Martinho Miguel Francisco

Trabalho da cadeira de Bioquímica

Licenciatura em ensino de Biologia com habilidade em ensino de química

Universidade Púnguè
Extensão de Tete
2021
 Martinho Miguel Francisco

Tema: Aminoácidos
Licenciatura em ensino de Biologia com habilidade em ensino de química

Trabalho da cadeira de Bioquímica, a ser

apresentado no departamento das ciências e
matemática, como parte dos requisitos de
avaliação. Sob a orientação do Mestre: Otílio
Fernando Mulandeza

Universidade Púnguè
Extensão de Tete
2021
Índice
Introdução..........................................................................................................................................4
Estudo de aminoácidos......................................................................................................................4
Aminoácidos.......................................................................................................................................5
Definição de conceito de aminoácidos...............................................................................................5
Importância dos Aminoácidos............................................................................................................5
Classificação dos Aminoácidos...........................................................................................................5
Propriedades dos aminoácidos..........................................................................................................5
Ligação peptídica................................................................................................................................5
Formação da Ligação peptídica..........................................................................................................6
Estruturas primárias dos aminoácidos:..............................................................................................6
Estruturas secundárias dos aminoácidos:..........................................................................................6
Estruturas terciarias dos aminoácidos................................................................................................6
Estrutura Quaternária........................................................................................................................6
Substâncias e moléculas derivadas dos aminoácidos.........................................................................7
Biossíntese dos aminoácidos – anabolismo.......................................................................................7
Degradação dos aminoácidos.............................................................................................................9
Mecanismo geral de degradação de aminoácido;..............................................................................9
Ciclo de ureia....................................................................................................................................10
Formação de carbamil-fosfato.........................................................................................................10
Formação de citrulina......................................................................................................................10
Formação do ácido Arginosuccinico.................................................................................................11
Cisão do ácido Arginosuccinico........................................................................................................11
Aminas.............................................................................................................................................12
Classificação das aminas..................................................................................................................13
Nomenclatura das aminas................................................................................................................15
Aminas alifáticas primárias...............................................................................................................15
Compostos sulfanilaminadas............................................................................................................15
Mecanismos de desintoxicação........................................................................................................16
Conclusão.........................................................................................................................................17
Bibliografia.......................................................................................................................................18
Introdução

Estudo de aminoácidos
Aminoácidos são compostos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio - também
chamado de azoto em Portugal - e alguns contêm enxofre, como a metionina e a cisteína. A
estrutura geral dos aminoácidos apresenta um grupo amina e um grupo carboxilo, Os α-
aminoácidos têm a carboxila e a amina ligados ao mesmo carbono (carbono alfa).
minoácidos são as unidades fundamentais de todas as proteínas. Existem 20 diferentes tipos
de aminoácidos formando essas importantes macromoléculas, cada um com propriedades
específicas. É importante destacar que, independentes do ser vivo estudado, todos
apresentaram suas proteínas formadas pelos mesmos 20 aminoácidos. Os aminoácidos
podem ser classificados em dois grupos: aminoácidos essenciais e não essenciais. Nesse
caso, o critério utilizado é a capacidade do organismo de sintetizar esses aminoácidos. Ao
longo do trabalho ira se desenvolver mas sobre aminoácidos.
Aminoácidos
Definição de conceito de aminoácidos
Aminoácidos
É uma molécula orgânica formada por átomos de carbono, hidrogénio, oxigénio e
nitrogénio, unidos de maneira característica. Alguns tipos de aminoácidos conter também
átomos de enxofre.
Importância dos Aminoácidos
Atua como subunidades de estruturação de moléculas proteicas.
Classificação dos Aminoácidos
Os aminoácidos são classificados em essenciais (aqueles que devem ser obtidos por meio
de alimentação, porque o organismo não é capaz de sintetiza-lo, ex; isoleucina, leucina,
lisina, metionina, fenilalanina, treonina e valina). E não essenciais (o organismo é capais de
sintetizar. ex; alanina, arginina, asparagina, glicina, serina etc.)

Propriedades dos aminoácidos.

Os aminoácidos têm as seguintes propriedades:

