Fundamentos de Bioquimica Polimeros Biologicos

Fundamentos de Bioquímica:
Polímeros Biológicos
Brasília-DF.
Elaboração
Ana Isabel de Camargo

Thatyane Morimoto Nobre
Julio Cesar Pissuti Damalio
Produção
Equipe Técnica de Avaliação, Revisão Linguística e Editoração

Sumário
APRESENTAÇÃO................................................................................................................................... 5
ORGANIZAÇÃO DO CADERNO DE ESTUDOS E PESQUISA...................................................................... 6
INTRODUÇÃO...................................................................................................................................... 9
UNIDADE I
INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA.............................................................................................................. 11
CAPÍTULO 1
LIGAÇÕES QUÍMICAS............................................................................................................. 11
UNIDADE II
AMINOÁCIDOS PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS.............................................................................................. 20
CAPÍTULO 1
PROPRIEDADE DOS AMINOÁCIDOS........................................................................................ 20
CAPÍTULO 2
ESTEREOISOMERIA................................................................................................................. 24
CAPÍTULO 3
LIGAÇÕES PEPTÍDICAS........................................................................................................... 26
CAPÍTULO 4
PROTEÍNAS: ESTRUTURA E FUNÇÃO.......................................................................................... 28
UNIDADE III
AMINOÁCIDOS PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS.............................................................................................. 32
CAPÍTULO 1
MONOSSACARÍDEOS, DISSACARÍDEOS E POLISSACARÍDEOS.................................................... 32
CAPÍTULO 2
GLICOCONJUGADOS............................................................................................................ 37
UNIDADE IV
LIPÍDEOS E VITAMINAS......................................................................................................................... 39
CAPÍTULO 1
LIPÍDEOS DE ARMAZENAMENTO.............................................................................................. 39
CAPÍTULO 2
LIPÍDEOS ESTRUTURAIS............................................................................................................ 42
CAPÍTULO 3
COLESTEROL E VITAMINAS...................................................................................................... 44
UNIDADE V
DNA E RNA......................................................................................................................................... 49
CAPÍTULO 1
NUCLEOTÍDEOS E ÁCIDOS NUCLEICOS................................................................................... 49
CAPÍTULO 2
ESTRUTURA DO DNA............................................................................................................... 52
CAPÍTULO 3
ESTRUTURA DO RNA............................................................................................................... 54
PARA (NÃO) FINALIZAR....................................................................................................................... 57
REFERÊNCIAS .................................................................................................................................... 58
Apresentação
Caro aluno
A proposta editorial deste Caderno de Estudos e Pesquisa reúne elementos que se entendem
necessários para o desenvolvimento do estudo com segurança e qualidade. Caracteriza-se pela
atualidade, dinâmica e pertinência de seu conteúdo, bem como pela interatividade e modernidade
de sua estrutura formal, adequadas à metodologia da Educação a Distância – EaD.
Pretende-se, com este material, levá-lo à reflexão e à compreensão da pluralidade dos conhecimentos
a serem oferecidos, possibilitando-lhe ampliar conceitos específicos da área e atuar de forma
competente e conscienciosa, como convém ao profissional que busca a formação continuada para
vencer os desafios que a evolução científico-tecnológica impõe ao mundo contemporâneo.
Elaborou-se a presente publicação com a intenção de torná-la subsídio valioso, de modo a facilitar
sua caminhada na trajetória a ser percorrida tanto na vida pessoal quanto na profissional. Utilize-a
como instrumento para seu sucesso na carreira.
Conselho Editorial
5
Organização do Caderno
de Estudos e Pesquisa
Para facilitar seu estudo, os conteúdos são organizados em unidades, subdivididas em capítulos, de
forma didática, objetiva e coerente. Eles serão abordados por meio de textos básicos, com questões
para reflexão, entre outros recursos editoriais que visam a tornar sua leitura mais agradável. Ao
final, serão indicadas, também, fontes de consulta, para aprofundar os estudos com leituras e
pesquisas complementares.
A seguir, uma breve descrição dos ícones utilizados na organização dos Cadernos de Estudos
e Pesquisa.
Provocação
Textos que buscam instigar o aluno a refletir sobre determinado assunto antes
mesmo de iniciar sua leitura ou após algum trecho pertinente para o autor
conteudista.
Para refletir
Questões inseridas no decorrer do estudo a fim de que o aluno faça uma pausa e reflita
sobre o conteúdo estudado ou temas que o ajudem em seu raciocínio. É importante
que ele verifique seus conhecimentos, suas experiências e seus sentimentos. As
reflexões são o ponto de partida para a construção de suas conclusões.
Sugestão de estudo complementar
Sugestões de leituras adicionais, filmes e sites para aprofundamento do estudo,

discussões em fóruns ou encontros presenciais quando for o caso.
Praticando
Sugestão de atividades, no decorrer das leituras, com o objetivo didático de fortalecer

o processo de aprendizagem do aluno.
Atenção
Chamadas para alertar detalhes/tópicos importantes que contribuam para a

síntese/conclusão do assunto abordado.
6
Saiba mais
Informações complementares para elucidar a construção das sínteses/conclusões

sobre o assunto abordado.
Sintetizando
Trecho que busca resumir informações relevantes do conteúdo, facilitando o

entendimento pelo aluno sobre trechos mais complexos.
Exercício de fixação
Atividades que buscam reforçar a assimilação e fixação dos períodos que o autor/
conteudista achar mais relevante em relação a aprendizagem de seu módulo (não
há registro de menção).
Avaliação Final
Questionário com 10 questões objetivas, baseadas nos objetivos do curso,

que visam verificar a aprendizagem do curso (há registro de menção). É a única
atividade do curso que vale nota, ou seja, é a atividade que o aluno fará para saber
se pode ou não receber a certificação.
Para (não) finalizar
Texto integrador, ao final do módulo, que motiva o aluno a continuar a aprendizagem

ou estimula ponderações complementares sobre o módulo estudado.
7
Introdução
O Caderno de Estudos e Pesquisa “Fundamentos de bioquímica: polímeros biológicos” foi elaborado
com o objetivo de proporcionar conhecimentos básicos e aplicados na área da bioquímica, assim
como sua interação com outras áreas das ciências da saúde.
A bioquímica nada mais é do que o uso dos conhecimentos químicos aplicados nos estudos biológicos.
É uma área de junção de conhecimentos, que embasa todo o conhecimento prático e aplicado na
área da saúde.
Por milhares de anos, utilizamos microrganismos como leveduras e bactérias para a fabricação de
produtos alimentícios importantes, como pão, vinho, queijo e iogurte. Em geral, os antibióticos provêm
de microrganismos, assim como as vitaminas e as enzimas utilizadas em diversos processos. Enfim,
sempre utilizamos a bioquímica em nossas vidas, mesmo sem saber ao certo como ela funcionava.
É chegada a hora de observarmos mais de perto as macromoléculas responsáveis pela organização

das atividades celulares. Vamos olhar mais de perto essas pequenas moléculas, sua estrutura,
função e importância para os seres vivos e, dessa forma, aplicar o conhecimento aprendido em
práticas cotidianas.
Este caderno lhes fornecerá uma visão detalhada da estrutura de ácidos nucleicos, aminoácidos,
proteínas, carboidratos e lipídeos, bem assim forma como essas moléculas agem, em conjunto, nos
mais diversos processos celulares.
Bons estudos!
Objetivos
»» Apresentar as principais moléculas responsáveis pela vida.
»» Introduzir as estruturas moleculares dos ácidos nucleicos: DNA e RNA.
»» Explicar as diferenças entre as moléculas de DNA e RNA.
»» Apresentar os aminoácidos e as proteínas: classificação, estereoisomeria, ionização

e ação tamponante.
»» Compreender a determinação do ponto isoelétrico de aminoácidos, polipeptídeos e

proteínas.
»» Apresentar a organização estrutural e conformacional das proteínas, assim como

ensinar sobre as ligações peptídicas.
»» Apresentar o complexo mundo dos carboidratos: classificação, estrutura cíclica

e isomeria.
9
»» Mostrar a diferença estrutural dos carboidratos, assim como a especificidade
funcional de cada grupo.
»» Transmitir conhecimento a respeito dos glicoconjugados: glicoproteínas e

glicolipídeos.
»» Introduzir os lipídeos: unidades fundamentais.
»» Discutir sobre a função dos lipídeos nos organismos vivos estrutural e

funcionalmente.
»» Diferenciar os tipos de vitaminas.
»» Compreender os tipos de hormônios e seus mecanismos de ação.
»» Estudar as propriedades físicas e químicas das biomoléculas, seus níveis de

organização e suas interações nos organismos, de modo a possibilitar a compreensão
de suas funções fisiológicas em bases moleculares e energéticas.
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INTRODUÇÃO À UNIDADE I
BIOQUÍMICA
CAPÍTULO 1
Ligações químicas
Os átomos presentes na natureza estão unidos por ligações químicas a outros átomos, e somente
alguns elementos, como os gases nobres, existem como átomos individuais. As moléculas e
compostos químicos são formados pela interação entre átomos e/ou íons, e sua estabilidade depende,
justamente, da energia envolvida nas ligações químicas entre as espécies que formam a molécula.
Existem diferentes tipos de ligações químicas envolvidas na formação de uma molécula. De uma
maneira geral, as ligações covalentes ocorrem quando átomos compartilham elétrons, já as
ligações iônicas ocorrem devido a atrações eletrostáticas, em que um átomo doa elétrons para
outro. Por fim, as ligações metálicas são aquelas que ocorrem exclusivamente entre metais,
os quais se agrupam de forma ordenada formando um retículo cristalino, definindo, assim, suas
propriedades específicas, como condutividade e dureza. O fator que define a ligação envolvida em
cada molécula formada depende da configuração eletrônica dos elementos envolvidos. Veremos
agora com mais detalhes os principais tipos de ligações.
Site com tabela periódica interativa para auxiliar na compreensão do conteúdo:

<http://profmokeur.ca/quimicap/quimicap.htm>.
Ligações covalentes
A ligação covalente é comumente encontrada entre os não metais, entre um átomo de
hidrogênio e um não metal e também entre dois átomos de hidrogênios. Esta ligação ocorre pelo
compartilhamento de elétrons entre dois átomos, levando o sistema a um estado de menor
energia, ou seja, de maior estabilidade. É um tipo de ligação que requer alta quantidade de energia
para ser rompida.
Ligação covalente molecular – a ligação covalente ocorre com o compartilhamento de um ou

mais elétrons entre átomos. Cada um dos átomos envolvidos fornece um elétron para a formação de
um par compartilhado, que irá pertencer a ambos os átomos.
11
UNIDADE I │ INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA
As ligações covalentes podem ser classificadas segundo o número de pares de elétrons compartilhados
pelos elementos. A água (H2O) é um exemplo de composto molecular formado pela ligação de dois
átomos de hidrogênio e um de oxigênio, podendo ser representado das seguintes formas (Figura 1).
Figura 1. Exemplo de ligação covalente. Diferentes representações da molécula de água: fórmula de Lewis,
fórmula estrutural e fórmula molecular.
Fórmula de Lewis Fórmula estrutural Fórmula molecular
H2O
Modificado a partir de: <http://www.reocities.com/Area51/Hollow/9495/ligacoes.htm>. Retirado em: 12/6/2011.
A água é resultado da união de dois átomos de hidrogênio e um de oxigênio, ambos

gasosos à temperatura ambiente. Então, por que a água é líquida à temperatura
ambiente, já que seus átomos formadores são gasosos?
Ligação covalente dativa – é conhecida também como ligação covalente coordenada e é

representada por um pequeno vetor. Nessa ligação, um átomo que já atingiu a estabilidade eletrônica
(octeto completo) se une a outro que necessite de elétrons para completar sua camada de valência.
Um exemplo dessa ligação é quando um átomo de enxofre (S) se liga a dois de átomos de oxigênio
(O) para formar o dióxido de enxofre (SO2).
Ligações de dissulfeto – são ligações covalentes que ocorrem por meio de grupos sulfidrila (–
SH), presentes, por exemplo, nos resíduos do aminoácido cisteína, produzindo um resíduo de
cistina. Duas cisteínas podem estar separadas por muitos aminoácidos em uma mesma estrutura
primária de proteína ou mesmo estarem em duas cadeias polipeptídicas diferentes, como é o
caso da proteína insulina, representada abaixo (Figura 2). O enovelamento das proteínas pode
aproximar os resíduos de cisteína e favorecer a formação da ligação covalente. As ligações
dissulfeto possuem um importante papel na estabilidade da estrutura tridimensional de proteínas
e dificultam sua desnaturação.
Figura 2. Polipeptídeo de insulina formado por duas cadeias de aminoácidos (Cadeia A e Cadeia B), unidas por
duas pontes dissulfeto de cistina e uma ponte dissulfeto interna na Cadeia A.
Modificado a partir de: <http://www.virtual.epm.br/material/tis/curr-bio/trab2000/insulina/covalente.htm>. Retirado em: 12/6/2011.
12
INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA │ UNIDADE I
Ligações não covalentes

