água Sanitária Incolor pH 14
Água sem Gás Roxo pH 7
Sabão em Pó Verde pH 10
Leite Lilás pH 5
 Bicarbonato de Sódio Verde pH 11
Albumina Azul pH 8

ATIVIDADE DE FIXAÇÃO:

Figura 2: Atividades de Fixação

Título Da Aula: pH E SOLUÇÃO TAMPÃO

 Aula 01
Roteiro 02

INTRODUÇÃO

Solução-tampão é formado por um ácido fraco misturado a um sal que

possua o mesmo ânion ou por uma base fraca com um sal de mesmo cátion.
Ao receber um ácido ou uma base forte, a solução-tampão ácida tem a
tendência de manter seu pH inalterado. Ao receber um ácido ou uma base
forte, a solução-tampão básica tem a tendência de manter seu pH inalterado.
Solução-tampão ácido é aquele que apresenta pH inferior a 7, enquanto uma
solução-tampão básica é aquele que apresenta um pH superior a 7
(FIORUCCI; HERBERT; BARBOSA, 2011).
Para calcular o pH ou o pOH de uma solução-tampão, utilizam-se a
concentração do sal, da base ou do ácido e a constante de ionização do ácido
ou da base (FIORUCCI; HERBERT; BARBOSA, 2011).
A solução-tampão tem por objetivo manter o pH dos meios intra e
extracelulares com pH não variante para que as reações químicas necessárias
à manutenção da vida possam ocorrer normalmente (FIORUCCI; HERBERT;
BARBOSA, 2011).

PROCEDIMENTOS E RESULTADOS:

Primeiramente calibramos o pHmetro com soluções pH = 4,0 e pH =

7,0. Em seguida medimos o pH de 20 mL de água colocada em um béquer
contendo uma barra magnética (misturador) e acrescentamos 10 gotas (gota a
gota) de ácido clorídrico (HCl) 5M, sempre anotando os valores do pH a cada
gota. Em outro béquer contendo 20 mL de solução tampão (ácido acético +
acetato de sódio), adicionamos 10 gotas (gota a gota) de ácido clorídrico (HCl)
5M, anotando os valores de pH a cada gota.
O pH da água apresentou um resultado de 8,5, já o pH do outro béquer
contendo o ácido clorídrico apresentou um resultado de 4,6.
 Adição do HCL 5M
Gota 1 Gota 2 Gota 3 Gota 4 Gota 5 Gota 6
pH 4,3 pH 4,6 pH 3,8 pH 3,1 pH 1,9 pH 1,6

Adição do NaoH 5M
Gota 1 Gota 2 Gota 3 Gota 4 Gota 5 Gota 6 Gota 7
pH 4,7 pH 4,8 pH 5,07 pH 5,2 pH 5,5 pH 6,00 pH 11,6
Título Da Aula: TITULAÇÃO DE AMINOÁCIDOS
Aula 01
Roteiro 02

INTRODUÇÃO

Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por átomos de

carbono, hidrogênio,oxigênio, e nitrogênio unidos entre eles de maneira
característica (MOTTA, 2011). Os aminoácidos sãodivididos em quatro
partes: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio,carbono
alfa (todas as partes se ligam a ele), e um radical característico
de cadaaminoácido. Os aminoácidos se unem através de ligações
peptídicas, formando as proteínas.Para que as células possam produzir suas
proteínas, elas precisam de aminoácidos, quepodem ser obtidos a partir da
alimentação ou serem fabricados pelo próprio organismo (DA SILVA, 2017).
No início da curva observa-se que os grupos dos aminoácidos
carboxilíco e aminaestão completamente ácidos. Com a titulação o grupo
carboxílico vai liberar prótons. Durante essa liberação é evidenciado um
ponto onde a concentração desse doador deprótons é igual à
concentração do íon dipolar desse aminoácido, ponto de
inflexão,correspondente a pH igual a pK (medidor da tendência de ceder
prótons) do grupo ácidoque não está sendo titulado (PELEGRINI, 2019). O
ponto onde se observa o fim da liberação de prótons porparte do carboxilíco
é o ponto isoelétrico, pI, esse ponto possui um pH caraterístico, ondese
observa todo o aminoácido como íon dipolar, ou seja, a carga total é igual a
zero. Com acontinuação da titulação, o próton do grupo NH3 + será liberado.
Também se observa umponto de inflexão nessa segunda parte da curva de
titulação (PELEGRINI, 2019).

