Disciplina: EABEL013 - Bioquímica Docente: Prof. Dr. Reginaldo Alves Festucci Buselli Grupo: IV Discentes

MINISTÉRIO DA EDUCAÇÃO
UNIVERSIDADE FEDERAL RURAL DA AMAZÔNIA-UFRA

ENGENHARIA AMBIENTAL E ENERGIAS RENOVÁVEIS-EAER
INSTITUTO CIBERESPACIAL-ICIBE
Disciplina: EABEL013 – Bioquímica
Docente: Prof. Dr. Reginaldo Alves Festucci Buselli
Grupo: IV
Discentes:
ALESSANDRA RAMALHO DA CUNHA – 2020003587
AMANDA CRISTINA SILVA DA SILVA – 2017004027
ANA OLIMPIA CARDOSO ALVES – 2020012862
AUREA LUANNY SANTIAGO DA COSTA – 2016004630
BRUNA DA SILVA FRANCISCO – 2020013743
CELIO GABRIEL GRIFFITH LIMA – 2016002761
JAQUELINE SILVA DE MACEDO – 2020036004
YASMIN GRACIELLY SA COIMBRA – 2020013725
VI ESTUDO DIRIGIDO – ENZIMAS
Estudo dirigido apresentado ao

curso de graduação em Engenharia
Ambiental e Energias Renováveis,
na disciplina de Bioquímica,
ministrada pelo Prof. Dr.: Reginaldo
Alves Festucci Buselli
BELÉM-PA
2021
________________________________________________________ 1
Prof. Dr. Reginaldo Alves Festucci Buselli
Universidade Federal Rural da Amazônia (UFRA)
Instituto Sócioambiental e dos Recursos Hídricos (ISARH)
Avenida Presidente Tancredo Neves 2501
Bairro Montese. Belém - Pará – Brasil
CEP: 66077-530
E-mail: rfestuccibuselli@hotmail.com
Disciplina Bioquímica
6º Estudo Dirigido: Enzimas

1) O que é catalise? Qual é a importância da catalise? Quem são os
catalisadores biológicos?
A catálise é a capacidade de acelerar as reações químicas, como a oxidação

da sacarose, que pode passar anos sem ocorrer grandes reações, mas que
com o auxílio de um catalisador tem a conversão em CO2 e H2O acelerada,
liberando energia. As reações químicas sem um catalisador ocorreriam de
forma tão lenta que inviabilizaria a vida. Dessa forma, a taxa de reações
químicas só pode ocorrer de forma significativa se houver a presença de
biocatalisadores, sendo possível digerir alimentos, enviar sinais nervosos ou
contrair os músculos.
Os catalisadores biológicos, ou biocatalisadores, são as enzimas, proteínas
altamente especializadas, capazes de acelerar uma reação em 10¹² vezes,
atuando com alto grau de especificidade em seus substratos, em condições
suaves de temperatura e pH.
Figura 1 – Estrutura tridimensional de uma enzima
Fonte: Notas de Aula(s), 2021
2) O que são enzimas simples e enzimas complexas? O que é uma

holoenzima?
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CEP: 66077-530
As enzimas simples não requerem nenhum outro grupo químico, além de seus
resíduos de aminoácidos. Já as enzimas complexas requerem um componente
químico adicional chamado de cofator, uma molécula orgânica complexa ou
uma molécula metalorgânica chamada de coenzima. Algumas enzimas
complexas requerem ambas, a coenzima e um ou mais íons metálicos para
sua atividade. A holoenzima é uma enzima completa e cataliticamente ativa,
juntamente com sua coenzima e/ou íons metálicos ligados. A parte proteica de
uma dessas enzimas é denominada apoenzima ou apoproteína.
3) O que é um cofator? Qual é a sua função? Dê exemplos de quatro

cofatores.
Os cofatores são grupos químicos adicionais que ajudam as enzimas

complexas a catalisarem uma reação química, podemos apontar como
exemplos de cofatores as seguintes substâncias: Fe2+, Mg2+, Mn2+ e Zn2+.
4) O que é uma coenzima? Qual é a sua função? Dê exemplos de quatro

