1 Bioquímica – resumo das aulas | Estácio

Aula 1 – fundamentos da bioquímica

Química inorgânica (mineral)
 não possuem cadeias carbônicas
 água, sais minerais, ácidos e bases inorgânicas

Química orgânica
 possuem cadeias carbônicas
 Exceção CO2

Moléculas
Ligação covalente: compartilha elétrons

Ligação iônica: doa ou recebe elétrons

Dos elementos químicos presentes na tabela periódica, 22 deles estão presentes no organismo humano,
sendo os principais C, H, O, N e S.

98% da massa do corpo humano é formada por C, H, O e N

Água
Molécula polar, ligação covalente

Teor de água no organismo depende de vários fatores, como idade – crianças tem 80%; idosos podem
chegar a ter 50%.

70% do peso de uma célula, é água.

As moléculas da água interagem entre si por ligações de hidrogênio que fazem com que tenha ponto
de fusão, ebulição e calor de vaporização mais alto que outros solventes comuns.

As ligações de hidrogênio podem se formar entre as moléculas da água ou entre elas e solutos polares,
que contenham átomos eletronegativos, como oxigênio ou nitrogênio. Álcoois, aldeídos, cetonas e
compostos contendo ligações N – H formam ligações de hidrogênio com a água.

Biomoléculas polares tem tendência a se dissolver na água.

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Moléculas apolares
Hidrofóbicas – não formam interação com a água.

Se dissolvem em solventes apolares.

Misturas homogêneas x heterogêneas

Moléculas anfipáticas
Parte hidrofílica (polar) e parte hidrofóbica ou lipofílico (apolar).

As estruturas formadas por essas moléculas são micelas.

Funções da água
 Transporte de substâncias
 Facilita as reações químicas
o Quando a reação química forma água – síntese por desidratação
o Quando a água participa como reagente – reações de hidrólise
 Termorregulação
o Água evita variações bruscas de temperatura
 Lubrificante
 Equilíbrio osmótico (na solução, ou seja, soluto + solvente)
 Equilíbrio ácido-base
o Ácido: substâncias que em água liberam íons H+ ou H3O+
o Base: substâncias que em água liberam íons OH -

Força de ácidos e bases

 Grau de ionização (capacidade de formação de íons)
 Medida de pH – concentração de íons H+ ou H3O+
o 0 a 6,9 = ácido
o 7 = neutro
o 7,1 a 14 = alcalino
o Medida em escala logarítmica

Tampões biológicos
Sistema tampão é um sistema aquoso que resiste a alterações do seu pH quando pequenas quantidades
de ácido ou base são adicionados.

É formado por um ácido fraco e sua base, conjugadas em concentrações aproximadamente iguais.

Os principais sistemas tampão em nosso organismo são:

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 Tampão fosfato
 Tampão bicarbonato (o mais eficiente, que mantém o pH sanguíneo estável)
 Proteína hemoglobina

Variações patológicas do pH: acidose e alcalose – podem acontecer por via respiratória ou por via
metabólica, gerando alterações na estrutura e função das proteínas

Aula 2 - aminoácidos
Carbono pode se ligar:

 4 ligações simples
 1 ligação dupla e duas simples
 Duas duplas
 1 tripla e uma simples

Cadeias lineares, cadeias ramificadas...

Funções químicas
 Hidrocarboneto: carbono ligado a hidrogênio, somente
 Álcool: carbono ligado a hidroxila (OH-)
 Aldeído: carbono em dupla ligação com OH-
 Ácido carboxílico: carbono em dupla ligação com O e ligação simples com OH
 Amina: cadeia carbônica ligada a NH3
 ...

Aminoácidos: duas funções ligadas a ele: amina e ácido carboxílico

Isômeros
Isomeria espacial: como estão organizados no espaço – átomos iguais, mas geometricamente distintos

Isômeros ópticos: aminoácidos – eles desviam o plano de luz pra uma direção
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Macromoléculas
Formadas por monômeros:

 Aminoácidos: formam as proteínas

 Monossacarídeos: formam os carboidratos
 Ácidos graxos: formam lipídeos
 Nucleotídeos: formam ácidos nucleicos

Aminoácidos
Existem 20 aminoácidos.

Funções:

• Podem ser utilizados como fonte de energia (ATP).