PROCEDIMENTOS
Preparação do experimento
Primeiramente separaramos quatro béqueres. Em seguida identificamos os dois
béqueres como A1 e A2 e adicionamos a cada um 20 mL de uma solução do
aminoácido glicina 0,1M. Logo após, identificamos dois béqueres como B1 e B2 e
adicionamos a cada um 20 mL de uma solução do aminoácido ácido glutâmico 0,1M.
Depois calibramos o pHmetro com solução pH = 4,0 e pH = 7,0.

PROCEDIMENTOS PARA O BÉQUER A1

1) Mergulhar uma barra magnética na solução A1 e posicionar o béquer sobre a placa

agitadora.
2) Submergir o eletrodo limpo e calibrado na solução (cuidado para não bater o bulbo
do eletrodo na barra magnética).
3) Sob agitação, titular com NaOH 0,5 N, gota a gota e anotando o pH após adição de
cada gota (pode ser realizado com pipeta Pasteur ou bureta).

PROCEDIMENTOS PARA O BÉQUER A2

1) Mergulhar uma barra magnética na solução A2 e posicionar o béquer

sobre a placa agitadora.
2) Submergir o eletrodo limpo e calibrado na solução (cuidado para não bater
o bulbo do eletrodo na barra magnética).
3) Sob agitação, titular com HCl 0,5M.

Figura 3: Aferição de pH com adição de reagentes.

Título Da Aula: TITULAÇÃO DE AMINOÁCIDOS

Aula 02
Roteiro 02

INTRODUÇÃO

O Teste do Biureto é um teste geral para proteínas e peptídeos

com mais de dois aminoácidos. A reação do Biureto é o resultado da
formação de um complexo entre Cu2+ e as proteínas ou peptídeos com mais
de dois aminoácidos (PELEGRINI, 2019).
Através da ligação peptídica, o Cu2+do Biureto reage com as
proteínas formando complexos quadrado planares. Dessa
forma, aminoácidos livres que não possuem ligação peptídica não podem
ser detectados (BLOIS, 2017).
Esta aula teve como finalidade relembrar a fórmula geral dos
aminoácidos, relembrar a estrutura das proteínas, dando ênfase à estrutura primária
(ligação peptídica) e verificar as propriedades das proteínas e dos aminoácidos por
reação colorimétrica diferencial.

PROCEDIMENTOS E RESULTADOS:

Separamos 8 tubo de ensaio e identificamos com números de 1 a 8.

Figura 4: Reação com Teste de Biureto

ATIVIDADE DE FIXAÇÃO
 Figura 5: Atividades de Fixação

Título Da Aula: DESNATURAÇÃO PROTÉICA

 Aula 03
Roteiro 01

INTRODUÇÃO

A desnaturação das proteínas ocorre quando as suas estruturas

secundárias, terciárias ou quaternárias são modificadas ou destruídas. No texto
Estruturas das proteínas foi mostrado que as proteínas podem possuir
estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias (CASTRO, 2017).
As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes nas
células e correspondem a cerca de 50% ou mais de seu peso seco. São
encontradas em todas as partes de todas as células, tendo funções
fundamentais na lógica celular. Em virtude desta importância qualitativa e
quantitativa, as proteínas têm sido largamente estudadas e seus segredos
desvendados, no que diz respeito à sua síntese ou aproveitamento metabólico
(BARREIROS; BARREIROS, 2012).
A exposição de proteínas a pH extremos ou temperaturas elevadas,
mesmo por períodos curtos, faz com que a maioria delas apresentem
modificações físicas em sua conformação tridimensional e em sua função
fisiológica, processo conhecido como desnaturação. Desta forma, a perda da
configuração espacial modifica completamente sua função, podendo até
significar a destruição da proteína (BARREIROS; BARREIROS, 2012).

PROCEDIMENTOS:
 Ação da Temperatura
1) Tubo 1: 2 ml de solução ovo albumina 10% + Banho - Maria Fervente
 Ação do pH
2) Tubo A: 2 ml de solução ovo albumina + 2 ml HCL 5m
Tubo B: 2 ml de solução ovo albumina + 2ml NaoH
 Ação dos Solventes Orgânicos
3) Tubo 3: 2 ml de solução ovo albumina + 2 ml Etanol
 Ação de Sais
4) Tubo 4: 2 ml de solução ovo albumina + 2ml de solução de Sulfato de
Amônio
 Pudemos observar nos procedimentos que a desnaturação é um processo no
qual moléculas biológicas perdem suas funçoes devido a alguma mudança no meio,
seja em altas temperaturas variações de pH entre outras, No procedimento 1, quando
aquecemos a proteína, observamos que a proteína degradou, ou seja, formou grumos,
mudou a estrutura e grudou nas paredes do tubo, também observamos a mudança na
cor da proteína. No procedimento 2, quando aumentamos o pH da solução de
ovoalbumina acrescentando HCI em diluições diferentes, observamos houve mudança
na estrutura da proteína. No procedimento 3, quando colocamos o etanol gelado, as
proteínas reagiram unindo-se umas com as outras e precipitaram, também observamos
que a amostra ficou mais densa. No procedimento 4, ocorreu a precipitação das
proteínas e os sais atrairam as moléculas de água do meio, de modo a ficar menos
água disponível para as moléculas proteícas o que a acarreta a diminuição da
solubilidade e precipitação.