coenzimas.
A coenzima é uma molécula orgânica ou metalorgânica complexa, de maioria

derivadas das vitaminas – nutrientes orgânicos cuja presença na dieta é
necessária em pequenas quantidades. Nesse sentido, as coenzimas agem
como carreadores transitórios de grupos funcionais específicos. Na tabela
abaixo, pode-se observar alguns exemplos de coenzimas, exemplos de seu
grupo químico transferido e o seu percursor presente na dieta dos mamíferos.
Figura 2 – Tabela de coenzimas
Fonte: Nelson, 2014
Dentre os exemplos dados, podemos destacar: a Biocina, cujo exemplo de

grupo químico transferido é CO2, além poder ser encontrada na Biotina; a
Flavina-adenina-dinocleotídeo, cujo exemplo de grupo químico transferido são
os Elétrons, além de pode ser encontrada na Riboflavina (vitamina B 2); a Treta-
hidrofolato, cujo exemplo de grupo transferido são os grupos de um carbono,
além de poderem ser encontradas na dieta dos mamíferos em Folatos; e por
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fim, a coenzima Tiamina-pirofosfato, cujo exemplo de grupo químico são os

aldeídos, podendo ser encontrada na Tiamina (vitamina B1).
5) Quais são as seis classes de enzimas? Descreva cada classe.
 Oxidorredutases: Catalisam reações de óxido-redução, ou seja, a

transferência de elétrons (íons híbridos ou átomos de H) de uma molécula
para outra. Catalisam reações em que NAD1 (NADP1) recebem um íon
hidreto, ou reações em que NADPH (ou NADH) doam um íon hidreto a um
substrato oxidado;
 Transferases: Enzimas que catalisam reações de transferência de
grupamentos funcionais como grupo amina e fosfato. Dentre as reações,
catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupo
amina e fosfato. Dentre as reações, catalisam a transferência do grupo
fosforil terminal do ATP a um aceptor nucleofílico;
 Hidrolases: São enzimas que se associam às moléculas de água
para promover a quebra de uma ou várias ligações covalentes. Dentre as
reações hidrolíticas, estão as enzimas proteolíticas e amilolíticas. A-B +
H2O  AH + B-OH Lactose + Água  Glucose + Galactose;
 Sintases: Catalisam reações envolvendo a adição de grupos a
duplas ligações ou a formação de duplas ligações pela remoção de grupos
químicos. Além disso, catalisam reações de condensação nas quais
nenhum nucleosídeo trifosfatado (ATP, GTP e assim por diante) é
necessário como fonte de energia;
 Isomerases: São enzimas que catalisam reações de isomerização,
ou seja, transformam isômeros entre si (cis em trans). A  B Glucose-6-
fosfato  Frutose-6-fosfato;
 Ligases: São enzimas que catalisam reações de condensação nas
quais dois átomos são unidos, utilizando ATP ou outra fonte de energia
(portanto, sintates são ligases). A DNA-ligase, por exemplo. Conserta
quebras em moléculas de DNA, utilizando energia suprida por ATP ou
NAD1; essa enzima é largamente utilizada na engenharia genética para
unir pedaços de DNA.
6) Discuta a importância do centro ativo e do sítio ativo de uma enzima?
A catálise enzimática das reações é essencial para os sistemas vivos. Nas

condições biológicas relevantes, as reações não catalisadas tendem a ser
lentas. Além disso, muitos processos químicos corriqueiros, como a formação
transitória de intermediários instáveis carregados ou a colisão de duas ou mais
moléculas exatamente na orientação necessária para que as reações ocorram,
são desfavoráveis ou improváveis no ambiente celular. As reações necessárias
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para digerir os alimentos, enviar sinais nervosos ou contrair os músculos