• Podem funcionar como tampões de pH intracelular.
• Podem servir de matéria-prima para a produção de proteínas.
• Alguns atuam como neurotransmissores, por exemplo, glicina é um neurotransmissor inibitório, e o
aspartato e glutamato são neurotransmissores excitatórios.
• Alguns são biotransformados em neurotransmissores, como por exemplo a tirosina é precursora
dos neurotransmissores adrenalina, noradrenalina e dopamina, e o triptofano é precursor do
neurotransmissor serotonina.
• Alguns são biotransformados em hormônios, por exemplo, a tirosina nos hormônios da tireoide T3
e T4

Estrutura dos aminoácidos

Todos os vinte aminoácidos comuns encontrados nas proteínas são alfa aminoácidos. Eles possuem
um grupo amino (básico NH2) e um grupo carboxila (ácido - COOH), ligados a um mesmo carbono,
conhecido como carbono alfa.
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Em pH fisiológico, ou seja, pH 7,4 sanguíneo, o grupo amino encontra-se protonado, na forma de íons
amônio (-NH3+) e o grupo carboxílico está desprotonado, na forma de íons carboxilato (-COO -)

Outra característica dos aminoácidos, com exceção da glicina, é que o carbono alfa é um centro
quiral. Isso quer dizer que ele é um carbono assimétrico, ou seja, está ligado a quatro grupos químicos
diferentes.

Todo carbono com centro quiral possui isomeria óptica, portanto ele forma duas estruturas que são
imagens especulares uma da outra (a imagem no espelho).

Na estrutura do D-aminoácido, a amina (NH2) está à direita, e na do L-aminoácido, o NH2, se encontra

à esquerda. Em nossas proteínas encontramos apenas L-aminoácidos, por exemplo, L-alanina.

Propriedades dos aminoácidos

 Polaridade da cadeia lateral (grupo R) – dividem-se em:
o Grupo apolar (hidrofóbicos) – grupo R formado só por hidrocarbonetos
o Grupo polar (hidrofílicos), podendo ser:
 Polares sem carga – ex: Serina e Cisteína
 Polares com carga positiva (básicos)
 Polares com carga negativa (ácidos) - possui uma segunda carboxila (como o
glutamato)
 Essencialidade
o Essenciais: precisam ser consumidos
 Fenilalanina, Valina e Triptofano
 Treonina, Lisina, Leucina e Isoleucina
 Metionina
o Não essenciais (o corpo produz):
 Glicina, Alanina, Serina, Cisteína, Tirosina e Arginina
 Ácido aspártico, Ácido glutâmico, Histidina e Asparagina
 Glutamina e Prolina
 Caráter anfótero
o pode se comportar e reagir como ácidos ou como bases, dependendo das condições do
meio
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o Dependendo do pH do meio reacional no qual o aminoácido está inserido, os grupos

funcionais amina e carboxílico podem se apresentar nas formas protonada (–COOH; –
NH3+) ou desprotonada (–COO–; –NH2) conferindo-lhes características ácidas ou
alcalinas.

Ligações peptídicas
É uma ligação covalente forte (difícil de ser quebrada) que os aminoácidos fazem entre si (entre o
grupo amina e a carboxila) liberando água.

Essa reação entre dois aminoácidos é chamada de reação de condensação

Os peptídeos e proteínas são formados a partir das ligações entre os aminoácidos, cuja sequência foi
predeterminada pelo DNA do organismo.

Dipeptídeo, tripeptídeo, ... até dez aminoácidos: oligopeptídeo

Entre 10 e 50: polipeptídio; acima disso, é uma proteína.

O que pode quebrar uma ligação peptídea é uma enzima.

Por convenção, a extremidade esquerda que representa o início da cadeia do peptídeo ou proteína é
chamado de aminoterminal enquanto que a extremidade da direita é chamada de carboxiterminal.

Aula 3 – proteínas
Proteínas simples
São aquelas que só possuem aminoácidos na sua estrutura.

Exemplo: albumina, uma importante proteína no sangue, realiza manutenção da pressão osmótica e faz
transporte de hormônios e fármacos, entre outras funções.

Proteínas Conjugadas ou complexas

As proteínas conjugadas são aquelas, que além de possuírem aminoácidos em sua estrutura, contêm
também um radical não proteico, chamado grupo prostético.
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Estrutura das proteínas

quatro níveis de estruturas de organização: primária, secundária, terciária e quaternária.

 Primária: a sequência de aminoácidos – o arranjo espacial é chamado de conformação

 Secundária: são os grupos R que se agrupam como alfa-hélice ou beta-pregueada paralela ou
antiparalela (se ligam por pontes de hidrogênio)
 Terciária: a estrutura tridimensional da proteína que ativa a sua função biológica (dependendo
do lugar em que estão as moléculas hidrofílicas ou hidrofóbicas ficam pra fora)
 Quaternária: subunidades de estrutura terciária unidas entre si, que formam uma função da
proteína
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Aminoácidos polares x apolares

Polares ficam no interior da proteína globular, pra se proteger da água

Apolares ficam na superfície da proteína

Proteínas fibrosas
 Arranjo em longos filamentos ou folhas (cadeias polipeptídicas)
 Formadas geralmente por apenas um tipo de estrutura secundária
 Possuem função estrutural, de suporte, forma e proteção
 Exemplo: colágeno, queratina, fibrinoína da seda

Proteínas globulares
 Cadeias polipeptídicas dobradas em esfera
 Formada por diversos tipos de estruturas secundárias
 Possuem função de enzimas e proteínas reguladoras
 Exemplo: mioglobina, citocromo, losozima...