São interações fracas energeticamente, isto é, precisam de pouca energia para serem rompidas. No
entanto, possuem papel fundamental na determinação da estrutura e função de biomoléculas, como
proteínas, ácidos nucleicos, lipídeos e carboidratos.
Ligações iônicas – ocorrem devido à atração de íons carregados positivamente (cátions) a

íons carregado negativamente (ânions). Ao contrário das ligações covalentes, as ligações iônicas
não possuem uma orientação geométrica fixa ou específica. A ligação iônica só ocorrerá quando
a variação da energia total da reação for favorável, ou seja, quando os átomos ligados possuírem
energia menor que os átomos no estado livre. Quanto maior a variação da energia total, mais forte
será esta ligação. Observe o exemplo do NaCl (Figura 3):
Figura 3. NaCl (sal). O sódio perde um elétron e passa a ser um cátion e o cloro ganha um elétron e passa a ser
um ânion e, dessa forma, se atraindo.
Modificado a partir de: <http://ntevaiaescolaestadualazevedofernandes.blogspot.com/2008/12/pesquisa-sobre-ligaes-qumicas-

inica-e.html>. Retirado em: 12/7/2011.
Ligações de hidrogênio – participam dessas ligações moléculas que possuem átomos de

hidrogênio ligados a átomos bastante eletronegativos, como F, O ou N. Nessas moléculas, os átomos
eletronegativos retiram a densidade eletrônica do hidrogênio, deixando seu núcleo positivo bastante
exposto, formando uma ligação extremamente polar. Outras moléculas do mesmo composto ou de
compostos diferentes, que também possuam átomos eletronegativos, especialmente com pares de
elétrons não compartilhados, podem interagir com os hidrogênios da primeira molécula de forma
“atrativa”. Esse tipo especial de ligação possui cerca de 80% de caráter eletrostático e 20% covalente
e é bastante direcional, em que os três átomos participantes se dispõem quase que em linha reta.
As ligações de hidrogênio ocorrem a pequenas distâncias e são facilmente formadas e quebradas. A

maioria dessas ligações nas moléculas biológicas, como nas proteínas, apresenta uma força de ligação
variando de 1 a 10 KJ/mol. Já as ligações de hidrogênio entre moléculas de água possuem valores
de aproximadamente 5 kcal/mol. Este valor ainda é muito menor que uma ligação covalente OH,
por exemplo, que é de aproximadamente 110 kcal/mol. Apesar de as ligações de hidrogênio serem
ligações consideradas fracas, apresentam função essencial para a determinação das propriedades da
água e auxiliam na estabilização de moléculas, como o DNA e proteínas. Além disso, considerando
a soma das muitas ligações de hidrogênio que ocorrem em uma macromolécula, a energia global
envolvida é considerável. Abaixo é apresentado o caso dos nucleotídeos (Figura 4).
13
Figura 4. Ligações de hidrogênio entre bases nitrogenadas do DNA. Duas ligações entre adenina e timinas e
três ligações de hidrogênio entre as guaninas e citosinas, auxiliando na estabilidade da dupla fita de DNA (ver
mais à frente).
Modificado a partir de: <http://casadoexercicio.blogspot.com/2011/02/1-uea.html>. Retirado em: 12/7/2011.
Interações de Van der Waals – grupos ou moléculas polares são aquelas eletricamente neutras,
mas que apresentam uma deslocalização da nuvem eletrônica em função da presença de elementos
eletronegativos. Nesses casos, as moléculas não apresentam carga elétrica, contudo, possuem uma
distribuição eletrônica diferente em determinadas regiões, o que é usualmente descrito como carga
parcial. Pode ocorrer nas seguintes condições:
Interação dipolo-dipolo: as moléculas de alguns materiais, embora eletricamente neutras, podem

possuir um dipolo elétrico permanente. Esse fato ocorre por uma distorção na distribuição da carga
elétrica, que gera uma molécula com um polo ligeiramente mais “positivo” e outro ligeiramente
mais “negativo”. Com isso, ocorre a tendência de essas moléculas alinharem-se e interagirem umas
com as outras, por atração eletrostática entre os dipolos opostos. A molécula polar induz um dipolo
elétrico na outra apolar, que é mantido somente enquanto as moléculas permanecem próximas,
gerando, assim, atrações como o dipolo-dipolo (Figura 5).
Figura 5. Representação de interação dipolo-dipolo na molécula de HCl. Forças de atração eletrostática entre as
moléculas com dipolo permanente. As moléculas se atraem mutuamente devido aos polos de carga positiva e
negativa e tendem a alinhar-se.
Modificado a partir de: <http://aquimicadaresenha.blogspot.com/2008/11/fora-dipolo-dipolo.html>. Retirado em: 12/7/2011.
14
Interação dipolo induzido: ocorre mesmo que a molécula seja apolar, devido ao movimento de seus
elétrons. Em um dado momento, a molécula vai estar com mais elétrons em uma região do que em
outra. Nesse caso, a molécula estará momentaneamente polarizada e, devido a este fenômeno,
poderá promover a polarização de uma molécula próxima, dando origem a uma fraca atração entre
elas (Forças de London) (Figura 6). Essa interação é cerca de dez vezes mais fraca que as ligações
dipolo-dipolo.
Figura 6. Representação de ligação dipolo-induzido mostrando a flutuação das cargas.
SEPARAÇÃO DE CARGAS
– +
– +
FLUTUAÇÃO DA DIPOLO
– +
SEGUNDA MÓLECULA
– +
SEPARAÇÃO DE CARGAS INDUZIDA PELA PRIMEIRA MOLÉCULA

– + – +
– + – +
– + – +
– + – +
INTERAÇÃO DE VAN DER WAALS
Modificado a partir de: <http://www.st-andrews.ac.uk/~ulf/levitation.html >. Retirado em: 12/7/2011.
Sugestão de leitura: AUTUMN, Kellar et al. Adhesive force of a single gecko foot-hair.
NATURE, v. 405, 8 June, 2000, p. 681-685.
Interações hidrofóbicas – moléculas apolares ou regiões apolares tendem a se agregar em

água. As moléculas de água não são capazes de fazer ligações de hidrogênio com substâncias
apolares e, então formam estruturas rígidas com formas pentagonais e hexagonais ao redor destas
moléculas. Esse estado não é favorável, pois diminui os graus de liberdade da molécula de água
e, consequentemente, diminui a entropia do sistema (entropia é uma medida de organização do
sistema). Se moléculas apolares, em meio aquoso, agregam com suas regiões hidrofóbicas voltadas
umas para as outras, ocorre uma redução da área hidrofóbica exposta para o meio aquoso. Como
consequência, menos moléculas de água são necessárias para formar as estruturas ao redor das
moléculas apolares, e a entropia do sistema aumenta. Nesse sentido, a água provoca a formação
de agregados ao invés de construir uma força atrativa, como as ligações de hidrogênio. Em meio
aquoso, moléculas apolares ou regiões apolares tendem a se agrupar pelo efeito hidrofóbico,
minimizando seu contato direto com moléculas de água (Figura 7).
15
Figura 7. Representação do efeito hidrofóbico mostrando os estados agregado e não agregado.
Modificado a partir de: Molecular Cell Biology, Lodish et al. (2003).
Aprenda um pouco mais sobre entropia. Visite o site: <http://www.portalsaofrancisco.

com.br/alfa/dilatacao/entropia.php>.
Para ilustrar a importância de todas as ligações vistas neste capítulo, observe a Figura 8 a seguir, em
que duas proteínas formam um complexo, justamente devido a suas interações moleculares.
Figura 8. Exemplo de ligações químicas entre duas moléculas proteicas.
16
CAPÍTULO 2
Água e soluções tamponantes
Como vimos, a água é uma molécula assimétrica, formada por um átomo de oxigênio e dois átomos
de hidrogênio, ligados covalentemente. O oxigênio possui maior afinidade pelos elétrons da ligação
entre oxigênio e hidrogênio, então os elétrons não estão distribuídos igualmente. Essa diferença
de eletronegatividade dos átomos proporciona uma carga parcial negativa no oxigênio e cargas
parciais positivas nos hidrogênios. Os íons H+ e OH- são fundamentais nas reações bioquímicas que
envolve água.
A água pura deve conter quantidades equimolares de H+ e OH–. Sabendo que a constante de ionização
da molécula de água (Kw) é 10-14 M2 a 25°C, uma solução com [H+] = 10-7 M é considerada neutra,
enquanto uma solução com [H+] maior que 10-7 M é considerada ácida. Da mesma forma, uma
solução com [H+] menor 10-7 M é considerada básica.
A concentração de H+ e OH- em uma dada solução é que determinará o valor de pH correspondente.

Quanto mais alto o pH, menor a concentração de H+ e quanto menor o pH, maior a concentração
de H+ na solução. Observe a relação na Figura 9:
Figura 9. Representação da relação entre o valor de pH e a concentração de íons H+ e OH- na água.
Modificado a partir de: <http://www.buying-cannabis-seeds.com/ph-cannabis.html>. Retirado em: 14/7/2011.
Na tabela a baixo você encontrará alguns valores de pH para substâncias conhecidas.
Tabela 1. Valores de pH de substâncias comuns.
SUBSTÂNCIA pH
Água sanitária 13
Amoníaco 12
Bicarbonato de sódio 8,5
Água do mar 8
17
SUBSTÂNCIA pH
Sangue 7,4
Leite 7
Saliva 6,6
Refrigerante 4
Vinho 3,5
Vinagre 3
Suco gástrico 1,5
Modificado a partir de: <http://jonas-dantas.blogspot.com/2010_05_01_archive.html>. Retirado em: 22/7/2011.
Soluções tampões são aquelas capazes de manter o pH constante, independentemente da

adição de pequenas quantidades de ácidos ou de bases. Os fluidos biológicos de maneira geral são
altamente tamponantes, pois qualquer variação de pH nessas substâncias poderia comprometer o
funcionamento do organismo.
De acordo com Johannes Brönsted e Thomas Lowry, um ácido é uma substância capaz de doar
prótons, enquanto uma base é a substância capaz de aceitar prótons. A partir dessa definição
estabelece-se a seguinte relação:
HA + H2O ↔ H3O+ + A–
Onde, a partir da reação de um ácido (HA) com uma base (H2O), forma-se uma base conjugada do
ácido (A-) e um ácido conjugado da base (H3O+).
Conhecendo as concentrações de todas as moléculas, podemos, então, calcular uma constante de

equilíbrio (K) para uma reação ácido-base:
[H3O+] [A-]
K=
[HA] [H2O]
Onde os reagentes estão no denominador e os produtos, no numerador.
Convenientemente, as constantes de dissociação dos ácidos são transformadas em valores de pKa

por meio da fórmula:
pKa = – log K
A relação entre pH e grau de dissociação de um ácido fraco não é direta como nos ácidos fortes.
No entanto, ela pode ser analisada por meio da equação de Henderson-Hasselbach. Considere a
reação de dissociação de um ácido fraco em solução aquosa:
HA(aq) ↔ H+(aq) + A– (aq)
pKa + log [A–]

pH =
[HA]
18
A equação de Henderson-Hasselbach mostra que o pH de uma solução, contendo significativa

quantidade de um ácido fraco, dependerá da proporção das formas dissociadas. Se H+ ou OH- forem
adicionados na solução, a razão [base]/[ácido] será alterada com o consumo de [H+] ou [OH-], sem
variar o pH da solução ou sua constante de dissociação. Uma solução tampão é então utilizada
para manter o valor de pH desejado, o qual se encontra uma unidade acima ou abaixo
do valor de pKa, pois é nesta faixa que o efeito tamponante ocorre. Observe o exemplo
abaixo (Figura 10):
Figura 10. Curva de titulação do ácido fosfórico (H3PO4). Essa substância possui três valores de pKa diferentes; as
áreas mais escuras representam as três faixas com efeito tamponante.
Sabendo destas informações
»» pH sangue arterial = 7,4 / pH sangue venoso = 7,3
»» Acidose quando pH < 7,3 / Alcalose quando pH > 7,4
»» pH < 6,9 ou > 7,7 = MORTE
Como o sistema tamponante do sangue age em nosso organismo?
19
AMINOÁCIDOS
PEPTÍDEOS E UNIDADE II
PROTEÍNAS
CAPÍTULO 1
Propriedade dos aminoácidos
Os aminoácidos, além de servirem como sistema tampão no controle do pH das células, são
unidades fundamentais das biomoléculas mais abundantes nos seres vivos: as proteínas.
Estas, por sua vez, são polímeros que exercem funções fundamentais em todos os processos
biológicos de um organismo. As proteínas são constituídas por unidades monoméricas, os
aminoácidos, que podem ser de 20 diferentes tipos, unidos entre si por ligações peptídicas e
reunidos em combinações praticamente infinitas, possibilitando, assim, a formação de estruturas
variadas.
Um aminoácido é composto por um grupo amino primário (-NH2) e um grupo carboxílico