simplesmente não ocorrem em velocidades adequadas sem catálise.
As enzimas contornam esses problemas ao proporcionarem um ambiente
específico, em um bolsão da enzima, denominado centro ativo (região onde
se localiza o sítio ativo) e sítio ativo (local exato do centro ativo onde o
substrato se liga e ocorre a reação química), adequados para que uma dada
reação possa ocorrer mais rapidamente. Ou seja, o centro ativo/sítio ativo
possui extrema importância na velocidade das reações químicas realizadas.
Vale ressaltar que o contorno da superfície do sítio ativo é delimitado por
resíduos de aminoácidos com grupos R específicos que se ligam ao substrato
(molécula que se liga no sítio ativo e sobre a qual a enzima age) e catalisam a
sua transformação química.
Figura 3 – Enzimas
Fonte: Nelson, 2014
7) Baseado na Figura 1 (abaixo), apresente e discuta quais são as

informações que podem ser obtidas a partir dessa figura.
A figura 1, apresenta um diagrama de coordenadas da reação, cuja a energia

livre do sistema (G) é colocada em função do progresso da reação S  P,
descrevendo as mudanças de energia durante a reação. O ponto de partida
tanto da reação direta quanto da reação inversa, é denominado de estado
fundamental, ou seja, é a contribuição que uma molécula média (S ou P)
fornece para a energia livre do sistema, sob dadas condições do sistema.
Pode-se observar na figura que a energia livre do estado fundamental de P é
menor do que a de S, e então ΔG’ 0 para a reação é negativa (reação
exergônica) e o equilíbrio favorece P. Esta curva de energia mostra que no
início do progresso de reação até estado de transição existe uma barreira
energética (energia de ativação) entre S e P: a energia necessária para alinhar
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os grupos reagentes, para a formação de cargas instáveis transitórias, para

rearranjos de ligações e ainda outras transformações necessárias para que a
reação ocorra, e assim, atinja o nível de energia mais alto.
8) Baseado na Figura 2 (abaixo), discuta o papel das enzimas em uma

reação química catalisada por um catalisador biológico.
A energia de ativação de uma reação é relativamente grande, para isso é

necessário a participação de uma enzima para catalisar e, consequentemente,
diminuir a energia necessária para reagir. Na figura é possível observar que os
intermédios ES e EP ocupam o nível mínimo na curva de progressão e também
que o ΔG≠ não catalisado e ΔG≠ catalisado correspondem, respectivamente, à
energia necessária para a reação acontecer. Dessa forma, a utilização de um
catalisador biológico – que são produzidos pelas células – garantem que os
processos ocorram no tempo ideal para a sobrevivência do corpo.
9) Qual é a importância da energia de ativação?
A energia de ativação é uma barreira energética para as reações químicas,

sendo importante para a vida da célula. Sem essas barreiras, as
macromoléculas complexas poderiam reverter-se espontaneamente para
formas moleculares mais simples, além de não poderem existir as estruturas
complexas e altamente ordenadas e os processos metabólicos das células. A
energia de ativação é de supra importância para manter a estrutura de célula
altamente organizada, permitindo que as mesmas possam realizar todos os
seus processos metabólicos.
10) Baseado na Figura 3 (abaixo), discuta o efeito da concentração do

substrato na velocidade inicial de uma reação catalisada por enzima.
A curva descreve parte de uma hipérbole retangular com uma das assíntotas
em Vmáx e a concentração do substrato na qual V 0 é metade da Vmáx é o Km (a
constante de Michaelis). A quantidade de enzima concentrada em reações
semelhantes a esta é baixa, e por este motivo [S]  [E] (até mesmo quando a
quantidade de concentração é considerada baixa).
11) Michaelis-Menten deduziram uma equação que permite calcular a

velocidade inicial da reação (V0) para qualquer concentração do
substrato. Apresente essa equação.
V0 = Vmáx[s] / Km + [S]
[S] = Concentração do substrato
Vmáx = Velocidade máxima
Km = Concentração de Michaelis-Menten
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CEP: 66077-530
12) Qual é a importância dos parâmetros: Km, Kcat e eficiência catalítica

