Bioquímica

Metabolitos primários
Monossacáridos
Glúcidos Oligossacáridos
Polissacáridos

Lípidos

Aminoácidos
Prótidos Oligopéptidos
Proteínas

Ácidos nucleicos

Complexos multienzimáticos
Estruturas Ribossomas
supramoleculares Elementos do citoesqueleto
RNPs

Hidratos de Carbono > Glúcidos > Glícidos

São aldeídos ou cetonas poli-hidroxilados ou substâncias que os produzam por hidrólise.

Cn(H2O)m n≥m

 Monossacáridos

São os glúcidos mais simples, constituídos por uma só unidade (monómero). Não originam, por
hidrólise, outras moléculas de hidratos de carbono. Conforme o número de carbono existentes na
moléculas – diose, triose, tetrose, pentose, hexose, heptose, etc...

 3-8 carbonos, -oses

 Com grupos aldeídos (CHO) e grupos cetonas (CO) -> Aldoses e Cetoses

Troca-se “ul” por “ceto” quando se trata de uma cetose. Ex: ceto-hexose (frutose) -> hexulose

O grupo aldeídos das aldoses tem poder redutor, pelo que são englobados na designação de
açúcares redutores. O grupo cetónico, por si só, não tem capacidade redutora, ainda assim, muitas
cetoses reduzem o licor de Fehling, por isso também são açúcares redutores. Assim, todos os
monossacáridos e alguns polissacáridos são açúcares redutores.
Esteroisomerismo

Isómeros são moléculas que têm a mesma fórmula química mas diferentes estruturas.

Enantiómeros são isómeros que diferem entre si na configuração de todos os carbonos

assimétricos (espelho plano entre eles). Os que não são enantiómeros, ou seja, não diferem na
configuração de todos os átomos de carbono assimétricos, são diastereómeros. Os que diferem
em apenas um carbono assimétrico são epímeros.

Fórmulas de projecção ou fórmulas de Fischer

Baseiam-se na projecção, no plano do papel, da estrutura tetraédrica do átomo de carbono.

Regra geral para determinar a qual das séries o monossacárido pertence:

 Se o –OH do carbono assimétrico de número mais elevado se encontrar para a direita,

pertence à série D. Os monossacáridos mais comuns são da série D.
 Se o mesmo –OH estiver para a esquerda, será da série L. Todos os aminoácidos
proteícos (excepto glicina) são da série L.

Fórmulas de Haworth

A anterior fórmula não dava para explicar certas reacções químicas nem certas propriedades
físicas dos monossacáridos, como a mutarrotação, que é o poder rotatório de muitos açúcares
quando em solução aquosa. Este fenómeno de mutarrotação e outra anomalias dos açúcares são
resultado de estes se encontrarem em estruturas cíclicas, as quais originam duas formas isómeras,
α e β – anómeros (são diastereómeros). Estes diferem na configuração no C1 (aldoses) e no C2
(cetoses).

O anómero α da série D de monossacáridos é aquele em que o –OH ligado ao carbono

anomérico se situa para baixo e o anómero β aquele em que o –OH se situa para cima. Na série L
verifica-se o oposto.

Os anéis e estruturas cíclicas mais comuns são as furanoses (anel de 5 lados) ou piranoses (6
lados). A forma de piranose prdomina em D-glucose, enquanto que a de furanose predomina nas
da ceto-hexose D-frutose e na maioria das pentoses.

Isómeros de conformação dos monossacáridos

Para a estrutura cíclica, produzem-se diferentes conformações moleculares – isómeros de

conformação – cada qual com um conteúdo energético próprio. As conformações em cadeira,
barco, prega, etc. são as representações mais próximas da realidade, ainda assim, é frequente,
por questões de simplicidade, recorrer às fórmulas planas de Haworth ou às fórmulas lineares de
Fischer.

A glicose e derivados é tão abundante na Natureza devido à sua conformação em cadeira, que
minimiza os contactos mais chegados entre os maiores grupos funcionais. Estes ocupam
preferencialmente a posição equatorial.

De todas as D-adohexoses, apenas a β-D-glucose pode adoptar a conformação em cadeira com

grupos maiores na orientação axial.
 Principais monossacáridos de importância biológica

D-gliceraldeído e di-
hidroxiacetona São intermediários da glicólise, têm ocorrência comum nas células

D-ribose
Aldopentose mais importante. Intermediário em várias vias metabólicas

D-eritrose
Intermediário da via das pentoses fosfato e ciclo de Calvin

D-Xilose
Faz parte da constituição das paredes celulares. Ocorre em forma de piranose.

L-Arabinose Um dos poucos açucares da série L em plantas. Ocorre em forma de piranose e faz parte
da constituição das paredes celulares, juntamente com a D-Xilose

D-Ribulose e D-Xilulose
Cetopentoses importantes. Intermediários em vias metabólicas

D-Glucose
Açúcar e composto orgânico mais comum em forma livre ou combinada. Piranose

D-Galactose Ocorre em quantidades reduzidas no sangue. Interfere com a manutenção do nível

adequado de glucose no organismo

L-Galactose

D-Manose

D-Frutose
Açúcar mais doce. Ocorre em forma de furanose.
D-Sedo-heptulose e D-mano-
heptulose Em tecidos vegetais

Estéres fosfóricos de açúcares

Uma das reacções mais comuns em que os oxidrilos (-OH, grupo funcional dominante)
participam é a esterificação, sendo os oligo e polissacáridos derivados éster dos
monossacáridos. Outros ésteres de importância biológica são os glicósidos e os ésteres fosfóricos
dos açúcares.

Do ponto de vista industrial têm grande importância os ésteres dos ácidos acético e nítrico. Os
nitratos de celulose, amido, glicerol, D-manitol e etilenoglicol são explosivos úteis. Do ponto de
vista químico, a facilidade de reacção dos grupos -OH dos açúcares é, geralmente, na seguinte
ordem: hemiacetal, álcool primário, álcoois secundários.

Os ésteres fosfóricos dos açúcares são muito diversos e de grande importância no metabolismo
celular. São, por exemplo, compostos intermediários da síntese e degradação de oligo e
polissacáridos dos processos respiratório, fermentativo e fotossintético e, de um modo geral, da
maioria dos processos oxidativos biológicos. Assim, são metabolitos intermediários da glicólise,
via dos fosfatos de pentose, ciclo de Calvin e gluconeogénese, ocorrendo, por isso, em todas
as células, onde desempenham funções biológicas primordiais. São, ainda, constituintes de
coenzimas, nucleósidos, nucleótidos e ácidos nucleicos, bem como precursores de aminoácidos
(exemplos: histidina, fenilalanina, tirosina e triptofano) e de muitas outras moléculas biológicas.

Açúcares aminados e acetilados

Os aminoacúcares resultam da substituição de um ou mais –OH por um grupo amina. Os mais

importantes são a D-glucosamina e a D-galactosamina.
 Poliálcoois ou polióis

São compostos que resultam de açúcares por redução da função adeído ou cetona. Estão divididos
em duas classes:

 Açúcares-álcoois (ex.: Glicerol, D-Treitol, D-Ribitol, D-Glucitol (sorbitol), D-Manitol, D-

Galactitol (Dulcitol)).

 Ciclitóis

Açúcares-ácidos

Os açúcares podem ser oxidados, dando origem a açúcares-ácidos.

 Ácidos aldónicos – resultam da oxidação do grupo aldeído a –COOH

 Ácidos urónicos – por oxidação do álcool primário a –COOH
 Ácidos sacáridos ou aldáricos – oxidação simultânea do álcool primário e do grupo
aldeído a grupo –COOH

Ácido L-ascórbico (vitamina C)

Os ácidos ascórbicos podem ser considerados como derivados enólicos dos ácidos aldónicos.

O homem, juntamente com os outros primatas e a cobaia, é dos poucos mamíferos incapazes
de sintetizar o ácido ascórbico, para o qual, portanto, este composto se comporta como vitamina.
Sabe-se que o ácido L-ascórbico é necessário para a formação do colagénio e do material
intercelular, para o desenvolvimento adequado das cartilagens, ossos e dentes e para a
cicatrização das feridas, podendo ainda ser importante, possivelmente pelas suas propriedades
redutoras, na manutenção de um elevado potencial redutor no protoplasma das células sãs. A
deficiência extrema de vitamina C leva ao escorbuto, doença endémica da Idade Média e que
grassou entre os marinheiros do tempo das descobertas. Esta doença é provocada por uma
estrutura deficiente do colagénio, de que resultam lesões na pele, fragilidade dos vasos sangúneos
e dificulade na cicatrização de feridas.

Oligossacáridos

São oligómeros de monossacáridos – 2 a 10 monómeros - ligados uns aos outros por ligações
glicosídicas (pontes de hidrogénio). Consoante o seu grau de oligomerização, assim recebem as
designações de dissacáridos, trissacáridos, tetrassacáridos, pentassacáridos, etc.
 A ligação glicosídica estabelece-se sempre entre grupos oxidrilo (OH-HO) do carbono
hemiacetal de um açúcar (aldose ou cetose) e o de outro composto. Por cada ligação que se
estabelece, liberta-se uma molécula de H2O, por isso os monossacáridos participantes são
referidos por resíduos e o seu nome termina em –ilo. A substância formada (acetal) chama-se
glicósido, podendo ser oligossacárido ou não, conforme a natureza do R.

Em comparação com as ligações fosfodiéster nos ácidos nucleicos e as ligações peptídicas

nas proteínas, há uma grande versatilidade quando se trata de estabelecer uma ligação
glicosídica durante a formação de oligossacáridos.

Nomenclatura

Uma ligação glicosídica entre dois monossacáridos

estabelece-se sempre entre o carbono anomérico do
primeiro monossacárido e um grupo oxidrilo qualquer do
segundo monossacárido.