(-COOH). A prolina é a única exceção, apresentando um grupo imino (-NH-) no lugar do
amino. Estes grupos estão ligados ao carbono α (ou carbono quiral, já que está ligado a quatro
grupamentos químicos diferentes) juntamente com um grupo variável conhecido como cadeia
lateral ou grupo R. A cadeia lateral (R) é que irá determinar as propriedades de cada aminoácido,
diferenciando-os entre si (Figura 11). Ligado ao carbono α ainda encontramos um átomo
de hidrogênio.
Figura 11. Estrutura geral de um aminoácido. O grupo amino à esquerda, o carboxílico à direita e o radical R.
Modificado a partir de: <http://mapasconceituais.webnode.com/estrutura/o%20que%20s%C3%A3o%20proteinas->.

Retirado em: 14/7/2011.
20
AMINOÁCIDOS PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS │ UNIDADE II
A classificação dos aminoácidos é feita a partir das características de sua cadeia lateral. Eles podem
ser divididos de acordo com sua polaridade (Figura 12).
Figura 12. Estrutura e classificação dos aminoácidos de acordo com a polaridade.
Modificado a partir de: <http://baraodemel.blogspot.com/2010/05/proteinas-e-aminoacidos.html>. Retirado em: 16/7/2011.
Apolares – são hidrofóbicos que possuem cadeia lateral formada por carbono e hidrogênio e não
interagem com a água.
Polares não carregados – são hidrofílicos que possuem cadeia lateral contendo hidroxilas,
sulfidrilas e grupamentos amida.
Polares carregados positivamente – são aminoácidos básicos, carregados positivamente,

diamino e monocarboxílicos.
Polares ccarregados negativamente – são aminoácidos ácidos, carregados negativamente,

monoamino e dicarboxílicos.
Os aminoácidos podem agir como ácidos ou bases, pois possuem pelo menos dois grupos
ionizáveis, podendo existir na forma protonada (-COOH, -NH3+) ou desprotonada (-COO-,
NH2), dependendo do pH da solução em que se encontram. Enquanto o grupo carboxila ioniza-
se em solução liberando um próton e adquirindo, assim, carga negativa, o grupo amina ioniza-se
aceitando um próton e adquire carga positiva. Em meio ácido, os aminoácidos tendem a aceitar
21
UNIDADE II │ AMINOÁCIDOS PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
prótons, comportando-se como base e adquirindo carga positiva. Já em meio básico, tendem a
doar prótons, comportando-se como ácidos e adquirindo carga negativa (Figura 13). Moléculas que
possuem grupos com polaridade oposta, como os aminoácidos, são chamados de zwitterions. Um
aminoácido zwitteriônico apresenta o grupo amino protonado e o grupo carboxílico desprotonado,
em pH fisiológico. O valor de pH em que as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam
chama-se ponto isoelétrico (pI). O valor de pI pode ser calculado com a seguinte relação:
pI = ½ (pK1 + pK2)
Onde pK1 e pK2 são as constantes de dissociação dos dois grupos ionizáveis.
Figura 13. Curva de titulação do aminoácido alanina mostrando as duas regiões tamponantes e o valor de pI.
Curva de titulação alanina
Retirado de: Bioquímica Básica, Valter T. Motta. (2009).
Os valores de pK e pI calculados para diversos aminoácidos podem ser encontrados na tabela abaixo.
Observe que alguns aminoácidos possuem um terceiro valor de pK, isso ocorre devido à natureza de
seu grupo R (Tabela 2).
Tabela 2. Valores de pK e pI calculados para os aminoácidos.
AMINOÁCIDO pK1 pK2 pKr pl

a–COOK a–NH3 (R)
Alanina 2.34 9.69 – 6.02
Arginina 2.17 9.04 12.48 (guanidino) 10.76
Ácido aspártico 2.09 9.82 3.86 (carboxil) 2.97
Asparagina 2.02 8.80 – 5.41
Ácido glutâmico 2.19 9.67 4.25 (carboxil) 3.22
Glutamina 2.17 9.17 – 5.65
22
AMINOÁCIDO pK1 pK2 pKr pl

a–COOK a–NH3 (R)
Cisteina 1.96 10.28 8.18 (sulfidril) 5.07
Cistina 1.65; 2.26 7.85; 9.85 – 5.06
Fenilalanina 1.83 9.13 – 5.48
Glicina 2.34 9.60 – 5.97
Histidina 1.82 9.17 6.0 (imidazol) 7.59
Hidroxilisina 2.13 8.62 9.67 (e-amino) 9.15
Hidroxiprolina 1.92 9.73 – 5.83
Isoleucina 2.36 9.68 – 6.02
Leucina 2.36 9.60 – 5.98
Lisina 2.18 8.95 10.53 (e-amino) 9.74
Metionina 2.28 9.21 – 5.75
Prolina 1.99 10.60 – 6.30
Serina 2.21 9.15 – 5.68
Tirosina 2.20 9.11 10.07 (fenol) 5.66
Treonina 2.63 10.43 – 6.53
Triptofano 2.38 9.39 – 5.66
Valina 2.32 9.62 – 5.97
Retirado de: Bioquímica Básica, Valter T. Motta. (2009).
Pesquise sobre os aminoácidos incomuns em proteínas e sobre os aminoácidos

biologicamente ativos.
23
CAPÍTULO 2
Estereoisomeria
Todos os aminoácidos, com exceção da glicina, são opticamente ativos, pois o átomo de
carbono α é um centro quiral, também chamado de centro assimétrico. Os aminoácidos
com átomos quirais podem existir como estereoisômeros, ou seja, podem existir em duas
disposições espaciais distintas, sendo imagens especulares que não podem se sobrepor. Essas
duas disposições são chamadas de enantiômeros designados isômeros L ou D (Figura 14). Os
prefixos L e D correspondem à configuração absoluta dos constituintes em torno do carbono quiral.
Historicamente, a nomenclatura foi proposta por Emil Fisher (1891), que denominou todos os
compostos com configurações semelhantes à do L-gliceraldeído de L e todos os compostos com
configurações semelhantes à do D-gliceraldeído de D.
Figura 14. Enantiômeros de alanina nas formas L e D.
Modificado a partir de: <http://veronicabcdc.blogspot.com/2010/09/aminoacidos-molecula-contiene-un-grupo.html>.

Os aminoácidos também podem ser classificados pelo Sistema RS. Esse sistema observa a
distribuição dos grupos funcionais ao redor do carbono quiral. Os quatro grupos ligados ao carbono
α são numerados de acordo com um esquema de prioridade, em que os átomos com maiores
números atômicos têm prioridade sobre os de menor número atômico (R, se a distribuição é no
sentido horário, e S, se for no sentido anti-horário) (Figura 15).
Figura 15. Classificação dos aminoácidos de acordo com o Sistema RS.
Modificado a partir de: <http://pt.scribd.com/doc/53682795/6/Para-configuracao-absoluta>. Retirado em: 14/7/2011.
24
As proteínas são sempre compostas por aminoácidos na forma de L-aminoácido, ou seja,

possuem sempre a mesma configuração relativa ao redor dos átomos de seus centros quirais. A
estereoespecificidade das reações catalisadas por enzimas explica o fato de só existir uma forma de
isômero para os aminoácidos que compõem as proteínas, uma vez que os sítios ativos das enzimas
que os formam são também assimétricos.
Sugestão de leitura: Moléculas quirais: as novidades da indústria farmacêutica que

estão deixando os genéricos obsoletos! Disponível em: <http://www.qmc.ufsc.br/
qmcweb/artigos/drogas_quirais.html>.
25
CAPÍTULO 3
Ligações peptídicas
Como já sabemos, as proteínas são formadas por aminoácidos, mas como estas moléculas se ligam
para formar longas cadeias polipeptídicas?
A ligação envolvida neste processo é uma ligação do tipo covalente, conhecida como ligação
peptídica. Esse processo ocorre devido à ligação do grupo carboxila de um aminoácido com o
grupo amino de outro aminoácido, liberando uma molécula de água (Figura 16).
Figura 16. Representação de uma ligação peptídica entre dois aminoácidos formando um dipeptídeo.
Modificado a partir de: <http://www.explicatorium.com/quimica/Proteinas.php> Retirado em: 14/7/2011.
A união de dois aminoácidos forma um dipeptídeo, assim como a ligação de 3, 4 ou 5 aminoácidos

forma tri, tetra e pentapeptídeos, respectivamente. Cadeias constituídas de poucos resíduos de
aminoácidos são chamadas de oligopeptídeos e cadeias maiores, com um número grande de
resíduos, de polipeptídeos. As cadeias de aminoácidos sempre apresentam uma extremidade
aminoterminal (N-terminal) e outra caboxiterminal (C-terminal), como pode ser observado no
pentapeptídeo a seguir (Figura 17).
Figura 17. Representação do pentapeptídeo serilgliciltirosilalanileucina, composto por resíduos de Ser-Gly-Tyr-Ala-

Leu. As ligações peptídicas aparecem sombreadas.
Modificado a partir de: Princípios de Bioquímica, Lehninger et al. (1995).
26
As cadeias polipeptídicas são compostas por diversos arranjos e combinações de aminoácidos, que
podem ter tamanhos altamente variados, no entanto, seu peso molecular não está intimamente
ligado com sua atividade. As proteínas podem ser compostas de algumas dezenas de aminoácidos
até milhares deles. Também podem ter uma única cadeia polipeptídica ou mais de uma cadeia ligada
entre si (multissubunitária). Alguns exemplos podem ser observados na tabela abaixo (Tabela 3).
Tabela 3. Exemplos de composição de algumas proteínas.
PROTEÍNA PESO MOLECULAR (D) NÚMERO DE RESÍDUOS NÚMERO DE CADEIAS POLIPEPTÍDICAS

