AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS

Profa. Dra. Maria Tereza dos Santos Correia

Departamento de Bioquímica -Centro de Biociências – UFPE
E-mail: maria.tscorreia@ufpe.br
 O que são?
AMINOÁCIDOS
 Subunidades monoméricas relativamente simples que fornecem
a chave da estrutura de milhares de proteínas diferentes.

Sua nomenclatura foi baseada na fonte de onde foram isolados

pela primeira vez: Asparagina (aspargo); Glicina (vem de “glycos” o
Características seu sabor doce); Glutamato (glúten de trigo)...
Gerais Precursores de enzimas, hormônios, anticorpos, fibras musculares,
antibióticos, proteína do leite, transportadores, venenos...

As proteínas de cada organismo, da mais simples das bactérias aos

seres humanos, são construídas a partir do mesmo conjunto
onipresente de 20 aminoácidos.
AMINOÁCIDOS
As proteínas são Todos os aminoácidos
constituídas por 20 que constituem as Isolados não têm
tipos diferentes de proteínas são α- atividade biológica.
aminoácidos. aminoácidos.

Apresentam nomes
característicos - 2 tipos
Glicina - Gly - G de abreviações: uma
letra ou três letras.
 α-AMINOÁCIDOS
*pH Fisiológico

Carbono α

Grupo lateral amino

(-NH3 +)
Grupo lateral carboxila (-COO -)
Grupo lateral R
5
 ESTEREOQUÍMICA,
QUIRALIDADE NA NATUREZA
• Para os 20 aminoácidos comuns, EXCETO a GLICINA, o carbono a está direita
ligado a quatro grupos diferentes;

• O átomo de carbono a é, portanto, um CENTRO QUIRAL - AAs

opticamente ativos (giram em direções oposta – esquerda e direita);

• Os quatro grupos diferentes podem ocupar dois arranjos espaciais

únicos e, dessa forma, os aminoácidos têm dois estereoisômeros
possíveis;
esquerda
• Imagens especulares não sobreponíveis uma da outra –
ENANTIÔMEROS.
Projeção de
Fisher, 1891
 





L-gliceraldeído  D-gliceraldeído



Grupo α-amino à 
 Grupo α-amino à
esquerda direita


L-alanina  D-alanina

• Os AAs nas moléculas proteicas são sempre L-estereoisomeros.

• Os D-estereoisomeros foram encontrados apenas em pequenos peptídeos da parede de células bacterianas e
em alguns peptídeos que agem como antibióticos.
 Grupo carboxila

Grupo amino
COO-

+NH
3 C H
Átomo de carbono 
R
Grupo de cadeia lateral

Em pH 7,0, o grupo amino e o grupo carboxila são ionizados.

FÓRMULA GERAL
IMPORTANTE
Agrupar os aminoácidos em cinco classes
principais com base nas propriedades dos seus
grupos R, particularmente na sua polaridade ou
tendência para interagir com a água em pH
biológico (próximo do pH 7,0).
 GRUPOS R APOLARES, ALIFÁTICOS
(Aminoácidos Hidrofóbicos):
(Grupo Tioeter)
- Nas proteínas: localizados no interior hidrofóbicos onde não

interagem com água;

(Grupo Imino)

- A maioria tende a se agrupar no interior de proteínas, Prolina

estabilizando a estrutura proteica por meio de interações

hidrofóbicas;

- Incapazes de formar Pontes de Hidrogênio.

 Glicina
Glicina*

GLICINA: AA de estrutura mais simples,

fortemente apolar, e sua cadeia diminuta não
contribui para as interações hidrofóbicas.
 GRUPO R AROMÁTICOS

- A TIROSINA, FENILALANINA E TRIPTOFANO são relativamente

apolares e podem participar de interações hidrofóbicas.
Tirosina

- A TIROSINA E O TRIPTOFANO são mais polares devido a OH e o

N (anel Indol), respectivamente.

- O GRUPO HIDROXILA DA TIROSINA pode formar ligações de

hidrogênio e é um importante grupo funcional em algumas
enzimas.
 Triptofano
Tirosina, Triptofano e
Fenilalanina:
- O Triptofano (4x) e a Tirosina (280 nm), e em menor
extensão, a fenilalanina, absorvem a luz ultravioleta.

Tirosina
- Tirosina e Fenilalanina – Epinefrina (Adrenalina;
Estimuladora); Aspartame (adoçante sintético).