α-1,4 ou α(1→4)

Para atribuir o nome sistemático a um oligossacárido, é necessário saber:

1 - O nome da cada um dos monossacáridos componentes (glucose, glucose);
2 - Se pertence à série D ou L;
3 - O tipo de anéis de cada um (furanose ou piranose);
4 - A configuração do carbono anomérico de cada um (alfa ou beta);
5 - O número dos átomos de carbono que participam em cada uma das ligações glicosídicas
(1,4).

Assim, o nome do oligossacárido é formado do seguinte modo:

1º monossacárido: (α ou β), série D ou L, nome do monossacárido, sufixo piranosilo ou
furanosilo; (ex: α-D-glucopiranosilo)
1ª ligação glicosídica: (α ou β), seguida do número dos átomos de carbono entre os quais se
estebelece a ligação glicosídica; (ex: α-1,4)
(...)
Último monossacárido: termina em –ose se o oligossacárido tiver propriedades redutoras ou
termina em –ósido se o oligossacárido não tiver propriedades redutoras.
 Propriedades redutoras

Quando um monossacárido se condensa com outro, para formar um dissacárido, a ligação

glicosídica pode produzir-se com qualquer grupo oxidrilo livre do segundo monossacárido:

 Se este grupo -OH não for o do hemiacetal, o dissacárido originado terá acção redutora.
(ex: lactose)

 Se este grupo -OH for o do hemiacetal, o dissacárido originado não terá acção redutora,
pois os carbonos anoméricos estão bloqueados na formação da ligação glicosídica.

Oligossacáridos de maior importância biológica

Sacarose •O-α-D-glucopiranosilo-(12)-β-D-frutofuranósido

Trealose •O-α-D-glucopiranosilo-(11)- α-D-glucopiranósido

Lactose •O-β-D-galactopiranosilo-(14)-D-glucopiranose

Maltose •O-α-D-glucopiranosilo-(14)-D-glucopiranose

Isomaltose •O-α-D-glucopiranosilo-(16)-D-glucopiranose

Celobiose •O-β-D-glucopiranosilo-(14)-D-glucopiranose

Rafinose •O-α-D-galactopiranosilo-(16)-α-D-glucopiranosilo-(12)-β-D-frutofuranósido

Planteose •O-α-D-galactopiranosilo-(16)- β-D-frutofuranosilo-(21)- α-D-glucopiranósido

Os conceitos de glicoma, exoglicoma e perfil glicómico

Glicoma é a designação que se dá ao conjunto de todos os hidratos de carbono de uma

célula, tecido, órgão ou organismo, quer estejam na forma livre, quer combinada. O exoglicoma é
o conjunto de glicoproteínas, glicolípidos, etc., que constituem a bicamada lipídica da membrana
celular. Desempenha importantes funções biológicas que se dão ao nível de adesão, interacção,
sinalização e reconhecimento entre células.

Polissacáridos

São polímeros de monossacáridos, porém formados por um número elevado de unidades. Não
são tão solúveis em água. Têm funções energéticas (glicogénio), de suporte (celulose,
condroitinsulfato nos ossos), estrutural, regulação iónica e de pressão osmótica, etc.
 Podem ser:

 Homopolissacáridos – são constituídos essencialmente por monossacáridos de um só tipo

(ex: amido, glicogénio, celulose são polímeros da glucose apenas).

 Heteropolissacáridos – são constituídos por monossacáridos de mais de um tipo (ex:

hemiceluloses, pectinas, gomas, mucilagens vegetais).

Consoante o número de tipos de unidades monoméricas, podem-se classificar em

homoglicanas (um só tipo) e heteroglicanas (mais do que um tipo).

Nomenclatura

Normalmente, indica-se os monossacáridos que os contituem e os vários de ligações peptídicas

existentes.

Polissacáridos de maior importância biológica

Amido É um homopolissacárido, constituído por monómeros de α-D-

(Plantas) Glucopiranose; ligação: α-1,4, isto é, de facto, uma mistura de dois
diferentes polissacáridos: amilose e amilopectina.
Proteína mais abundante nos vertebrados. Polissacárido de reserva
Glicogénio animal, armazenado nó fígado e músculos. Mesma constituição da
(Animais e Plantas) aminopectina, porém, cadeias bastante mais curtas e mais ramificadas e
de maiores dimensões. Muito mais solúvel em água.
Celulose
(Plantas e
invertebrados Composto mais abundante das plantas (/água) constituinte das paredes
marinhos) celulares. Composto grande e ramificado formado por D-glucopiranose.

Dextranas
(bactérias) Polissacáridos mucilaginosos, fortemente ramificados, produzidos por
certas bactérias e formados por unidades de D-glucopiranose.

Calose
(Plantas) Polissacárido linear formado por unidades de D-glucopiranose presente
nos tubos crivosos.

Código dos açúcares

O código glicómico ou código dos açúcares dos oligossacáridos, por comparação com o código
genético ou com o código proteico. Os hidratos de carbono são o terceiro alfabeto da vida.
Comparados com os aminoácidos e com nucleótidos, a sua versatibilidade para formar isómeros
(palavras codificáveis) é inagualável. Os hidratos de carbono são muito mais complexos com mais
grupos funcionais por carbono e com um número muito maior de centros quirais, fazendo com que
a síntese química e a determinação da sua estrutura seja mais difícil.
O conceito de Dogma central ignorou modificações pós-tradução (como a glicosilação das
proteínas) que amplia as funções de uma só proteína codificada por um gene particular.
 Lípidos

São pouco solúveis em água e muito solúveis em solventes orgânicos, como o éter, acetona,
álcool, benzeno, etc. Muitos lípidos quando hidrolisados libertam ácidos gordos. Desempenham
funções biológicas a nível das estruturas (membranas celulares), quer como reserva energética,
assim como outras funções, como hormonais.
Saturados
|
Ácidos gordos
Insaturados
\ monoglicéridos

Glicéridos diglicéridos

Fosfolípidos
Glicerolípidos triglicéridos
ág + fosfato

Esfingolípidos Glicolípidos

Esteróides,
esteróis

Pigmentos
vegetais,
vitaminas
lipossolúveis.

Hidrocarbonet
os e céridos

Características estruturais dos ácidos gordos

São ácidos monocarboxílicos alifáticos, de cadeia carbonada longa linear não ramificada, com
número par de átomos de carbono (14 a 20). As insaturações são ligações duplas (dobra de
30º), com configuração cis, não conjugadas entre C9 e C10.

Nomenclatura

 Para todos os Ácidos Gordos (Saturados e Insaturados):

X = nº de átomos de carbono
X:Y →
Y = nº de ligações duplas

 Para os Ácidos Gordos Insaturados (Localização das ligações duplas):

X = nº da ligação C-C onde a ligação dupla,

cis/trans-Δx → contada a partir do terminal carboxilo. Se o
ácido gordo tiver mais do que uma ligação
dupla, será, p.e.: cis,cis-Δ9,Δ12
 X = nº da ligação C-C onde a ligação dupla,
ω-x → contada a partir do carbono metílico ou ω . ω
também pode ser substituído por n. Ex: . ω-6
e ω-3, ou n-6 e n-3 – ácidos gordos
essenciais.

As plantas sensíveis ao frio tem uma elevada percentagem de ácidos gordos saturados. As
membranas tendem a “solidificar” num estado semi-cristalino a temperaturas baixas. Lípidos das
membranas de plantas resistentes ao frio tem uma elevada proporção de ácidos gordos
insaturados do que as plantas sensíveis ao frio.

O ser humano consegue sintetizar ω-9, porém não consegue sintetizar ácidos gordos ω-3 e ω-
6, que são essenciais, pelo que têm que ser fornecidos na dieta alimentar.

Glicerolípidos

O glicerol é um triálcool (3 carbonos). É solúvel el água e insolúvel em solventes orgânicos, ao

contrário dos ácidos gordos. Por esterificação de ácidos gordos, dá origem a glicéridos. O inverso
dá-se por hidrólise.

Lípidos da membrana

Os lípidos da membrana são fosfolípidos que contém uma extremidade hidrófila (polar) e uma
extremidade hidrofóbica (apolar). Organizam-se em bicamadas e apresentam enorme mobilidade.
A fluidez da bicamada depende da natureza química dos seus componentes, por exemplo, um
aumento de colesterol diminui esta fluidez.

Esfingolípidos
O núcleo é composto por ceramida, ou seja, esfingosina ligada por uma ligação amida a um
ácido gordo.

Aminoácidos

Composto orgânico que contém um grupo amina (H2N) + grupo carboxilo (COOH). Todos os
aminoácidos que participam na constituição das proteínas são L-α-aminoácidos.
 α-aminoácidos, β-aminoácidos, γ-aminoácidos, etc.

Os aminoácidos de ocorrência natural podem dividir-se em três categorias:

 Aminoácidos proteicos – constituem as proteínas e encontram-se codificados no código

genético. (20 + 2)

 Aminoácidos raros das proteínas - podem fazer parte da constituição das proteínas
ocasionalmente, mas não se encontram codificados no código genético. A cistina
(hidroxiprolina) é um importante aminoácido raro das proteínas, forma-se por oxidação
espontânea de dois resíduos da cisteína. O colagénio tem na sua constituição hidroxiprolina
e hidroxilisina. Para que haja a conversão de resíduos de prolina em resíduos de
hidroxiprolina é necessária a presença do ácido L-ascórbico (vitamina C).

 Aminoácidos não-proteicos – ocorrem naturalmente na forma livre ou combinada, mas

não constituem proteínas. Muitos destes aanp foram identificados em componentes tóxicos
de plantas venenosas. Estes têm como função serem intermediários da biossíntese de
aminoácidos proteicos e de outros compostos biológicos, de reserva e defesa.

