Protenas: y Estruturas As protenas so essenciais para a maioria dos processos bioquimicos subjacentes a vida.

1)Distinga os nveis de estrutura de uma protena. Dos tipos de ligaes que conhece, quais as que tomam parte de nvel tercirio.  Estrutura primria corresponde a uma sequncia de uma cadeia polipeptdica constituda unicamente por a.a de forma linear e atravs de ligaes peptdicas, especificamente e de comprimento preciso.  Estrutura secundria dada pela rotao que decorre nas l ig. adjacentes lig. peptdica, sendo estas caracterizadas por ngulos que originam duas estruturas diferentes, as hlices e as folhas pragueadas. As hlices resultam de uma rotao que progride no mesmo sentido, enquanto que nas folhas pragueadas decorrem em sentidos contrrios, intervindo varias cadeias polipeptdicas dispostas paralelamente. Ambas as estruturas so estabilizadas por pontos de hidrognio, formadas pelo oxignio do grupo carboxilo e  A estrutura terciria corresponde a conformao 3D das cadeias polipeptdicas. Difere da estrutura secundria na medida em que pode haver a.a em interaco directa, apesar de estarem muito afastados uns dos outros, na sequncia podem estar prximos devido a enrolamentos e formam dessa forma regies indispensveis a protena. Os tipos de ligaes que podem ocorrem so inicas, hidrofbicas, hidrostticas, covalentes e por pontes de hidrognio.  A estrutura quaternria corresponde a protenas constitudas por duas ou mais cadeias polipeptdicas distintas que se en contram ligadas entre si por pontes de hidrognio e lig. Inicas. 6) As protenas com estrutura quaternria denominam-se Oligomricas . Justifique. Oligomricas porque so constitudas por varias cadeias polipeptdicas, sendo dmero no caso de ser constituda por duas subunidades e tetrmero se for formada por 4 subunidades. No entanto s adquirida actividade biolgica quando assumem a estrutura quaternria.

Enzimas: 21) Quais os mecanismos de regulao da actividade enzimtica que conhece? D exemplos de cada um deles. A actividade de diversas enzimas depende de interaces alostricas, tambm denominadas de retroinibio inclui activao e inibio ou seja um a.a quando atinge ate prprio valores de concentrao muito elevados at prprio suspender a sua sntese actuando sobre a primeira enzima responsvel pela sntese exemplo disso a fosfofrutocinase. Na modificao covalente reversvel, corresponde ao processo em que enzimas podem ser fosforilados reversivelmente a partir de ATP sobre um ou mais resduos de serina. Alguns enzimas so activados sob a forma forforilada, enquanto outras so inactivas sob esta forma, exemplo o glicognio-fosforilase que a sua actividade cataltica aumentada devido a fosforilao e diminui a da glicognio -sintetase. A aco sobre as subunidades catalticas o que ocorre nas protenascinases pois um grande numero deles so activados pelo AMPciclico e outros pelo GMPciclico. O AMPciclico ao ligar-se as subunidades reguladoras anula a inibio das subunidades catalticas actuando como j foi referido protenas-cinases. Activao proteolitica, algumas molculas biolgicas so sintelizadas sob a forma biologicamente inactivas, como o caso de enzimas proteoliticas da digesto, que so segregados sob forma inactiva, sofrendo posteriormente uma hidrolise limitada a ruptura de um ou mais fragmentos peptidicas que modifica a estrutura da molcula tornando -a activa(ex tripsina, pepsina). Activao por proteco da enzima, em que os compostos que protegem as enzimas contra agresses qumicas se comportam como activadores so exemplos a cistena e o glutatio actuam como antioxidantes, oxidam-se a eles prprios em vez das cadeias laterais dos resduos de a.a. E por fim a inibio por excesso de substrato, em que o se as concentraes de substrato forem elevadas pode ocupar indevidamente partes dos centros activos da enzima, o que impede e retarda as reaces.

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Interaces alostricas(fosfofrutocinose); Modificao covalente reversvel(glicognio-fosforilase) Aco sobre subunidades catalticas (protenas-cinases) Activao proteoltica( tripsina, pepsina) Activao por proteco da enzima(cisteina e glutatio) Inibio por excesso de substrato

Lpidos: 34) Distinga entre glicerolipidos e esfingolipidos. D exemplos. os glicerolipidos- so compostos obtidos por esterificao das funes lcool em glicerol pelos cidos gordos. Esto presentes na maior parte da totalidade dos tecidos de todos os seres vivos mas principalmente nos tecidos adiposos (ex glicerolipidos e os glicosidigliceridos, acilglicerois, glicerofosfolipidos). Os esfingolipidos- so derivados de um aminolcool, a esfinganina, a qual origina por oxidao a enfingosina. Ao combinar esfingosina com acido gordo vai-se formar ceramida. Encontram-se sobretudo nos glicolipidos dos vegetais e dos animais que no pertencem ao grupo dos vertebrados (e x esfingomielinas e esfingoglicolipidos). Glcidos: 37) Descreva as estruturas e funoes biolgicas do glicognio, amido, amilose, amilopectina e celulose. Glicognio- a estrutura idntica da amilopectina, trata-se de polmero constitudo apenas por molculas de glicose com ligaes (1-4) e ramificaes em (1-6). Quanto a funo serve de armazenamento de glicose nos animais. Amido- um polissacarido de reserva da glicose nas plantas, constinuido por uma mistura de amilopectina e -amilose. Amilose- um polmero linear composto por vrios resduos de glicose em ligao com (1-4) e ramificaes em (1-6). Polossacarido de reserva. Amilopectina- um polmero ramificado, em que os resduos de glicose estabelecem ligaes glicosidicas (1-4), na parte linear e e as ramificaes ocorrem por ligaoes (1 -6). Tem como funo a reserva de glicose nas plantas. Celulose- polmero linear de ligao (1-4) glicosidicas. Tem uma conformao linear, em que vrios polmeros se agregam fortemente por pontes de hidrognio, formando miofibrilhas. Serve de suporte, d forma e resistncia parede celular.