Funções das proteínas

 Catálise enzimática – catalisar reações metabólicas
 Controle metabólico
 Transporte de gases, hormônios e íons
 Movimentos coordenados
 Estrutural
 Proteção, defesa

Desnaturação proteica: a estrutura da proteína pode se perder (por aquecimento, substâncias como
álcool ou mudança do pH), mas não se perde a estrutura do aminoácido.

Cisteína é o único aminoácido capaz de fazer pontes dissulfeto (grupo sulfidrila SH).

Aula 4 – enzimas
As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos.

São altamente específicas — reconhecem apenas substratos (também chamados de reagentes)

específicos e não são consumidas durante a reação.

O nome recomendado para uma enzima possui um sufixo ase, e o prefixo designa qual o substrato em
que ela se liga. Exemplos: amilase, urease, glicosidase.
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O prefixo do nome da enzima também pode indicar a reação que ela catalisa. Exemplo: a lactato
desidrogenase (LDH) atua entre o piruvato e o lactato. Essa enzima tem um importante papel no
metabolismo e grande importância no diagnóstico clínico de muitas doenças, como infarto agudo do
miocárdio.

Propriedades das enzimas

 São proteínas globulares
 Sítio ativo ou centro ativo da enzima: onde a enzima se liga ao substrato e:
o É constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura terciária
o Forma uma cavidade com aspecto definido e específico, que permite à enzima se ligar
de forma não covalente, ou seja, por meio de interações fracas com seu substrato.
Essas interações são feitas e desfeitas para que a enzima seja liberada de forma
inalterada para o meio, após a reação.

Às vezes além da enzima é preciso de um cofator, que são compostos não proteicos (grupos
prostéticos) que permitem que algumas proteínas exerçam sua atividade completa.

Um cofator pode ser:

 Íon inorgânico, como Fe, Mg, Zn

 Molécula orgânica metalo-orgânica, chamada coenzima (normalmente derivadas de vitaminas
ou nutrientes orgânicos)
 Enzima inativa (não ligada ao seu cofator) apoenzima ou apoproteína
 Enzima ativa: holoenzima (o que a ativa é o seu cofator)

Estado de transição
É o momento molecular em que os eventos químicos como a quebra de ligação, ou formação de
ligação ou aparecimento de carga ocorrem com probabilidade igual, tanto para formar o produto
quanto para formar o substrato.
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Fatores que interferem na cinética enzimática

 Concentração do substrato e enzima
 Temperatura
 Alteração de pH

Inibidores enzimáticos
Diminuem a velocidade de uma reação ou a interrompe.

EX: ácido acetilsalicílico – inibe a enzima ciclo-oxigenase

Os inibidores podem fazer dois tipos de ligação:

 Reversível: inibidor interage com a enzima por ligações fracas

 Irreversível: inibidor age por ligações covalentes

O tipo de inibição pode ser classificada como competitiva e incompetitiva

 Na competitiva, o inibidor compete com o substrato pelo sítio catalítico da enzima

 Inibidores incompetitivos ligam-se apenas ao complexo E-S, em um sítio diferente do sítio
ativo, também chamado de sítio alostérico. Inibidores mistos ligam-se tanto à enzima sozinha
quanto ao complexo E-S, também em um sítio alostérico. Nesses casos, a velocidade de
reação diminui e não adianta aumentar a quantidade de substrato, porque a velocidade máxima
não mais será atingida.

Regulação enzimática
As vias metabólicas no organismo envolvem várias reações enzimáticas em sequência. Nessas vias, o
produto enzimático de uma reação é o substrato da enzima da reação seguinte. Normalmente, nessas
vias existem uma ou mais enzimas que influenciam a velocidade de reação, e são as chamadas
enzimas regulatórias. A velocidade catalítica dessas enzimas pode ser aumentada ou reduzida em
resposta a determinados sinais.

Aula 5 – introdução ao metabolismo

Metabolismo: a soma das reações químicas de um organismo.
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Entrada de energia no organismo

Sistema aberto – troca com o meio

A entrada de energia se faz por dois meios:

 Organismos fototróficos – luz solar (plantas)

 Organismos quimiotróficos – oxidação de combustíveis químicos (animais)

Tudo que é oxidado perde elétrons; tudo que é reduzido ganha elétrons.