Citocromo c 13.000 104 1
Lisozima 13.930 129 1
Mioglobina 16.890 153 1
Interferon 34.200 288 2
Hemoglobina 64.500 574 4
Soroalbumina 68.500 609 1
RNA polimerase 450.00 4.158 5
Retirado de: Princípios de Bioquímica, Lehninger et al. (1995).
27
CAPÍTULO 4
Proteínas: estrutura e função
No capítulo anterior, pudemos entender um pouco sobre a estrutura dos aminoácidos, as ligações
peptídicas realizadas e, consequentemente, a formação de polipeptídeos, como as proteínas. Moléculas
de proteínas são responsáveis por todas as funções celulares e bioquímicas de um organismo e, por
isso, formam uma complexa área de estudo, envolvendo suas estruturas e funções.
Sendo uma proteína formada por dezenas ou milhares de resíduos de aminoácidos,

podemos calcular o número aproximado desses resíduos dividindo o peso molecular
da proteína por 110. Sabemos que o peso molecular médio dos 20 aminoácidos que
podem compor as proteínas é, aproximadamente, 138. No entanto, existem certos
aminoácido que aparecem com mais frequência e outros que são mais raros na
estrutura das proteínas, e, levando isso em consideração, a média fica em torno de
128. Como uma molécula de água (peso molecular 18) é liberada na reação de ligação
peptídica, subtraímos o valor desta do peso médio de aminoácidos: 128-18 = 110.
Para entendermos a estrutura de uma proteína, podemos dividi-la em quatro estruturas ou níveis
(Figura 18).
Figura 18. Representação dos quatro níveis que compõem a estrutura de uma proteína.
Modificado a partir de:<http://naturaxiz.wordpress.com/bio2ba/composicion-da-materia-viva/compostosorganicos/proteinas/estrutura-

das-proteinas/>. Retirado em: 14/7/2011.
Estrutura primária – são as sequências de aminoácidos que compõem as cadeias

polipeptídicas. As ligações peptídicas entre estes aminoácidos da sequência primária são ligações
covalentes e levam a restrições conformacionais. A ligação peptídica tem um caráter de dupla
ligação e não pode ser rotacionada. Os quatro átomos dos grupamentos ficam dispostos em um
28
plano rígido, como mostrado no esquema abaixo (Figura 19). Entretanto, existem algumas regiões
de dobramento entre as ligações, devido à possível rotação em torno das ligações com o carbono α
(Cα-C e Cα-N). Estas ligações podem sofrer rotações em ângulos chamados de ângulos torsionais:
Φ (para Cα-C) e Ψ (para Cα-N). Ambos os ângulos estão em 0° quando as duas ligações peptídicas
vizinhas ao carbono α estão no mesmo plano. Entretanto, em estruturas de proteínas, o ângulo 0°
nunca vai ocorrer, devido a impedimentos estéricos. Uma cadeia polipeptídica é formada, então,
Cadeia polipeptídica por unidades planares unidas entre si por porções articuláveis.
Figura 19. Esquema que mostra uma cadeia polipeptídica com seus planos rígidos conectados por regiões
articuláveis em ângulos Φ (fi) e Ψ (psi).
Modificado a partir de: <http://www.eead.csic.es/compbio/material/algoritmos3D/node27.html>.
Note que os grupos peptídicos estão na conformação trans, em que os átomos de Cα sucessivos estão
em lados opostos da ligação peptídica que os une. Devido a menor estabilidade espacial, existem
poucas exceções de proteínas que adotam a conformação cis.
Estrutura secundária – são as estruturas bidimensionais formadas pelos resíduos de

aminoácidos. Estes é que vão determinar o padrão de dobramento da molécula, como, por exemplo,
as hélices e folhas-β (Figura 20).
Figura 20. Representações de elementos de estrutura secundária: α-hélice e folha-β.
Modificado a partir de: <http://www.bionova.org.es/biogal/tema08.htm>. Retirado em: 18/7/2011.
29
UNIDADE II │ AMINOÁCIDOS PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
As α-hélices e folhas-β são elementos de estrutura secundária de proteínas, assim como as voltas e
estruturas desordenadas. O que determina sua formação são as sequências de resíduos com valores
repetidos dos ângulos Φ e Ψ. Por exemplo: os resíduos de aminoácidos em uma α-hélice de mão
esquerda apresentam conformações com Ψ= -45° e Φ= -60°.
O gráfico de Ramachandran é muito utilizado para termos informações sobre estrutura secundária.
Esse gráfico apresenta dois eixos, cada um com valores diferentes dos ângulos Ψ e Φ. Por meio desta
representação, podemos estabelecer as combinações mais estáveis de pares de ângulos Ψ e Φ, entre
todas as teoricamente possíveis. Observe a figura abaixo (Figura 21):
Figura 21. Gráfico de Ramachandran. No diagrama acima, as áreas brancas representam as regiões ou valores
angulares em que ocorrem impedimentos estéricos e não são permitidas aos aminoácidos, com exceção da
glicina. As regiões mais escuras correspondem aos valores em que não ocorrem impedimentos estéricos e são
característicos de α-hélices e folhas-β. As regiões pontilhadas representam valores menos prováveis de ocorrerem,
como as hélices de mão esquerda.
Modificado a partir de: <http://swissmodel.expasy.org/course/text/chapter1.htm>. Retirado em: 15/7/2011.
Estrutura terciária – é o dobramento tridimensional da cadeia polipeptídica, ou seja, a

posição de cada átomo na proteína. É o correto enovelamento da estrutura terciária que vai
garantir o funcionamento da molécula. A maioria das estruturas tridimensionais de proteínas já
obtidas (Figura 22) está depositada no banco de dados Protein Data Bank (PDB), disponível na
Internet <http://www.pdb.org/pdb/home/home.do>.
Figura 22. Estruturas tridimensionais de algumas proteínas. Da esquerda para direita: proteína patatina, proteína
centrina ligante de cálcio e proteína Hfq ligante de RNA.
Modificado a partir de:<http://www.pdb.org/pdb/home/home.do >.Retirado em: 14/7/2011.
30
Estrutura quaternária – é o arranjo tridimensional de mais de uma subunidade de uma

proteína com mais cadeias polipeptídicas idênticas ou não. Algumas proteínas possuem subunidades
unidas de modo não covalente. Estas são chamadas de protômeros, quando formadas por
subunidades idênticas, e oligômeros, quando são diferentes. Um exemplo é a hemoglobina, que
possui 4 subunidades unidas (Figura 23).
Figura 23. Estrutura quaternária da molécula de hemoglobina.
Modificado a partir de: <http://www.bioterapi.ro/aprofundat/index_aprofundat_index_enciclopedic_substanteHemoglobina.html >.

De acordo com as definições de proteína fibrosa e proteína globular, existentes na

literatura, como você classificaria a molécula de hemoglobina? Justifique a resposta.
As proteínas não são moléculas estáticas, como visto nas estruturas tridimensionais cristalizadas.
São moléculas dinâmicas, que muitas vezes dependem dessa característica para interagir com
outras e desempenhar suas funções no organismo. As mudanças conformacionais sofridas por
proteínas, muitas vezes, são sutis e referem-se a vibrações moleculares ou a pequenos movimentos
dos resíduos de aminoácidos que as compõem. No entanto, existem classes de proteínas que sofrem
drásticas mudanças em sua conformação, podendo deslocar-se até alguns nanômetros. É o caso das
proteínas ligantes de cálcio que agem como sinalizadoras do íon dentro da célula.
Conforme estudamos, cada proteína possui uma estrutura tridimensional específica, que é
determinada por estruturas primárias, secundárias, terciárias e, algumas vezes, quaternárias.
Seu enovelamento certo é que vai refletir sua correta função e atividade biológica na célula.
Características da composição vão determinar a especificidade e função das proteínas, podendo esta
função ser estrutural, de transporte, regulatória, sinalizadora ou motora. As interações hidrofóbicas,
iônicas, ligações de hidrogênio e todas as interações fracas já estudadas são essenciais para manter
a estrutura das proteínas e sua estabilidade.
Ao final deste capítulo, pudemos adquirir uma noção geral da importância, do papel e da
complexidade das proteínas.
31
AMINOÁCIDOS UNIDADE III
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
CAPÍTULO 1
Monossacarídeos, dissacarídeos
e polissacarídeos
Os carboidratos, também conhecidos como sacarídeos, são compostos principalmente por três
elementos: carbono, hidrogênio e oxigênio. São combinados de acordo com a fórmula (CH2O)n e
representam as moléculas mais abundantes na face da Terra. São fundamentais como fonte e reserva
de energia, moléculas estruturais e matéria-prima para biossíntese de biomoléculas. A D-glucose,
por exemplo, é o principal combustível dos organismos e o monômero primário dos polissacarídeos
mais abundantes na natureza, o amido e a celulose.
Os carboidratos são divididos em três classes, em função do seu tamanho. O tipo mais simples
são os monossacarídeos (aldoses e cetoses), que são os açúcares simples. Os dissacarídeos
são aqueles formados por duas unidades de monossacarídeos e os polissacarídeos são aqueles
formados por mais de 20 unidades de monossacarídeos.
Monossacarídeos – são unidades básicas de carboidrato com cadeia carbônica linear, que possuem,
no mínimo, três carbonos. Todos os átomos de carbonos estão ligados por ligações covalentes simples.
Estas unidades possuem um grupo carbonila e outro hidroxila. O grupo carbonila é formado pela
união de um dos carbonos com um átomo de oxigênio, por meio de uma dupla ligação, e o grupo
hidroxila está presente no restante dos átomos de carbono.
O monossacarídeo é considerado uma aldose quando o grupo carbonila está localizado na

extremidade da cadeia carbônica e uma cetose se o mesmo grupo não estiver nas extremidades,
vejo o exemplo (Figura 24):
Figura 24. Representação de duas pentoses, uma aldose (aldopentose) e uma cetose (cetopentose). As caixas
cinzas indicam o grupo carbonila em cada um dos monossacarídeos.
Modificado a partir de: <http://www2.ufp.pt/~pedros/bq/carb.htm>. Retirado em: 22/7/2011.
32
CARBOIDRATOS E GLICOBIOLOGIA │ UNIDADE III
Os menores monossacarídeos, com três átomos de carbono, são chamados de trioses, aqueles com
4, 5, 6 ou mais carbonos são chamados de tetroses, pentoses, hexoses e assim por diante.
Com exceção da diidroxiacetona, todos os monossacarídeos possuem átomos de carbono quirais

(assimétricos) e por isso possuem formas isoméricas opticamente ativas. O gliceraldeído, por
exemplo, apresenta dois enântiomeros: D-gliceraldeído e L-gliceraldeído. A denominção D ou L para
carboidratos é feita de acordo com a convenção de Fisher, e quando o grupo hidroxila no carbono de
referência está ao lado direito na fórmula de projeção, o monossacarídeo é um D-açúcar, quando
ele está ao lado esquerdo, é um L-açúcar (Figura 25).
Figura 25. Fórmula de Projeção de Fisher para D-gliceraldeído e L-gliceraldeído. Os esterioisômeros são imagens
especulares um do outro. Os açúcares na forma L são biologicamente menos frequentes que os D-açúcares e,
por isso, o prefixo D muitas vezes é omitido.
Modificado a partir de: <http://blogbiologiaandrea.blogspot.com/2010_11_01_archive.html>. Retirado em: 22/7/2011.
Podemos calcular os números de isômeros que um monossacarídeo pode apresentar

levando em consideração o número de carbonos quirais deste. Uma molécula com
“n” centros quirais vai ter 2n estereoisômeros.
Em soluções aquosas, os monossacarídeos que apresentam mais de quatro carbonos formam

estruturas cíclicas. Com a reação do grupo carbonila com o oxigênio de um grupo hidroxila, forma-
se uma ligação covalente e um anel é formado. A glicose é um exemplo (Figura 26).
Figura 26. Representação da molécula de glicose nas formas linear e cíclica. Na forma cíclica, um anel é
formado (piranose).
33
UNIDADE III │ CARBOIDRATOS E GLICOBIOLOGIA
A formação dos anéis é, na verdade, o resultado de uma reação geral, que ocorre entre alcoois e os
grupos carbonila de aldeídos e cetonas. O resultado é a formação de hemiacetais ou hemicetais,
apresentando um carbono assimétrico a mais, podendo assim apresentar-se em duas formas
esteroisoméricas (Figura 27).
Figura 27. Formação de hemiacetais e hemicetais. Reação de um aldeído (à esquerda) e de uma acetona (à
direita) com um álcool, produzindo um hemiacetal e hemicetal, respectivamente.
Quando o monossacarídeo torna-se cíclico, o carbono da carbonila torna-se um centro quiral. O par
de isômeros que apresenta configuração distinta no carbono anomérico é chamado de anômero.
No caso da glicose, as duas formas resultantes são α−D−glicose e β−D–glicose. No anômero
α, o grupo OH ligado ao carbono anomérico está abaixo do plano do anel e no anômero β está
projetado acima do plano do anel. As formas α e β são anômeras (Figura 28).
Figura 28. D-glicose com formação de duas estruturas cíclicas de glicopiranose. Anômeros α e β se distinguem
apenas na posição da hidroxila do C1. As formas glicopiranosídicas são mostradas como projeção de Haworth,
em que as ligações mais escuras do anel são projetadas à frente do plano e as ligações mais claras são
projetadas para trás.
Modificado a partir de: <http://getyournotes.blogspot.com/2011/01/glucose.html>. Retirado em: 22/7/2011.
Dissacarídeos e polissacarídeos – quando dois ou mais monossacarídeos são unidos

