Scribd Logo
Fazer o upload

Bem-vindo(a) ao Scribd!

  • Proteinas2da Parte

    Enviado por

    juan manuel ufor
    27 visualizações11 páginas
    Bioquimica

    Direitos autorais

    © © All Rights Reserved

    Formatos disponíveis

    PDF ou leia online no Scribd

    Você considera este documento útil?

    Este conteúdo é inapropriado?

    Denunciar este documento
    Bioquimica

    Direitos autorais:

    © All Rights Reserved
    Baixe no formato PDF ou leia online no Scribd
    Sinalizar o conteúdo como inadequado
    27 visualizações11 páginas

    Proteinas2da Parte

    Enviado por

    juan manuel ufor
    Bioquimica

    Direitos autorais:

    © All Rights Reserved
    Baixe no formato PDF ou leia online no Scribd
    Sinalizar o conteúdo como inadequado
    de 11
    3. PEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS Cuando se unen dos moléculas de aminoacidos se forma un dipéptido; si son tres, un tripéptido; en caso de ser cuatro, un tetrapéptido; etcétera, Los que estan formados por unos pocos aminoacidos son oligopéptidos, mientras que aquellos que resultan de la union de muchos se llaman polipép- | Los péptidos estan | muy difundidos en los seres vivos A y desempefian tidos. Estos Ultimos se pueden representar asi: importantes funciones R, R, R R | biotégicas " | H - CO ~..... -NH- C - COOH Cuando la masa molecular de un polipéptido es mayor a 10.000 dalton se lo de- nomina proteina. Entonces se puede establecer que: I I NH, - CH - CO -NH-CH-co-NH-¢ ‘son compuestos nitrogenados que resultan de la union léculas de aminodcidos por enlaces peptidicos. son péptidos constituidos por unos pocos cadenas de aminoacidos unidos entre jos cuya masa molecular es mayor a Dalton: Unidad de masa atomica (uma iterio: utilizada para expre 10s de 15 aminoacidos es un oligopép- sar la masa de ato- se trata de un polipéptido y si el | mos y molecules sidera una proteina. Equive teinas formadas por mas de 1000 va parte de la masa del nucleo de! °C. BLOQUE 7 | 26 Alimentos con alto contenido de proteinas. 268 | QUIMICA 3.1. Propiedades de los péptidos Los dipeptides y tripéptidos se asemejan en sus propiedades a los aminoacidos, pero a medida que la cadena es mas larga adquieren propiedades diferentes. Los polipéptidos son sustancias generalmente incoloras y poco solubles en sol- ventes organicos En un medio alcalino se comportan como acidos y en un medio Acido como bases, de modo similar a lo sefialado en el caso de los aminodcidos Los polipéptidos de baja masa molecular dializan a través de membranas de celofan, mientras que los de elevada masa molecular no lo hacen. 3.2. gCual es la importancia de los péptidos? Los péptidos son sustancias muy difundidas en los seres vivos y algunos de ellos desempefian importantes funciones biologicas. Los dipéptidos carnosina (f-alanithistidina) y anserina (f-alanilmetilhistidi- na) se encuentran en los musculos de los animales. El tripéptido glutatin (;-glutamilcistenilglicina) se halla en casi todos los tej dos vegetales y animales e interviene en los procesos de dxido-reduccion Entre los polipéptidos merecen destacarse las hormonas del ldbulo anterior de la hipofisis, vasopresina y ocitocina, que regulan las contracciones del titero durante el parto y la presién arterial, respectivamente; la secretina, producida por la mucosa intestinal, estimula la secrecién pancreattica; la hormona adre- nocorticotrépica (ACTH) cuya accién principal es regular las funciones de la corteza suprarrenal, y algunos antibidticos producidos por bacterias (gramici- dina, polimixina, etcetera). 4, DE IMPORTANCIA PRIMORDIAL: LAS PROTEINAS Desde el punto de vista cientifico, un organismo es una fabrica de productos quimicos. Respira oxigeno, bebe agua, ingiere ali- mentos y transforma todo eso en las materias que hacen posible la vida. Dentro de esta dinamica, las proteinas protagonizan la mayoria de las decenas de miles de tareas que se requieren para mantener el cuerpo con vida: son su armaz6n estructural y aceleran una cantidad elevada de reacciones quimicas que deben producirse en un ambiente muy suave, sin altas tempera- turas, sin reactivos quimicos enérgicos ni presiones elevadas y que deben ser ajustadas continuamente a las caracteristicas va- riables del medio que las rodea y a las distintas necesidades momentéineas del or- ganismo. Por lo tanto, se puede afirmar que las proteinas son sustancias orga- nicas esenciales para la vida de los organismos uni o pluricelulares, La palabra proteina deriva del griego proteus, que significa fundamental, la base 0 Jo primero, es decir, de importancia fundamental. Esta denominacion fue dada en 1838 porque se supuso que desemperiaban