O produto de uma reação é o reagente ou substrato da reação seguinte. Esse sistema é chamado de
rota metabólica.

Existem dois tipos de reações metabólicas:

 Anabólicas: reações de síntese de biomoléculas (moléculas precursoras pequenas se

transformam em moléculas maiores e mais complexas) – ex: síntese protéica
o Essas reações consomem energia (reação endergônica) e essa energia provem da
quebra da molécula de ATP, que ao ser hidrolisada se quebra em ADP e fosfato
inorgânico
 Catabólicas: reações de quebra ou degradação (mol compl transform em mol simples) – rota
de quebra dos nutrientes da alimentação
o A reação libera energia para o meio (reação exergônica) e é armazenada na forma de
ATP e de transportadore reduzidos

Anabolismo: divergente

Catabolismo: convergente

Tipos de rotas metabólicas

 Linear – um substrato inicial e um produto final (nas etapas intermediárias, o produto de uma
reação é o substrato da seguinte) – ex: via glicolítica
 Cíclica – um composto inicial da via é regenerado após uma série de reações – ex: ciclo de
Krebs

Regulação do metabolismo
Enzimas marcapasso = enzimas reguladoras – controlam a velocidade das reações químicas.

Mecanismos moleculares de tradução de sinais

Receptor ionotrópico
Ele vai se ligar e algo entra na célula – cada receptor vai ter uma entrada diferente de um íon. Ex:

 glutamato ao se ligar no seu receptor – faz entrar Na despolarizando a membrana (excitatório)

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 GABA quando se liga, abre o receptor e entra o Cl (inibitório)

 Receptor nicotínico da Cetil colina – vai promover a contração de alguns músculos

Receptor metabotrópico
Aquele que está acoplado à proteína G (no seu estado inativo) e que vai desencadear a produção de um
segundo mensageiro e esse é que pode abrir um canal ou produzir uma enzima.

Esse receptor dá 6 voltas na membrana. Dopamina, adrenalina...

Esse receptor fica ativo quando é ligado ao seu antagonista, que é um neurotransmissor e a proteína G
vai quebrar em 3 partes (alfa, beta e gama) – cada subunidade vai exercer uma atividade, como ativar
uma enzima

Receptor enzimático
Ligado a quinases, ou seja, incorporam a proteína tirosina quinase em seu domínio intracelular.

São receptores de vários hormônios (como a insulina e fatores de crescimento).

Receptores intracelulares
São proteínas intracelulares e controlam a transcrição gênica. Portanto os ligantes devem ser
lipossolúveis e penetrar na célula.

Ex: hormônios esteroides, tiroidianos, vitamina D e ácido retinoico.

Localização do receptor
Depende do tipo de molécula sinalizadora:

 Hidrossolúvel – o receptor tem que estar na membrana

 Lipossolúvel – o receptor pode estar na membrana, no citoplasma ou no núcleo

Tipos de sinalização
 Sinalização parácrina - As moléculas sinalizadoras (mediadores locais) agem em múltiplas
células alvo, próximas ao local de sua síntese;
 Sinalização autócrina - A célula responde a substâncias liberadas por ela mesma.
 Sinalização endócrina - Os sinais são hormônios transmitidos a diversas localidades do
organismo via corrente sanguínea, para encontrar a célula-alvo.

Aula 6 – carboidratos
Também glicídios ou hidratos de carbono (estrutura tem C, O e H) – (CH 2O)n

Em carboidratos mais complexos se encontra também N, P ou S.

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Reserva energética:

 Em plantas: amido
 Em animais: glicogênio

Grupos funcionais da sua estrutura

 As hidroxilas (OH) (álcoois)
 Grupo carbonila (C = O)

Logo, dizemos que os carboidratos são poli-hidroxialdeídos ou poli-hidroxicetonas.

Se o grupo carbonila estiver no meio da molécula é característico das cetonas e se estiver em uma
ponta da cadeia de hidrocarboneto é um grupo aldeído.

Os carboidratos que possuem o grupo aldeído são chamados de aldoses e os que possuem cetonas são
chamados de cetoses. O sufixo OSE é característico desse grupo de moléculas.

Mono, oligo, polissacarídeo

 Monossacarídeo:
o Pentose (ribose, desixirribose) – estrutura DNA
o Hexose (glicose, galactose, frutose, manose)
 Oligossacarídeo – 2-20 monossacarídeos unidos por ligações covalentes (ligações
glicosídicas) – os mais abundantes são os dissacarídeos (sacarose, maltose e lactose)
 Polissacarídeo - +20 monossacarídeos – amido, glicogênio, celulose, quitina...
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