covalentemente por uma ligação O-glicosídica, uma grande variedade de moléculas pode
ser formada. A ligação O-glicosídica ocorre quando um grupo hidroxila, de uma molécula de
monossacarídeo, reage com o carbono de outra molécula de açúcar (Figura 29).
34
CARBOIDRATOS E GLICOBIOLOGIA │ UNIDADE III
Figura 29. Ligação O-glicosídica na formação de maltose. Duas moléculas de glicose são precursoras do produto
eliminando uma molécula de água.
Modificado a partir de: <http://diariodefarmacia2010.blogspot.com/2011/06/carboidratos.html>. Retirado em: 25/7/2011.
Os dissacarídeos e polissacarídeos possuem um carbono anomérico livre em uma de suas

extremidades, denominada extremidade redutora. Os dissacarídeos podem ser hidrolisados por
ácidos, liberando monossacarídeos livres, no entanto, são resistentes às bases.
As ligações entre açúcares também podem ser N-glicosídicas, em que o átomo de carbono do
monossacarídeo une-se ao átomo de nitrogênio em uma glicoproteína.
Os polissacarídeos, também conhecidos como glicanos, podem ser divididos em dois grupos,
os heteropolissacarídeos e os homopolissacarídeos. Essa classificação vai depender de
os compostos serem formados por um ou vários monossacarídeos diferentes. Podem também
possuir cadeias ramificadas ou lineares.
Os homopolissacarídeos representam as formas de armazenamento de monossacarídeos, servindo

de reserva energética. Esse é o caso do amido e do glicogênio. Também podem ser elementos
estruturais, como a celulose, presente nas paredes celulares de células vegetais, ou a quitina,
componente do exoesqueleto de artrópodes.
Os heteropolissacarídeos representam os peptidoglicanos e glicosaminoglicanos, componentes das

paredes celulares bacterianas e matriz extracelular, respectivamente.
Você já se perguntou qual a diferença entre os antibióticos com ação em bactérias

Gram-positivas e Gram-negativas? Para ajudar leia as informações abaixo:
As bactérias são classificadas de acordo com a coloração do corante Gram:
»» Bactérias Gram-positivas apresentam a parede celular espessa e formada

por várias camadas de peptídeoglicanos que envolvem a sua membrana
plasmática.
»» Bactérias Gram-negativas apresentam a parede celular fina e formada

por uma única camada de peptídeoglicano inserida entre as membranas
lipídicas interna e externa.
35
A celulose é um homopolissacarídeo, linear e composto por 10.000-15.000 unidades

de D-glicose. Sabendo disso e com base na estrutura da molécula, responda por que
a maioria dos animais não consegue digerir a celulose e como o cupim resolveu esse
problema.
36
CAPÍTULO 2
Glicoconjugados
Por definição, os glicoconjugados são carboidratos covalentemente ligados a moléculas de proteínas

ou lipídeos e são divididos em três classes: proteoglicanos, glicoproteínas e glicolipídeos.
Proteoglicanos – são moléculas presentes na superfície e matriz celular, que estão ligadas a
proteínas de membrana ou proteínas secretadas. São os glicoconjugados que compõem os tecidos
conectivos, como as cartilagens, conferindo-lhes elasticidade e rigidez. Os proteoglicanos também
são muito importantes para manter a lubrificação ideal nas articulações.
Proteoglicanos são formados por uma proteína central que possui uma ou mais cadeias de
glicosaminoglicanos (Figura 30). Essas cadeias são compostas por dissacarídeos carregados
negativamente, devido à presença de grupos sulfato e ácido úrico. Por meio de estruturas específicas,
estabelecem ligações covalentes com a proteína central dos proteoglicanos. De acordo com a cadeia
glicosídica ligada à molécula, pode ser classificada e dividida em diferentes tipos. As cadeias podem
ser de sulfato de condroitina, sulfato de dermatano, heparina, sulfato de heparano, sulfato de
queratano ou hialuronato, a depender de sua ação.
Na matriz extracelular, os proteoglicanos participam da formação de proteínas fibrosas, como o

colágeno, e conferem a propriedade de umectação da matriz extracelular. A porção proteica dos
proteoglicanos é sintetizada nos ribossomos e levada ao retículo endoplasmático rugoso. Já a ligação
com os glicídeos é realizada no complexo de Golgi. Quando está completo, o proteoglicano é, então,
levado por vesículas secretoras para a matriz extracelular da célula.
Figura 30. Agregado proteoglicano. Molécula de hialuronato associada a centenas de moléculas de agrecana
(proteína central). Cada agrecana com centenas de cadeias de condroitina e queratana sulfato ligadas
covalentemente.
Modificado de: Princípios de Bioquímica, Lehninger et al. (1995).
37
Glicoproteínas – são vários oligossacarídeos ligados a proteínas. Estão presentes no sangue,

na matriz extracelular e na superfície externa da membrana plasmática. São proteínas de
reconhecimento, relacionadas à resposta imune do organismo e que apresentam sítios altamente
específicos para o reconhecimento de outras moléculas. Nas glicoproteínas, os carboidratos se ligam a
proteínas específicas, por meio de ligações O-glicosídicas, que envolvem grupos hidroxilas e resíduos
de aminoácidos serina (Ser) ou treonina (Tre). Ligações N-glicosídicas também podem ocorrer,
envolvendo o nitrogênio da função amida do resíduo de aminoácido asparagina (Asp) (Figura 31).
Figura 31. Ligação de oligossacarídeos em glicoproteínas. À esquerda, uma ligação do tipo O-glicosídica
envolvendo o resíduo de serina e, à direita, uma ligação N-glicosídica envolvendo o nitrogênio e o resíduo de
asparagina.
Modificado de: Princípios de Bioquímica, Lehninger et al. 1995.
Glicolipídeos – são lipídeos que se localizam na membrana celular e possuem, na sua porção
hidrofílica, algum oligossacarídeo. Estes agem como sítios específicos para reconhecimento de
outras proteínas que se ligam a carboidratos (Figura 32).
Figura 32. Estrutura de dois glicolipídeos. À esquerda, um esterol glicosídeo e, à direita, uma glicosil ceramida.
Modificado a partir de: <http://www.biologie.uni-hamburg.de/bzf/fb5a006/dw_project1.htm.> Retirado em: 23/7/2011.
Na próxima unidade, discutiremos mais sobre os glicolipídeos ao abordarmos os lipídeos estruturais.
Os gangliosídeos são um exemplo de glicolipídeos localizados na membrana

celular e são justamente estes que agem como antígenos do sistema ABO de
grupos sanguíneos.
38
LIPÍDEOS E VITAMINAS UNIDADE IV
CAPÍTULO 1
Lipídeos de armazenamento
Os lipídeos são moléculas caracterizadas por sua baixa solubilidade em água. Exercem inúmeros
papéis biológicos importantes, entre eles: reserva de energia, componentes estruturais das membranas
plasmáticas e isolantes térmicos.
Os lipídeos podem ser divididos de acordo com suas funções: os lipídeos de armazenamento
correspondem a mais de 80% da massa dos adipócitos e servem como reserva de energia. Os
lipídeos estruturais correspondem ao valor compreendido entre 5 –10% de todo volume celular e
são os principais componentes da membrana plasmática. Já os lipídeos biologicamente ativos,
que são encontrados em quantidades bem menores que os demais, possuem papel importante:
moléculas sinalizadoras e mensageiras.
Lipídeos de armazenamento – fazem parte deste grupo os ácidos graxos e seus derivados. Os
ácidos graxos são compostos de ácidos carboxílicos com longa cadeia carbônica, de 14-24 átomos de
carbono, e não apresentam ramificação. Os ácidos graxos são considerados insaturados quando
possuem duplas ligações na cadeia de hidrocarbonetos e saturados quando não apresentam duplas
ligações. Os ácidos graxos insaturados ainda podem ser poli-insaturados, que são aqueles que
possuem duas ou mais duplas ligações. Em plantas e animais, os principais ácidos graxos presentes
são o ácido palmítico, oleico, linoleico e esteárico, observe algumas de suas estruturas (Figura 33):
Figura 33. Representações estruturais de alguns ácidos graxos. As setas indicam as regiões de dupla ligação nos
ácidos insaturados. Note que o ácido α-linolênico é poli-insaturado.
Modificado de: <http://www.daanvanalten.nl/quimica/module12/bioquimica.html>. Retirado em 15/7/2011.
39
UNIDADE IV │ LIPÍDEOS E VITAMINAS
A presença de duplas ligações nas cadeias carbônicas dificulta a interação intermolecular e isso
faz com que, em temperatura ambiente, os ácidos insaturados se apresentem no estado líquido.
Por outro lado, os ácidos saturados possuem maior flexibilidade e facilidade de empacotamento
intermolecular e apresentam-se sólidos. Consequentemente, o ponto de fusão dos lipídeos diminui
de acordo com o aumento de insaturações (duplas ligações). O comprimento da cadeia vai interferir
na solubilidade do lipídeo em água, e quanto mais longa a cadeia alquílica e menor o número de
duplas ligações, menor será sua solubilidade na água.
“Pessoas que buscam o desenvolvimento muscular têm procurado cada vez mais
o consumo de ácidos graxos essenciais, pois algumas pesquisas mostram que eles
reduzem a quebra do tecido muscular, aumentam o crescimento muscular, aceleram
o tempo de recuperação, auxiliam na redução da inflamação, participam da secreção
hormonal e contribuem para articulações saudáveis”.
Fonte:<http://www.corpoperfeito.com.br/ce/acidos_graxos_essenciais>.
Os triacilgliceróis, conhecidos como triglicerídeos, são triésteres de glicerol com ácidos graxos
e atuam como reserva energética (Figura 34).
Figura 34. Duas representação da molécula de triacilglicerol. Três ácidos graxos diferentes ligados a um glicerol.
Modificado de: Princípios de Bioquímica, Lehninger et al. (1995).
Os triacilgliceróis presentes na gordura animal possuem grande quantidade de ácidos graxos saturados,
sendo sólidos à temperatura ambiente. Por outro lado, os triglicerídeos presentes na gordura vegetal
normalmente são ricos em ácidos graxos insaturados, sendo, por esse motivo, líquidos. No processo
de fabricação da margarina, que utiliza gordura vegetal, esta sofre um processo de hidrogenação, em
que suas duplas ligações são reduzidas, tornando-a sólida à temperatura ambiente.
No ano de 2004, a Organização Mundial da Saúde (OMS) recomendou a eliminação

total do consumo de gordura trans industrial. A partir de 2006, no Brasil, a legislação
determinou que a quantidade de gordura trans fosse descrita no rótulo de todos os
alimentos comercializados.
Sabria Aued-Pimentel e Odair Zenebon. Lipídeos totais e ácidos graxos na informação

nutricional do rótulo dos alimentos embalados: aspectos sobre legislação e
quantificação. Revista do Instituto Adolfo Lutz. São Paulo, v. 68, n. 2, São Paulo, 2009.
40
LIPÍDEOS E VITAMINAS │ UNIDADE IV
Saiba mais sobre gordura trans em:<http://www.alanrevista.org/ediciones/2006-1/

acidos_graxos_trans.asp>.
As ceras também são derivadas de ácidos graxos e desempenham algumas funções biológicas
importantes. São ésteres de ácidos graxos saturados e insaturados de cadeia longa. Em muitos
animais, as ceras são secretadas por glândulas que agem como uma proteção para a pele, além
de ajudar nos processos de lubrificação e flexibilidade. Nas plantas, estão presentes com a função
de proteção contra parasitas e contra evaporação excessiva de água. Além disso, as ceras ainda
possuem grande interesse e aplicação industrial, como, por exemplo, a cera de abelha e de carnaúba,
muito utilizadas em cosméticos (pomadas, loções, hidratantes etc.).
41
CAPÍTULO 2
Lipídeos estruturais
Como vimos, a membrana plasmática é formada por uma bicamada lipídica, mais especificamente
por glicerofosfolipídeos e esfingolipídeos. As membranas celulares são elásticas e resitentes graças
às fortes interações hidrofóbicas entre os grupos apolares dos fosfolipídeos.
Os glicerofosfolipídeos são derivados do glicerol e constituem o principal componente das

