UNIVERSIDADE PAULISTA – UNIP

RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS

CURSO: FARMÁCIA DISCIPLINA: BIOQUÍMICA ESTRUTURAL

NOME DO ALUNO: JESSICA PEREIRA CARDOSO DOS ANJOS

R.A: 2199923 POLO: BUENO

DATA: 18/03/2022
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA TÍTULO DA AULA:
AULA 01 ROTEIRO 01
ESTRUTURAL INDICADORES DE PH

INTRODUÇÃO

As substâncias químicas apresentam comportamentos diferenciados

frente a um sistema. Isso decorre do fato de que cada substância possui
características e propriedades específicas. É possível, no entanto, reuní-las em
grupos em que as propriedades químicas são semelhantes. Esses grupos
chamam-se funções químicas, classificadas em orgânicas e inorgânicas. As
quatro principais funções químicas inorgânicas são: ácidos, bases, sais e
óxidos (ANTUNES et al., 2018).
Os ácidos e as bases, apesar de serem consideradas substâncias
químicas perigosas, podem ser encontrados na nossa vida cotidiana e ser
menos agressiva do que se imagina. Estas substâncias fazem parte da
composição, por exemplo, de refrigerantes, alimentos, remédios, produtos de
higiene ou cosméticos. São ainda matérias primas indispensáveis em um vasto
universo de aplicações industriais. A tal ponto que a produção de ácido
sulfúrico e soda cáustica de um país é considerada um dos indicadores do seu
nível de atividade econômica (ANTUNES et al., 2018).
O pH é usado universalmente para expressar o grau de acidez ou
basicidade de uma solução. A escala de pH é constituída de uma série de
números variando de 0 a 14, os quais indicam vários graus de acidez ou
alcalinidade (ANTUNES et al., 2018).
Realizamos em sala de aula um procedimento com repolho roxo
para aprenderemos a fazer um indicador ácido-base com repolho roxo e
veremos como ele muda de cor à medida que alteramos o pH do meio
através de alguns produtos que usamos no dia a dia.
RESULTADOS DO PROCEDIMENTO:
Extrato de Repolho Roxo Cor pH Aproximado
Ácido Clorídrico 0,5M Vermelho pH 1
Hidróxido de Sódio 0,1M Amarelo pH 13
Cloreto de Sódio 10% Roxo pH 7
Vinagre Rosa pH 5
Detergente Incolor Lilás pH 7
Água Sanitária Incolor pH 14
Água sem Gás Roxo pH 7
Sabão em Pó Verde pH 10
Leite Lilás pH 5
Bicarbonato de Sódio Verde pH 11

Albumina Azul pH 8

As substâncias presentes nas folhas de repolho roxo que o fazem

mudar de cor em ácidos e bases são as antocianinas. Esse indicador está
presente na seiva de muitos vegetais, tais como uvas, jabuticabas, amoras,
beterrabas, bem como em folhas vermelhas e flores de pétalas coloridas, como
as flores de azaleia e quaresmeira. As antocianinas são responsáveis pela
coloração rosa, laranja, vermelha, violeta e azul da maioria das flores.
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA TÍTULO DA AULA: pH e
AULA 01 ROTEIRO 02
ESTRUTURAL SOLUÇÃO TAMPÃO

INTRODUÇÃO

Solução-tampão é uma solução que contém, geralmente, um ácido

fraco com um sal desse ácido, ou uma base fraca com o sal dessa base, com a
finalidade de evitar que o pH varie. Uma solução-tampão é uma mistura usada
para evitar que o pH ou o pOH do meio sofra variações quando for adicionado
ácidos fortes ou bases fortes (CUCHINSKI; CAETANO; DRAGUNSKI, 2018);
(FIORUCCI; HERBERT; BARBOSA, 2011).

RESULTADOS DOS PROCEDIMENTOS:

Pra isso utilizamos dois béqueres com água, no béquer 1

acrescentamos gota a gota ácido clorídrico (HCL 5M), e no béquer 2
acrescentamos gota a gota hidróxido de sódio (NaoH 5m), medindo e
observando a cada gota o pH. Em outros dois béqueres colocamos 20 ml de
solução tampão formada por acido acético + acetato de sódio e acrescentamos
no béquer 3 gotas a gota ácido clorídrico (HCL 5M) e no béquer 4
acrescentamos gota a gota Hidróxido de sódio (NaOH 5M), medindo e
observando a cada gota o pH e por fim comparamos o que aconteceu entre as
aferições.
 TÍTULO DA AULA:
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA
TITULAÇÃO DE AULA 02 ROTEIRO 01
ESTRUTURAL
AMINOÁCIDOS