- Triptofano – Serotonina (Sedativo; sensação

Aminoácidos aromáticos são capazes de absorver a agradável).
luz ultravioleta– Caracterização de proteínas.
 - Aminoácidos com cadeias laterais que virtualmente
são sempre carregados em condições fisiológicas;
GRUPO R POLARES
(Aminoácidos - Essas cadeias laterais, em geral, estão localizadas na
Hidrofílicos) superfície das proteínas;

- Seus grupamentos carregados podem ser rodeados

por moléculas de água ou interagir com outras formas
iônicas de moléculas.
A) GRUPOS R POLARES NÃO-CARREGADOS
Serina

- Podem interagir com água;

Hidroxila

- Contêm grupamentos que formam pontes de hidrogênio;

- Podem ser encontrados na superfície de uma proteína, exposta

ao solvente;
Treonina

- Os GRUPOS HIDROXILA da serina e treonina e OS GRUPOS

AMIDA da asparagina e glutamina contribuem para suas
polaridades.
 Cisteína

Sulfidrila- Importante no sítio ativo de muitas enzimas

Asparagina Glutamina

Amida
19
Cisteína

Cistina

Cisteína

Queratina

LIGAÇÃO DISSULFETO – fortemente hidrofóbica

 A HISTIDINA é o único AA primário
que possui uma cadeia lateral
próximo a neutralidade. Em muitas
reações catalisadas por enzimas,
um resíduo de histidina facilita a
Histidina reação ao servir como doador ou
Lisina (grupo Imidazol )
Arginina aceptor de prótons H+.
(grupo amino)
(grupo guanidínio)

B) CARREGADOS POSITIVAMENTE (Básicos) – pH 7,0

 (grupo Carboxila)

Aspartato Glutamato

C) CARREGADOS NEGATIVAMENTE (Ácidos) – pH 7,0

Substituição do
aminoácido
Glutamato por
Valina
EM SOLUÇÃO (pH neutro), OS
AMINOÁCIDOS SÃO ÍONS
DIPOLARES OU ZWITTERIONS

Substâncias com essa natureza

dupla (ácido-base) são
ANFOTÉRICAS e são
frequentemente chamadas de
ANFÓLITOS.
 CARGA ELÉTRICA DOS AMINOÁCIDOS VARIA COM O pH

Forma Protonada: -COOH e –NH3

Forma Desprotonada: -COO- e –NH2

(A) (B) (C)

A. Soluções muito ácidas, os dois grupos se apresentam PROTONADOS

B. Soluções neutras, os aminoácidos se apresentam como ÍON DIPOLAR
C. Soluções muito alcalinas, os dois grupos se apresentam DESPROTONADOS

A conversão entre as formas A, B e C em função do pH do meio pode ser evidenciada

através da curva de titulação do aminoácido.
Os aminoácidos têm curvas
de titulação características:

Titulação ácido-base consiste na adição ou

remoção de prótons.
 ESTADO DE IONIZAÇÃO- Titulação
Forma isoelétrica FORMA DIPRÓTICA DA GLICINA
- A REGIÃO DE TAMPONAMENTO indica que o AA é um bom
tampão próximo do pH equivalente ao seu pKa;

Região de tamponamento
(O par NH3+/NH 2, tampão - O pKa é uma medida da tendência de um grupo doar um
em torno de pK2)
próton (desprotonação);

- PONTO ISOELÉTRICO é o pH da solução para o qual a carga

Região de tamponamento
(O par COOH/COO-, absoluta do aminoácido é NULA: média aritimética dos dois
tampão em torno de pK1)
valores de pKa:
pI= pK1 +pK2/2
 Curva de titulação de um
aminoácido monoamínico,
dicarboxílico

pI = (pK1 + pKR) / 2
pI = (2,19 + 4,25) / 2 = 3,22
Curva de Titulação da Histidina (diamínica)

pI = (pKR + pK2) / 2
pI = (6 + 9,17) / 2 = 7.6
 Calcular a Curva de titulação
da Alanina, e indicar as
regiões de poder de
tamponamento através do
Alanina seu gráfico

Cálculo do ponto
isoelétrico:

pI=pH= pK1 +pK2

2
 pK1 pK2 pK3
AMINOÁCIDO Abreviação pI
(-COOH) (-NH3) (Grupo R)
VALORES DE pK DOS Grupo R Apolar
GRUPOS IONIZÁVEIS
DE AMINOÁCIDOS
Grupo R Aromático

Grupo R Polar, não carregado

Grupo R carregado negativamente

Grupo R carregado positivamente

PEPTÍDEOS
LIGAÇÃO PEPTÍDICA

Reação de desidratação de um

grupo α-carboxila de um AA e um

grupo α-amino de outro. Ligação Amida

Grupo α-Carboxila

Grupo α-Amino
Arranjo Tridimensional

• A ligação peptídica é rígida e planar;

• Para ficar no mesmo plano, a ligação peptídica pode

adotar dois tipos de conformação: TRANS (180°C) ou
CIS (0°C);

• A grande maioria dos ligações peptídicas estão na

forma “TRANS” (180°C) pois nesta conformação, a
cadeia peptídica evita colisões estéricas
desfavoráveis que acontecerão na conformação CIS.
Nomenclatura
•Os peptídeos são nomeados a
partir do resíduo
aminoterminal, o qual é, por
convenção, colocado à
esquerda.
 Dipeptídeo Tetrapeptídeo

Oligopeptídeo (poucos aminoácidos) Polipeptídeo- muitos aminoácidos

(massa molecular abaixo de 10.000)
ASPARTAME*

Éster metílico de L-Aspartil-L-fenialanina

.
 Alguma dúvida?

Bom estudo!