– Em pH fisiológico os grupos amino e carboxílico ionizam-se;
– Os aminoácidos podem actuar como um ácido ou como uma base, essas substâncias são
chamadas de anfotéricas;
– Moléculas que carregam grupos de polaridade oposta como os aminoácidos são
conhecidas como dipolares;
– São bastante solúveis em água e insolúveis em solventes orgânicos.
Ligação peptídica
É a ligação covalente que une cada par de aminoácido.
Formação da Ligação peptídica
A Ligação peptídica se forma entre o carbono do radical carboxila (—COOH) de um
aminoácido e o nitrogénio do radical amino (—NH 2) do outro, havendo liberação de um a
molécula de água.
Estruturas primárias dos aminoácidos:
É a sequência específica dos aminoácidos, ligados por ligação peptídica covalentes. Para
formar um polipeptídeo filamentoso.
Estruturas secundárias dos aminoácidos:
A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal.
É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela
atracção entre certos átomos de aminoácidos próximos.
Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-
hélice e a beta-folha ou beta-pregueada.
Estruturas terciarias dos aminoácidos.
A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma.
Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devida o
enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica
Estrutura Quaternária
Enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia polipeptídica. Outra, são
constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica.
A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou
não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína.
Ilustração das estruturas dos aminoácidos:
Substâncias e moléculas derivadas dos aminoácidos
As moléculas derivadas dos aminoácidos são
Glicina – é o aminoácido mais abundantes no colágeno, uma proteína estruyural que tem
vários benefícios para a saúde, inclui para a pele, articulações e osso.

Arginina, creatina, fosfocreatina, arginina óxido nítrico (NO)

Biossíntese dos aminoácidos – anabolismo
O nitrogénio é um gás que ocorre na atmosfera na produção aproximadamente de 79%. a
pesar disso, não é utilizado de forma direita pelos seres vivos, com excepção de alguns
microorganismo. o seu aproveitamento pela generalidade dos seres vivos esta na
dependência da sua fixação e posterior nitrificação. a fixação de N 2 pode ser feita através de
radiação ou da biofixação, sendo este ultimo processo o mais importante. a biofixação é
realizada por bactérias, cianobacterias e fungos, que podem viver livres no solo ou
associados a plantas. Esses organismos são os únicos que conseguem transformar o
nitrogénio atmosférico numa forma utilizável pelos seres vivos. o amoníaco (NH 3) que em
solução aquosa origina a amónia (NH4+). Os biofixadores que vivem associados a planta
são mais eficientes nesse processo que os da vida livrem. Isto por que a planta fornece um
habitat apropriado, geralmente nos nódulos das raízes, que protege esses microorganismos
contra um excesso de O2 (O qual inibe a fixação do N2) e fornece energia para a realização
do processo. Em troca, a planta recebe um elevado suprimento de nitrogénio sob a forma
assimilável.
A amónia produzida pelos biofixadors associados é incorporada directamente aos
aminoácidos da planta onde vivem. já a amónia produzida pelos biofixadores de vida livre
em transformada em nitrito e depois em nitrato, pela acção das bactérias nitrificastes
(nitrosomonas e nitrobacter). Essas bactérias são autotróficas quimiossinteticas, que
utilizam a energia da nitrificação para a síntese das suas substâncias orgânicas.
O nitrato pode ser absorvido pelos vegetais e nitrogénio nele contido e utilizado na síntese
de aminoácidos, proteínas e ácidos nucleicos. Essas substâncias são transferidas directas ou
indirectamente para os animais, ao longo das caídas alimentares. Os animais, por tanto, só
conseguem captar o nitrogénio indispensável para a síntese das suas proteínas e ácidos
nucleicos, ingerindo directamente plantas ou, indirectamente, alimentando-se de outros
animais da cadeia alimentar.
O nitrogénio deixa o corpo dos organismos por dois processos: excreção de produtos
nitrogenados ou decomposição dos organismos mortos. As excreções nitrogenadas: a ureia
e ácido úrico são transformados em amónia por bactérias e fungos decompositores. Estes
organismos também degradam as substâncias nitrogenadas contidas no corpo dos
organismos mortos, transformando as em amónia.
a amónia pode retomar ao ciclo sendo transformada em nitrito e nitrato pelas bactérias
nutrificastes, ou em nitrogénio, por bactérias desnitrificantes. O nitrogénio volta para a
atmosfera, podendo novamente na fase biológica do ciclo através dos processos de fixação.
A síntese dos aminoácidos compreende, de um modo geral, as seguintes etapas:
1.formacao do amoníaco;
2. Incorporação do NH3 no composto orgânico: a). aminação redutora do acido a-
cetoglutarico a acido glutâmico; d) formação de uma amida como a glutamina ou
asparagina;
c) aminação do acido fumárico e oxaloacético a acido asparagina;
d) Formação de acrbamil-fosfato.
3. Síntese do esqueleto carbonato dos aminoácidos, isto é, formação dos a-cetoácidos
correspondentes.
4. Transferência do grupo amina (NH3) do composto orgânico para o ácido ou a-cetoácido.
As plantas e outros organismo fotossintéticos simtetizam os 20 aminoácidos comuns das
proteínas.
Degradação dos aminoácidos
Catabolismo é o conjunto complexo de vias de degradação dos aminoácidos para produção
de energia. Não há uma via catabolica comum a todos os 20 aminoácidos; existem grupos
de aminoácidos que possuem vias de degradação distintas.
Os aminoácidos são obtidos a partir da hidrólise das proteínas, e a sua utilização como
fonte de energia ocorre em 3 situacoes metabólicas principais
 Na dinâmica normal de renovação das proteínas;
 No jejum prolongado
 Na diabetes mellitus.
Mecanismo geral de degradação de aminoácido;
Apesar de cada grupo de aminoácidos possuir um caminho metabólico próprio de
degradação, há um mecanismo de remoção do nitrogénio da molécula, através da acção das
transaminase.
O esqueleto carbonato de aminoácido é dirigido para a oxidação, geralmente como
intermediário do ciclo de Krebs, e a amónia, por ser muito tóxico, é eliminada do
organismo.
Alguns aminoácidos são desaminados por via especiais, onde a reacção não é catalisada por
transaminase..
Ciclo de ureia
O ciclo da ureia é uma via metabólica cíclica também descrita por Krebs, e que transforma
2 moléculas de amónia e 1 molécula de gás carbónico uma molécula de ureia. Possui varias
e complexas etapas enzimáticas, e gastas 3 ATPs para cada ureia sintetizada.
Composto como ácido fumárico, o ácido aspártico, o ácido glutâmico e o ácido a-
Cetoglutárico participa no processo, que evolui também 2 enzimas mitocondrianas e 3
citosólicas.
A ureia é sintetizada no fígado, que depois a secreta para a corrente sanguínea, de onde será
excretada pelo rim. A reacção global do ciclo da ureia é
Formação de carbamil-fosfato
A primeira etapa, consiste na condensação de CO2, amoníaco e ATPs para formar o
carbamil-fosfato (uma forma activada de azoto), através de uma reacção catalisada pela
carbamil fosfato sintetase, tendo como coenzima a biotina. Esta enzima tem como factor
alostérico positivo o acido-N-acetil-glutamico e negativo a arginina.