(Kcat/Km)?
Cada um dos parâmetros dados tem por objetivo revelar determinada

característica durante a formação de produtos enzimáticos, a velocidade de
transformação e a realização de comparações cinéticas da reação,
respectivamente. O Km (constante de Michaelis-Menten) foi estipulado pelos
pesquisadores que o deram nome, os quais identificaram o processo de
formação do produto enzimático e a fórmula para calcular a velocidade da
reação (V0) para qualquer concentração do substrato, onde o Km é utilizado.
Com este é possível medir a afinidade da enzima pelo substrato, sendo que
estes são inversamente proporcionais, logo, quanto menor seu valor, maior a
afinidade da enzima pelo substrato. Já a Kcat (constante catalítica) é equivalente
ao número de moléculas do substrato convertidas em produto por segundos
por moléculas de enzima, quando a enzima está totalmente saturada com o
substrato.
De acordo com a fórmula desta equação, quanto maior o Kcat, maior a
velocidade de transformação de substrato em produto e, consequentemente,
maior será a especificidade da enzima pelo substrato. Com relação a eficiência
catalítica (Km/Kcat), é o parâmetro mais adequado para as comparações
cinéticas.
13) Quais são os fatores que podem afetar a atividade enzimática.
Existem diversos fatores capazes de afetar a atividade enzimática, dentre elas

estão: o pH, a temperatura, a concentração da enzima, a concentração do
abstrato, bem como a presença de inibidores. Vale ressaltar que o pH e a
temperatura são os principais responsáveis pela desnaturação enzimática.
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CEP: 66077-530
Referências:
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. Ed. Ver.

Porto Alegre: Artmed, 2014. 1250 p. ISBN 978-85-8271-073-9.
NOTAS DE AULA(S) – ENZIMAS, 2021.
Figura 1
Figura 2
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CEP: 66077-530
Figura 3
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CEP: 66077-530

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ALESSANDRA RAMALHO DA CUNHA – 2020003587

AMANDA CRISTINA SILVA DA SILVA – 2017004027

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BRUNA DA SILVA FRANCISCO – 2020013743

CELIO GABRIEL GRIFFITH LIMA – 2016002761

JAQUELINE SILVA DE MACEDO – 2020036004

YASMIN GRACIELLY SA COIMBRA – 2020013725

VI ESTUDO DIRIGIDO – ENZIMAS

Estudo dirigido apresentado ao

6º Estudo Dirigido: Enzimas

A catálise é a capacidade de acelerar as reações químicas, como a oxidação

Fonte: Notas de Aula(s), 2021

2) O que são enzimas simples e enzimas complexas? O que é uma

3) O que é um cofator? Qual é a sua função? Dê exemplos de quatro

Os cofatores são grupos químicos adicionais que ajudam as enzimas

4) O que é uma coenzima? Qual é a sua função? Dê exemplos de quatro

A coenzima é uma molécula orgânica ou metalorgânica complexa, de maioria

Figura 2 – Tabela de coenzimas

Fonte: Nelson, 2014

Dentre os exemplos dados, podemos destacar: a Biocina, cujo exemplo de

fim, a coenzima Tiamina-pirofosfato, cujo exemplo de grupo químico são os

5) Quais são as seis classes de enzimas? Descreva cada classe.

 Oxidorredutases: Catalisam reações de óxido-redução, ou seja, a

6) Discuta a importância do centro ativo e do sítio ativo de uma enzima?

A catálise enzimática das reações é essencial para os sistemas vivos. Nas

para digerir os alimentos, enviar sinais nervosos ou contrair os músculos

Fonte: Nelson, 2014

7) Baseado na Figura 1 (abaixo), apresente e discuta quais são as

A figura 1, apresenta um diagrama de coordenadas da reação, cuja a energia

os grupos reagentes, para a formação de cargas instáveis transitórias, para

8) Baseado na Figura 2 (abaixo), discuta o papel das enzimas em uma

A energia de ativação de uma reação é relativamente grande, para isso é

9) Qual é a importância da energia de ativação?

A energia de ativação é uma barreira energética para as reações químicas,

10) Baseado na Figura 3 (abaixo), discuta o efeito da concentração do

11) Michaelis-Menten deduziram uma equação que permite calcular a

12) Qual é a importância dos parâmetros: Km, Kcat e eficiência catalítica

Cada um dos parâmetros dados tem por objetivo revelar determinada

13) Quais são os fatores que podem afetar a atividade enzimática.

Existem diversos fatores capazes de afetar a atividade enzimática, dentre elas

NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. Ed. Ver.

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