membranas biológicas. São moléculas anfifílicas com porções hidrofóbicas e hidrofílicas
e são formadas de glicerol-3-fosfato. Os glicerofosfolipídeos são determinados de acordo com
seus resíduos de ácido graxo. Os ácidos graxos presentes nos glicerofosfolipídeos constituem
uma imensa variedade de moléculas. Na maioria das vezes, os glicerofosfolipídeos possuem
um ácido graxo saturado localizado no C1 (cadeia carbônica 1)e outro insaturado no C2 (cadeia
carbônica 2).
As fosfolipases são enzimas que hidrolisam os glicerofosfolipídeos. Muitas destas

estão presentes em venenos de cobras e abelhas e são do tipo fosfolipases A2. Como
estas agem nas células?
Os esfingolipídeos são muito semelhantes aos glicerofosfolipídeos, no entanto, não possuem

a molécula de glicerol e seu esqueleto é formado por um aminoálcool com uma longa cadeia de
hidrocarboneto, normalmente a esfingosina. O grupo amino da esfingosina liga-se a um ácido
graxo a partir de uma ligação amídica, dando origem a uma ceramida. A ceramida é, então, um
derivado dos ácidos graxos da esfingosina.
As esfingomilelinas estão presentes na bainha de mielina, envolvendo os axônios, e são os

esfingolipídeos mais comuns. Os cerebrosídeos são ceramidas com um único resíduo de açúcar
(glicose ou galactose) em sua porção polar e não possuem grupo fosfato. Os gangliosídeos são
ceramidas ligadas a oligossacarídeos. Tanto os cerebrosídeos como os gangliosídeos estão presentes
predominantemente no cérebro.
A degradação de gangliosídeos está relacionada a várias doenças hereditárias, como

a doença de Tay-Sachs.
O quadro a seguir apresenta os lipídeos de acordo com sua estrutura e funções.

Depois de ler sobre os lipídeos estruturais e de armazenamento, faça uma síntese
sobre os lipídeos.
42
Quadro 1. Síntese da estrutura dos lipídeos.
Modificado a partir de: Princípios de Bioquímica, Lehninger et al. (1995).
43
CAPÍTULO 3
Colesterol e vitaminas
O colesterol é composto por quatro anéis hidrocarbonatos altamente apolares, com um grupo
hidroxil altamente hidrofílico ligado a sua extremidade (Figura 35). É considerado um lipídeo de
membrana, mas também desempenha o papel de molécula sinalizadora dentro da célula. Está
presente na maioria das células eucarióticas e serve como precursor de várias outras moléculas.
Todos os derivados do colesterol são denominados esteroides e são secretados pelas gônadas,
córtex adrenal e placenta. Os hormônios esteroides, como testosterona e estrógeno, são exemplos
de derivados do colesterol.
Figura 35. Molécula de colesterol. Núcleo esteroide composto de quatro anéis fundidos, sendo três com seis
carbonos e um com cinco carbonos.
Modificado a partir de: <http://www.dbm.ufpb.br/DBM_bioquimica_monitoria.htm>. Retirado em: 15/7/2011.
Os animais necessitam da molécula de colesterol para síntese de membranas, como precursor

de hormônios e de vitaminas. A maior parte do colesterol é sintetizada no fígado, onde,
posteriormente, pequena porção deste é incorporada na membrana e o restante é transportado
como colesterol biliar, ácidos biliares e ésteres do colesterol.
Como o colesterol é insolúvel em água, esta molécula necessita de lipoproteínas plasmáticas

para poder ser transportada por meio da corrente sanguínea. As lipoproteínas, nesse caso,
são complexos esféricos com lipídeos hidrofóbicos no centro e cadeias laterais hidrofílicas das
proteínas na superfície. As diferentes composições de lipídeos nestas moléculas produzem
lipoproteínas com densidades diferentes. A lipoproteína HDL (high density level) é a mais densa
e a VLDL (very low density level) a menos densa, estando a LDL (low density level) (Figura 36)
entre as duas.
44
Figura 36. Representação da molécula da lipoproteína LDL.
Modificado a partir de: <http://pt-br.infomedica.wikia.com/wiki/Dislipidemias_-_Hiperlipidemia>. Retirado em: 15/7/2011.
Quando uma pessoa ingere ácidos graxos ou carboidratos em quantidade maior do que aquela
que necessita, estes são convertidos em triacilgliceróis no fígado e unem-se a apolipoproteínas,
formando o VLDL. Estas moléculas são transportadas para músculos e tecido adiposo, e as moléculas
de ácido graxo são liberadas deste complexo pela ação das lipases. Os ácidos graxos são, então,
armazenados sob a forma de gotículas no interior dos adipócitos e no músculo, sendo utilizados
para a produção de energia por oxidação.
As lipoproteínas LDL transportam o colesterol para tecidos periféricos, os quais possuem receptores
de superfície específicos que ajudam na captação do colesterol.
As lipoproteínas HDL são sintetizadas no fígado e também no intestino delgado. As proteínas na

superfície do HDL convertem fosfatidilcolina e colesterol remanescente em ésteres de colesterol.
Estes são capturados pela molécula de HDL e levados ao fígado novamente, onde são convertidos
em sais biliares.
A ingestão de carboidratos em excesso pode induzir a um acúmulo de colesterol na corrente

sanguínea. As lipoproteínas LDL são as responsáveis por transportar o colesterol do fígado para
outros órgãos e tecidos e são elas que estão ligadas à maior parte das patologias, como a aterosclerose.
A aterosclerose é o acúmulo de colesterol na parede de vasos sanguíneos que podem obstruir as
artérias coronarianas, causando ataques cardíacos. Já as lipoproteínas HDL são conhecidas por
ajudar no não acúmulo das placas de colesterol, uma vez que capturam o colesterol no sangue e
levando-no para o fígado. Existe, então, uma correlação inversamente proporcional entre os níveis
de HDL e LDL no sangue em relação às doenças arteriais.
45
O nível ideal de colesterol total na corrente sanguínea é abaixo de 200 mg/dL.

O nível de colesterol entre 200 e 239 significa um aumento no risco de ter um
ataque do coração ou um derrame. Já os níveis acima de 240 aumentam muito a
probabilidade de doenças cardíacas. Os níveis das lipoproteínas (HDL e LDL) são
também importantes. O colesterol LDL menor que 130 é o recomendado, assim
como um nível de HDL de 60 ou acima. Um nível de LDL de 160 ou maior e de HDL
menor que 35 significa um risco de doença cardíaca aumentado. Caso o colesterol
total seja alto devido a alta taxa de LDL, há um maior risco quanto a doença cardíaca
e derrame. Se a taxa total é alta por causa de HDL alto, provavelmente não há risco
de doença cardíaca aumentada.
Sugestão de leitura: <http://www.lenzafarm.com.br/estatinas.htm>.
Mais informações em: <http://www.scielo.br/pdf/rbme/v8n6/v8n6a05.pdf>.
As vitaminas são compostos orgânicos indispensáveis para a vida, necessárias em doses muito
baixas; algumas delas são medidas em microgramas, essenciais para o funcionamento normal do
metabolismo. Podem ser dívidas com base na solubilidade em lipossolúveis e hidrossolúveis.
O termo “vitamina” foi utilizado pela primeira vez em 1911, para designar um grupo
de aminas que eram consideradas vitais. Embora saibamos que várias das vitaminas
hoje conhecidas não possuem grupos aminas em suas estruturas químicas, o termo
é usado até hoje. A maioria das vitaminas deve ser obtida na dieta alimentar, já que
não pode ser sintetizada pelos animais.
As vitaminas lipossolúveis são compostos isoprenoides, que são grandes cadeias carbônicas com
fórmula geral (C5H8)n, e incluem as vitaminas A, D, E e K. São insolúveis em água, absorvidas
no intestino com a ajuda de sais biliares. O excesso dessas vitaminas é armazenado no fígado
e em depósitos de gordura do corpo. Por serem insolúveis em água, precisam de moléculas
transportadoras, como colesterol (lipoproteínas).
A vitamina A, também chamada de retinol, age como pigmento visual (com produção de rodopsina),
queratinização da pele, reforço do sistema imunológico, formação de ossos, pele, cabelo e unhas, e
antioxidante de radicais livres. A vitamina A é obtida a partir de uma dieta rica em óleos de fígado
de peixe, ovos, leite, manteiga, fígado e alimentos ricos em β–caroteno. Sua carência pode provocar
cegueira noturna, problemas na pele e mucosas, bem como o crescimento retardado.
A vitamina D, também conhecida como colecalciferol, é um grupo de pró-hormônios lipossolúveis

e, normalmente, não pode ser obtida por meio da alimentação, pois é sintetizada a partir de
46
7-deidrocolesterol em uma reação fotoquímica catalizada pelo UV proveniente da luz solar. No

fígado, a molécula produzida na reação é convertida em forma ativa: um hormônio que atua na
regulação do metabolismo do cálcio, promovendo a absorção de cálcio pelos ossos, atuando no
crescimento normal e na mineralização dos ossos. A falta de vitamina D no organismo pode causar
doenças como raquitismo e osteoporose. Hoje em dia já existem produtos comerciais que incluem
a molécula de calciferol, estruturalmente similar ao colecalciferol, que serve como suplemento
alimentar. O calciferol comercial é obtido a partir do esteroide ergosterol, encontrado em vegetais e
leveduras, por meio de irradiação com luz ultravioleta.
A vitamina E contém na sua estrutura um anel aromático substituído e uma longa cadeia lateral
isoprenoide; são chamados de tocoferóis e são antioxidantes. Seu anel aromático reage com as
formas reativas dos radicais livres, eliminando-os. Também atuam no processo de formação de
gametas. Sua carência pode causar esterilidade, distúrbios no crescimento embrionário, necrose
hepática e degeneração dos rins. É encontrado em óleos vegetais e ovos. A vitamina K, também
chamada de filoquinona (K1), menaquinona (K2) e menadiona (K3), atua na produção de
protrombina, importante fator na coagulação do sangue. Essa vitamina age ainda na prevenção de
osteoporose em idosos e mulheres depois da menopausa. O anel aromático dessa vitamina sofre
um ciclo de oxidação e redução durante a formação de protrombina e sua carência pode causar
distúrbios na coagulação, como hemorragias. A forma K1 é encontrada principalmente em vegetais,
a forma K2 é sintetizada por bactérias no trato intestinal dos seres humanos e animais e a forma K3
é um composto sintético que pode ser convertido em K2 no trato intestinal.
Fazem parte das vitaminas hidrossolúveis as vitaminas C, H, B1, B2, B3, B5, B6, B9 e B12. São
solúveis em água e absorvidas no intestino, sendo eliminadas pela urina quando em excesso. Com
exceção da vitamina C, todas as outras vitaminas hidrossolúveis têm atividade catalítica. Mudanças
na estrutura destas vitaminas ou interações com outras moléculas são necessárias para ativá-las,
pois na forma livre não estão na forma ativa (coenzima).
Observe a tabela abaixo: as quatro primeiras vitaminas são as lipossolúveis (representadas em

preto) e as demais hidrossolúveis (representadas em cinza) (Tabela 4):
Tabela 4. Vitaminas essenciais aos seres humanos e suas principais fontes e funções.
Doenças provocadas pela

Vitaminas Fontes Principais Funções no organismo
Carência
problemas de visão, secura da pele,
combate radicais livres, formação dos
A fígado de aves, animais e cenoura diminuição de glóbulos vermelhos,
ossos, pele; funções da retina
formação de cálculos renais
D óleo de peixe, fígado, gema de ovos raquitismo e osteoporose regulação do cálcio do sangue e dos ossos
dificuldades visuais e alterações

E verduras, azeite e vegetais antioxidantes
neurológicas
desnutrição, má função do fígado, coagulação do sangue, previne