Ionização e propriedades ácido-base dos aminoácidos

- Ponto isoelétrico (pI)

Aminas

Primárias → NH2R
Secundárias → NHRR’
Terciárias → NRR’R’’
Quaternárias → N+RR’R’’R’’’

Aminas biogénicas

Aminas biologicamente activas, como norepinefrina, histamina e serotonina, que actuam

primeiramente como neurotransmissores e são capazes de afectar a funcionalidade mental e a
regulação da pressão sanguínea, temperatura corporal e outros processos corporais.
 Há a distinção entre aminas biogénicas endógenas e exógenas. As aminas endógenas são
produzidas em variados tecídos (ex: a adrenalina é produzida na medula adrenal e a histamina em
mastócitos e fígado). As aminas são transmitidas localmente ou por via sanguínea.

As aminas exógenas são directamente absorvidas pelas comida no intestino. O álcool pode
aumentar a taxa de absorção.

Ligação peptídica

Ligação éster, do tipo amida, entre o grupo carboxilo de um aminoácidos e o grupo amida de
outro aminoácido. O inverso é feito por hidrólise, catalisada por proteases. Por cada ligação liberta-
se uma molécula de H2O, por isso cada aminoácido passa a chamar-se resíduo de aminoácido.
(ex: tirosilo de tirosina, analilo de analina, etc.).

Estas ligações podem ser:

 Ligação eupeptídica – a comum ligação peptídica entre o grupo grupo α-carboxilo e o

grupo α-amina.

 Ligação isopeptídica – qualquer ligação que não seja eupeptídica. A ligação entre os
grupos carboxilo e o grupo amina não pode se encontrar directamente ligado ao átomo de
carbono α. (ex: ligações em que participem o grupo β-carboxilo do ácido aspártico, o grupo
γ-carboxilo do ácido glutâmico, o grupo ε-amina da lisina e tanto o grupo carboxilo como o
grupo amina da β-alanina.

Nomenclatura de péptidos

Os péptidos começam-se a enumerar, designar, contar a partir da extremidade que tem um

grupo amina livre – terminal NH2.

A configuração trans é mais estável (R longe um do outro) que a configuração cis, sendo, por
isso, a configuração que predomina nas cadeias peptídicas.

Oligopéptidos e polipéptidos

São oligómeros de aminoácidos ligados sequencialmente (isto é, cabeça-com-pés, ou grupo

carboxilo →grupo amina) uns aos outros por ligações peptídicas. Podem ser lineares (mais
comum) ou cíclicos.
Consoante o número de resíduso de aminoácidos constituientes, o oligopéptido é denominado
dipéptido, tripéptido, tetrapéptido, etc.
 Péptidos bastante mais complexos, os polipéptidos, formados por várias dezenas a milhares
de aminoácidos, são as estruturas unitárias que formam as proteínas. Estes só podem ser
sintetizados ao nível dos ribossomas, aon contrário dos péptidos mais simples, cuja sintese é feita
por enzimas.

Péptidos de importância biológica

Glutationa
Importante papel anti-oxidante na célula

Ácido oftálmico
Isolado do cristalino de vitela
Carnosina e
Anserina Presente nos músculos dos mamíferos

Ofidina
Presente nos músculos da cobra

Encefalinas
Presente no cérebro. Semelhante à morfina.
Cininas e
angiotensinas Importantes reguladores da circulação sanguínea

Proteínas

São polímeros, constituídos por uma ou mais cadeias polipeptídicas, sintetizados nos
complexos mRNA-ribossoma. Os polipéptidos que não são sintetizados com ribossomas, não são
proteínas. Sendo polímeros de aminoácidos, são constituídas por C, H, O e N, podendo ou não
conter quantidades variáveis de S, P e metais (ex: Zn, Cu, Fe, Mn, Mg, etc.).
Tem funções de defesa, hormonais, de transporte, biocatálise, reserva, movimento,
estrutura, etc.
Terá de pesar mais de 5 kDa (45 resíduos de aa) para que se distinga de um polipéptido.
As modificações pós-tradução das proteínas e o splicing alternativo faz com que haja mais
proteínas diferentes (106) do que genes (24000).

Ómicas

O transcritoma é o conjunto total de todos os mRNAs da célula que são transcritos sob uma
determinada condição fisiológica e ambiental, tendo em consideração a abundância de cada um e,
idealmente, incorporando os resultados do “splicing”.

O proteoma, é o conjunto de proteínas expressas por um determinado tipo de célula, tecido,

orgão or organismo, num dado estado fisiológico. O termo proteoma deriva de proteína e de
genoma.

O translatoma é o conjunto total das proteínas da célula expressas num dado momento, tendo
em consideração a abundância de cada uma.
 O metaboloma refere-se ao conjunto completo de metabolitos, intermediários de vias
metabólicas, hormonas ou outras moléculas envolvidas em processos de sinalização, que se
encontram numa amostra biológica, como, por exemplo, um organismo.

Hierarquias no estudo da estrutura das proteínas

Dada grande complexidade estrutural das moléculas proteicas, é frequente considerar quatro
níveis básicos na estrutura das proteínas:
 Estrutura de nível primário – sequência de aminoácidos.
 Estrutura de nível secundário – formação de hélices α e folhas pragueadas β.
 Estrutura de nível terciário;
 Estrutura de nível quaternário.

Como níveis de estrutura intermédios temos:

 A estrutura de nível supersecundário;
 Os domínios de estrutura – α (com hélices α), β (com folhas β) e α /β (com hélices e
folhas).

Acima da estrutura de nível quaternário podem considerar-se níveis de organização

supramolecular como:
 Complexos multienzimáticos;
 Ribossomas
 Elementos do citoesqueleto; ex. microtúbulos.

Quanto à sua estrutura, as proteínas podem ser fibrosas (ex: colagénio, queratinas, etc.) ou
globulares (hemoglobina, insulina, etc.).

Desnaturação de proteínas

É a alteração estrutural que destrói a sua conformação nativa, essencial à expressão da sua
atividade biológica. Os agentes desnaturantes podem ser temperaturas elevadas, valores
extremos de pH ou compostos químicos, como, p. ex., ureia, detergentes, metais pesados,
solventes orgânicos.

Estas desnaturação ocorre abruptamente em consequência de um pequeno incremento do

agente desnaturante. A desnaturação tem sido utilizada no estudo dos tipos de ligações químicas
responsáveis pela estrutura nativa de proteínas e ácidos nucleicos. A desnaturação pode ainda ser
reversível ou irreversível, consoante se dê uma renaturação completa (molécula activa) ou
incompleta (molécula inactiva), respectivamente, após a remoção agente desnaturante.

Interactómica

As interacções proteína-proteína normalmente envolvem transferência de informação

mediadas por:
  Chaperonas moleculares – proteínas necessárias para que outras proteínas assumam a
conformação biologicamente activa. (ex: proteassomas 20S e 26S e Rubisco). Assim a
estrutura de nível terciário depende também da informação contida nos genes das outras
proteínas que participam no seu processamento.

 Priões – agente infeccioso composto por proteínas com uma conformação aberrante.

 Agregados proteicos – são imunes a ataques proteolíticos. Nos agregados, as proteínas

podem-se manter juntas por interações hidrofóbicas e electrostáticas e ligações covalentes.

Glicoproteínas e exoglicoma

São proteínas que possuem uma ou mais porções de hidrato de carbono (ou glicana) ligadas
covalentemente à cadeia polipeptídica através dos grupos laterais de resíduos de aminoácidos.
Portanto, as glicoproteínas são proteínas glicosiladas que adquiriram essa forma através do
processo de glicosilação, que é um dos conhecidos mecanismos de modificação pós-traducional
das proteínas.
São glicósidos e por isso podem ser do tipo N- ou do tipo O- - N-glicoproteínas e O-
glicoproteínas, dependendo do átomo do resíduo de aminoácido a que as glicanas estão ligadas.
Embora usualmente uma dada glicoproteína possua glicanas apenas de um dos tipos, conhecem-
se algumas que são simultaneamente do tipo N- e O- (p, ex., a fetuína bovina e a imunoglobina
humana A).

Lectinas

As lectinas são proteinas com origem não imune (sem anticorpos), sem actividade catálica
(sem enzimas), que reconhecem e se ligam de uma forma estável (sem enzimas) a estruturas de
glicidos específicas. Estão presentes em todas as células e as suas funções fisiológicas são
desconhecidas.

Lipoproteínas

São complexos entre lípidos e proteínas. Encontram-se, p. ex., no envelope bacteriano e no

plasma sanguíneo. A principal função desta lipoproteína é manter a integridade estrutural do
complexo de peptidoglicana da membrana externa.
No plasma sanguíneo existem várias lipoproteínas, cuja função é o transporte e a distribuição
de Iípídos (lipidos absorvidos dos alimentos, vitaminas lipossolúveis, hormonas), através dos
sistemas sanguíneo e linfático. Costumam classificar-se de acordo com a sua densidade, em
lipoproteínas VLDL (very low density Iipoprotein), de muito baixa densidade, as LDL, de baixa
densidade, e as HDL (high density), de alta densidade.
Têm a importante função de transportar, na forma solúvel, os Iípidos de outro modo insolúveis
no plasma. As partículas de lipoproteínas contêm um núcleo hidrofóbico de estéres de colesterol e
triacilgliceróis, rodeado por uma monocamada de fosfolípidos a que se associam colesterol, na
forma livre, e as apolipoproteínas.
 Vitaminas

São substâncas necessárias em pequenas quantidades para um normal funcionamento do

organismo que não conseguimos sintetizar em quantidades adequadas para uma saúde normal
(pode variar durante o ciclo de vida). Assim, temos que obtê-las através da alimentação.