Formação de citrulina
Segunda etapa, carbamil-fosfato é transferida para a ornitina formando a cirtrulina, sendo
esta reacção catalisada por ornitina transcacrbamilase. A ornitina e a citrulina, são dois
aminoácidos não proteicos ou livres.

Estas duas primeiras reacções ocorrem no interior da mitocôndria. A citrulina é então

transferida para o citoplasma, onde ocorre o resto do ciclo, através da citrulina e
translocase.
Formação do ácido Arginosuccinico
Já no citoplasma, dá-se a terceira reacção do ciclo, que consiste na condensação da citulina
com o ácido aspártico. Esta reacao é catalisada pela arginosuccinato sintetase, na presença
de ATP e Mg2+ e da formação ao ácido arginosuccinico. Nesta reacao o ATP é hidrolisado a
AMP em vez de ADP (como acontese normalmente). Como o AMP pode receber um
fosfato do ATP, dando origem a 2 ADP, hidrolisar ATP a AMP é equivalente a hidrolisar 2
ATP a 2 ADP.
Cisão do ácido Arginosuccinico
Na quarta etapa, o acido Arginosuccinico cinde-se em arginina e ácido fumárico. Pela
acção da arginosuccinase.

O ácido fumarico é convertido em ácido málico e este em ácido oxaloacético pelo ciclo de
Krebes. O ácido oxaloacético reage com uma molecula de NH 3 proviniente do acido
glutâmico e regenera o acido aspártico que, por sua vez, da origem ao acido
arginosuccínico por acao da arginosucinato.
A arginina é hidrolisada pela arginase, enzima que se encontra principalmente no fígado,
dando origem a ureia, regenerando a ornitina.
O rim não possui esta enzima, mas possui as restantes, dai que seja o principal local de
síntese do aminoácido arginina.
Aminas
São compostos derivados do (NH 3,) que apresentam o átomo de nitrogênio ligado a 1, 2 ou 3
átomos de carbono, alifático ou aromático. São classificadas como primária, secundária ou
terciária. corresponde a uma função orgânica constituída de compostos orgânicos (presença de
átomos de carbono) nitrogenados derivados da amônia (NH 3), no qual são substituídos os átomos
de hidrogênio pelos radicais orgânicos alquilo ou arilo. aminas incluem compostos biológicos da
maior importância, respondendo por várias funções em organismos vivos, como regulação
biológica, neurotransmissores e defesa contra predadores. Por seu alto grau de actividade
biológica, muitas aminas comuns são utilizadas como drogas ou medicamentos.
Classificação das aminas
Aminas Primárias: ocorre quando um hidrogênio é substituído pelo radical alquilo ou arilo (R-NH 2)

Aminas Secundárias: ocorre quando dois hidrogênios são substituídos pelo radical alquilo
ou arilo (R1R2NH)

Aminas Terciárias: ocorre quando três hidrogênios são substituídos pelo radical alquilo ou
arilo (R1R2R3N)
Quanto à natureza do átomo de carbono ligado ao nitrogênio, alifática ou aromática. Se um
dos carbonos ligados ao nitrogênio for aromático, a amina é aromática.