INTRODUÇÃO

Esta aula teve por fim, relembrar o caráter dos aminoácidos,

determinar os valores de pH das soluções de aminoácidos (glicina e ácido
Glutâmico), utilizando a curva de titulação e manuseando o pHmetro. O
objetivo da aula era identificar a curva de titulação, o que não ocorreu no nosso
gráfico como mostrado abaixo:

A titulação de um aminoácido consiste na remoção gradual de

prótons através da adição de uma base (como NaOH) e a curva de titulação
corresponde ao gráfico dos valores de pH da solução em função do volume de
base adicionado (PELEGRINI, 2019). Quando um aminoácido é titulado, sua
curva de titulação indica a reação de cada grupo funcional com o íon
hidrogênio (BARREIROS; BARREIROS, 2012).
 TÍTULO DA AULA:
DETECÇÃO DE
AMINOÁCIDOS E
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA
PROTEÍNAS EM AULA 02 ROTEIRO 01
ESTRUTURAL
SOLUÇÃO POR MEIO
DE REAÇÕES DE
COLORAÇÃO

INTRODUÇÃO
Teve como objetivo relembrar a fórmula geral dos aminoácidos,
relembrar a estrutura das proteínas , dando ênfase a estrutura primária (ligação
peptídica), verificar as propriedades das proteínas e dos aminoácidos por reação
colorimétrica diferencial. Para o procedimento nessa aula utilizamos o biureto, um
reagente analítico, composto de hidróxido de sódio (NAOH 2,5N) e sulfato de cobre
1% (CUSO4). A reação do biureto detecta a presença de ligações peptídicas, a
presença das proteínas poderá ser notada pela coloração arroxeada nos tubos.
O Teste do Biureto é um teste geral para proteínas e peptídeos com
mais de dois aminoácidos. A reação do Biureto é o resultado da formação de
um complexo entre Cu2+ e as proteínas ou peptídeos com mais de dois
aminoácidos. As ligações peptídicas são ligações amida, e o par de elétrons
dos átomos de nitrogênio das amidas encontram-se disponíveis, podendo
servir de ligante para o átomo de cobre II. O sulfato de cobre II em meio
alcalino apresenta coloração azul clara, na presença de proteínas ou peptídeos
forma produto violeta caracterizando a formação do complexo de coordenação
entre o cobre e os átomos de nitrogênio das ligações peptídicas adjacentes,
agindo como um ligante bidentado (MAIA et al., 2018).
Quando os aminoácidos são aquecidos em solução contendo excesso de
ninidrina, todos aqueles que têm grupamento amino livre produzem um composto
púrpura, conhecido como Púrpura de Rüehmann. Essa reação também pode ser utilizada
na detecção de peptídios e proteínas que apresentem essa característica. Em condições
apropriadas, a intensidade da cor produzida é proporcional à concentração de espécies
(aminoácidos, peptídeos ou proteínas) (DA SILVA, 2017).
Identificamos 08 tubos de ensaio e e verificamos a presença de
protéinas após reação. A presença ou não das proteínas é observada pela
coloração roxa.
 RESULTADOS:
Foram identifcados 8 tubos de ensaio. Nos tubos adicionamos :
1) Tubo 1 : 2 ml do reativo do biureto + 1 ml de água. Conclusão: não
teve reação.
2) Tubo 2: 1 ml de reativo de Biureto + 1 ml de solução de albumina
10% Conclusão: teve reação.
3) Tubo 3 : 1 ml do reativo do biureto + 1 ml da solução de aminoàcido
glicina 1%. Conclusão: não teve reação.
4) Tubo 4: 1 ml do reativo do biureto + 1 ml de leite sem ferver.
Conclusão: teve reação.
5) Tubo 5: 1 ml do reativo do biureto + 1 ml de leite fervido. Conclusão:
teve reação.
6) Tubo 6: 1 ml de reativo de biureto + 1 ml de amido. Conclusão : não
teve reação.
7) Tubo 7: 1 ml de reativo de biureto + 1 ml de óleo de cozinha.
Conclusão: não teve reação.
8) Tubo 8: 1 ml de reativo de biureto + 1 ml de suco de fruta.
Conclusão: não teve reação.