Há vitaminas que são solúveis em água (não são armazenadas) e vitaminas solúveis em
lípidos (são armazenadas, normalmente são tóxicas com overdose).

Muitas vitaminas são precursores de cofactores. São classificadas pela sua química e biológica
actividade, não pela sua estrutura. Vão de A a K.

 Vitaminas solúveis em água:

o Complexo B (B1, B2, B3, B5, B6, B7) – actuam como coenzimas, não são
armazenadas.
o Vitaminas hematopoiéticas (B9, B12) – pertencem à formação do sangue e células
sanguíneas.
o Vitamina C
 Vitaminas solúveis em lípidos: A, D, E, K

 Vitamina A (retinol) e β-caroteno

 Vitamina B1, tiamina – coenzimas: TPP
 Vitamina B2, riboflavina – coenzimas: FAD e FMN
 Vitamina B3, niacina – coenzimas: NADH, NAD+ e NADP+
 Vitamina B5, ácido pantoténico – parte da coenzima A
 Vitamina B6, piridoxina – coenzimas: PLP
 Vitamina B7, biotina

Coenzimas

Algumas enzimas precisam de cofactores para a sua actividade.

 Coenzimas - compostos orgânicos com uma ligação fraca.

 Grupos prostéticos – grupos orgânicos fortemente ligados.
 Iões essenciais – essecialmente metálicos, fortes ou fracos.

Apoenzima + Cofactor → Holoenzima

(apenas proteína) (activa)
(inactiva)

As coenzimas actuam como um grupo de transferência de reagentes. Hidrogénio, electrões e

outros grupos podem ser transferidos. Grupos metabólicos maiores podem ser anexos ao centro
activo da coenzima. Podem ser coenzimas metabolitos (sintetizadas de metabolitos comuns) ou
de derivadas de vitaminas (que não são sintetizadas e sim obtidas).
 Anti-vitaminas

São compostos químicas que inibem a absorção ou a acção das vitaminas. Por exemplo, a
avidina é uma proteína dos ovos que inibe a absorção da biotina.

Compostos ricos em energia e ligações ricas em energia

 ATP, ADP, AMP e cAMP;

 GDP e GTP, UDP e UTP;
 NAD e NADP;
 FAD e FMN.

Energia livre de Gibbs (G) – quantidade de energia capaz de realizar trabalho durante uma
reacção a temperatura e pressão constantes.

Reacção exergónica – liberta energia, G < 0

Reacção endergónica – ganha energia, G > 0

Entalpia (H) – representa o calor do sistema.

Reacção exotérmica – liberta calor, H < 0

Reacção endotérmica – ganha calor, H > 0

Entropia (S) – representa a desordem do sistema. Há sempre um aumento da entropia numa

reacção espontânea. S > 0

G = H - TS

Enzimas

São catalizadores biológicos que ocorrem em todos os organismos vivos. São sintetizadas no
interior das células e responsáveis pelas taxas muito elevadas com que ocorrem as inúmeras
reacções do metabolismo, nas condições de pH, temperatura e pressão do meio celular.

As enzimas aumentam a taxa das reacções porque baixam a energia livre de activação das
reacções químicas que catalisam, sem alterarem o seu ponto de equilíbrio, o qual acaba,
inevitavelmente, por ser atingido, com ou sem enzima. É o tempo necessário para atingir o ponto
de equilíbrio que é extraordinariamente diminuído por acção das enzimas. Têm uma capacidade
catalítica extraordinariamente elevada e grande especificidade.

Nas enzimas proteicas que requerem a presença de

substâncias de natureza não-proteica para expressão da
sua actividade catalítica, dá-se o nome de holoenzima à
molécula completa do catalisador, de apoenzima à sua
parte proteica e de coenzima, cofactor ou grupo prostético
ao componente não-proteico.
 A equação de Arrhenius relaciona a velocidade de uma reacção química com a energia livre
de activação (Ea) e a temperatura:

k = A . e -Ea/(RT) A velocidade da reacção aumenta quando diminui Ea e/ou quando

aumenta T.

Natureza proteica e ribonucleica das enzimas

Há enzimas, como a ribonuclease P, que são constituídas por RNA e proteína. As numerosas
moléculas de RNA são enzimas, significando que a capacidade catalítica e a informação genética
podem coexistir na mesma molécula. (ex: ribozimas, grupo I de intrões de self-splicing, RNAse P,
etc.)

Catálise enzimática

Este mecanismo pode considerar-se dividido em três fases sequenciais:

1 - Formação do complexo enzima-substrato;

2 - Ocorrência da reacção química;
3 - Libertação do produto formado.

Todos estes passos são reversíveis: se uma enzima se liga ao substrato X e sintetiza o
produto Y, a mesma enzima também se pode ligar a Y e transformá-lo em X; a enzima pode ainda
ligar-se a X ou a Y e libertá-los sem a ocorrência de reacção química, ou pode converter X em Y e
de novo Y em X, sem chegar a libertar Y.

Por outro lado, a ligação de uma enzima ao seu substrato não é fixa nem permanente,
obedecendo a um equilíbrio dinâmico em que as moléculas intervenientes estão continuamente a
ligar-se e a separar-se.

A grande especificidade característica das moléculas das enzimas levou ao desenvolvimento

da teoria da chave e fechadura e da teoria do encaixe induzido, para explicar a formação do
complexo enzima-substrato.

As enzimas baixam a energia Iivre de activação das reacções químicas que catalisam
recorrendo a cinco tipos de mecanismos:

1 - Efeitos de proximidade e de orientação;

2 - Catálise ácido-base;
3 - Catálise covalente;
4 - Tensão ou distorção;
5 - Alteração da natureza do meio de reacção (hidrófilo ou hidrófobo).

A importância destes mecanismos no abaixamento da energia livre de activação pode ser

ilustrada se imaginarmos uma reacção química hipotética entre duas moléculas, A e B. Em
solução, para que ocorra reacção entre A e B, as moléculas têm de colidir uma com a outra com
uma orientação apropriada e serem portadoras de um mínimo de energia capaz de vencer a
barreira da energia de activação.
 Numa célula, com uma variedade muito grande de moléculas presentes, a probabilidade de
ocorrência de colisões entre A e B é reduzida. Se admitirmos que a maior parte das colisões entre
A e B não se processam com a orientação adequada e/ou que as moléculas não são portadoras do
mínimo de energia, pode-se concluir que apenas uma fracção diminuta das colisões resulta em
reacção. As enzimas conseguem frequentemente maximizar o número de colisões efectivas
porque, ao ligarem A e B, fazem-nas colidir com uma orientação apropriada ao processo catalítico.
Muitas vezes, a ligação às enzimas induz uma alteraçâo de conformação na molécula do substrato
a aproxima a sua estrutura da do estado de transição.

Diz-se que a enzima está saturada quando a velocidade da formação de produto não
aumenta, mesmo que se adicione substratos.

Especificidade enzimática

As enzimas são fortemente específicas para os substratos cuja transformação catalisam,

enquanto que outros catalisadores não o são. A especificidade enzimática está realacionada com
as características da configuração do centro activo da enzima e a sua relação com a molécula dos
possíveis substratos (tamanho, forma, etc.).

Assim, as características únicas do centro activo de cada enzima fazem com que esta tenha
possibilidade de discriminar entre compostos com configuração molecular próxima.

Antes, pensava-se que as enzimas possuiam uma estrutura permanente e rígida à qual o
substrato se ajustava para se puder ligar (teoria da “chave e fechadura”). Sabe-se agora que as
enzimas alteram a sua conformação quando os substratos se ligam, que a orientação exacta dos
grupos catalíticos do centro activo é necessária para que se dê a catalise e que os sustratos são
capazes de induzir esta orientação. Por isso surgiu a teoria do encaixe induzido. A enzima é
flexível e o próprio substrato consegue induzir conformações apropriadas à catálise.

A especificidade enzimática pode ser:

 Especificidade absoluta – só pode usar um tipo de substrato (ex: urease usa apenas
ureia);
 Especificidade de grupo, absoluta – só pode usar um grupo de substratos (ex: álcool
desidrogenase só pode utilizar álcoois);
 Especificidade de grupo, relativa
 Especificidade estereoquímica – propriedade maioritária. Representa a capacidade que
as enzimas têm de discriminar entre um dado substrato e o seu isóméro óptico.

Classes enzimáticas

Grande classe 1 – Oxidorredutases – reacções oxidação-redução (desidrogenases, redutases, etc.)

Grande classe 2 – Transferases (fosforilases, cinases, etc.)
Grande classe 3 – Hidrolases – por hidrólise
Grande classe 4 – Liases – removem/adicionam compostos (sintases, amilases, etc.)
Grande classe 5 - Isomerases
Grande classe 6 – Ligases (sintetases)
 De um modo geral, o nome sistemático de uma enzima é formado por duas partes: a primeira
consiste no nome do(s) substrato(s) e a segunda (terminada em ‘ase’) indica a natureza da
reacção. É obrigatório incluir no nome da enzima, uma das 6 designações correspondentes às 6
grandes classes. (ex: ureia amido-hidrolase → urease).

Isoenzimas

Formas múltiplas de uma enzima que ocorre numa dada espécie, com a mesma especificidade
para os substratos, mas com diferentes na sua estrutura. Catalizam a mesma reacção química.

Sistemas multienzimáticos, sinzimas e abezimas

Os sistemas multienzimáticos podem ser, por exemplo, Piruvato desidrogenase

(mitocôndrio), Nitrogenase (fixação biológica de azoto), Glicina oxidase (fotorrespiração).

As sinzimas são enzimas artificiais, muitas vezes proteínas derivativas.