Título Da Aula: ATIVIDADE ENZIMÁTICA

Aula 03
Roteiro 02
 INTRODUÇÃO

As enzimas convertem uma substância, chamada de substrato,

noutra denominada produto, e são extremamente específicas para a reação
que catalisam. Isso significa que, em geral, uma enzima catalisa um e só um
tipo de reacção química. A atividade enzimática pode ser afetada por uma
variedade de fatores, como temperatura, pH e concentração. As enzimas
funcionam melhor dentro de faixas específicas de temperatura e pH, e
condições subótimas podem fazer com que uma enzima não consiga se ligar
a um substrato (DE OLIVEIRA, 2018).
Para o procedimento utilizamos gelatina preparada conforme
instruçoes da embalagem e numeramos 4 tubos de ensaio de 1 a 4. em cada
tubo foi colocado essa sequência:

Tubos Composição Teste

1 4 ml de gelatina + 2 ml de água Controle
2 4 ml de gelatina + 2 ml extrato de mamão Mamão
3 4 ml de gelatina + 2 ml de extrato de Abacaxi
abacaxi
4 4 ml de gelatina + 2 ml de extrato de laranja Laranja

Observamos que houve degradação das proteínas por enzimas. Esse processo
é chamado de proteólise, isso ocorre devido a uma atividade realizada por proteases
que são enzimas que possui função de quebrar as ligações entre os aminoácidos da
cadeia protéica. Nos vegetais essas enzimas estão relacionadas com o
amadurecimento dos frutos como a papaína no mamão e a bromelina no abacaxi. No
tubo 1, pudemos observar que ficou gelatinosa. Nos tubos 2,3 e 4 a mistura ficou mais
líquida, isso ocorre devida a presença de enzimas proteolíticas, que impede a
formação do gel.

ATIVIDADE DE FIXAÇÃO

As enzimas estão presentes em pequenas quantidades no

organismo. Elas são moléculas extremamente específicas, atuando somente
sobre um determinado composto e efetuam sempre o mesmo tipo de reação.
Em relação às enzimas, foram feitas as afirmações:
I. Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores de reações
químicas.
II. Cada reação química que ocorre em um ser vivo, geralmente, é catalisada
por um tipo de enzima.
III. A velocidade de uma reação enzimática independe de fatores como a
temperatura e o pH do meio.
IV. As enzimas sofrem um processo de desgaste durante a reação química
da qual participam.
São verdadeiras as afirmações:
a) I e II.
b) I e III.
c) I, II e IV.
d) III e IV.
e) I, II, III e IV.
Resposta: A alternativa correta é a letra A

Título Da Aula: DETERMINAÇÃO DE AÇÚCARES EM SOLUÇÃO

Aula 04
Roteiro 01

INTRODUÇÃO
 Os monossacarídeos, glicose e frutose são açúcares redutores
por possuírem grupo carbonílico e cetônico livres, capazes de se oxidarem
na presença de agentes oxidantes em soluções alcalinas. Os dissacarídeos
que não possuem essa característica sem sofrerem hidrólise da ligação
glicosídica são denominados de açúcares não redutores. A análise desses
açúcares é uma atividade rotineira nos laboratórios das indústrias
alimentícias, nas quais pode-se observar uma certa carência, no que se
refere a técnicas padronizadas para análises (MARIA, 2009).
Diversos reativos são utilizados para demonstrar a presença de
grupos redutores, em açúcares. De fato, os monossacarídeos podem ser
oxidados por agentes oxidantes relativamente suaves tais como os íons
férricos (Fe 3+) e cúprico (Cu 2+) (DEMIATE et al., 2012).
Para se estimar o teor de açúcares redutores em alimentos,
existem vários métodos químicos não seletivos que fornecem resultados,
com elevado grau de confiabilidade, quando utilizados corretamente após
eliminação de interferentes (DEMIATE et al., 2012).
Os métodos químicos clássicos conhecidos para a análise de
açúcares redutores são na sua maioria fundamentados na redução de íons
cobre em soluções alcalinas (solução de Fehling), mas também existem
aqueles fundamentados na desidratação dos açúcares, por uso de ácidos
concentrados, com posterior coloração com compostos orgânicos, além da
simples redução de compostos orgânicos, formando outros compostos de
coloração mensurável na região do visível (SILVA, 2016).