DISCIPLINA: BIOQUÍMICA TÍTULO DA AULA: AULA 03 ROTEIRO 01

ESTRUTURAL DESNATURAÇÃO
 PROTÉICA

INTRODUÇÃO

A Desnaturação Protéica é, a perda da forma tridimensional de uma

proteína, que ocorre por ação de qualquer fator capaz de destruir as estruturas
secundária, terciária e/ou quartenária. Para muitas proteínas a desnaturação é
reversível (CASTRO, 2017).
A finalidade desta aula era verificar a alteração de solubilidade de proteínas
em presença de soluções salinas e solventes orgânicos. E verificar e relembrar situações
desnaturantes.

PROCEDIMENTOS:
I. Ação da Temperatura
1) Tubo 1: 2 ml de solução ovo albumina 10% + BM Fervente
II. Ação do pH
2) Tubo A: 2 ml de solução ovo albumina + 2 ml HCL 5m Tubo B: 2 ml de
solução ovo albumina + 2ml NaoH
III. Ação dos Solventes Orgânicos
3) Tubo 3: 2 ml de solução ovo albumina + 2 ml Etanol
IV. Ação de Sais
4) Tubo 4: 2 ml de solução ovo albumina + 2ml de solução de Sulfato de
Amônio

Pudemos observar nos procedimentos que a desnaturação é um processo no

qual moléculas biologicas perdem suas funçoes devido a alguma mudança no
meio, seja em altas temperaturas variações de pH entre outras, No
procedimento 1, quando aquecemos a proteína, observamos que a proteína
despreciou, ou seja, formou grumos, mudou a estrutura e grudou nas paredes
do tubo, também observamos a mudança na cor da proteína. No procedimento
2, quando aumentamos o pH da solução de ovoalbumina acrescentando HCI
em diluições diferentes, observamos que não importa a diluição do ácido, vai
haver mudança na estrutura da proteína. No procedimento 3, quando
colocamos o etanol gelado, um solvente que retira a água das proteínas, as
proteínas reagem unindo se umas com as outras e precipitam, também
 observamos que a amostra ficou mais densa. No procedimento 4, quando
acrescentamos sulfato de amônio ocorreu um efeito conhecido como “salting
out” onde ocorre a precipitação de proteínas os sais atraem as moléculas de
água do meio, de modo a ficar menos água disponível para as moléculas
proteícas o que a acarreta a diminuição da solubilidade e precipitação.

DISCIPLINA: BIOQUÍMICA TÍTULO DA AULA: AULA 03 ROTEIRO 02

ESTRUTURAL ATIVIDADE
 ENZIMÁTICA

INTRODUÇÃO

Esta atividade prática tem por objetivo discutir e evidenciar a

importância das enzimas sobretudo nos processos digestivos.
Enzimas são proteínas (ou RNA) que possuem propriedades
catalisadoras de reações químicas, as quais, na sua ausência, dificilmente
aconteceriam (ANDRADE JÚNIOR; SOUZA, 2020).
Nestas reações, as enzimas atuam sobre moléculas denominadas
substratos, que se convertem em moléculas diferentes denominadas produtos.
Quase todos os processos nas células precisam de enzimas para que ocorram
a taxas significativas. As reações intermediadas por enzimas se denominam
reações enzimáticas (JUNGES; SANTOS; MASSONI, 2018).
Devido ao fato de as enzimas serem extremamente seletivas com
seus substratos e de sua velocidade aumentar apenas com algumas reações, o
conjunto (set) de enzimas sintetizadas em uma célula determina o tipo de
metabolismo que cada célula terá. Por sua vez, essa síntese depende da
regulação da expressão gênica (DE OLIVEIRA, 2018)
A atividade enzimática pode ser afetada por outras moléculas. Os
inibidores enzimáticos são moléculas que diminuem ou impedem a atividade
das enzimas, enquanto os ativadores são moléculas que aumentam esta
atividade. Além disso, grandes quantidades de enzimas requerem cofatores
para sua atividade. Muitas drogas ou fármacos são moléculas inibidoras.
Igualmente, a atividade é afetada pela temperatura, o pH, a concentração da
própria enzima e do substrato e outros fatores físico-químicos (JÚNIOR, 2012).

PROCEDIMENTO – atividade enzimática de extratos vegetais

1) Preparar a gelatina conforme as instruções da embalagem.