As abzimas são anticorpos catalíticos e hidrolizam proteínas, DNA, RNA ou polissacáridos

encontrados no soro de pacientes com doenças virais e autoimunes.

Velocidades de catálise

Os principais factores que afectam a velocidade das reacções catalisadas por enzimas são:

 Concentração de enzima
 Concentração do substrato
 Temperatura
 pH

Influência da concentração da enzima

Existe proporcionalidade entre as velocidades iniciais (no tempo zero, t0) e as quantidades de
enzima, isto é,

v=k[E]

Influência da concentração do substrato

V S
v
Equação de Michaelis m S

Km representa o valor da concentração do substrato para o qual essa reacção se processa a

uma velocidade igual a metade de Vmax. Representa o valor da concentração do substrato para o
qual essa reacção se processa a uma velocidade igual a metade de Vmax.
 Vmax é uma velocidade enzimática e portanto terá as dimensões dessa velocidade, exprimindo-
se usuaImente em mol de produto formado por s. A constante Km é independente da quantidade
de enzima presente na reacção, enquanto que Vmax depende dessa quantidade pois que quanto
mais enzima estiver presente maior será a velocidade da reacção, tendo-se por definição (quando
a enzima está saturada),

Influência da temperatura

A velocidade inicial da reacção enzimática aumenta regularmente com o acréscimo da

temperatura. No entanto, a quantidade de substrato transformado em intervalos de tempo
sucessivos vai decrescendo, para temperaturas superiores a um certo valor.

Assim, por um lado aumenta a velocidade inicial (ou verdadeira actividade catalítica) da enzima,
por outro conduz a uma progressiva inactivação das moléculas da enzima. A conjugação dos dois
efeitos conduz à definição de uma temperatura óptima.

Influência do pH

As enzimas são usualmente activas apenas numa gama restrita da escala do pH. Além disso,
verifica-se que existe normalmente um valor bem definido de pH para o qual a actividade catalítica
de cada enzima é máxima - pH óptimo da enzima. Para grande número de enzimas, o pH óptimo,
além de ser bem definido, situa-se próximo da neutralidade, ou quando muito entre os limites de pH
5 e 9.

Dogma Central da Biologia

O dogma central da biologia centra-se na transferência de informações sequenciais. Afirmava

que a informação não pode ser transferida de novo de uma proteína para outra proteína ou ácido
nucleico. Por outras palavras, uma vez que a informação entra numa proteína, não pode andar
para trás para o ácido nucleico, o que se provou errado.

A informação pode fluir entre as três famílias de polímeros.

Glicólise

É uma cadeia linear de 10 reacções que converte uma molécula de D-glucose em duas de
piruvato. Entretanto, 2 ATP e 2 NADH são formados. A glicólise ainda fornece metabolitos
intermediários para diversas reacções biossintéticas. Ocorre no citoplasma, na presença ou
ausência de oxigénio.
 Em condições de anaerobiose, o piruvato é convertido em lactato ou etanol + CO2, por acção
das fermentações lácticas e alcoólicas.

Em condições de aerobiose, a glicose é degradada no ciclo de ácido cítrico e na cadeia

transportadora de electrões.

FASE DE CONSUMO ENERGÉTICO

Glucose

2 ADP 2 ATP

FASE DE PRODUÇÃO ENERGÉTICA

4 ADP 4 ATP

2 NAD+ 2 NADH

2 Piruvato

SALDO

Glucose 2 Piruvato + 2H2O

2 ADP + 2Pi 2 ATP
2 NAD+ 2 NADH + 2H+

D-Glucose + 2ADP + 2H3PO4 + 2NAD+ → 2ácido pirúvico + 2ATP + 2NADH + 2H+ + 2H2O

Destinos do piruvato

As células possuem, tipicamente, pequenas quantidades de coenzimas, como por exemplo, o

NAD. Assim, o NADH formado na glicólise tem que ser prontamente oxidado de volta a NAD+, sob
pena de se esgotar o conteúdo citosólico em NAD+ e a glicólise parar na reacção 6 por falta desta
coenzima.

O destino metabólico do piruvato produzido na glicólise, determinado pela presença ou

ausência de oxigénio, condiciona o destino e a função do NADH formado na reacção nº 6 da
glicólise, catalisada pela enzima gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase.

 Em condições de aerobiose,

O piruvato entra na mitocôndria, é descarboxilado oxidativamente pelo complexo

multienzimático piruvato desidrogenase. O acetil-coA assim formado entra no ciclo do ácido cítrico.
(ver na página )
Piruvato desidrogenase
Piruvato + CoA + NAD+ acetil-CoA + CO2 + NADH

Nestas condições, os NADH (rico em energia) formados na glicólise vão para a mitocôndria por
um mecanismo de shuttle do malatoaspartato ou do glicerol-fosfato, uma vez que a membrana
interna da mitocôndria é impermeável ao NADH. Dependendo do mecanismo de shuttle, cada
NADH da glicólise origina 2 ou 3 moléculas de ATP na cadeia mitocondrial de transporte de
electrões.

Mecanismo de shuttle do glicerol-3-fosfato Mecanismo de shuttle do malatoaspartato

 No cérebro e músculo esquelético
 Coração, rins e fígado
 Irreversível, funciona bem contra o gradiente
 Reversível, a favor do gradiente
de NADH
 3 ATP – Cadeia transportadora de
 2 ATP – Os electrões são transferidos para o
electrões
FAD
 Mais eficaz
 Mais simples

 Em condições de anaerobiose,

O ciclo do ácido cítrico e a cadeia mitocondrial de transporte de electrões estão parados e o

piruvato não entra na mitocôndria. Assim, o NADH formado na glicólise acumula-se.

Nestas condições, as células têm necessidade de re-oxidarem o NADH, senão a sua glicólise
pode parar por falta de NAD+ necessário ao funcionamento da reacção 6. Se a glicólise parar, as
células não conseguem produzir ATP, ficam “mortas”. Então as células recorrem à redução do
piruvato a lactato (fermentação láctica) ou a etanol + CO 2 (fermentação alcoólica) para poderem
re-oxidarem o NADH para que a glicólise possa continuar. A função das fermentações é, portanto,
a oxidação do NADH da glicólise.

Gliconeogénese

Costuma-se dizer que é uma via inversa à glicólise, excepto em 3 reacções catalizadas por
enzimas diferentes. Começa a partir do piruvato, que não volta a ser fosfoenolpiruvato, pois isto é
inviável gastando muita energia que não se tem. Como esta via é activada quando há falta de
energia, poupá-la é indispensável, pelo que se usa uma via alternativa.
 Ocorre principalmente no fígado e nos rins, onde temos a síntese de glicose a partir de
substâncias que não são hidratos de carbono, que podem ser o lactato, piruvato, glicerol, etc. Esta
via é activada quando ocorrem actividades físicas muito intensas ou jejum prolongado. Durante
este jejum, as reservas de glicogénio hepático esgotam-se.

Via das pentoses-fosfato

Continuação do metabolismo dos glúcidos

A glicólise, neoglucogénese e a via das pentoses-fosfato permitem ajustar Às necessidades

celulares os teores de NADPH, ATP, ribose-5-P, ácido pirúvico, glucose.

Já vimos a utilização do piruvato em condições de anaerobiose, mas e em aerobiose?

Também vimos a utilização da glucose em reacções de oxidação, mas será que ela se oxida por
completo?

 Em anaerobiose não ocorre oxidação total das moléculas orgânicas.

 Em aerobiose pode ocorrer oxidação total das moléculas orgânicas com formação de CO 2 e
água.
o O2 é o aceitador final dos electrões, formando-se água
o Forma-se CO2 resultante do carbono existente nos glúcidos
o Grande parte da energia química contida nos glúcidos é “guardada” na forma de
ATP

Ciclo do ácido cítrico

O ciclo de Krebs ocorre na mitocôndria e é onde se dá a oxidação completa da glicose até

CO2. É uma via de 9 etapas que forma um ciclo.

Nos organismos aeróbicos, como já referi, o piruvato sofre uma

descarboxilação oxidativa pela fosfato desidrogenase para dar
origem ao acetil-coA.
+
Piruvato + CoA + NAD acetil-CoA + CO2 + NADH

Resumidamente, este ciclo pode ser descrito da seguinte forma:

para iniciar uma volta do ciclo, o acetil-CoA transfere o seu
grupo acetil para um composto com quatro átomos de carbono, o
oxaloacetato, para formar o citrato (composto com seis átomos
de carbono).

Este, por sua vez, é transformado em isocitrato, também

uma molécula de seis átomos de carbono, e este é
desidrogenado, perdendo o CO 2, para dar origem ao α-
cetoglutarato (ou oxoglutarato), um composto com cinco átomos
de carbono.
Este também perde CO2 e liberta o succinato (composto de quatro átomos de carbono), sendo
convertido enzimaticamente, numa reacção de três passos em oxalacetato com quatro átomos de
carbono, com o qual o ciclo foi iniciado.

Sendo assim, o oxalacetato

está pronto para reagir com uma
nova molécula de acetil-CoA e iniciar
uma nova volta ao ciclo.

