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As enzimas so protenas especializadas na catlise de reaes biolgicas. Elas esto entre as biomolculas mais notveis devido a sua extraordinria especificidade e poder cataltico, que so muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reaes que caracterizam o metabolismo celular so catalisadas por enzimas.
Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reao, sem no entanto participar dela como reagente ou produto. As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reaes. As enzimas so, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
ENZIMAS
H2O2
CATALASE
H2O + O2
H 2 O2
CONDIES DA REAO Sem catalisador
Catalase
H2O +
O2
VELOCIDADE RELATIVA 1
Enzima Catalase
5,5
6,51 X 108
Decompe 5.000.000 de molculas de H2O2 pH = 6,8 em 1 min
1 molcula de Catalase
Uma via metablica linear. Nesta via, o reagente A convertido no produto F aps cinco etapas, sendo que cada etapa catalisada por uma enzima especfica para cada reao
Inibio retroativa. A regulao de uma via biossinttica por inibio retroativa (feedback). A isoleucina a partir da treonina, o acmulo do produto, isoleucina, provoca a inibio da primeira reao da via; a isoleucina liga-se enzima que catalisa esta reao, reduzindo sua atividade.
As enzimas tm sido nomeadas pela adio do sufixo ase ao nome de seu substrato, ou palavra ou frase que descreve sua atividade. Por exemplo, a urease catalisa a hidrlise da uria.
Algumas possuem seus nomes independente de seu substrato ou atividade, como por exemplo a pepsina e a tripsina Algumas possuem dois nomes e outras vezes dois nomes so usados para designar a mesma enzima.
Considerando o nmero de enzimas descobertas e vrios problemas de nomenclatura, foi adotado um sistema internacional para nomear e classificar as enzimas.
1955 - Comisso de Enzimas (EC) da Unio Internacional de Bioqumica (IUB) nomear e classificar. Cada enzima cdigo com 4 dgitos que caracteriza o tipo de reao catalisada: 1 dgito - classe 2 dgito - subclasse 3 dgito - sub-subclasse 4 dgito - indica o substrato
E.C. 2.7.1.1
Classes
1. Oxido-redutases (reaes de oxidao-reduo ou transferncia de eltrons) 1.1.atuando em CH-OH 1.2.atuando em C=O 1.3.atuando em C=O1.4.atuando em CH-NH2 1.5.atuando em CH-NH1.6.atuando em NADH, NADPH 2.Transferases (transferem grupos funcionais entre molculas) 2.1.grupos com um carbono 2.2.grupos aldedo ou cetona 2.3.grupos acil 2.4.grupos glicosil 2.7.grupos fosfatos 2.8.grupos contendo enxofre 3.Hidrolases (reaes de hidrlise) 3.1.steres 3.2.ligaes glicosdicas 3.4.ligaes peptdicas 3.5.outras ligaes C-N 3.6.anidridos cidos
4.Liases (catalisam a quebra de ligaes covalentes e a remoo de molculas de gua, amnia e gs carbnico) 4.1. =C=C= 4.2. =C=O 4.3. =C=N5.Isomerases (transferncia de grupos dentro da mesma molcula para formar ismeros) 5.1.racemases 6.Ligases (catalisam reaes de formao de novas molculas a partir da ligao entre duas pr-existentes, sempre s custas de energia) 6.1. C-O 6.2. C-S 6.3. C-N 6.4. C-C
Subclasses
Exemplos de Tipo de reao catalisada Subclasses Hidratases Adicionam H2O ligas duplas Quinases Transferem fosforilas do ATP Mutases Movem fosforilas dentro da mesma molcula Sintases Sntese independente de ATP Sintetases Sntese dependente de ATP
ATP + D-Glicose
ADP + D-Glicose-6-fosfato
E.C. 2.7.1.1 2 - classe - Transferases 7 - subclasse - Fosfotransferases 1 - sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor 1 - indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato
As enzimas so muito especficas para os seus substratos. Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vrios substratos ao mesmo tempo.
Esta especificidade se deve existncia, na superfcie da enzima de um local denominado stio de ligao do substrato.
O stio de ligao do substrato de uma enzima dado por um arranjo tridimensional especial dos aminocidos de uma determinada regio da molcula, geralmente complementar molcula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligao do mesmo. O stio de ligao do substrato capaz de reconhecer inclusive ismeros ticos "D" e "L" de um mesmo composto. Este stio pode conter um segundo stio, chamado stio cataltico ou stio ativo, ou estar prximo dele; neste stio ativo que ocorre a reao enzimtica.
Reao Enzimtica
E+S
ES
P+E
Cofator
Koshland (1958): Encaixe Induzido, enzima e o substrato sofrem conformao para o encaixe. O substrato distorcido para conformao exata do estado de transio.