2) Preparar os extratos das frutas previamente picadas (o abacaxi sem casca,
o mamão com casca e a fruta regional escolhida de acordo com a indicação
popular de uso, isto é, com ou sem a casca), utilizando o liquidificador e um
pouco de água.
3) Peneirar os extratos (pode ser com gaze).
 4) Numerar os tubos de ensaio de 1 a 4 e preparar a sequência de tubos de
ensaio, e anotar os resultados obtidos.

RESULTADOS OBTIDOS:

Tubos Composição Teste

1 4 ml de gelatina + 2 ml de água Controle
2 4 ml de gelatina + 2 ml extrato de Mamão
Mamão
3 4 ml de gelatina + 2 ml de extrato de Abacaxi
Abacaxi
4 4 ml de gelatina + 2 ml de extrato de Laranja
Laranja

Na aula 3 roteiro 2, observamos que houve degradação das

proteínas por enzimas. Nos vegetais essas enzimas estão relacionadas com o
amadurecimento dos frutos como a papaína no mamão e a bromelina no
abacaxi. No tubo 1, pudemos observar que ficou gelatinosa. Nos tubos 2,3 e 4
a mistura ficou mais líquida, isso ocorre devida a presença de enzimas
proteolíticas, que impede a formação do gel.

DISCIPLINA: BIOQUÍMICA TÍTULO DA AULA: AULA 04 ROTEIRO 01

ESTRUTURAL DETERMINAÇÃO DE
 AÇÚCARES
REDUTORES

INTRODUÇÃO

O objetivo desta aula foi relembrar a estrutura de diferentes carboidratos

monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos (ligação hemiacetal,
hidroxila anomérica, ligação glicosídica). Relembrar as funções e as fontes
desses carboidratos. Diferenciar alguns carboidratos mediante reações
específicas.

PROCEDIMENTOS
1. Teste de Barfoed
Separar dois tubos de ensaio e identificá-los com 1 e 2: No tubo 1, adicionar
2 mL de reativo de Barfoed e acrescentar 1 mL de glicose a 10%. No tubo
2, adicionar 2 mL de reativo de Barfoed e acrescentar 1 mL de lactose a
10%. Aquecer à fervura em banho-maria de água durante 5 minutos.
Positivo: turvação ou precipitado avermelhado para monossacarídeos
redutores.
2. Teste do espelho de prata
1) Colocar 1 mL da solução de nitrato de prata em um tubo de ensaio bem
lavado. 2) Adicionar amônia diluída gota a gota com agitação até se
dissolver o precipitado formado. Manual de Estágio 3) Adicionar 0,5 mL da
solução de glicose (amostra) e agitar. 4) Aquecer em um banho de água à
temperatura de 70 ºC durante 5 minutos. Positivo: formação de um
espelho de prata para açúcares redutores.
3. Teste de Fehling
Separar dois tubos de ensaio e identificá-los com 1 e 2: No tubo 1,
adicionar 1 mL da solução de Fehling A e 1 mL da solução de Fehling B e
0,5 mL de glicose. No tubo 2, adicionar 1 mL da solução de Fehling A e 1
mL da solução de Fehling B e 0,5 mL de sacarose. Misturar e aquecer à
fervura em um banho de água durante, aproximadamente, 5 minutos.
Positivo: formação de um precipitado avermelhado para açúcares
redutores.
ATIVIDADES DE FIXAÇÃO
 1. O que significa poder redutor do açúcar? Como esse conceito foi
aplicado à aula?
R: Um açúcar redutor é qualquer açúcar que, em solução básica, apresenta um
grupo carbonílico livre aldeído (derivado de uma aldose). Sua capacidade de
redução se dá pela presença de um grupo aldeído ou cetona livre.

2. Qual é a relação das ligações glicosídicas e o poder redutor do açúcar?

R: Dissacarídeos são formados por dois monossacarídeos e podem ser
classificados como redutores ou não redutores, os não redutores, como
a sacarose, tem ligações glicosídicas entre seus carbonos anoméricos e
portanto não podem se converter para sua forma aberta com o grupo
aldeído; ficando presos na sua forma cíclica.

3. Por que foi possível obter prata metálica na reação de formação do

espelho de prata?
R: O aldeído é oxidado ao ácido carboxílico correspondente, enquanto
os íons prata são reduzidos à Ag0 (prata metálica). Se essa reação for
realizada, por exemplo, em um tubo de ensaio, essa prata metálica se
depositará nas paredes do tubo, resultando na formação de uma
película chamada de espelho de prata.

