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Inibição enzimática

Enzimologia e tecnologia de fermentações.


Marcus Aurélio Miranda de Araújo.
Inibição enzimática

Inibidores: “Substâncias que reduzem a


atividade de uma enzima”

„ Grande parte do arsenal farmacêutico moderno é


constituído por inibidores enzimáticos.

„ Ex:tratamento da AIDS.
Inibição enzimática
1. Alguns inibidores se assemelham estruturalmente
aos substratos dessas enzimas. Tais inibidores são
utilizados para investigar a natureza química ou
conformacional dos sítio ativo de uma enzima na
tentativa de elucidar seu mecanismo catalítico.

2. Outros inibidores afetam a atividade da enzima


sem interferir na ligação do substrato.
Inibição enzimática
„ Tipos de inibição:

1. Inibição competitiva

2. Inibição incompetitiva (acompetitiva)

3. Inibição não-competitiva (mista)


Inibição competitiva
Definição:
“Uma substância que compete diretamente
com o substrato normal pelo sítio de ligação
de uma enzima”

Características:
„ É semelhante ao substrato
„ Não reage como o substrato
ex: succinato desidrogenase.
Inibição competitiva
Modelo geral do esquema de reação:

KI = [E] x [I] / [EI]


O inibidor liga-se reversivelmente à enzima
Inibição competitiva

EI = complexo enzima/inibidor, e é cataliticamente


inativo. Logo, um inibidor competitivo reduz a [ ] de
enzima livre disponível para a ligação do substrato.

Et = E + EI + ES
Inibição competitiva

α = função da [ ] do inibidor e sua


afinidade pela enzima. Não pode
ser menor que 1.
Inibição competitiva
„ ↑ [S] = diminuição do efeito do inibidor
ex: tratamento do envenenamento por metanol.

„ Vmáx/2 é o mesmo para as reações com e sem


inibidor

„ Km muda com a presença do inibidor


Inibição Acompetitiva
Outra denominação: Incompetitiva

Definição:
“O inibidor liga-se diretamente ao complexo
enzima substrato, mas não a enzima livre.”
Inibição Acompetitiva
Modelo geral do esquema de reação:

KI = [ES] x [I] / [ESI]


O inibidor liga-se reversivelmente à enzima
Inibição Acompetitiva
Inibição Acompetitiva
„ Alterando a [S] não diminui o efeito do inibidor, ou
seja, não reverte o Vmáx.

„ Vmáx/2 é diferente para as reações com e sem


inibidor.

„ Km, também, é diferente com a presença do inibidor.

„ A relação Km/Vmáx é a mesmas.

„ De uma forma geral, a inibição acompetitiva é


observada apenas para enzimas com dois substratos.
Inibição Mista
Outra denominação: Não-Competitiva

Definição:
“Tanto a enzima como o complexo enzima-
substrato ligam-se ao inibidor.”
Inibição Mista
Modelo geral do esquema de reação:

KI = [ES] x [I] / [ESI] e KI = [E] x [I] / [EI]


O inibidor liga-se reversivelmente à enzima
Inibição Mista
Inibição Mista
„ Quando α = α’ a inibição é dita como INIBIÇÃO
NÃO-COMPETITIVA.
„ Neste caso Vmáx ≠ e Km =

„ Na inibição mista o Vmáx e Km são diferentes.

„ De uma forma geral, a inibição mista é observada


apenas para enzimas com dois substratos.
Resumo