1. Formação de citrato
 O oxaloacetato reage com o acetil-CoA para formar citrato e coenzima A
 Irreversível
 Enzima: citrato sintase
2. Isomerização do citrato a isocitrato
 A formação reversível do citrato em isocitrato é feita por meio da formação
intermediária do cis-aconitato. A aconitase pode promover a adição reversível da
água na dupla ligação do cis-aconitato através de dois caminhos distintos, um
levando a citrato e outro a isocitrato.
 Enzima: aconitase
3. Descarboxilação oxidativa do isocitrato a α-cetoglutarato
 Reacção de oxidação-redução (NAD+ é o oxidante)
 1 molécula de CO2 e de NADH
 Enzima: isocitrato desidrogenase
4. Descarboxilação oxidativado α-cetoglutarato para formar Succinil-CoA
 Complexo multienzimático: α-cetoglutarato desidrogenase
 Parecida com a descarboxilação do piruvato para dar acetil-coA
 1 molécula de CO2 e NADH

SALDO: oxidação de 2 C → 2 CO2

5. Conversão do sucinil-CoA a Sucinato

 Fosforilação a nível do substrato
  GDP/ADP a GTP/ATP
 Enzima: sucinato sintetase
6. Oxidação do Succinato a Fumarato
 FAD a FADH
 Remoção de H
 Complexo succinato desidrogenase
7. Hidratação do Fumarato a Malato
 Reversível
 Adição de H2O à dupla ligação
 Enzima: fumarase
8. Oxidação do Malato para originar Oxalacetato
 1 molécula de NADH
 Enzima: malato desidrogenase

SALDO:

2 CO2;
1 GTP;
3 NADH;
1 FADH2;
A oxidação do NADH rende 2,5 ATP;
A oxidação do FADH2 rende 1,5 ATP;
A oxidação de 2 C de acetil-Coa produz 10 ATP

O NADH e o FADH2 tem que ser reoxidados pela CTE.

Saldo total do metabolismo aeróbico

Se começarmos pela glucose, a glicólise para dar origem a 2 piruvatos rende:

 2 ATP
 2 NADH (= 5 ATP)

A descarboxilação oxidativa converte 2 piruvatos a dois acetil-coA + 2 CO2 e rende:

 2 NADH (= 5 ATP)

A oxidação de 2 acetil-CoA para dar origem a 2 CO2 pela CTE rende:

 20 ATP (2x10)

SALDO: 32 ATP por glucose oxidada a CO2. A fermentação apenas rende 2 ATP.

Ainda falta
 FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA FOTOFOSFORILAÇÃO

 Degradação de hidratos de carbono,  Os organismos fotossintéticos capturam a

gorduras e aminoácidos convergem nesta energia do sol e aproveitam-no para produzir
etapa final da respiração celular que conduz ATP
à síntese de ATP
 Ocorre nos cloroplastos
 Ocorre na mitocôndria
 Oxidação de H2O a O2 com NADP+ como o
 Redução do O2 a H2O com electrões dados último aceitador de electrões
pelo NADH e FADH2
 Está dependente da energia solar
 Ocorre igualmente bem com ou sem luz

Fosforilação oxidativa

A fosforilação oxidativa (transferência de electrões pela cadeia respiratória das células

aeróbias) em que o OXIGÉNIO é aceitador final de electrões – sistema de transporte electrónico -
STE (mitocôndrias).

Os electrões são canalizados para aceitadores de electrões universais. A fosforilação oxidativa

começa com a entrada dos electrões na cadeia respiratória. A maioria destes electrões surgem da
acção das desidrogenases que recebem electrões de vias catabólicas e encaminham-nos para os
aceitadores universais de electrões:
 NAD ou NADP
 FMN ou FAD
 NAD/NADP ligados a desidrogenases
 Flavoproteínas

A fosforilação oxidativa é regulada pelas necessidades celulares energéticas

Saldo do sistema de transporte de electrões

 Na ausência de fluxo de electrões ainda se mantém a síntese de ATP.

 Para a síntese de 1 ATP são necessários 4 H+
 O coeficiente PO (nº de moléculas de ATP formado por par de electrões transferido para o
oxigénio) verificada é:
o 2,5 ATP por reoxidação de 1 NADH
o 1,5 ATP por reoxidação de 1 FADH2

 Para que se verifiquem estes valores de coeficiente PO é necessário:

o Na reoxidação de NADH ocorra a formação de 10 H+ ao longo do STE (nos
complexos I, III, IV) 10/4 = 2,5 ATP.
o Na reoxidação de FADH2 ocorra a formação de 6 H+ ao longo do STE (nos
complexos III, IV) 6/4 = 1,5 ATP

ADP + Pi → ATP + H2O

Fotofosforilação

 Fase luminosa
o Há conversão de energia luminosa em energia química → formação de O 2, NADPH
e ATP.
o Há uma fotofosforilação não-cíclica – a que utiliza os foto-sistemas I e II com
formação de O2 e outra cíclica, que utiliza o foto-sistema I e apenas produz ATP.
 - Fase escura
o Síntese de compostos orgânicos, a partir da fixação de CO 2 e utilizando o ATP e o
NADPH formados na fase luminosa. (Ciclo de Calvin – ciclo fotossintético da
redução do CO2 a glúcidos).
o
6CO2 + 18ATP + 12NADPH + 12H+ + 12H2O → Glucose + 12NADP+ + 18ADP + 18Pi
 Catabolismo dos lípidos

A síntese e degradação dos ácidos gordos dão-se em vias metabólicas diferentes, que
envolvem enzimas diferentes, correm em compartimentos celulares diferentes e há mecanismos de
regulação que impedem que ambas ocorram simultaneamente.

 Hidrólise enzimática de triglicerídeos pelas lipases. Esta actua até degradar os tiglicerídeos
a glicerol e 3 ácidos gordos.
 Hidrólise enzimática de fosfolípidos pela fosfolipase.

Depois desta hidrólise enzimática, os ácidos gordos são catabolizados:

 Activação dos ácidos gordos no citosol: Como os ácidos gordos livres são pouco
solúveis em água e muito solúveis em gordura não são capazes de atravessar a membrana
mitocondrial. Para que isto seja possível, é necessário que estes sejam activados, ou seja,
fosforilados. o que lhes permite reagir com a coenzima A livre e dar origem ao acil-CoA que
é capaz de atravessar a membrana.

 Formação de acil-coA: Quando fosforilados (activos) podem reagir com a co-A livre e
originam acil-CoA, que é capaz de atravessar a membrana.

 Transporte dos ácidos gordos activados através da membrana: Para que o acil-CoA
passe pela membrana da mitocôndria, estes reagem com um aminoácido "especial",
a carnitina, libertando a coenzima A. A carnitina esterificada é transportada para dentro da
mitocôndria por um transportador específico, a translocase. Dentro da mitocôndria, a
carnitina transfere o grupo acilo para uma outra molécula de CoA e a carnitina livre volta
então para o citoplasma através do transportador.

 β-oxidação na matriz mitocondrial: A -oxidação dos ácidos gordos é uma importante

fonte de energia para a produção de ATP na mitocôndria através da entrada de acetil-coA
no ciclo de rebs e na CTE. Na β-oxidação forma-se o poder redutor, FADH2 e NADH , que
leva à formação de ATP. É composta por 4 reacções:
 o 1ª reacção: O Acil CoA é oxidado por uma desidrogenase, portanto o H é removido
dos carbonos alfa e beta. Forma-se uma ligação dupla entre estes dois carbonos e o
FAD é reduzido a FADH2.

o 2ª reacção: é uma hidratação, por acção de uma hidratase, adiciona-se H2O à

ligação trans C=C e forma-se um grupo hidroxil, que é este –OH no carbono beta.

o A 3ª reacção: Outra oxidação, desta vez a reduzir NAD a NADH. O grupo hidroxil é
oxidado e forma-se um grupo cetona no carbono beta.

o 4ª reacção: é uma tiólise, ou seja, parte-se a ligação entre estes carbonos, então há
a formação de um grupo acil-coA com menos dois carbonos que o inicial e há
também formação de acetil-coA

+ +
CH3(CH2)n-CO-S-CoA + FAD + NAD + CoA-SH → CH3(CH2)n-2-CO-S-CoA + FADH2 + NADH + H + acetil-CoA

Estes produtos ( acetil co-A, acil co-A, FADH2, NADH+ H+) podem servir de intermediários para
a formação de corpos cetónicos, para o Ciclo do ácido cítrico (ou Krebs) ou para síntese lipídica.
Quando o acetil-CoA formado não entra no ciclo do ácido cítrico e forma corpos cetónicos,
surge uma doença bastante comum nos dias de hoje, a diabetes de tipo I. Isto acontece devido a
baixa concentração de oxalacetato, que é determinante para que o acetil-CoA entre no ciclo. Por
isso, quando este é reduzido, pouco acetil-CoA entra no ciclo de Krebs, promove-se a formação de
corpos cetónicos, causa a doença.

Anabolismo dos lípidos

O acetil-coA é vem da degradação de aminoácidos, da glicólise e do shuttle citrato-malato-

piruvato.

Na biossíntese de ácidos gordos saturados, o substrato é o acetil-coA, e tem as seguintes

etapas:

 O acetil co-A é transportado da matriz para o citosol

 Há formação de malonil-coA por carboxilação do acetil-coA
 Intermediários da síntese: malonil-ACP e acetil-ACP.
 Adição sequencial de 2C (provenientes do acetil-CoA)
 Redutor: NADPH (produzido na via dos fosfatos-pentose)
Metabolismo dos aminoácidos e proteínas

 As proteínas são degradadas em aminoácidos.

 O turnover das proteínas é altamente regulado.
 O primeiro passo na degradação proteína é normalmente a remoção do α-amino azoto
 O ião amónia é convertido em ureia na maioria dos mamíferos.
 Os esqueletos carbónicos são convertidos noutros intermediários metabólicos maiores.
 Os aminoácidos usados para sintetizar proteínas são obtidos por degradação de outras
proteínas. As proteínas destinadas à degradação são etiquetadas com ubiquitina e são
degradadas por proteassomas.
 Os aminoácidos são também uma fonte de azoto para outras biomoléculas.
 Ao contrário do excesso de hidratos de carbono, que podem ser armazenados no corpo
humano como glicogénio ou gordura, o excesso de aminoácidos não pode ser armazenado.
Este excesso é usado como combustível.
 Os esqueletos carbónicos dos aminoácidos são convertidos em:
o Acetil-coA
o Acetoacetil-coA
o Piruvato
o Intermediários do ciclo de ácido cítrico.
 O grupo azotado do aminoácido é convertido em ureia e excretado.
 A glucose, ácidos gordos e corpos cetónicos podem ser formados por aminoácidos.