DISCIPLINA: BIOQUÍMICA TÍTULO DA AULA:

AULA 04 ROTEIRO 02
ESTRUTURAL LIPÍDEOS
INTRODUÇÃO

O objetivo da aula era relembrar a fórmula geral dos ácidos graxos e

dos triglicerídeos, relembrar a reatividade dos ácidos graxos: hidrogenação,
halogenação e saponificação, como também verificar a hidrólise alcalina dos
triglicerídeos e a formação de sabão insolúvel (SILVA, 2016).
A palavra lipídio vem do grego lipos, que significa ‘gordura’. Essas
substâncias são classificadas como lipídios em virtude de terem como base
uma propriedade física (a solubilidade em solventes orgânicos) e não como
resultado de suas estruturas como os carboidratos e as proteínas (PAULA,
2014).
Lipídios incluem substâncias como as gorduras, óleos, ceras,
terpenos, esteróides e muitas vitaminas. Os lipídios são classificados em dois
tipos: aqueles como as gorduras e as ceras, que contêm ligações de ésteres e
podem ser hidrolisados, e aqueles como o colesterol e outros esteróides, que
não contem ligações ésteres e não podem ser hidrolisados (SILVA, 2016). Os
lipídios desempenham várias funções importantes para o organismo, 90% dos
lipídios tem a função de armazenamento de energia como os triglicerídios e as
ceras, 9% compõem as membranas celulares como os glicerolipídios, os
esfingolipídios e o colesterol e os outros 1% são sinalizadores químicos, entre
estes estão os eicosanóides (prostaglandinas, leucotrienos, tromboxanas e os
esteróides) (CUCHINSKI; CAETANO; DRAGUNSKI, 2018).

PROCEDIMENTOS:

Separamos dois tubos de ensaio e identificamos como 1 e 2: No tubo 1,

adicionamos 5 mL de óleo de soja e 10 gotas de lugol. No tubo 2, adicionamos
5 mL de margarina derretida e 10 gotas de lugol. Fervemos os tubos em
banhomaria até o desaparecimento da coloração provocada pelo lugol. Após
resfriamento à temperatura ambiente, adicionamos mais 3 gotas de solução de
amido em cada tubo e observamos o resultado. Resultado: A reação quebra
a dupla ligação , mostrando o iodo ainda existente .
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS
ANDRADE JÚNIOR, F. P. DE; SOUZA, J. B. P. DE. Experiências vivenciadas
em uma farmácia de manipulação: um relato de experiência. Archives of
Health Investigation, v. 9, n. 3, p. 244–248, 2020.
ANTUNES, M. et al. Ácidos e bases: pH e indicadores. Laboratório de
Química, p. 93–102, 2018.
BARREIROS, A. L. B. S.; BARREIROS, M. L. Aminoácidos, Peptídeos E
Proteínas Experimental. São Cristóvão: CESAD, 2012.
CASTRO, G. proteinas. p. 1–12, 2017.
CUCHINSKI, A. S.; CAETANO, J.; DRAGUNSKI, D. C. Extração Do Corante
Da Beterraba (Beta Vulgaris) Para Utilização Como Indicador Ácido-Base.
Eclética Química Journal, v. 35, n. 4, p. 17, 2018.
DA SILVA, M. A. Aminoácidos e proteínas pgs 9 a 13 e 17. 2017.
DE OLIVEIRA, C. J. L. ENZIMAS. 2018.
FIORUCCI, A. R.; HERBERT, M.; BARBOSA, F. O conceito de solução
tampão. Química Nova na Escola, v. 13, p. 18–21, 2011.
JUNGES, A. L.; SANTOS, V. Y.; MASSONI, N. T. Experiências em Ensino de
Ciências V.13, No.5 2018. Experiências em Ensino de Ciências, v. 13, n. 5,
p. 126–151, 2018.
JÚNIOR, F. Enzimas: aspectos gerais. Universidade Federal de Santa
Catarina. Centro Tecnológico. Departamento de Engenharia Química e
Engenharia de Alimentos., p. 15, 2012.
MAIA, R. G. L. et al. Estado Nutricional E Transtornos Do Comportamento
Alimentar Entre Estudantes Do Curso De Graduação Em Nutrição No Instituto
Federal De Educação, Ciências E Tecnologia , Ceará, Brasil. DEMETRA:
Alimentação, Nutrição & Saúde, v. 13, n. 1, p. 135–146, 2018.
PELEGRINI, A. Titulação de Aminoácidos. 2019.