Aminas Aromáticas: constituídas de um radical aril (anel aromático) ligado ao nitrogênio,

chamadas de “arilaminas”, por exemplo, as anilinas (C6H7N).

Aminas Alifáticas: chamadas de “alquilaminas”, donde um dos átomos de hidrogênio são

substituídos por um radical aquil, por exemplo, a dimetilamina ((CH3)2NH), etilamina
(CH3CH2NH2) e a trimetilamina (N(CH3)3).

Quanto à participação do átomo de nitrogênio em sistemas cíclicos, como heterocíclica ou,

sendo o anel aromático, heterocíclica aromática.

Por fim, encontrada nos estados sólidos, líquido ou gasoso, a amina é produzida pela
decomposição de alguns animais, como o peixe (trimetilamina) e os cadáveres (putrescina e
cadaverina); e, ainda pode ser encontrada nalguns compostos extraídos de vegetais
(alcaloides).
As aminas são compostas importantes na fabricação de sabões, produção de medicamentos,
preparação de corantes, dentre outros.
Nomenclatura das aminas
Para nomear oficialmente uma amina, determina-se a cadeia de carbonos mais longa ligada
ao nitrogênio, e substitua a terminação -o do nome oficial do hidrocarboneto
correspondente por -amina, precedida pela localização do átomo de nitrogênio.
Para a nomenclatura comum, você simplesmente descreve os substituintes ligados ao
nitrogênio por ordem alfabética, acrescentando a terminação -amina ao nome do último
grupo.
Na sequência, são apresentados exemplos segundo um critério de classificação.
Aminas alifáticas primárias

Compostos sulfanilaminadas

É uma sulfonamida antibacteriana. é uma molécula contendo o grupo funcional

sulfonamida ligado a uma anelina. C6H8N2O2S.
Sulfamilamida tem estrutura similar a do ácido para-aminobenzoico. O grupo das
Sulfamilamida compreende 6 drogas principais; sulfanalamida, sulfisoxazol, sulfadiazina e
sulfametoxazol, sendo as duas ultimas de maior importância clinica.
Mecanismos de desintoxicação.
Há mito tempo, os meios de comunicação tem divulgado o termo detox atribuindo as
alterações de estilo de vida e a busca por uma alimentação equilibrada como sendo uma
nova dieta para reduzir o peso corporal.
O detox é a abreviação de detoxificacao e corresponde ao processo de desintoxicação e
biotransformacao, ou seja, ao mentabolismo de compostos químicos estranhos (chamados
de xenobioticos) a um determinado sistema biológico. em animais em homens, seres
humanos, os xenobioticos podem estar presentes em medicamentos poluentes do ar, fumaça
de cigarro, cosméticos, produtos de limpeza, agro-químicos e outros, que entram no
organismo pelas vias areias, cutânea ou oral, onde os alimentos tem grande participação.
Mais os xenobioticos não são os únicos vilões do processo de intoxicação do organismo.
toxinas derivadas do processamento de alimentos, como aquelas geradas durante a queima
de carvão, madeira, lixo, abaco, derivados de petróleo, além de corantes e aditivos químicos
contribuem para a sobrecarga tóxica que afeita muitas pessoas.
além disso, a bio transformação também envolve a inactivação e eliminação de produtos
oriundos do nosso metabolismo que poderiam ser prejudiciais a saúde do individuo.
Conclusão
Feita a leitura em relação aos aminoácidos, tive a conclusão de que, os aminoácidos são as
macromoléculas que formam as proteínas. Os 20 aminoácidos comummente encontrados
como produtos da hidrólise de proteínas, contêm grupos -carboxila, um grupo -amino e um
grupo R distinto, substituinte no átomo de carbono a. O carbono dos aminoacidos (excepto
da glicina) é assimétrico e assim pode existir em pelo menos duas formas esterioisoméricas.
Apenas os L-estereoisômeros, os quais estão relacionados com o gliceraldeído, são
encontrados em proteínas. Os aminoácidos podem ser unidos covalentemente para formar
peptídeos, através de ligações peptídicas; os peptídeos podem formar-se também pela
hidrólise incompleta de proteínas.
Bibliografia
ALLINGER, Norman L. et al. Química orgânica. Rio de Janeiro: Livros Técnicos e
Científicos Editora S.A., 1976.
BARBOSA, Luiz Cláudio de Almeida. Introdução à química orgânica. São Paulo: Prentice
Hall, 2004.
MCMURRY, John. Química orgânica. 4. ed. Rio de Janeiro: Livros Técnicos e Científicos
Editora S.A., 1996.
SOLOMONS, T. W. Graham. Química orgânica. 7. ed. Rio de Janeiro: Livros Técnicos e
Científicos Editora S.A., 2003.