Fatores que alteram a velocidade de reaes enzimticas: pH Temperatura Concentrao da enzima Concentrao do substrato Presena de inibidores
INFLUNCIA DO pH
O efeito do pH sobre a enzima deve-se s variaes no estado de ionizao dos componentes do sistema medida que o pH varia. Enzimas grupos ionizveis, existem em estados de ionizao.
A estabilidade de uma enzima ao pH depende: - temperatura; - fora inica; - natureza qumica do tampo; - concentrao de ons metlicos contaminantes; - concentrao de substratos ou cofatores da enzima; - concentrao da enzima.
ENZIMA Pepsina Tripsina Catalase Arginase Fumarase pH TIMO 1,5 7,7 7,6 9,7 7,8
INFLUNCIA DA TEMPERATURA
temperatura dois efeitos ocorrem: a taxa de reao aumenta, como se observa na maioria das reaes qumicas; a estabilidade da protena decresce devido a desativao trmica.
Enzima temperatura tima para que atinja sua atividade mxima, a temperatura mxima na qual a enzima possui uma atividade cte. por um perodo de tempo.
31,6 25,5
Urease
20,8
INFLUNCIA DA [E]
Velocidade de transformao do S em P depende da quantidade de E. Desvios da linearidade ocorrem:
Recomenda-se:
INIBIO ENZIMTICA
Inibidores - qualquer substncia que reduz a velocidade de uma reao enzimtica.
INIBIDORES
REVERSVEIS
IRREVERSVEIS
COMPETITIVOS
NO COMPETITIVOS
INCOMPETITIVOS
INIBIO COMPETITIVA
Inibidor competitivo concorre com o S pelo sitio ativo da E livre.
INIBIO NO-COMPETITIVA
Inibidor no-competitivo se liga reversivelmente, aleatria e independentemente em um stio que lhe prprio.
INIBIO INCOMPETITIVA
Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em um stio prprio, ao complexo ES.
INIBIO IRREVERSVEL
I se combina com um grupo funcional, na molcula da E, que essencial para sua atividade. Podem promover a destruio do grupo funcional Forma-se uma ligao COVALENTE entre o I e a E.
K1 K2
E+S + I EI
ES
E+P
ENZIMAS REGULATRIAS
Controlam a etapa limitante em uma cadeia de reaes enzimticas. Tem sua atividade cataltica aumentada ou diminuda em resposta a determinados sinais, molculas sinalizadoras (pequenos metablicos ou cofatores).
Classes de enzimas reguladoras: Enzimas alostricas; Enzimas reguladas pela modificao covalente reversvel.
Enzimas alostricas So maiores e mais complexas, possuem duas ou mais cadeias polipeptdicas. Funcionam atravs da ligao no-covalente e reversvel de um metablito regulador chamado modulador; Moduladores podem ser inibidores ou ativadores; Enzimas reguladas pela modificao covalente reversvel Grupos qumicos so ligados covalentemente e removidos da enzima reguladora por enzimas , podem ser: fosfato, adenosina monofosfato, grupos metil, etc.
ENZIMAS APLICAES
Processos mais econmicos com menor consumo de energia e recursos; So eficientes; Muito especficas; Permite produo segura e ambientalmente amigvel. Origem vegetal, animal ou microbiana
ENZIMA
Papana Bromelina Diastase Pepsina Lipase
FONTE
mamo abacaxi malte mucosa gstrica suno Candida rugosa
APLICAO
Ajuda na digesto, Mdica, bebidas, carnes Ajuda na digesto, Mdica, bebidas, carnes Panificao, xarope Amaciamento de carne Tratamento de efluentes
Proteases Leite: na preparao do leite de soja. Carnes e Peixes: recuperao de protenas do osso ou espinha. Vinhos: clarificao. Queijo: coagulao da casena. Lactase Sorvete: preveno da cristalizao da lactose. Leite: estabilizao das protenas do leite em leites congelados por remoo da lactose. Hidrlise da lactose, permitindo o uso por adultos deficientes na lactase intestinal e em crianas com deficincia em lactase congnita. Rao: converso da galactose em lactose e glicose.
-amilase Fermentados: converso do amido a maltose por fermentao. Remoo da turbidez do amido Cereais: converso do amido a dextrinas e maltose. Chocolate/cacau: liquefao do amido Peroxidase Deteriorao - Frutas: contribui na reao de escurecimento.
Polifenoloxidase Ch/Caf: desenvolvimento do escurecimento durante o amadurecimento e fermentao. Deteriorao - Frutas e Vegetais: reao de escurecimento e perda de vitaminas.
Efeito
Naftaleno-dioxigenase
Lipase (Penicillium P4) (Candida rugosa) (pncreas de porco)
Remoo de naftaleno
Remoo do teor de DQO de efluentes de leo de oliva Reduo do teor de lipdeos e DQO efluentes avcolas Reduo do teor de lipdeos e SS de efluentes da indstria de derivados lcteos