K fígado e verduras
problemas intestinais osteoporose
B1 cereais, carnes, verduras, levedo de cerveja beribéri metabolismo energético dos açúcares
metabolismo de enzimas, proteção no
B2 leites, carnes, verduras inflamações, anemias, seborreia
sistema nervoso
47
Doenças provocadas pela

Vitaminas Fontes Principais Funções no organismo
Carência
fígado, cogumelos, milho, abacate, ovos, metabolismo de proteínas, gorduras e
B5 fadigas, cãibras musculares, insônia
leite, vegetais açúcares
crescimento, proteção celular, metabolismo
seborreia, anemia, distúrbios de
B6 carnes, frutas, verduras e cereais de gorduras e proteínas, produção de
crescimento
hormônios
formação de hemácias e multiplicação
B12 fígado, carnes anemia perniciosa
celular
fortalecimento de sistema imunológico,
laranja, limão, abacaxi, kiwi, acerola,
C escorbuto combate radicais livres e aumenta a
morango, brócolis, melão, manga
absorção do ferro pelo intestino
noz, amêndoa, castanha, levedo de eczemas, exaustão, dores musculares,
H metabolismo de gorduras
cerveja, leite, gema de ovo, arroz integral dermatite
anemia megaloblástica, doenças do tubo metabolismo dos aminoácidos, formação
M ou B9 cogumelos, hortaliças verdes
neural das hemácias e tecidos nervosos
ervilha, amendoim, fava, peixe, feijão, insônia, dor de cabeça, dermatite, manutenção da pele, proteção do fígado,
PP ou B3
fígado diarreia, depressão regula a taxa de colesterol no sangue
Modificado a partir de: <http://www.acessosaude.com.br/index.php?p=lno&c=1&id=122>. Retirado em: 22/7/2011.
As vitaminas são sensíveis ao calor, à umidade e à luz, portanto devemos ter cuidado
ao manipular os alimentos, a fim de não destruirmos suas propriedades nutricionais.
Há bastante tempo, muitas pessoas acreditam que ingerindo grandes quantidades de

suplementos vitamínicos se previne o aparecimento de determinadas enfermidades,
como o resfriado. Entretanto, essas suposições nunca foram comprovadas e, ao
contrário do efeito esperado, podem causar problemas de saúde. A hipervitaminose,
ou envenenamento por vitaminas, ocorre quando o indivíduo ingere altos níveis de
vitaminas que podem levá-lo a um quadro de intoxicação.
48
DNA E RNA UNIDADE V
CAPÍTULO 1
Nucleotídeos e ácidos nucleicos
Os nucleotídeos e ácidos nucleicos são moléculas que estão envolvidas em reações fundamentais
para a manutenção e propagação da vida. Os nucleotídeos participam da transferência de energia, e
os ácidos nucleicos são suas formas poliméricas que armazenam a informação genética.
Os nucleotídeos são compostos por uma base nitrogenada ligada a um açúcar (pentose) que
possui um grupo fosfato. Um nucleosídeo é a molécula sem o grupo fosfato. Os nucleotídeos
são moléculas aromáticas, planares e heterocíclicas, todas derivadas de uma purina ou de uma
pirimidina. Observe as diferenças entre as bases purinas e pirimidinas (Figura 37).
Figura 37. Representação de compostos purínicos e pirimidínicos. Adenina (A) e guanina (G) são purinas e citosina
(C), timina (T) e uracila (U) são pirimidinas. A uracila é encontrada somente em moléculas de RNA.
Modificado a partir de: <http://html.rincondelvago.com/bioquimica_41.html>. Retirado em: 15/7/2011.
No nucleotídeo, a base nitrogenada, que pode ser adenina (A), guanina (G), citosina (C), timina
(T) ou uracila (U), liga-se ao carbono-1`da pentose por meio de uma ligação N-β-glicosídica, e o
fosfato encontra-se esterificado ao carbono-5`.
49
UNIDADE V │ DNA E RNA
As pentoses, ou açúcares dos ribonucleotídeos, são riboses e são encontradas apenas na molécula
de RNA (ácido ribonucleico). Os desoxirribonucleotídeos possuem açúcares chamados de
2´-desoxirriboses e estão presentes somente nas moléculas de DNA (ácido desoxirribonucleico)
(Figura 38).
Figura 38. Estruturas de um desoxirribonucleotídeo (esquerda) e ribonucleotídeo (direita). Observe as posições dos carbonos 1´- 5´.
Modificado a partir de: <http://www.bae.uky.edu/~snokes/bae549thermo/microbio/nucleicacids.htm>. Retirado em: 16/7/2011.
Os nucleotídeos responsáveis pela informação genética são unidos entre si para formar grandes
macromoléculas de DNA e RNA. Os nucleotídeos ligados por seus grupos fosfato são denominados
ácidos nucleicos. O grupo 5´-hidroxila de uma unidade nucleotídica liga-se ao grupo 3´-hidroxil
do nucleotídeo seguinte por meio de uma ligação fosfodiéster. Nucleotídeos sucessivos são unidos
covalentemente por ligações fosfodiésteres (Figura 39). O resultado é um esqueleto de grupos fosfatos e
açúcares (pentoses) alternantes, resultando na característica hidrofílica as moléculas de DNA e RNA.
Figura 39. À esquerda, observamos o esqueleto de açúcar-fosfato e o hidrogênio ligando as bases no centro da molécula.
Podemos ver o emparelhamento das bases (A-T, C-G). À direita, observamos uma representação de duas cadeias
antiparalelas unidas pelas bases (pontes de hidrogênio) e as ligações fosfodiésteres entre as bases do mesmo esqueleto.
Modificado a partir de: <http://www.ncbi.nlm.nih.gov:80/books/bookres.fcgi/mga/ch2f2.gif >.Retirado em: 18/7/2011.
50
DNA E RNA │ UNIDADE V
Quando uma cadeia de ácidos nucleicos está sendo formada, cada novo nucleotídeo vai ligar o
grupo fosfato ao carbono 3’ da pentose do último nucleotídeo da cadeia. Então, sempre que um
nucleotídeo apresentar o seu carbono 3’ livre pode ligar-se a outro nucleotídeo. Por esse motivo,
as cadeias polinucleotídicas de DNA ou RNA crescem sempre no sentido 5’-3’. Para entender
melhor, observe a Figura 40.
Figura 40. Estrutura de um ácido nucleico. Ligações fosfodiésteres no esqueleto da molécula. Note que a
extremidade 5´ não possui nucleotídeo na posição 5´ e a extremidade 3´não possui nucleotídeo na posição 3´
e o sentido da molécula é 5´-3´.
Modificado a partir de: <biotec.icb.ufmg.br/cabi/aulas/aula02.pdf.> Retirado em: 16/7/2011.
Os nucleotídeos livres e seus derivados também desempenham papéis importantes nas células,
como funções metabólicas. A molécula de ATP (adenosina trifosfato) é um exemplo de nucleotídeo
que não desempenha funções relacionadas à informação genética, mas é extremamente importante
como carreador de energia. No processo de fotossíntese ou de degradação de carboidratos e ácidos
graxos, ocorre a formação de ATP a partir do ADP (adenosina difosfato). O ATP é, então, encarregado
de fornecer energia para as células, disponibilizando um ou dois de seus grupos fosfatos para outras
moléculas. Existem outros nucleotídeos com funções importantes no metabolismo, entre eles
destacam-se a flavina-adenina-dinucleotídeo (FAD), a nicotinamida-adenina-dinucleotídeo (NAD)
e a coenzima A (CoA).
51
CAPÍTULO 2
Estrutura do DNA
Muitas informações a respeito da estrutura do DNA foram obtidas no início do século XX, no
entanto, foi somente a partir de 1953 que o modelo tridimensional foi postulado. Porém, em 1940,
as Regras de Chargaff forneceram informações essenciais para elucidação da estrutura DNA.
Essas regras são relações quantitativas que estabelecem que:
»» as bases variam sua composição com a espécie;

»» todos os tecidos de uma espécie têm a mesma composição de bases;
»» não há variação nas bases em função da alimentação, idade ou ambiente;
»» A+G=T+C
Todas essas afirmativas foram posteriormente confirmadas e até hoje servem como regras para a
composição do DNA.
Em 1953, os pesquisadores James Watson e Francis Crick ficaram mundialmente conhecidos

por desvendarem a estrutura tridimensional da molécula do DNA (leia o texto sobre a
história do DNA indicado neste capítulo).
A molécula tridimensional do DNA consiste em duas cadeias helicoidais que se enovelam em torno
de um mesmo eixo, formando uma dupla hélice. O esqueleto hidrofílico dos grupos alternantes,
desoxirribose e fosfatos estão localizados na parte externa da hélice. As bases adenina (A) sempre
pareiam com timina (T) por meio de duas pontes de hidrogênio e guanina (G) com citosina (C) por
meio de três pontes de hidrogênio. O pareamento das fitas cria um sulco principal e um secundário
na superfície da molécula. A estabilidade da dupla hélice é mantida por pontes de hidrogênio entre as
bases e interações de empilhamento destas (Figura 41). O diâmetro da hélice é de aproximadamente
20Å, as bases adjacentes estão separadas por 3,4Å e a estrutura helicoidal se repete a cada 34Å.
Figura 41. Modelo tridimensional da molécula de DNA. Observe os sulcos formados na dupla hélice.
Modificado a partir de: <http://www.biomol.org/historia/propduplahelice.shtml>. Retirado em: 18/7/2011.
52
Sugestão de leitura: A descobreta do DNA: uma viagem pela história da molécula. Disponível
em: <http://www2.faac.unesp.br/pesquisa/lecotec/projetos/revista/index.php/memoria/
15-a-descoberta-do-dna-uma-viagem-pela-historia-da-molecula?start=1>.
Animação DNA: <http://www.youtube.com/watch?v=Qc4u6mRJDfs&feature=related>.
O DNA é uma molécula muito grande e flexível, que contém toda informação genética da célula. O
genoma de um organismo pode estar dividido em diversos cromossomos. Por ser uma molécula muito
longa, são descritos em termos do número de pares de base (pb) ou em quilobases (kb). Observe na
tabela abaixo o número de pares de bases de alguns organismos e número de cromossomos (Tabela 5).
Tabela 5. Tamanho do genoma de alguns organismos e número de cromossomos.

ORGANISMO (ESPÉCIE) NOME COMUM TAMANHO DO GENOMA (pb) NÚMERO DE CROMOSSOMOS
Oryza sativa Arroz 5.000.000.000 24
Mus musculus Camundongo 3.454.200.000 40
Homo sapiens Homem 3.400.000.000 46
Drosophila melanogaster Mosca da fruta 2.900.000.000 8
Modificado a partir de: <http://bioetefev.blogspot.com/2011/02/sequenciamento-do-genoma-humano.html>. Retirado em: 22/7/2011.
A estrutura do DNA descrita por Watson e Crick é conhecida como DNA de forma B. Essa forma
é a mais comum e mais estável da molécula. No entanto, existem mais duas formas possíveis, a
forma A e a forma Z (Figura 42). A forma A é mais comum em condições sem água, é uma dupla
hélice de mão direita, mas se apresenta mais larga que a forma B. Na forma A, existem 11 resíduos
por volta, enquanto a forma B possui apenas 10,5 resíduos por volta, não ocorre in vivo. A forma Z
DNA apresenta uma dupla hélice com rotação para a esquerda e, por isso, difere-se mais da formas
A e B. Esta forma ainda apresenta 12 resíduos por volta e a estrutura toda é mais delgada e alongada
que as outras formas da molécula.
Existem estudos que sugerem que a forma Z DNA é necessária para a regulação da expressão de
determinado genes em alguns organismos, mas sua ocorrência ainda é incerta.
Figura 42. Estruturas tridimensionais das diferentes moléculas de DNA. A-DNA à esquerda: possui forma mais
compacta, B-DNA ao centro: possui sulcos mais acentuados, Z-DNA à direita: possui forma mais alongada.
Modificado a partir de: <http://www.molecularstation.com/molecular-biology-images/502-dna-pictures/36-a-dna-b-dna-z-dna.