Catabolismo das proteínas

 As proteínas dietéticas são uma fonte vital para os aminoácidos, são hidrolisadas a
aminoácidos e absorvidas para a corrente sanguínea.

A degradação de proteínas celulares também é vital. Estas são degradadas em diferentes

velocidades. Tanto pode demorar minutos como uma vida inteira.

Degradação das proteínas

É a hidrólise (pelas proteases) das proteínas nos seus aminoácidos constituintes. É um

processo exergónico. As três alterações do metabolismo proteico como resposta ao stresse são:

 Turnover de proteínas – síntese e degradação são processos endergónicos in vivo.

Alteração rápida na concentração de proteínas e adaptação a novas condições ambientais
como o stress, estruturas anómalas, erros estruturais, etc.

Há duas vias de degradação de proteínas:

 Vias lisossomais/vacuolares;
 Via da ubiquitina-proteassoma – responsável pela degradação de centenas e milhares de
proteínas. Muitos destes substratos são proteínas regulatórias, como factores de transcrição
ou reguladores do ciclo celular. Outros são proteínas aberrantes que precisam de ser
eliminadas para prevenir agregação ou toxicidade.

RP – Partícula regulatória CP – partícula do núcleo proteassomal

Catabolismo dos aminoácidos

Em geral, o catabolismo dos aminoácidos inicia-se com a separação dos grupos amina dos
seus esqueletos carbonados. A remoção dos grupos α-amina dos aminoácidos para dar os 2-
oxoácidos correspondentes é conseguida a custa de dois tipos de reacções:

 Transaminação;
  Desaminação oxidativa.

As reacções de transaminação são catalisadas por enzimas genericamente designadas por

transaminases ou aminotransferases. Participam na transferência de um grupo amina de um
aminoácido dador para um 2-oxoácido receptor, com a formação de um novo oxoácido e de um
novo aminoácido.

A transaminação não resulta, por isso, na remoção líquida de azoto dos aminoácidos. Contudo,
permite que os grupos amina dos diversos aminoácidos se concentrem num só aminoácido, o
glutamato/ácido L-glutâmico.

A reacção de desaminação redutiva é catalisada pela enzima glutamato desidrogenase (GDH).

Esta reacção liberta o amónio do glutamato e forma ácido 2-oxoglutárico.

Exemplo de uma reacção de transaminação

COOH COOH COOH COOH

| | | |
H2N – C - H + C=O → C=O + H2N – C - H
| | | |
R1 R2 R1 R2

Aminoácido 1 2-oxoácido 2 2-oxoácido 1 Aminoácido 2

Reacção de desaminação oxidativa pela glutamato desidrogenase

COOH COOH
| |
H2N – C - H + H2O + NADP+ → C=O + NH3 + NADPH + H+
| |
→
CH2 CH2
| |
CH2 CH2
| |
COOH COOH
Ácido L-glutâmico Ácido 2-oxoglutâmico

Remoção do azoto

O primeiro passo da degradação dos aminoácidos é normalmente a remoção do azoto. Este

não se pode armazenar nem acumular, porque é tóxico. O fígado é o local onde se dá maior
degradação proteica nos mamíferos.

A desaminação oxidativa produz α-cetoácidos, que são degradados noutros intermediários

metabólicos. Este processo converte, também, os grupos α-amina em iões de amónio (NH4 +) e
estes são, na maioria dos vertebrados, convertidos a ureia.
 O amónio é tóxico para as células porque separa as CTE da mitocôndria e do cloroplasto, isto
é, permite a continuação do fluxo de electrões sem a correspondente do ATP de acordo com a
teoria quimiosmótica.

Estroma do cloroplasto
Lúmen do tilacóide

[H+] alto [H+] baixo

pH baixo pH alto
NH3 NH3

H+ H+

NH4+ NH4+

Esta teoria consiste na síntese de ATP pela passagem de H + do lúmen dos tilacóides, em
resposta ao gradiente de pH. A membrana é impermeável aos H+, mas é permeável ao NH4+
(amónio) e aos NH3 (amoníaco). Se [NH4+] na mitocondria, citoplasma ou cloroplasto aumenta, a
forma NH3 predomina no estroma do cloroplasto devido ao alto pH. Assim, o NH3 entra no lúmen do
tilacóide.

Como no lúmen o pH é relativamente mais baixo, o NH 3 tem tendência para captar um protão,
transformando-se em NH4+. Este sai do tilacóide, entra no estroma, onde o pH é mais alto. Assim, o
NH4+ perde o protão e converte-se em NH3.

Ciclo da ureia

Os organismos aquáticos são amonotélicos (NH3), os vertebrados são ureotélicos (Ureia) e as

saves, répteis e insectos são uricotélicos (ácido úrico).

Nos animais ureotélicos, o amónio libertado durante o catabolismo dos aminoácidos é

convertido em ureia na mitocôndria e citoplasma das células do fígado, pela acção sequencial de
cinco enzimas .

O ciclo da ureia está ligado ao ciclo do ácido cítrico: “ rebs Bi-cycle”.

 Só os organismos ureotélicos são capazes de catalisar a hidrólise da arginina, catalisada pela
arginase (reacção 5 do ciclo da ureia), a reacção responsável pela natureza cíclica do ciclo da
ureia.

A síntese da ureia é dispendiosa do ponto de vista energético, requerendo a hidrólise de 4

moléculas de ATP por volta do ciclo – são necessárias duas moléculas de ATP para converter o
AMP formado na reacção 3 em ATP. Daqui dizer-se que uma dieta excessivamente rica em
proteína sobrecarrega o fígado.

O fumarato produzido é hidratado a malato e este oxidado a oxaloacetato pelas enzimas do

ciclo do ácido cítrico. O oxaloacetato é, depois, transaminado a aspartato. Assim, ambos os átomos
de azoto da ureia têm origem em aminoácidos: um é derivado do amónio libertado por
desaminação oxidativa (reacção 1); o outro é fornecido pelo aspartato. O bicarbonato fornece o
átomo de carbono da ureia.

Embora a ureia represente o principal produto final do metabolismo do azoto nos mamíferos
terrestres, sabe-se que os ursos em hibernação podem utilizar a ureia para a biossíntese de
aminoácidos.

Destino dos esqueletos carbonados

Após remoção do azoto, o esqueleto carbonado dos aminoácidos é convertido em sete

metabolitos intermediários, os quais podem ser directamente oxidados a CO 2 e H2O no ciclo do
ácido cítrico ou usados na síntese de glucose ou de ácidos gordos.

Aminoácidos glucogénicos são aqueles cujos esqueletos carbonados são convertidos em

piruvato ou em intermediários do ciclo do ácido cítrico e que podem, por isso, ser utilizados na
síntese de glucose pelas reacções da gluconeogénese.

Aminoácidos cetogénicos são aqueles cujos esqueletos carbonados são metabolizados a

acetil-CoA ou acetoacetato, precursores dos ácidos gordos e dos corpos cetónicos. Corpos
cetónicos são compostos formados pela cetogénese no organismo, sendo o acetoacetato e os
produtos dele derivados, o ácido β-hidroxibutírico e a acetona (CH3COCH3).

Com excepção das sementes oleaginosas em germinação e de alguns microrganismos que

possuem o ciclo do glioxilato, todos os outros organismos são incapazes de sintetizar glucose a
partir do acetil-CoA ou do acetoacetato. Alguns aminoácidos, como a isoleucina, a fenilalanina, a
tirosina e o triptofano são simultaneamente glucogénicos e cetogénicos, uma vez que parte do seu
esqueleto carbonado é glucogénica e a outra parte é cetogénica. Notar que alguns aminoácidos
são glucogénicos numas condições e cetogénicos noutras.

Anabolismo dos aminoácidos e proteínas

 Assimilação do carbono

Fotossíntese
CO2 Hidratos de Carbono

 Assimilação do azoto
 Nitrogenase
N2 NH4+
Nitrato Nitrito
redutase redutase
NO3- NO3- NH4+ AMINOÁCIDOS

NH4+ NH4+
Esqueletos
 Assimilação do enxofre Carbonados

SO2-
AMINOÁCIDOS
SO42-

Assimilação do azoto

À semelhança da assimilação do carbono e do enxofre (e contrariamente à do fósforo), é feita

por plantas e microrganismos. A assimilação do azoto pode ser definida como o processo pelo
qual o azoto passa de formas inorgânicas para combinação orgânica.

Os organismos que fazem a fixação biológica do azoto (N2) contêm um compexo

multienzimático – a nitrogenase – capaz de quebrar a ligação covalente tripla que une os dois
átomos de azoto do N2. Nas plantas da família das Leguminosas, estabelece-se uma relação
simbionte entre bactéria fixadora do azoto (do género Rhizobium), que fornece NH4+ à planta, e a
planta, que abastece a bactéria de fotoassimilados (i.e., hidratos de carbono). A nitrogenase é
inibida pelo O2, o que justifica a presença da legoglobina nos nódulos, que ficam, assim,
avermelhados. A parte proteica da legoglobina é fornecida pela planta e o respectivo grupo heme
pela bactéria simbionte.

O NO3 trata-se de uma forma de azoto que pode ser absorvida e armazenada nos vacúolos
das folhas das plantas. A sua redução ao nível de amoníaco dá-se pela acção sequencial de duas
importantes enzimas, que consomem potencial redutor produzido pelas reacções fotoquímicas da
fotossíntese: a nitrato redutase (NR), que reduz o nitrato a nitrito, e a nitrito redutase (NiR), que
reduz o nitrito a amoníaco.

