ESTUDO DAS

PROTEÍNAS:
Aminoácidos
INTRODUÇÃO

• Proteína: derivado da palavra

grega protos que significa “a
primeira” ou a “mais importante”
• Biomoléculas mais abundantes
nas células e são extremamente
variadas;
• Grande variedades de funções
biológicas;
• Instrumentos moleculares por
meio dos quais a informação
genética é expressa;
FUNÇÕES

• Enzimas, hormônios, anticorpos, transportadores, penas, teias

de aranha, antibióticos, venenos de cogumelos, etc....;

• Construído por apenas 20 aminoácidos;

Vagalumes Luciferina +ATP Luz
Luciferase
Eritrócitos: Grandes quantidades da proteína
hemoglobina (transporte de oxigênio).
 Queratina: Proteína estrutural produzida por todos
vertebrados.

Presente no
cabelo, unhas,
chifres, lã,
escamas e penas.
ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS PROTÉICOS

Cadeia lateral ou
R grupo R.
≠ os aminoácidos.

H3N+ C COO-
grupo grupo carboxila
amina

Lisina
• Diagrama de um polarímetro:
 Isômeros ópticos
Cadeia lateral ou
Carbono
assimétrico
R grupo R

H3N+ C COO-
grupo amina grupo carboxila

H
Dois isômeros: formas D e L.
Todas as proteínas contém L-aminoácidos, somente o estereoisômero L
tem atividade biológica.
NOMENCLATURA DOS AMINOÁCIADOS PROTÉICOS
 CLASSIFICAÇÃO  Como são classificados?
Natureza do grupo R em pH 7,0
 Em especial sua polaridade – a tendência de cada um
interagir com a água em pH biológico pH 7,0

• Grupo R não-polares, alifáticos  Os grupos R nesta classe de aa

são apolares e hidrofóbicos.
 Classificação

• Grupo R polares, mas não polares  Grupos R destes aa são

mais solúveis em água, ou mais hidrofílicos, (comparados aos
apolares). Apresentam grupos capazes de estabelecer ligações de
hidrogênio com a água.
• Resíduos unidos por ligações dissulfeto: apolares;
• Desempenham papel especial nas estruturas de muitas proteínas:
Elos covalentes entre partes de uma molécula polipeptídica;
Elos covalentes entre cadeias polipeptídicas diferentes.
 Classificação

• Grupo R aromáticos  apresentam cadeias laterais aromáticas,

são relativamente apolares (hidrofóbicos).
• Triptofano e tirosina e, em menor extensão, a fenilalanina absorvem
luz ultravioleta.
• Isto explica a forte absorbância de luz, característica da maioria das
proteínas em comprimento de onda de 280 nm.
 Classificação

• Grupo R carregados  Os grupos R mais hidrofílicos são

aqueles carregados tanto positivamente quanto negativamente.
AMINOÁCIDOS NÃO-PRIMÁRIOS
AMINOÁCIDOS NÃO-PRIMÁRIOS