html?size=big>. Retirado em: 18/7/2011.
53
CAPÍTULO 3
Estrutura do RNA
A molécula de RNA (ácido ribonucleico), assim como o DNA, também é formada por uma cadeia de
nucleotídeos, no entanto, são moléculas menores, de cadeia simples e com o açúcar ribose. No RNA
a base uracila (U) é usada no lugar da timina (T), então adenina (A) pareia com uracila (U) e citosina
(C) pareia com guanina (G). O RNA encontra-se no citoplasma, onde desempenha diversas funções
relacionadas com a síntese de proteínas. Conforme a função que a molécula de RNA desempenha,
esta apresenta diferentes formas. Existem três tipos principais de RNA: ribossômico, mensageiro e
de transferência (Figura 43).
Figura 43. Esquema que mostra a transcrição e tradução do DNA. Observe as moléculas de mRNA e tRNA
envolvidas no processo. A molécula de rRNA é componente principal do ribossomo.
Modificado a partir de: <http://11biogeogondomar.blogspot.com/2010/09/do-dna-proteina.html>. Retirado em: 22/7/2011.
RNA ribossômico – também conhecido como rRNA, é o principal componente dos ribossomos.
Nos organismos procariontes, existem em três formas diferentes, chamadas 23S, 16S e 5S, e se
diferem de acordo com seu comportamento de sedimentação. Com as proteínas ribossomais,
formam as subunidades 50S e 30S. Nos eucariotos, existem quatro formas diferentes, chamadas
5S, 5.8S, 18S e 28S. Com as proteínas ribossomais, formam as duas subunidades ribossomais
40S e 60S. A principal função do rRNA, dentro da célula, é como catalisador na síntese
de proteínas.
54
RNA mensageiro – também conhecido como mRNA, é sintetizado a partir de um molde de

DNA no mecanismo de transcrição. É a molécula que serve de molde para a síntese de proteínas
no processo de tradução. Essa molécula tem vida muito curta, pois apenas transmite a mensagem
do DNA do núcleo para o citoplasma. Nos organismos eucariontes, apresentam estruturas de
haste-alça que auxiliam na regulação da tradução, possuem sinais de início e fim para a síntese
de proteínas.
RNA de transferência ou transportador – também conhecido como tRNA, possui importante

papel no transporte de aminoácidos. Cada molécula de tRNA liga um aminoácido específico
e transporta-o até o ribossomo. A molécula de tRNA tem forma de trevo e atua como molécula
adaptadora durante a síntese proteica. Existe pelo menos um tipo de tRNA para cada um dos vinte
aminoácidos (Figura 44).
Figura 44. Representação de um molécula de tRNA com mRNA. Note a complexidade da molécula de tRNA,
que possui a região anticódon, a qual reconhece o molde de mRNA.
Modificado a partir de: <http://galileu.esamadora.dyndns.org:81/elearning200809/file.php/46/page_12.htm>. Retirado em: 24/7/2011.
Como vimos nesta unidade, as moléculas de DNA e RNA possuem algumas semelhanças, no entanto
possuem papéis diferentes dentro das células e algumas diferenças estruturais importantes. Na
figura a seguir, podemos visualizar as duas moléculas de forma comparativa (Figura 45).
55
UNIDADE V │ DNA E RNA
Figura 45. Representação da molécula de DNA e suas bases (dupla hélice) e molécula de RNA e suas bases
(hélice simples).
Modificado a partir de: <http://flopesbio.blogspot.com/>. Retirado em: 20/7/2011.
56
PARA (NÃO) FINALIZAR
Todos os organismos, dos mais simples aos mais complexos, dependem de reações químicas para
sua sobrevivência. Como vimos, os organismos crescem e se reproduzem por vários processos
químicos que dependem de biomoléculas fundamentais. A Bioquímica forma uma ponte entre a
Biologia e a Química e estuda como estas complexas reações e estruturas químicas originam a vida
e a mantêm. A Bioquímica é o pilar fundamental para o início dos estudos de biologia molecular,
genética, biotecnologia e outras áreas de conhecimento.
Após estudarmos sobre as principais moléculas que participam dos processos vitais das células,
podemos entender um pouco mais sobre a composição dos organismos. Como todas as formas de
vida existentes hoje descendem do mesmo ancestral comum, elas apresentam, em geral, processos
químicos muito parecidos. A partir de agora, podemos enxergar de um modo diferente toda vida
a nossa volta. Podemos afirmar que somos todos resultados da nossa composição de moléculas,
de proteínas que definem nosso fenótipo, do DNA proveniente de nossos antepassados, daqueles
genes que “persistiram” e das modificações causadas pelo meio em que vivemos. Entender como
trabalham todas essas moléculas em conjunto nos faz entender a complexidade e importância de
cada uma e os danos acarretados por uma “simples” alteração.
Visite este site e investigue sobre todos os processos aqui apresentados, além de
recordar assuntos como evolução e biologia celular: <http://www.johnkyrk.com/
evolution.pt.html>.
57
REFERÊNCIAS
ALBERTS B. et al. Fundamentos da biologia celular. 2. ed. Porto Alegre: Artmed, 2006.
CHAMPE, P. C.; HARVEY, R. A.; FERRIER, D. R. Bioquímica ilustrada. 4. ed. Porto Alegre:
Artmed, 2009.
CONN, E. E.; STUMPF, P. K. Introdução a bioquímica. Tradução de J. R. Magalhães; L.

Mennucci. 4.ed.São Paulo: Edgard Blücher. Tradução de Outlines of biochemistry, 1980.
GRIFFITHS, J. F. A. Introdução à genética. 7. ed. Rio de Janeiro: Guanabara, 2002.
HARPER, H. A. Bioquímica. 6. ed. São Paulo: Atheneu, 1998.
JÚNIOR, R. R. Bioquímica. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 1997.
LEHNINGER, A. L.; NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica. São Paulo: Sarvier,
1995.
LEWIN, B. Genes IX. Boston: Jones and Bartlett, 2008.
MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. Bioquímica básica. 3. ed. Rio de Janeiro: Guanabaa, 2007.
MOTTA, V. T. Bioquímica clínica para o laboratório – princípios e interpretações. 5. ed. Rio

de Janeiro: Medbook, 2009.
MOURA, R. Técnicas de laboratório. 3. ed. Rio de Janeiro: Livraria Atheneu, 1999.
PELLEY, J. W. Bioquímica. Rio de Janeiro: Elsevier, 2007.
ROSKOSKI, R. J. Bioquímica. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 1997.
STRYER, L.; TYMOCZKO, J. L.; BERG, J. M. Bioquímica. 6. ed. Rio de Janeiro: Guanabara
Koogan, 2008.
VIEIRA, E. C.; GAZZINELLI, G.; MARES-GUIA, M. Bioquímica celular e biologia molecular.

2. ed. São Paulo: Atheneu, 1996.
VOET, D.; VOET, J.; PRATT, C. W. Fundamentos de bioquímica. Porto Alegre: Artmed, 2000.
Sites
http://www.scielo.br.
http://www.capes.gov.br/periodicos
58
REFERÊNCIAS
http://www.rcsb.org/pdb
http://www.pymol.org/
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/
http://www.pdb.org/pdb/home/home.do
59

Fundamentos de Bioquimica Polimeros Biologicos

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ORGANIZAÇÃO DO CADERNO DE ESTUDOS E PESQUISA...................................................................... 6

PARA (NÃO) FINALIZAR....................................................................................................................... 57

Sugestão de estudo complementar

Sugestões de leituras adicionais, filmes e sites para aprofundamento do estudo,

Sugestão de atividades, no decorrer das leituras, com o objetivo didático de fortalecer

Chamadas para alertar detalhes/tópicos importantes que contribuam para a

Informações complementares para elucidar a construção das sínteses/conclusões

Trecho que busca resumir informações relevantes do conteúdo, facilitando o

Questionário com 10 questões objetivas, baseadas nos objetivos do curso,

Para (não) finalizar

Texto integrador, ao final do módulo, que motiva o aluno a continuar a aprendizagem

É chegada a hora de observarmos mais de perto as macromoléculas responsáveis pela organização

»» Introduzir as estruturas moleculares dos ácidos nucleicos: DNA e RNA.

»» Explicar as diferenças entre as moléculas de DNA e RNA.

»» Apresentar os aminoácidos e as proteínas: classificação, estereoisomeria, ionização

»» Compreender a determinação do ponto isoelétrico de aminoácidos, polipeptídeos e

»» Apresentar a organização estrutural e conformacional das proteínas, assim como

»» Apresentar o complexo mundo dos carboidratos: classificação, estrutura cíclica

»» Transmitir conhecimento a respeito dos glicoconjugados: glicoproteínas e

»» Introduzir os lipídeos: unidades fundamentais.

»» Discutir sobre a função dos lipídeos nos organismos vivos estrutural e

»» Diferenciar os tipos de vitaminas.

»» Compreender os tipos de hormônios e seus mecanismos de ação.

»» Estudar as propriedades físicas e químicas das biomoléculas, seus níveis de

Site com tabela periódica interativa para auxiliar na compreensão do conteúdo:

Ligação covalente molecular – a ligação covalente ocorre com o compartilhamento de um ou

Fórmula de Lewis Fórmula estrutural Fórmula molecular

Modificado a partir de: <http://www.reocities.com/Area51/Hollow/9495/ligacoes.htm>. Retirado em: 12/6/2011.

A água é resultado da união de dois átomos de hidrogênio e um de oxigênio, ambos

Ligação covalente dativa – é conhecida também como ligação covalente coordenada e é

Modificado a partir de: <http://www.virtual.epm.br/material/tis/curr-bio/trab2000/insulina/covalente.htm>. Retirado em: 12/6/2011.

Ligações não covalentes

Ligações iônicas – ocorrem devido à atração de íons carregados positivamente (cátions) a

Modificado a partir de: <http://ntevaiaescolaestadualazevedofernandes.blogspot.com/2008/12/pesquisa-sobre-ligaes-qumicas-

Ligações de hidrogênio – participam dessas ligações moléculas que possuem átomos de

As ligações de hidrogênio ocorrem a pequenas distâncias e são facilmente formadas e quebradas. A

Modificado a partir de: <http://casadoexercicio.blogspot.com/2011/02/1-uea.html>. Retirado em: 12/7/2011.

Interação dipolo-dipolo: as moléculas de alguns materiais, embora eletricamente neutras, podem

Modificado a partir de: <http://aquimicadaresenha.blogspot.com/2008/11/fora-dipolo-dipolo.html>. Retirado em: 12/7/2011.

Figura 6. Representação de ligação dipolo-induzido mostrando a flutuação das cargas.

SEPARAÇÃO DE CARGAS INDUZIDA PELA PRIMEIRA MOLÉCULA

INTERAÇÃO DE VAN DER WAALS

Modificado a partir de: <http://www.st-andrews.ac.uk/~ulf/levitation.html >. Retirado em: 12/7/2011.

Interações hidrofóbicas – moléculas apolares ou regiões apolares tendem a se agregar em

Figura 7. Representação do efeito hidrofóbico mostrando os estados agregado e não agregado.

Modificado a partir de: Molecular Cell Biology, Lodish et al. (2003).

Aprenda um pouco mais sobre entropia. Visite o site: <http://www.portalsaofrancisco.

Figura 8. Exemplo de ligações químicas entre duas moléculas proteicas.

Modificado a partir de: Molecular Cell Biology, Lodish et al. (2003).

A concentração de H+ e OH- em uma dada solução é que determinará o valor de pH correspondente.

Figura 9. Representação da relação entre o valor de pH e a concentração de íons H+ e OH- na água.

Modificado a partir de: <http://www.buying-cannabis-seeds.com/ph-cannabis.html>. Retirado em: 14/7/2011.

Na tabela a baixo você encontrará alguns valores de pH para substâncias conhecidas.

Tabela 1. Valores de pH de substâncias comuns.

Suco gástrico 1,5

Modificado a partir de: <http://jonas-dantas.blogspot.com/2010_05_01_archive.html>. Retirado em: 22/7/2011.

Soluções tampões são aquelas capazes de manter o pH constante, independentemente da

Conhecendo as concentrações de todas as moléculas, podemos, então, calcular uma constante de

Onde os reagentes estão no denominador e os produtos, no numerador.

Convenientemente, as constantes de dissociação dos ácidos são transformadas em valores de pKa