PROCEDIMENTOS:
1. Teste de Barfoed: teste geral para distinguir monossacarídeos de
dissacarídeos.
Separamos dois tubos e enumeramos de 1 a 2. No primeiro tubo
adicionamos 2 ml de reativo de Barfoed e acrescentamos 1 ml de glicose a
10%. No segundo tubo 2 ml de reativo de Barfoed e acrescentamos 1ml de
lactose a 10%. Aquecemos em banho-maria por 5 minutos.
Resultado: positivo – turvação avermelhada para monossacarídeos
redutores.
2. Teste de espelho de prata ou reagente de Tollens: é um composto
químico muito usado para determinar se um determinado composto com
grupos carbonilo é um aldeído ou uma α-hidroxicetona. Um teste positivo
com o reagente de Tollens resulta na precipitação de prata, precipitando
ocasionalmente noas paredes do recipiente, produzindo um “espelho de
prata” no interior do recipiente.
Para esse teste foi colocado em um tubo de ensaio 1 ml da solução
de nitrato de prata, em seguida adicionamos amônia diluída gota a gota com
agitação até dissolver o precipitado formado. Após foi adicionado 0,5 ml da
solução de glicose, agitamos e aquecemos em banho-maria por 5 minutos. O
resultado é observado por uma formação de espelho de prata para açúcares
redutores.
3. Teste de Fehling: é um teste químico usado para diferenciar
carbohidratos solúveis em água de cetonas, sendo também um teste para
monossacáridos.
Para esse experimento, separamos dois tubos e identificamos como 1 e 2.
No tubo 1, adicionamos 1 mL da solução de Fehling A e 1 mL da solução de
Fehling B e 0,5 mL de glicose. No tubo 2, adicionamos 1 mL da solução de
Fehling A e 1 mL da solução de Fehling B e 0,5 mL de sacarose. Misturamos
e aquecemos à fervura em um banho de água durante, aproximadamente, 5
minutos. O resultado foi positivo: formação de um precipitado avermelhado
para açúcares redutores.

ATIVIDADES DE FIXAÇÃO
1. O que significa poder redutor do açúcar? Como esse conceito foi aplicado
à aula?
R: Um açúcar redutor é qualquer açúcar capaz de atuar como agente
 redutor. Um agente redutor (também chamado de redutor ou redutor) é
um elemento ou composto que perde (ou doa) um elétron para um
receptor de elétrons (agente oxidante) em uma reação química redox.

2. Qual é a relação das ligações glicosídicas e o poder redutor do açúcar?

R: Os dissacarídeos são formados por dois monossacarídeos e podem
ser classificados como redutores ou não redutores, os não redutores,
como a sacarose, tem ligações glicosídicas entre seus carbonos
anoméricos e portanto não podem se converter para sua forma aberta
com o grupo aldeído; ficando presos na sua forma cíclica.

REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

ANTUNES, M. et al. Ácidos e bases: pH e indicadores. Laboratório de

Química, p. 93–102, 2018.
BARREIROS, A. L. B. S.; BARREIROS, M. L. Aminoácidos, Peptídeos E
Proteínas Experimental. São Cristóvão: CESAD, 2012.
BLOIS, G. Soluções: características, tipos de concentração, diluição, mistura,
titulação e soluções coloidais. 2017.
CASTRO, G. proteinas. p. 1–12, 2017.
DA SILVA, M. A. Aminoácidos e proteínas pgs 9 a 13 e 17. 2017.
DE OLIVEIRA, C. J. L. ENZIMAS. 2018.
DEMIATE, I. M. et al. Analysis of total and reducing sugar in foods. A
comparative study between colorimetric and titration techniques. Exact and
Soil Sciences, Agrariam S and Engineering, v. 8, n. 1, p. 65–78, 2002.
FIORUCCI, A. R.; HERBERT, M.; BARBOSA, F. O conceito de solução
tampão. Química Nova na Escola, v. 13, p. 18–21, 2011.
HEIJNEN, J. H. et al. Farmácia. SSRN Electronic Journal, v. 1, n. 2, p. ;8 ‫شماره‬
2013 ,117-99 ‫ص‬.
MARIA, L. Identificação de Aldeídos e Cetonas pelo Teste de Tollens e de
Açúcares Redutores pela Prova de Benedict. p. 2–4, 2009.
MOTTA, V. T. Aminoácidos e proteínas. Genetics, v. V, n. 0016–6731; 3, p.
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PELEGRINI, A. Titulação de Aminoácidos. 2019.
SILVA, F. lipideos. 2016.