O NH4+ trata-se de uma forma tóxica de azoto, não podendo, por isso, acumular-se nas
células (desacopla as cadeias de transporte de electrões). O amónio é assimilado, isto é,
incorporado em aminoácidos pelo funcionamento do ciclo da glutamato sintase.

Aminoácidos essenciais

Os aminoácidos que não podem ser sintetizados por um organismo em quantidade suficiente
são denominados aminoácidos essenciais ou indispensáveis e têm que ser fornecidos pela dieta
alimentar.

Aqueles que podem ser sintetizados pelo organismo, a partir de precursores disponíveis, em
quantidade suficiente para satisfazer as suas necessidades são denominados não-essenciais ou
dispensáveis.
 São considerados aminoácidos essenciais para o homem a valina (Val), a leucina, (Leu), a
isoloeucina (Ile) , o triptofano (Trp), a fenilalanina (Phe), a lisina (Lys), a metionina (Met) e a
treonina (Thr).

A arginina (Arg) e a histidina (His) são sintetizados em quantidade suficiente para satisfazer as
necessidades do homem adulto, mas não as de uma criança em crescimento. Estes aminoácidos
são, por isso, designados por semi- ou meio-essenciais.

A tirosina (Tyr) e a cisteína (Cys) são considerados não-essenciais se a dieta alimentar tiver
quantidades suficientes de fenilalanina e de metionina, respectivamente. Isto porque os mamíferos
formam tirosina directamente a partir da fenilalanina e porque a cisteína deriva o seu enxofre
dametionina.

Em geral, os aminoácidos essenciais são aqueles com estruturas mais complicadas e

formados por vias metabólicas mais complexas, enquanto que os aminoácidos não-essenciais têm
biossínteses mais simples, a partir de precursores que estão normalmente presentes em todas as
células.

A deficiência em um ou mais aminoácidos essenciais na dieta de um organismo origina,

tipicamente, um balanço de azoto negativo, isto é, o azoto total excretado pelo organismo excede o
que é absorvido, indicando degradação das proteínas dos tecidos para fornecer o (ou os)
aminoácido que falta para a síntese de novas proteínas prioritárias ou essenciais à sobrevivência
do organismo. Os restantes aminoácidos que compõem essas proteínas acumulam-se e sofrem
catabolismo – daí a excreção do azoto e o balanço de azoto negativo.

Biossíntese de aminoácidos

Os 20 aminoácidos proteicos são agrupados em 6 famílias de acordo com os metabolitos que

lhes fornecem o esqueleto carbonado. Os intermediários glicolíticos, do ácido cítrico e das
pentoses-fosfato são as fontes de esqueletos carbonato Glutamina e Glutamato.

Intermediários de várias vias são os percursores para a síntese de certos aminoácidos.

Assimilação do enxofre

É a incorporação do enxofre inorgânico no aminoácido cisteína, é feita por plantas e

microrganismos.

Há duas vias para a síntese de cisteína nos seres vivos:

 Via da sulfidrilação directa – as plantas e microrganismos usam H2S para sintetizar a

cisteína.
 Via da transulfuração – os mamíferos usam o esqueleto carbonado da serina e enxofre da
metionina para formar cisteína. Assim, a metionina e não a cisteína, é um aminoácido
essencial para os mamíferos.

O fluxo de energia nos seres vivos e a integração do metabolismo

Os organismos estão organizados em grupos baseados nas suas necessidades nutricionais e
metabólicas que são diversas. Tradicionalmente, estes grupos têm sido baseados em dois critérios:
a natureza da fonte energética, a natureza da fonte de carbono e macromoléculas biológicas.

Fonte de carbono: CO2

Fotoautotróficos Fonte de energia: luz solar
Ex: cianobactérias, algas, plantas

Fonte de carbono: CO2

Fonte de energia: compostos inorgânicos oxidados utilizados para
Quimioautotróficos
fixar CO2
Ex: bactérias nitrificantes, archaea.
Fonte de carbono: de compostos orgânicos produzidos por outros
organismos
Fotoheterotróficos
Fonte de energia: luz solar
Ex: bactéricas verdes não-sulfúricas

Fonte de carbono: de compostos orgânicos produzidos por outros

organismos
Quimioheterotróficos
Fonte de energia: da oxidação de compostos orgânicos
Ex: maioria das bactérias, protozoários, fungos e animais

Os organismos fotossintéticos (normalmente autotróficos) fazem a fotossíntese para

obterem os materiais que necessitam para crescer.

Principais funções da fotossíntese:

 Obter energia (ATP) a partir da luz do sol

 Obter potencial redutor (NADPH) a partir da água e da luz do sol
 Obter esqueletos carbonados (hidratos de carbono) sintetizados a partir de CO2 atmosférico
e do ATP e NADPH produzidos na fotossíntese.

Os não fotossintéticos (normalmente heterotróficos) obtêm os hidratos de carbono directa ou

indirectamente da ingestão de organismos fotossintéticos. Respiram para obterem materiais que
necessitam para crescer.

Principais funções da respiração:

 Obtenção de ATP
 Obtenção de poder redutor (NADH)
 Obtenção de esqueletos carbonatos.

As células utilizam três tipos de substratos respiratórios:

 Proteínas
 Lípidos
 Hidratos de carbono
 Há três processos de produzir ATP na natureza:
 Fosforilação a nível do substrato (glicólise e ciclo do ácido cítrico);
 Fosforilação oxidativa (cadeia mitocondrial de transporte de electrões);
 Fotofosforilação (cadeia de transporte de electrões do cloroplasto).

Potencial redutor

O NADH é produzido durante a respiração (glicólise, oxidação β dos ácidos gordos, ciclo do
ácido cítrico e ciclo do glioxilato). É oxidado na cadeia mitocondrial de transporte de electrões, com
formação de ATP (fosforilação oxidativa).

O NADPH é produzido pela via dos fosfatos de pentose e pela cadeia de transporte de electrões do
cloroplasto. É consumido pelas reacções biossintéticas ou oxidado pelas mitocôndrias vegetais.

Nutrientes Produtos pobres

Energéticos em energia

Hidratos de C Catabolismo CO2

Lípidos H2O
Proteínas NH3

Macromoléculas Precursores
Celulares Moleculares
Proteínas Aminoácidos
Anabolismo Açúcares
Polissacáridos
Lípidos Ácidos gordos
Ácidos nucleicos Bases azotadas

Cadeias transportadoras de electrões

Os sistemas de transporte de electrões consistem em séries de portadores de electrões

associados à membrana que funcionam de forma integrada para transportar electrões do dador
primário de electrões (NADH/FADH2 ou H2O) para o aceitador final de electrões (oxigénio ou
NADP+).

Os electrões podem mover-se numa cadeia de doadores e aceitadores. Na CTE, os electrões

fluem num gradiente. O movimento do transporte dos electrões é sempre feito com uma baixa
redução de potencial (maior tendência para doar electrões ou baixa afinidade aos electrões). Para
os portadores com alta redução de potencial (maior tendência para aceitar electrões ou maior
afinidade para os electrões).
 Cadeia de transporte de electrões mitocondrial

A CTE está localizada na membrana interna da mitocôndria. A cadeia mitocondrial de

transporte de electrões ou cadeia respiratória das células vegetais é mais complexa do que a das
células animais. Podemos, assim, considerar:

 A via principal de transporte de electrões, que ocorre nas mitocôndrias vegetais e

animais, dita via citocrómica ou via sensível ao cianeto:

Esta via cataliza um fluxo de electrões do NADH ao O 2. O transporte dos electrões faz-se com a
formação de um gradiente de protões (usado para a síntese de ATP). Consiste em 5 complexos.

O NADH e a FADH2 são moléculas ricas em energia, porque cada uma delas possui um par de
electões com um elevado potencial de transferência:

- NADH E’0 = -0,32 V

- FADH2 E’0 = -0,04 V

Têm, por isso, potenciais de redução negativos, ao passo que o O 2 tem um potencial de
redução fortemente positivo (E’0 = +0,82 V).

Como o NADH tem um potencial de redução mais negativo que o FADH 2, a sua oxidação pelo
O2 liberta mais energia do que a do FADH2:

NADH + H+ + 1/2O2 → NAD+ + H2O ΔGO’ = -218 kJ.mol-1

FADH2 + 1/2O2 → FAD + H2O ΔGO’ = -166 kJ.mol-1

Por este motivo, na cadeia de transporte de electrões, a oxidação de uma molécula de NADH
dá origem à síntese de 2,5 a 3 moléculas de ATP, enquanto que a oxidação de uma molécula de
FADH2 fornece apenas 1,5 a 2 moléculas de ATP.

Os electrões do NADH e a FADH2 não são transferidos directamente para o O 2. Eles são
transferidos através de uma série de moléculas transportadoras, cujos potenciais de redução vão
aumentando sucessivamente até ao O2. Isto permite libertar a energia em pequenas porções,
tornando termodinamicamente mais eficiente a sua conservação sob a forma de ATP.

 As vias alternativas de transporte de electrões, que ocorrem exclusivamente nas

mitocôndrias vegetais.
 http://dc389.4shared.com/doc/Z8X5ALXo/preview.html

https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/SlidesAula2.pdf - 36

https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/AULA3_4.pdf- 70, 144, 180

https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides6.pdf – 45, 56, 77, 125

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https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/aula16debioquimica-metabolismglicidos2.pdf -
67

https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides_aula21.pdf - 72, 98

https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides_aula22.pdf - 67, 21

https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides_aula23.pdf – 18, 103, 165,

http://www.ebah.com.br/content/ABAAABmFQAG/funcoes-metabolicas-nos-animais-que-hibernam