Metabolismos: 87) Quais os principais componentes lipdicos e apoliproteicos das VLDL? Quais as alteraes que ocorrem quando as VLDL so convertidas em LDL? Lipoproteinas so grandes associaes de lpidos e protenas. As lipoproteinas-lipases so enzima do plasma, que hidrolisam os trigliceridos e os reduzem a pequenos fragmentos, quilomicra e as VLDL. Estas cuja densidade muito baixa, so activadas pelas apoproteinas C-2. Os seus principais componentes lipdicos so os fosfolipidos, o colesterol, as protenas e os trigliceridos. Quanto aos componentes apoloproteicos as VLDL so constitudas por apoprotena B-100, C e E. Durante a biossintese das VLDL que ocorre no fgado, os trigliceridos de origem endgena so transportados para o tecido adiposo, onde as partculas residuais so catabolisadas no fgado, transformando-se em LDL, passando a ser mais ricas em esteres e colesterol, protenas, diminuem os fosfolipidos e ocorre perda de apoproteina C. Metabolismo do glicognio: 61) Qual a aco do AMPciclco no metabolismo do glicognio?

O AMPc integra a regulao da glicognese e da glicogenlise, sendo por isso o principal regulador do metabolismo do glicognio. As principais enzimas, (glicognio fosforilase e sintetase) que controlam o metabolismo do glicognio, so reguladas por modificaes covalentes devido ao AMPc. Este estimula a glicogenolise e inibe a glicogenese, dependendo do sentido em que decorre o metabolismo e do balano so mecanismos estimuladores e inibidores. O AMPc inibe o glicognio e estimula o glicognio fosforilase.

62) Qual a aco do clcio no metabolismo do glicognio? O Ca+ medeia a estimulao da glicogenlise no musculo por excitao nervosa. Quando o musculo estimulado electricamente, os ies clcio libertados so responsveis pelo desencadear de contraces e pela activao da fosforilasecinase, que por sua vez levaram ao aumento da glucose e glucose-6-fosfato, ou seja o primeiro inibe a fosforilase e o ultimo activa o glicognio sintetase.

Glicolise e Neoglucognese: 46) Indique as reaces na glicolise e as reaces enzimticas da neuglucognese que as ultrapassam. Reacoes irreverssiveis da glicoliseglicose glicose-6-fosfato atravs da hexocinase; frutose-6-fosfato frutose1,6 difosfato atravs da fosfofrutocinase; fosfoenolpiruvato piruvato, desfosforilao acargo da piruvato cinase; As reaces enzimticas na neoglucognese que as ultrapassam so: Glicose-6-fosfato glicose, desfosforilaao atravs da glucose-6fosfatase; Frutose 1,6 difosfato frutose-6-fosfato, atravs da 1,6difosfatase; Fosfoenolpiruvato piruvato, catalisada por piruvato cinase;

51) Distinga entre glicogenolise, glicogenese e neoglucognese. Glicogenolise- o processo pelo qual ocorre degradao do glicognio em glicose,atravs de fosforlise, tendo a glicolise 2 caminhos distintos ser degradada na glicolise ou sair da clula para entrar na circulao e poder ser utilizada posteriormente. Glicognese- formao de glicognio a partir da glicose, este processo ocorre principalmente no fgado e musculo. Neoglucogenese- formao da glicose a partir de radicais no glucidicos e do lactato.

Acidos uronicos: 85) Porque razo o homem elimina o NH4 proveniente do catabolismo dos a.a na forma de ureia, e outros seres vivos eliminam-no na forma de NH4 e acido rico? A amnia muito solvel em agua ao ser eliminada, logo perdese tambm muita agua durante a sua excreo . Devido a grande toxicidade da amnia,o organismo humano atravs do fgado converte amnia em ureia, como esta menos txica na sua excrecao perde-se muito menos quantidade de agua . O que no acontece no caso de animais aquticos, amnia a excreo azotada, a perda de agua nestes casos no preocupante, mas no caso de animais terrestres bastante perigosa. Acidos uronicos- so fprmados a partir de aldoses com o grupo terminal CH2HO, por oxidao deste grupo a COOH. O nome passa a ser susbtituido do sufixo ose por uronico com a palavra acido em primeiro lugar. O tomo de carbono semiacetalico ou aldeidico o carbono numero um, tendo a slaba ur o significado de