un papel primordial en los seres vivos y esta presuncidn fue ampliamente confirmada por las investi- gaciones posteriores. Entre las proteinas mas conocidas, se pueden mencionar 2 a/bumina del huevo, la mioglobina de los musculos, la caseina de la leche, 2 seroalbiimina y \as globulinas de la sangre, la gliadina y la glutenina que forman el gluten de la harina de trigo. Las proteinas son macromoléculas constituidas por earbono, hidrégeno, oxigeno y nitrégeno, frecuentemente por azufre y en algunos casos fésforo. Las masas moleculares de las proteinas son muy elevadas, habiéndose sefia- lado que sus valores oscilan entre 10,000 (citocromo ¢) y 40,000,000 daiton (virus), Como consecuencia del tamafto de las moléculas forman soluciones coloidales. Cuando las proteinas se hidrolizan van originando sucesivamente compuestos como productos finales los aminoacidos, La clara de los de masa menor, tales como proteosas, peptonas, polipéptides hasta obtener | huevos tiene un alto contenido Diversas investgaciones han permitdo establecer que las proteinas son pol. | ‘eabumine, meros constituidos por un elevado numero de alfa-aminoacidos unidos entre si por enlaces peptidicos. Composicion centesimal En suma, se puede establecer que: Las proteinas son biopolimeros esenciales para la vida for- mados por cadenas de alfa-aminoacidos cuya masa mole- cular es superior a 10.000 dalton, Las proteinas son compuestos que se desnaturalizan por la accién del calor, aleohol, acidos, electricidad, etestera. Cuando se desnaturalizan se vuelven insolubles en agua y precipitan, Las plantas y las bacterias elaboran sus propias proteinas a partir de los nitratos del suelo. Los animales, en cambio, ingieren proteinas conteni- das en Ios alimentos y las descomponen en sus aminodcidos constituyentes, con los cuales sintetizan sus proteinas. En os seres humanos intervienen aproximadamente veinte aminodci- dos diferentes en la formacién de las proteinas. Con esas veinte uni- dades se construyen complicadas estructuras, pues los aminoacidos se repiten y combinan de muy diversas formas y en distintas cantidades. E! ntimero de combinaciones posibles es tal que el nimero de protel- nas llega a ser superior a la cantidad de células del cuerpo humano, Cada especie animal o vegetal tiene sus proteinas especificas (pro- pias de la especie) que no se encuentran en otras. Esas proteinas se reproducen en todos los individuos de la misma especie, pues su for- macién esta dirigida por el eédigo genético impreso en el ADN (dcido desoxirribonucleico). 4.1. Importancia biolégica de las proteinas media de ly potions os capone | 580 Fadiégono | 7.0 Origoro | 228 Nirdgono | 160 pase “4 restos | 04 de algunas proteinas Seen Masa coed Citocromoe | 15.600 Pepsina 35.500 LLactoglobulina | _41.500 Gliadina 43.000 Ovoalbiimina | 44.000 Hemogiobina | 63,000 Titoglobulina | 675.000 Hemocianina | 6.680.000 \Virus del tabaco} 20,000,000 a significacién biolégica de las proteinas es tan preponderante que se puede alimmar que las caracteristicas mas importantes de los seres vivos dependen de '8s proteinas que los constituyen. Debido a su gran heterogeneidad estructur San varied y mulpicidad de funciones tales como: * Funcién estructural: Las células poseen un citoesqueleto de 'eica que constituye un amazon alrededor 4 fal, las proteinas desempefian una raleza pro- fel cual se organizan todos sus BLOQUE 7 | 269 components y que dirige fenémenos tan importantes como el trans. porte intracelular o la division celular. Por Io tanto, se puede sefalar que las proteinas determinan la forma y la estructura de las células, = Funcion enzimatica: La gran mayoria de las reacciones quimicas que suceden en las células se activan por la presencia de proteinas, denominadas enzimas, que actiian como catalizadores. + Funcién de defensa: En los vertebrados superiores, las prote- inas, llamadas anticuerpos o inmunoglobulinas, se encargan de reconecer moléculas u organismos extrafios, tales como bacte- rias y virus, y se unen a ellos para facilitar su destruccién por las células del sistema inmunitario. + Funcién de transporte: En los seres vivos son esenciales los fe- némenos de transporte, ya sea para llevar oxigeno 0 lipidos a tra- vvés de la sangre o bien para transportar moléculas polares a través de las membranas plasmaticas y este transporte siempre es reali- zado por proteinas. Por ejemplo: la hemoglobina es la proteina de la sangre que transporta el oxigeno y el diéxido de carbono, *Funcién de movimiento: Todas las funciones de motilidad de los seres vivos estan relacionadas con las proteinas. Asi, la con- traccién del misculo resulta de la interaccién entre dos proteinas, la actina y la miosina. + Funcién hormonal: Las hormonas son sustancias producidas y secretadas por las c8iulas que ejercen su acci6n sobre otras células dotadas de receptores ade- cuados. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como por ejemplo, la insu- lina y el glucagon, que regulan los niveles de glucosa en sangre, la somatotrofina u hormona del crecimiento o la calcitonina que regula el metabolismo del calcio. + Funcién de coagulacién sanguinea: El fibrinégeno es una proteina que posibilita la coagulacién de la sangre que fluye en las heridas + Funcién de reconocimiento de sefiales quimicas: La superficie de las cé- lulas alberga una gran cantidad de proteinas encargadas del reconocimiento de sefiales quimicas de muy diversos tipos (de receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc.) + Funcién de reserva: La ovoalbtimina de la clara de huevo, la lactoalbiimina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, consti- tuyen una reserva de aminoacidos para el futuro desarrollo del embrién y ase- guran la supervivencia de un nuevo ser. Muchas proteinas cumplen, a la vez, mas de una de las funciones enumera- das. Asi, las proteinas de la membrana celular tienen tanto funcién estructu- ral como enzimatica; la ferritina es una proteina que transporta y, a la vez, al- macena el hierro; la miosina interviene en la contraccién muscular, pero tam- bién funciona como una enzima capaz de hidrolizar el ATP, etcétera. ec en Cone renee eng Peres 4.2. ~Como es la estructura de las proteinas? Los aminodcidos que constituyen las proteinas tienen una distribucion y un or- denamiento muy variable en cada una de ellas, por lo cual se afirma que /as proteinas tienen una estructura muy compleja. Las diferentes cargas eléctricas que tienen los radicales de los aminoacidos y la rigidez que presenta el enlace 270 | Quimica pepticico originan determinadas conformaciones de las proteinas y la estructu- ‘a resultante es responsable de generar propiedades y funciones que son esen- Giales para los seres vivos El estudio de la estructura de una proteina se suele realizar en cuatro niveles de complejidad, denominados est tructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, respectivamente. 4.2.1. Estructura primaria a estructura primaria de una proteina indica la forman y en qué orden (Secuencia Asi, la siguiente cadena: ie e R, R 1 "4, —CH~ CO-NH-CH-CO-NH-cH-co_ cuales son los aminodcidos que ) Se encuentran en la cadena peptidica. diferente a esta otra © oo f NH, ~ CH CO-NH~CH-CO-NH-CH-co-_. Cada proteina tiene un determinado ordenamiento de sus aminodcidos y cual- quier cambio en el orden hace variar su naturaleza y su funcién, En las proteinas la secuencia de los aminodcidos esta determinada por el codi- go genético impreso en el ADN (Acido desoxirribonucleico) nuclear. El primer aminodcido tiene siempre libre el grupo amino, por lo que se le da el nombre de aminodcido n-terminal. E| titimo aminodcido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminodcido c-terminal. ‘A modo de ejemplo: Estructura primaria DEY Estructura primaria de una proteina. Les cadenas proteicas mas cortas tienen entre 25 y 100 aminodcidos, como cure en el caso de algunas hormonas 0 de algunas proteinas pequerias (fe ‘redoxina); las més tipicas estan compuestas por unos 100 a 500 aminoaci os y las més largas llegan a tener hasta 3.000 monémeros. 4.2.2. Estructura secundaria de las proteinas ‘estructura secundaria de las proteinas estudia de Ra elena! spore 'e cadena polipeptidica en el espacio. Los Atomos de los ui a: al os As préximos entre si forman uniones puente de hidrogeno, las cuales orig Plegamientos en las cadenas naliepiieass a — Apesar de ina tiene una cot rente on ose it jleculas. Entre estos “*sten algunos plegamientos que se repiten cee eee bea a. Mentos, los mas comunes son la alfa-hélice y beta) i -NH ~C- COOH . -NH-C-~COOH BLOQUE 7 | 271 a) ce hélice En estos plegamientos la cad formando un resorte cilindrico 0 hélice. A modo de ejemplo: R HR ‘ena peptidica gira alrededor de si misma WR wR wR Estructura helicoidal dextrégira Es una estructura helicoidal dextrégira, es decir, que las vuettas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformacién las proteinas que pose- en un elevado numero de aminoacidos con radicales grandes o hidréfilos, ya {ue las cargas interactian con las moléculas de agua que la rodean. Entre el — NH — de un enlace peptidico y el grupo — CO — del enlace si- tuado encima de él se establece una unién puente de hidrégeno. Los grupos R de los aminodcidos se proyectan hacia fuera de la hélice. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de hi-

    Você também pode gostar